Anda di halaman 1dari 21

MAKALAH BIOKIMIA (Asam Amino dan Protein)

BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar belakang
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon dari posisi
gugus COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta
hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat
biologis protein sederhana.
Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer
dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta
fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
B. Rumusan masalah
1. Apa itu asam amino ?
2. Apa itu protein?
C. Tujuan
1. Untuk mengetahui apa itu asam amino.
2. Untuk mengetahui apa itu protein.

BAB II
PEMBAHASAN
I. ASAM AMINO
A. Pengertian Asam amino
Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu
senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Pada asam
amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus karboksil (C-)
atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat
pada atom karbon yang sama. Rumus asam amino dapat ditunjukkan pada gambar:

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus:
gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari
residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan
asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan
senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil.
Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut
menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa
lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar
B. Tatanama asam amino

Selain nama biasa asam amino, juga diberika nama kimia secara sistematik (IUPAC).
Masa ini ada dua sistem tatanama yang dipakai untuk asam amino. Pertama dengan memberi
nama atom karbon yang mengikat gugus karboksil dan amino sebagai alfa. Karbon yang
berikatan selanjutnya (dari rantai R) dinamakan betha, gamma dan seterusnya.
Sistem ini perlahan didesak oleh sistem dengan pemberian nomor pada atom atom
karbon.
Tabel Nama dan struktur 20 macam asam amino penyusun protein
no
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16

Nama biasa
Alanin
Valin
Leusin
Isoleusin
Prolin
Fenilalanin
Triptofan
Metionin
Glisin
Serin
Treonin
Sistein
Tirosin
Asparagin
Glutamin
Asam

Nama sistematika
As. 2-amino propanoat
As. 2-amino-3-metil butanoat
As. 2-amino-4-metil pentanoat
As. 2-amino-4-metil pentanoat
As.2-amino-3 fenilpropanoat
As. 2-amino-3 fenilpropanoat
As. 2-amino-3 (3-idolil)-propanoat
As. 2-amino-4-(metal tin) butanoat
As. 2 amino etanoat
As. 2-amino-3-hidroksil propaniat
As. 2-amino-3-hidroksin propaniat
As. 2-amino-3-merkapto propanoat
As. 2-amino-3-(p-hidroksil fenil) propanoat
As. 2-amino-suksinat
As. 2 amino glutaramat
As. 2-amino-suksinat

17

aspartat
Asam

As. 2-glutarat

18
19
20

glutamate
Lisin
Arginin
Histidin

As. 2,6-diamino-heksanoat
As. 2-amino-5-guanido valerat
As. 2-amino-3-imidazol propanoat

Tabel nama-nama dan singkatan ke-20 asam amino


No

Nama biasa

1
2
3

Alanin
Valin
Leusin

Singkatan (symbol)
3 huruf
1 huruf
Ala
A
Val
V
Leu
L

4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16

Isoleusin
Prolin
Fenilalanin
Triptofan
Metionin
Glisin
Serin
Treonin
Sistein
Tirosin
Asparagin
Glutamin
Asam

Ile
Pro
Fen
Trp
Met
Gli
Ser
Tre
Sis
Tiv
Asn
Gln
Asp

I
P
F
W
M
G
S
T
C
Y
N
G
D

17

aspartat
Asam

Glu

18
19
20

glutamat
Lisin
Arginin
Histidin

Lis
Arg
His

K
R
H

C. Klasifikasi Asam Amino


Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan berdasarkan
relatif gugus R-nya.
1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai selisih
muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam amino
yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin, valin,dan prolin) dua dengan R
aromatic (fenilalanin dan triptopan) dan satu mengandung atom sulfur (metionin).

2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan


Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutub karena
gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air. Selain treoinin dan
tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam
amino yang termasuk golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga adalah
asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH 2) serta
sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa amida dari asam
aspartat dan asam glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang
mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus hidroksil fenol bersifat paling
mengutub dalam golongan asam amino ini.

Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam)


Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dari asam
aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus karboksil (COOH).

3. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)


Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin, histidin dan
arginin
- lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R alifatik
- Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50 % molekul histidin
bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10 %bermuatan positif.
- Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya

D. Pembagian lain
Dua puluh asam amino alfa alami ini dibagi menjadi tujuh golongan berdasarkan
struktur rantai sampingnya, yaitu (Sultanry, 1985) :
1.

Rantai samping alifatik.


Golongan ini terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping hidrokarbon. Asam amino
golongan ini ialah glisina, alanina, valina, lesina, isolesina, dan prolina.

2.

Rantai samping hidrosilik

Asam amino dalam golongan ini ialah serina dan treonina. Keduanya mempunyai rantai samping
alifatik yang mengandung fungsi hidroksi.
3.

Rantai samping aromatik


Ada tiga asam amino yang mempunyai cincin aromatik pada rantai sampingnya, yaitu
fenilalanina, tirosina, dan triptofan.

4.

Rantai samping asam


Asam aspartat dan glutamat mempunyai rantai samping yang berakhir dengan asam karboksilat.
Pada pH faali yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus asam karboksilat ini mengion. Karena
alas an ini, maka asam aspartat dan asam glutamat sering disebut sebagai ion karboksilatnya,
yaitu aspartat dan glutamat.

5.

Rantai samping amida


Asparagina dan glutamine masing-masing adalah amida dari aspartat dan glutamat. Rantai
sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0.

6.

Rantai samping basa


Dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen yang bersifat basa
lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa yang cukup kuat sehingga dapat mengambil
proton dari air pada pH netral. Nitrogen pada rantai samping histidina sifat basanya lebih lemah
dibanding pada lisina dan arginina.

7.

Rantai samping mengandung belerang


Metionina dan sisteina adalah dua asam amino biasa. Sisteina sering terdapat
berhubungan dengan sisteina lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-) dan menghasilkan
asam amino sistina.
Pembagian lain dari asam amino ialah berdasarkan kebutuhan dari organisme tersebut
dan kemampuan organisme untuk menghasilkan asam amino tersebut yaitu asam amino esensial
dan asam amino nonesensial. Asam amino esensial ialah asam amino yang penting dan tidak
mampu dihasilkan oleh organisme tersebut sedangkan asam amino nonesensial asam amino yang
mampu dihasilkan oleh tubuh karena itulah kurang penting.
Ini bermacam-macam karena tergantung organismenya contohnya pada manusia, asam
amino esensial yaitu isoleusin, leusin, triptophan, fenilalanin, metionin, treonin, valin dan
histidin dan asam amino nonesensial yaitu alanin, arginin, asam aspartat, sistein, asam glutamat,
glisin, ornitin, prolin dan serin.Selain 20 asam amino dasar dikenal 150 lebih asam amino yang

kurang umum. Kebanyakan dari asam amino ini tidak ada hubungannya dengan pembentukan
protein dan banyak merupakan turunan sederhana dari 20 asam amino yang biasa. Asam amino
demikian mungkin merupakan bentuk antara metabolik atau bagian dari suatu biomolekul bukan
protein. Ada dua kelompok amino yang bukan merupakan pembentuk protein (Hart, dkk, 1983) :
1. Yang jarang didapatkan sebagai satuan pembentuk protein.
2. Yang sama sekali tidak merupakan satuan pembentuk protein.
Termasuk dalam golongan pertama ialah 4-hidroksil prolin (derivat prolin yang banya
terdapat pada kolagen), 5-hidroksilesin (derivat lisin yang banyak terdapat dalam kolagen) dan
desmosin (terdapat dalam protein elastin) yang mempunyai struktur luar biasa yaitu terdiri dari 4
molekul lisin dengan gugus R bergabung membentuk lingkaran piridin yang tersubtitusi.
Golongan kedua terdiri dari 150 asam amino yang diketahui terdapat dalam bentuk bebas
atau terikat di dalam beberapa sel dan jaringan tetapi tidak merupakan satuan pembentuk protein.
Sebagian besar golongan merupakan derivat asam amino seperti asam b- dan g-amino.
Beberapa asam amino bukan protein ini memiliki fungsi penting sebagai sumber atau senyawa
antara dalam metabolisme. b-alanin, umpamanya merupakan sumber vitamin asam pantotenat,
sitrulin dan ornitin merupakan senyawa antara dalam sintesis arginin.
Beberapa asam amino lain bersifat racun terdapat dalam tumbuhan bersifat racun
terhadap kehidupan lain misalnya kanavanin, asam jengkolat, dan b-sianoalanin.
4. Stereo Kimia asam Amino
Semua asam amino yang didapat dari hasil hidrolisis protein, kecuali glisin mempunyai
sifat aktif optik yaitu dapat memutar bidang polarisasi cahaya bila diperiksa dengan polarimeter.
Sifat aktif optik disebabkan oleh atom karbon yang asimetris yaitu atom yang terikat pada empat
gugus yang berlainan. Jumlah stereo isomer yang mungkin terjadi sama dengan 2n. n adalah
jumlah atom karbon asimetris. Semua asam amino yang umum terdapat dalam protein kecuali
glisin mempunyai satu atom karbon asimetris, sedangkan tronina dan isoleusin masing-masing
mempunyai dua atom karbon asimetris.
Konfugurasi absolut struktur asam amino yang optik aktif diturunkan dari struktur stereo
isomer molekul monosakarida yang paling kecil yang mempunyai atom karbon, yaitu
gliseraldehida yang mempunyai satu atom karbon asimetris. Berdasarkan konvensi kedua bentuk

stereo isomer tersebut dinyatakan dengan L dan D (tidak ada hubungannya dengan destrorotatory
dan levorotatory).

5. Sintesis asam amino


Beberapa sintesis asam amino yang umum dikenal antara lain:
a.

Aminasi asam a-halo (subtitusi)


Asam a-halogen yang diperoleh dari halogenasi asam-asam karboksilat (Hell-Volhard-Zelinsky)
misalnya brominasi asam propanoat. Selanjutnya a-propionat selanjutnya ditambahkan kedalam
ammonia pekat dan larutan yang diperoleh disimpan pada temperatur kamar selama 4 hari.
Setelah itu di uapkan sampai kering dan diesktraksi dengan etanol absolut panas untuk
mengeluarkan bromide. Asam amino yang diperoleh berupa Kristal putih.

b. Sintesis Strecker
Cara ini adalah hidrolisis a-amino nitril yang diperoleh dengan mereaksikan aldehid dengan
ammonia dan asam sianida. Reaksi berlangsung

c.

Amin
Reduksi suatu asam a-keto dengan H2, NH3 dan katalisator Pd akan menghasilkan suatu asam
amino resemit (campuran R dan S asam amino)

6. Reaksi kimia asam amino


a.

Reaksi ninhidrin

Merupakan reaksi warna yang biasa digunakan untuk identifikasi asam amino. Nindhidrin
merupakan oksidator yang sangat kuat yang dapat menyebabkan terjadinya dekarboksilasi
oksidatif asam a-amino untuk menghasilkan CO2.NH2 dan suatu aldehid dengan suatu atom
karbon kurang daripada asam amino induknya. Ninhidrin yang terduksi kemudian bereaksi
dengan amino lepas membentuk kompleks biru-ungu yang maksimal menyerap cahaya dengan
panjang gelombang 570 nm.
b. Reaksi sanger
Reaksi sanger merupakan reaksi antara a-amino dengan 1-fluoro-2,4dinitrobenzen
(FDNB). Dalam suasana basa lemah FDNB bereaksi dengan asam a-amino membentuk turunan
2,4-dinitfenil yang disebut DNP-asam amino. Reaksi ini digunakan untuk penentuan asam amino
N-ujung suatu rantai peptide.
c.

Reaksi edman
Reaksi ini merupakan reaksi antara a-amino dengan fenil isotiosianat yang menghasilkan
turunan fenil tiokarbonil.

d. Peptida
Bila gugus amino dan gugus hidroksil asam amino bergabung membentuk ikatan peptide,
unsur asam aminonya dinamakan residu asam amino. Suatu peptide terdiri dari 2 residu asam
amino atau lebih yang digabungkan oleh ikatan peptide atau dikatakan pula bahwa jika proteinprotein hanya terhidrolisa sebagian, maka polimer-polimer yang lebih kecil yang terbentuk dari
asam-asam amino disebut peptida.
Peptida sederhana mengandung dua, tiga, empat, atau lebih residu asam amino, masingmasing disebut dipeptda, tripeptida, tetrapeptida dan seterusnya. Bila peptida mengandung
banyak ikatan (dikatakan lebih dari 10 ) residu asam amino, peptida dinamakan polipeptida,
banyak hormone atau semua protein sederhana ialah polipeptida.
Banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida
bercabang Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida disebut residu. Rantai polipeptida
mempunyai arah sebab unit penyusun mempunyai ujung yang berbeda yaitu gugus amino- dan
gugus karboksil-. Ujung amino diletakkan pada awal rantai polipeptida, berarti urutan asam
amino dalam rantai polipeptida ditulis dengan diawali oleh residu amino-terminal.

Rantai Polipeptida
Setiap sel hidup mengandung protein. Protein senyawa organik essensial bagi mahluk
hidup dan konsentrasinya paling tinggi di dalam jaringan otot hewan. Protein merupakan bahan
essensial yang menunjang kehidupan. Kulit, tulang, otot, darah, hormon, enzim dan organ-organ
dalam semuanya tersusun dari protein.
Asam amino esensial adalah asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai
penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu
spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi
sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan.
Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:
1. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pada manusia, asam amino ini tidak
bersifat esencial, tapi pembentukanya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim
phehidroksilase. Menurut penelitian yang dilakukan oleh institut penelitian kesehatan
Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan
penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan,
tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang, ragi, ikan
dan daging.
2. Sistein; sekalipun asam amino bukan esensial kandungan atom sistein hampir sama
dengan metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang putih,
bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum.
3. Serin; pertama kali di isolasi dari protein serat sutra pada tahun 1865.
4. Prolin; fungsi terpentingnya di ketahui sebagai komponen protein.

5. Glisin; secara umu, protein itu sendiri tidak banyak mengandung glisin (kecuali pada
kolagen yang mengandung glisin dari dua per tiga kandungannya). Tubuh manusia
memproduksi glisin dalam jumlah yang mencukupi.
6. Asam glutamat; karena ion glutamat yang dapat merangsang beberapa type saraf yang
ada pada lidah manusia, glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. Dalam
keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium
glutamat atau MSG.
7. Asam aspartat; sering pula di sebut aspartat. Fungsinya di ketahui sebagia pembangkit
neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya
tahan terhadap kepenatan.
8. Ariginin; sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain, tetapi ariginin
dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat
bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. Pada anak-anak, ariginin
sangatlah penting. Pangan sumber utama ariginin ditemukan pada produk-produk
peternakan seperti daging, susu, telur, dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk
tumbuhan, ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah.
9. Alanin; ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu, telur, dan
kacang-kacangan.
10. Histidin; bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak.
11. Glutamin; merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik.
Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia
yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. Secara alami, glutamin di temukan
dalam gandum dan kedelai.
12. Asparagin; di perlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan di perlukan
pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging (segala
macam sumber), telur dan susu (serta produk turunanya).

Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai berikut:
1. Triptofan; merupakan asam amino esensial, ini merupakan beberapa sumber di dapatkan
dari karbonhidrat. Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim,pisang, susu, dan keju.
2. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan bici wijen.
3. Metionin: bersifat esencial. Oleh sebab itu, harus di ambil dari bahan pangan. Sumber
utama metionin hdala buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan,susu (susu murni, beberapa
jenis keju), saturan (bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri,
pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu tempe).
4. Lisin; terdapat dalam protein kedelai,bici polong-polongan, dan ikan. Rata-rata
kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.
5. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging, susu, beras
merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui
kandungan leusin.
6. Isoleusin;
7. Fenilalanin; merupakan asm amino esensial yang menjadi bahan baku bagi pembentukan
katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi
tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan, telur, dan
kedelai.
8. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan keju.
Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada bici-bijian yang mengandung minyak
seperti kacang tanah, wijen, dan gentil).
II.

PROTEIN
A. Pengertian protein
Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan
ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20

asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino
penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA
sebagai kode genetik.
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah
senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomermonomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan
dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan
sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem
kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam
transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino
bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan
polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan
salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jns
Jakob Berzelius pada tahun 1838.
Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA
ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan
ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino
proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi
penuh secara biologi.
B. Sintesa Protein
Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan diuraikan
menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini
dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino. Artinya
kesembilan asam amino ini tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan sebagian
asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21
asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. Darah membawa asam

amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA.
Ini disebut dengan DNAtranskripsi. Kemudian mRNA hasil transkripsi di proses lebih lanjut di
ribosom atau retikulum endoplasma, disebut sebagai translasi.
C. Fungsi protein:
1. Protein struktural (pembangun tubuh): protein selaput atau dinding sel; jaringan
pelindung seperti kulit, rambut, bulu, sisik, kuku, tanduk, paruh dan sebagainya, serta
jaringan pengikat seperti tulang, urat daging, sendi, dan sebagainya
2. Protein membran : terdapat dalam membran sel
3. Protein kontraktil : terdapat dalam serat otot
4. Protein transport : mengikat dan mengangkut molekul-molekul lain, misalnya
hemoglobin yang mengangkut O2
5. Protein pelindung: seluruh antibodi dan zat-zat pembeku darah seperti fibrinogen
6. Protein cadangan : membebaskan asam-asam amino apabila diperlukan, misalnya kasein
(protein susu) dan ovalbumin (putih telur)
7. Hormon : mengatur pertumbuhan dan metabolisme
8. Enzim-enzim : mengkatalis reaksi-reaksi biokimia
D. Ikatan Peptida
1. Ikatan peptida adalah : ikatan amida yang menautkan dua asam amino
2. Senyawa yang terbentuk di sebut senyawa peptide
3. Ikatan peptida ditulis dengan asam amino yang mempunyai gugus +NH3
bebas di sebelah kiri dan asam amino dengan gugus CO- bebas di sebelah
kanan.

E. Ikatan disulfide
Ikatan disulfide adalah ikatan tunggal S-S, yang pada protein menautkan dua unit asam
amino sistein.

F. Struktur Protein
1) Struktur Primer
Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis, dan urutan asam amino dalam molekul protein
Ikatan antar asam amino adalah ikatan peptida
2) Struktur Sekunder

Heliks dan lembaran terlipat adalah dua struktur sekunder yang biasa terdapat dalam protein
atau segmen protein

Segmen suatu heliks , menunjukkan 3 putaran heliks, dengan 3,6 unit asam amino per putaran.
Ikatan hydrogen ditunjukkan dengan garis terputus-putus

Segmen dari struktur lembaran terlipat -keratin. Rantai yang bersebelahan mempunyai arah
yang berlawanan dan dipegangi oleh ikatan hydrogen
(ditunjukkan dengan warna). Gugus R mencuat ke atas atau
ke bawah bidang rata-rata dari lembaran
3) Struktur Tersier
Struktur tersier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau gulungan, dan
dengan demikian membentuk struktur yang lebih kompleks
Dimantapkan oleh beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk
protein
Beberapa jeni ikatan tersebut meliputi: ikatan elektrostatik, ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik
antara rantai sampai nonpolar, interaksi dipole-dipol, dan ikatan diulfida yaitu suatu ikatan
kovalen
Meliputi protein serat dan globular

Struktur tersier dari mioglobin


4) Struktur kuaterner
Struktur kuaterner menunjukkan derajat persekutuan unit-unit protein
Sebagian besar terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang terpiah

Struktur Kuaterner Protein globular yang kompleks


G. Kekurangan Protein
Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya protein
menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus
sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah
pada perempuan yang mengandung dan atlet-atlet.
Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:
1)

Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)

2)

Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan protein. Biasanya
pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung lapar, yang
disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan odem.Simptom
yang lain dapat dikenali adalah:

3)

hipotonus

gangguan pertumbuhan

Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian.

BAB III
PENUTUP
Kesimpulan

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2 pada atom karbon dari posisi
gugus COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta
hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat
biologis protein sederhana.
Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :
1. Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tidak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala
sulfur serta fosfor.

DAFTAR PUSTAKA
Anonim,2000, Dasar-Dasar Biokimia, UI-PRESS, Jakarta.
Poppy Kumala, 1998, Kamus Kedokteran Dorland, ECG, Jakarta.
Robert K. Murray, et all., 2002, Biokimia Harper, ECG, Jakarta.
Tri Rini Nuringtyas, ASAM AMINO DAN PROTEIN, www.google.com, diakses 6 Nopember
2011.