Dasar-Dasar

Agronomi

ENZI
M

Nama : Habibulloh
NIM : 05071281419088
Kelas
:C

Program Studi Agroekoteknologi

Fakultas Pertanian
Universitas Sriwijaya

201

Pendahuluan
Enzim
adalah
protein
yang
mengkatalisis reaksi-reaksi biokimia.
Enzim biasanya terdapat dalam sel
dengan
konsentrasi
yang
sangat
rendah,
dimana
mereka
dapat
meningkatkan
laju
reaksi
tanpa
mengubah
posisi
kesetimbangan;
artinya baik laju reaksi maupun laju
reaksi
kebalikannya
ditingkatkan
dengan kelipatan yang sama. Kelipatan
ini biasanya di sekitar 103 sampai 1012

Enzim
Apakah yang dimaksud situs aktif dan
bagaimana hubungannya dengan struktur
enzim?

Degradation reaction
Substrate Enzyme

Product

Hydrogen Catalase
peroxide
Starch
Amylase

Oxygen and
water
Maltose

Maltose

Maltase

Glucose

Protein

Pepsin

Peptides

Peptides

Protease

Amino acids

Fats

Lipase

Fatty Acids
and Glycerol

Degradation reactions

animation

Synthesis Reaction
es

Active site

Karakteristik Enzim

Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi

tidak mempengaruhi keseimbangan akhir.
Enzim hanya diperlukan dalam jumlah
kecil untuk mengubah sejumlah besar
molekul.
Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi
pH, temperatur, konsentrasi substrat,
kofaktor tertentu.
Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya
enzim hanya mengkatalisis reaksi dalam
skala kecil atau dalam beberapa kasus
hanya mengkatalis satu reaksi.

Istilah
Untuk aktivitasnya enzim sering
memerlukan adanya gugus non
protein yaitu ko-faktor. Istilah
gugus prostetik digunakan untuk
ko-faktor yang terikat kuat oleh
ikatan kovalen terhadap protein
enzim, sedangkan koenzim untuk
senyawa yang ikatannya kurang
kuat terhadap enzim. Bagian
protein dari enzim dinamakan
apoenzim, sedangkan enzim yang
lengkap dinamakan holoenzim.

Klasifikasi Enzim
Klasifikasi
enzim
terutama
didasarkan atas jenis reaksi yang
dikatalis. Klasifikasi berikut menurut
versi yang diusulkan oleh Komisi
Enzim
dari
Uni
Biokimia
International
(Commision
on
Enzymes of the International Union
of Biochemistry) tahun 1961. Setiap
enzim terdiri atas kode yang terdiri
atas
empat
angka.
Pertama
menunjukkan kelas utama dari
enzim yaitu ada 6 kelompok utama:

Golongan Enzim Utama

1. Oksidoreduktasa, mengkatalisis reaksi
reduksi oksidasi. Donor hidrogen atau donor
elektron adalah salah satu substratnya.
2. Transferasa, mengkatalisis reaksi transfer
(pemindahan) gugus. Dengan bentuk umum
A - X + B, A + B -X
3. Hidrolasa, mengkatalisis reaksi hidrolisis.
Pada C-C, C-N, C-O, dan ikatan lainnya.
4. Lyasa, pemutusan (bukan hidrolitik) Pada CC, C-N, C-O, dan ikatan lainnya, menyisakan
ikatan rangkap dua; atau, penambahan
gugus pada ikatan rangkap dua.
5. Isomerasa, perubahan, susunan geometris
(spasial) pada suatu molekul.
6. Lygasa atau sintetasa, mengkatalisis reaksi
penggabungan dua molekul.

Penamaan Enzim
Setiap enzim memiliki satu nama
sistematik yang menunjukkan kelompok
dan sub kelompok. Contoh laktat: NAD
oksidoreduktase, mempunyai nomor
sistematik 1. 1. 1. 27. Angka pertama
menunjukkan bahwa enzim itu termasuk
kelompok satu yaitu oksidoreduktase.
Angka
kedua
menunjukkan
sub
kelompok yaitu gugus kimia yang
diubah
CHOH.
Angka
ketiga
menunjukkan
sub-sub
kelompoknya
yang menunjukkan bahwa NAD atau
NADP sebagai hidrogen akseptor.

Lanjutan Penamaan Enzim

Angka keempat menunjukkan enzim.
Selain nama sistematik, juga dikenal nama
trivial yang lebih pendek dan lebih mudah
dibanding nama sistematik, contoh enzim
di atas lebih umum dikenal sebagai laktat
dehidrogenase.

KLASIFIKASI ENZIM

Enzim
hydrolase,
Mengkatalisis
penambahan air ke ikatan spesifik dari
substrat. Hidrolase merupakan enzim-enzim
yang menguraikan suatu zat dengan
pertolongan air.
Enzim
oksidasi-reduksi,
Mengkatalisis
pengambilan atau penambahan hidrogen,
oksigen atat elektron dari atau ke substrat.
Enzim
fosforilase,
Mengkatalisis
penambahan atau pengambilan asam fosfat
ke atau dari substrat. Aktivasi enzim inin
hampir analog dengan enzim hidrolisis,
kecuali yang ditambahkan fosfat dan bukan
air.

 Enzim transferase, Mengkatalisis pemindahan

satu gugus dari molekul donor ke satu molekul
aseptor. Yang termasuk dalam kelompok enzim ini
transglikolidase,
transpeptidase,
transmilase,
transmetilase, transasilase.
Enzim karbosilase, Mengkatalisis pengambilan
atau penambahan karbondioksida. Satu enzim
yang mengkatalisis penambahan CO2 adalah
karboksidismutase.
Enzim isomerase, Mengkatailsis perubahan gula
aldosa dari menjadi ketosa. Misalnya perubahan
glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat yang
dikatalisis oleh enzim heksosafosfat isomerase.
Enzim epimerase, Mengkatalisis perubahan satu
gula atau satu derivat gula menjadi epimernya.

KOFAKTOR
Kofaktor yaitu banyak enzim untuk
aktivitasnya
memerlukan
komponen
non-protein.
Tidak
seperti
enzim,
kofaktor itu stabil pada suhu relatif
tinggi dan yang tetap tidak berubah
pada
akhir
suatu
reaksi.
Kofaktor akan dibedakan menjadi tiga
tipe berdasarkan ikatannya, yaitu:
1.Ion ion anorganik sebagai aktivator
enzim
2.Gugus prostetik
3.Koenzim

Effect of heat on enzyme activty

If you heat the protein above its optimal temperature
bonds break
meaning the protein loses it secondary and tertiary structure

Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER FITS
Even if temperature lowered enzyme

cant regain its correct shape

Teori untuk menjelaskan kerja

enzim:
Lock and Key analogy

Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang

cocok dengan substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp
tidak dapat menerangkan stabilitas fase
transisi ensim

Induced Fit theory

mempertimbangkan fleksibilitas protein,
sehingga pengikatan suatu substrat pada
enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya. dpt menerangkan fase
transisi ES komplek

Lock and Key

Perbandingan model Induce fit,

kunci dan anak kunci
Perbandingan model
induced fit dan
kunci dan anak
kunci pada
pengikatan substrat
oleh enzim?

Inhibitors
Inhibitor adalah bahan kimia yang
mengurangi rata-rata reaksi enzim
Spesifik
dan
bekerja
pada
konsentrasi rendah
Memblok kerja enzim tp biasanya
tidak merusak enzim
Banyak obat dan racun merupakan
inhibitor

Penghambatan Reaksi
Enzimatis
Kerja enzim dapat dihambat secara reversible
atau irreversible
Irreversible pembentukan atau pemecahan
ikatan kovalen dalam enzim
Reversible suatu senyawa dapat terikat dan
kemudian dpt lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

competitive
non-competitive
un-competitive

penghambatan competitive
inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd
sisi aktif
Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk
komplek EI
krn terikat scr reversible
penghambatan nya
bias, yaitu ketika
ditambah substrat maka
penghambatan berkurang

penghambatan noncompetitive
inhibitor terikat pada sisi lain
dari enzim (bkn sisi aktif)
jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
Inhibitor mengurangi
konsentrasi enzim yg aktif,
sehingga mempengaruhi
Vmax nya

Penghambatan un-competitive
Terikat pd sisi selain sisi
aktif enzim
Berbeda dgn noncompetitive inhibitor
ini hanya terikat pd ES
komplek
Sehingga tidak terikat
pd enzim bebas
Vmax berubah, dan Km
juga berubah

Apakah yang membedakan penghambatan

kompetitif dengan penghambatan bukan
kompetitif?

TERIMAKASIH
SEMOGA BERMANFAAT