Anda di halaman 1dari 27

Sifat ikatan hidrogen dari air memiliki efek penting

pada protein stabilitas


Air, yang hadir pada 55 konsentrasi M dalam semua larutan air,
berpotensi baik donor dan akseptor ikatan hidrogen. Air molekul
hidrogen ikatan satu sama lain, yang adalah apa yang membuat
cairan air pada suhu biasa (properti signifikansi biologis yang
mendalam) dan memiliki konsekuensi energik penting bagi lipat
dan stabilitas protein. Kemampuan molekul air menjadi hidrogenikatan dengan kelompok kutub protein memiliki efek penting pada
energi, atau kekuatan, dari ikatan hidrogen terbentuk antara
kelompok-kelompok tersebut. Hal ini paling jelas terlihat dengan
membandingkan ikatan hidrogen yang dibuat oleh kelompok kutub
di permukaan dan di pedalaman protein.
Kekuatan interaksi lemah kutub tergantung sampai batas tertentu pada
lingkungan mereka. Sekelompok kutub pada permukaan protein dapat membuat
interaksi dengan molekul air yang hampir setara energi dengan yang dapat
membuat kelompok dengan permukaan lainnya dari protein. Dengan demikian,
perbedaan energi antara kelompok polar terisolasi dan bahwa dari spesies yang
sama ketika terlibat dalam ikatan hidrogen dengan gugus polar lain dari protein
itu, kecil. Namun, jika interaksi terjadi di bagian dalam protein, jauh dari
pelarut massal, energi antar-aksi bersih mencerminkan perbedaan antara
kelompok ketika berikatan hidrogen dan ketika tidak.
Ini adalah semangat yang sangat tidak menguntungkan untuk tidak membuat
ikatan hidrogen , karena yang akan meninggalkan satu atau lebih terkompensasi
biaya sebagian atau penuh. Dengan demikian, dalam struktur protein hampir
semua donor hidrogen ikatan potensial dan akseptor berpartisipasi dalam
interaksi tersebut, baik antara kelompok polar dari protein itu sendiri atau
dengan molekul air. Dalam rantai polipeptida dari urutan tak tentu kelompok
hidrogen-ikatan yang paling umum adalah peptida C = O dan N-H; di
pedalaman protein kelompok-kelompok ini tidak dapat membuat ikatan
hidrogen dengan air, sehingga mereka cenderung hidro-gen ikatan dengan satu
sama lain, yang mengarah ke struktur sekunder yang menstabilkan keadaan
dilipatGratis.

Kimia Interaksi yang Menstabilkan polipeptida

Interaksi

Contoh

kovalen ikatan

disosiasi ikatanenergi

Jarak
ketergantungan

jarak Khas

(entalpiuntuk ikatan
kovalen)

1,5

356 kJ / mol

-C -C(610 kJ / mol untuk C = C bond)

obligasi disulfida

-Cys-S-SCysO

jembatanSalt

-C
-

HN-H
+
H

N
H

Hidrogen ikatan

OC

H-NH
+
Long-range
interaksi
elektrostatik

O
C

H
-

O
2,2

Donor(di sini N),


2,8

dan

167 kJ /mol
12,5-17 kJ / mol; mungkin
setinggi
30 kJ / mol untuk
sepenuhnya atau sebagian
garam dimakamkan
jembatan (lihat teks),
kurang jika jembatan
garameksternal

akseptor (di sini O)


atom <3,5
Donor(di sini N),
dan

3,0

2-6 kJ / mol dalam air;


12,5-21 kJ / mol jika
salahdonor

akseptor (di sini O)


atom<3,5
Tergantungdielektrik
konstan
menengaholeh..

atau akseptor dibebankan


Tergantung pada jarak dan
lingkungan
Bisa sangat kuat di wilayah
nonpolar
tapi sangat lemah dalam
air

Variabel

disaring air.
1/r
ketergantungan

H
s
a
y
a

Van der Waals


interaksi

C
H

rentang pendek.

saya

Terjun off cepat


melampaui

tergantung pada ukuran kelompo

.4 pemisahan

(untuk perbandingan, rata-rata

H-C-

3,5

1 / r ketergantungan

Referensi
Burley, SK dan Petsko, GA: Lemah interaksi polar protein. Adv. Prot. Chem. 1988, 39:.125-189

Dunitz, JD: Win beberapa, kehilangan beberapa: entalpi-entropi kompensasi dalam interaksi antarmolekul yang lemah.

Chem. Biol. 1995, 2:.709-712


Fersht, AR: The hidrogen obligasi di molekul pengakuan. Tren Biochem. Sci. 1987, 12:.301-304

Jaenicke, R .: Stabilitas dan stabilisasiglobular


proteindalam larutan J..Biotechno

4 kJ / mol (17/4 di pedalaman


protein)

energi panasmolekul pada


suhu kamaradalah 2,5 kJ / mol)

1-5 Pentingnya dan Penentu Struktursekunder


Dilipat proteinmemiliki segmen konformasi teratur
Meskipun protein merupakan polimer urutan,struktur yang paling
protein tidak kumparan acak ditemukan polimer non-alam sintetis.
Kebanyakan protein larut yang globular dan memiliki inti padat
terutama terdiri dari asam amino hidrofobik. Pengamatan ini dapat
dijelaskan oleh kecenderungan kelompok hidrofobik untuk
menghindari kontak dengan air dan berinteraksi satu sama lain.
Karakteristik lain yang mencolok dari rantai polipeptida melipat
adalah bahwa segmen dari rantai di hampir semua protein
mengadopsi konformasi dimana phi dan psi torsi sudut ulangi
backbone dalam pola yang teratur. Segmen reguler membentuk
elemen struktursekunder dari protein. Tiga jenis umum elemen
struktur sekunder memiliki didefinisikan (lihat bagian 1-0): heliks,
yang paling umum sejauh ini adalah helixalpha; lembar beta
(kadang-kadang disebut lembarlipit),yang ada dua bentuk, paralel
dan antiparalel; dan ternyata beta, di mana rantai dipaksa untuk
membalikkan arah dan yang membuat lipat kompak dari rantai
polipeptida mungkin.
Struktur sekunder memberikan kontribusi signifikan terhadap
stabilisasi kali lipat protein secara keseluruhan. Heliks dan lembar
lipit terdiri dari jaringan yang luas dari ikatan hidrogen di mana
banyak residu berturut-turut terlibat seperti yang akan kita lihat dalam
dua bagian berikutnya. Ikatan hidrogen dalam unsur-unsur struktur
menyediakan banyak entalpi stabilisasi yang memungkinkan
kelompok backbone kutub ada di inti hidrofobik dari protein dilipat.

Susunan elemen struktur sekunder


menyediakan cara yang mudah untuk
mengklasifikasi jenis lipatan
Prediksi Lokasi elemen struktur sekunder dari urutan asam
amino saja yang akurat hanya sekitar 70% (lihat bagian 1-8).
Prediksi tersebut kadang-kadang berguna karena pola elemen
struktur sekunder sepanjang rantai bisa menjadi ciri khas
tertentu lipatan protein secara keseluruhan. Sebagai contoh,
sebuah untai beta-sheet diikuti oleh helix alpha, diulang
delapan kali, biasanya menandakan jenis lipatan yang disebut
barel TIM. Semua barel TIM dikenal sampai saat ini adalah
enzim, sehingga pengakuan lipatan TIM barel secara
berurutan menunjukkan bahwa protein memiliki fungsi
katalitik. Namun, itu adalah aturan umum bahwa sementara
klasifikasi protein mungkin menyarankan fungsi itu tidak bisa
mendefinisikannya, dan TIM barel dikenal yang mengkatalisis
banyak reaksi yang berbeda, sehingga prediksi fungsi yang
lebih spesifik tidak dapat dibuat dari pengakuan lipatan saja.
Selain itu, relatif sedikit lipatan dapat dikenali dengan cara ini.
Elemen struktur sekunder individu jarang dikaitkan dengan
fungsi tertentu, meskipun ada beberapa pengecualian yang

menarik seperti pengikatan heliks alfa dalam alur utama DNA


di dua keluarga protein DNA mengikat.

Kendala sterik mendikte kemungkinan jenis struktur


sekunder
The fisik ukuran atom dan kelompok atom membatasi
kemungkinan sudut phi dan psi torsi (lihat Gambar 1-9) bahwa
tulang punggung rantai polipeptida dapat mengadopsi tanpa
menyebabkan kelompok yang menonjol seperti rantai karbonil
dan sisi ke berbenturan satu sama lain. Nilai-nilai
diperbolehkan dapat diplot pada diagram phi, psi disebut
plotRamachandran (Gambar 1-11). Dua wilayah yang luas
dari phi, ruang psi diizinkan oleh kendala sterik: daerah yang
mencakup sudut torsi dari tangan kanan alpha helix dan beta
diperpanjang atau lembaran lipit. Residu mungkin memiliki
phi, nilai-nilai psi yang berada di luar diperbolehkan daerah
dalam kasus di mana lipatan protein menstabilkan konformasi
tegang lokalakurat.

Definisi

rantai polipeptida, distabilkan oleh satu atau


lebih tulang punggung
ikatan hidrogen Perubahan arah rantai dapat
juga

heliks a alfa:melingkar konformasi,


menyerupaikanan.
tangan tangga spiral, untuk bentangan
berturut-turut
asam amino di mana kelompok tulang
punggung N-H

digunakan sebagai diagnosis untuk struktur Ketika


phi dan psi torsi sudut dari eksperimen menghalangistruktur protein ditambang diplot pada diagram
tersebut,

terjadi dengan loop, yang segmen rantai


peptida dengan
Yang nilai-nilai yang diamati harus jatuh terutama di
tidak ada konformasi biasa.
hairpin nama lain untuk beta giliran4.

daerahdiperbolehkangiliran:.

setiap residu n menyumbangkan ikatan


hidrogen untuk C = O
membalikkan nama lain untuk beta
gilirannyagilirannya:.

sekelompok setiap residu n + .


sheet nama lain untuk lembar betalipit:.
lembar beta: struktur sekunder
elemendibentuk oleh

struktursekunder: segmen dilipat daripolypepRamachandran petak: plot dua dimensi dari

ikatan hidrogen backboneantara segmen

nilai-nilaidari torsi backbone sudut phi dan


psi, dengan

rantai polipeptida diperpanjang.

daerah diperbolehkandiindikasikan untuk


konformasi mana
tidak ada gangguan sterik. Ramachandran
plot dan

rantaipasang dengan mengulangi, phi


karakteristik,psi
sudut backbone torsi, yang distabilkan olehbiasa

pola ikatan hidrogen antara peptida N-H

beta turn: giliran ketat yang membalikkan


arah
beradaC = kelompok O residu yang berbeda.

Pentingnya dan Penentu Struktur Sekunder 1-5

180

polyproline helix

kolagen helix
lembar antiparalel
tipe II gilirannya

(derajat
)

Heliks
310 helix
0

lembar paralel
helix

diperpanjang rantai
-180
-180

180

(derajat)

yang paling sederhana elemen struktur sekunder adalah beta giliran


paling sederhana elemen struktur sekunder biasanya melibatkan empat residu tapi kadang-kadang hanya membutuhkan
tiga. Ini terdiri dari ikatan hidrogen antara oksigen karbonil dari satu residu (n) dan amida N-H residu n + 3, membalikkan

arah rantai (Gambar 1-12). Pola ikatan hidrogen tidak dapat biasanya melanjutkan karena giliran terlalu ketat. Elemen ini
kecil struktur sekunder disebut giliranbeta atau sebaliknya gilirannya atau, kadang-kadang, jepitrambut belok
berdasarkan bentuknya. Dalam beberapa kasus, interaksi ini dapat dibuat antara residu n dan n + 2, tapi giliran seperti itu
tegang. Meskipun gilirannya terbalik merupakan cara sederhana untuk memenuhi kemampuan ikatan hidrogen dari
kelompok peptida, pemeriksaan struktur ini mengungkapkan bahwa sebagian besar C = O dan N-H kelompok dalam
empat residu yang membentuk gilirannya tidak membuat hidrogen ikatan dengan atom backbone lainnya (Gambar 1-12).
Molekul air dapat menyumbangkan dan menerima ikatan hidrogen kelompok ini jika gilirannya tidak dikuburkan. Oleh
karena itu, ternyata beta ditemukan pada permukaan protein melipat, di mana mereka berada dalam kontak dengan
lingkungan berair, dan dengan membalik arah rantai mereka dapat membatasi ukuran molekul dan mempertahankan
keadaan kompak.

Gambar 1-12 Khas beta gilirannya Diagram skematik yang menunjukkan ikatan hidrogen backbone
interresidue yang menstabilkan pembalikan arah rantai. Rantai samping digambarkan sebagai bulatan cahaya
ungu besar. Geometri ketat gilirannya berarti bahwa beberapa residu, seperti glisin, ditemukan lebih umum
secara bergiliran dari yang lain.

Gambar 1-11 Ramachandran petak Tampil di merah adalah mereka kombinasi dari tulang punggung torsi sudut phi dan psi (lihat
Gambar 1-9) yang "diizinkan" karena mereka tidak mengakibatkan gangguan sterik. Daerah merah muda diperbolehkan jika
beberapa relaksasi halangan sterik diperbolehkan. Elemen struktur sekunder protein umum ditandai pada posisi phi rata mereka,
nilai-nilai psi. Terisolasi merah muda alpha-heliks daerah di sebelah kanan sebenarnya untuk kidal helix, yang jarang diamati dalam
segmen singkat dalam protein.

Nol nilai phi dan psi didefinisikan sebagai konfigurasitrans.

4
3

2
1

Referensi
Deane , CM etal. interaksi Karbonil-karbonil menstabilkan sebagian diperbolehkan Ramachandran con-formasi dari asparagin dan asam
aspartat. Protein Eng. 1999, 12:.1025-1028

Mattos, C. etal. Analisis bergantian dua-residu di protein. J. Mol. Biol. 1994, 238:.733-747

Ramachandran, GN etal. Stereokimia dari konfigurasi rantai polipeptida. J. Mol. Biol. 1963,

7:.95-99

Richardson, JS dan Richardson, DC: Prinsip dan pola konformasi protein di Prediksi Struktur Protein dan Prinsip protein konformasi 2nd ed.
Fasman, GD ed. (Plenum Press, New York, 1990), 1-98.
2004 Ilmu baru Tekan Ltd

Dari urutan untuk Struktur Bab 1

13

1-6 Sifat dariAlpha Helix

heliksAlpha
adalah
struktur
silinder
serbaguna
distabilkan oleh jaringan ikatan hidrogen backbone
Alpha heliks adalah yang paling umum elemen struktur sekunder dalam
rantai polipeptida melipat, mungkin karena mereka dihasilkan oleh
ikatan hidrogen lokal antara C = O dan kelompok N-H berdekatan
dalam urutan. Dalam sebuah helix alpha, atom oksigen karbonil dari
setiap residu (n) menerima ikatan hidrogen dari nitrogen amida empat
residu lebih jauh (n + 4) dalam urutan (Gambar 1-13c), sehingga semua
kelompok amida polar di heliks adalah hidrogen terikat satu sama lain
kecuali untuk kelompok N-H dari residu pertama di segmen heliks
(akhir amino-terminal) dan C = O kelompok yang terakhir (akhir
karboksi-terminal). Hasilnya adalah struktur silinder mana dinding
silinder dibentuk oleh tulang punggung berikatan hidrogen, dan di luar
bertatahkan dengan rantai samping. Rantai samping yang menonjol
menentukan interaksi dari heliks alfa baik dengan bagian-bagian lain
dari rantai protein dilipat dan dengan molekul protein lainnya.:
yang alpha helix adalah struktur kompak, dengan phi perkiraan, nilai-nilai psi
dari masing-masing -60 dan -50 jarak antara residu berturut sepanjang sumbu
heliks (kenaikan translasi) hanya 1,5 (Gambar 1-13a). Ini akan mengambil
helix 20 residu lama untuk menjangkau jarak 30 , ketebalan bagian hidrofobik
dari lipid bilayer (heliks alfa yang umum di bagian trans-membran protein
yang span lapisan ganda lipid di membran sel; lihat bagian 1-11). Heliks alfa
dapat kidal (searah jarum jam tangga spiral) atau kidal (berlawanan jarum jam),
tetapi karena semua asam amino kecuali glisin dalam protein memiliki LKonfigurasi, kendala sterik mendukung helix tangan kanan, sebagai plot
Ramachandran menunjukkan ( lihat Gambar 1-11), dan hanya giliran atau lebih
dari kidal helix alpha yang pernah diamati dalam struktur protein yang nyata.
Tampaknya ada ada batasan praktis untuk panjang sebuah helix alpha; heliks
ratusan angstrom lama telah diamati, seperti dalam serat keratin yang
membentuk rambut manusia. Ada varian helix alpha parameteryang sedikit
berbeda denganheliks (Gambar 1-14), tetapi mereka jauh kurang umum dan
tidak sangat panjang karena mereka sedikit kurang stabil.

Gambar 1-13alpha helix Jalur rantai dengan rata-rata parameter heliks ditunjukkan menunjukkan (a) karbon alpha saja,
(b)

tulang punggung lipat dengan dipol peptida dan

(c)struktur penuh dengan ikatan hidrogen backbone merah. Semua tiga rantai berjalan dari atas ke bawah (yaitu, akhir aminoterminal di bagian atas). Perhatikan bahwa dipol peptida individu menyelaraskan untuk menghasilkan macrodipole dengan akhir
yang positif pada akhir amino-terminal helix. Perhatikan juga bahwa akhir amino-terminal memiliki puas donor hidrogen-bond
(kelompok N-H) sedangkan ujung karboksi-terminal memiliki puas akseptor hidrogen-ikatan (C = O kelompok). Biasanya rantai
samping polar ditemukan pada akhir heliks, membuat ikatan hidrogen untuk donor ini dan akseptor; residu seperti disebut topi helix

(
a
)

(b)

(c)

d+
R1
1

2
2

R3
3

R5
5

R6
6

H
obl
iga
si

1,5- meningkat
o.

100 - rotasi

R8

9
9

d-

Definisi
amphipathic alpha helix: sebuah heliks alfa
dengan

dipol adalah pada awal (amino terminus) dari


heliks;akhir negatif adalah di ujung karboksil
dari

Referensi

Hol, WG: Peran alpha helix dipol protein


batang heliks

sisi hidrofilik dan hidrofobik danProg....


parameter heliks: set nilai-nilai numerik
yang menentukan

lipid bilayer: struktur membran sel,

fungsisisistruktur Biophys. Mol. Biol. 1985,


45:149-195heliks..

terbentuk ketika dua lembar molekul lipid pak


geometri Ini termasuk jumlah
residu per giliran, kenaikan translasi per
residu,

duasatu sama lain dengan ekor hidrofobik


mereka membentuk

Pauling, L. etal. Struktur protein: melawan


dan hidrogen-terikatkonfigurasi heliks dari

interior sandwich dan kepala-kutub mereka


main-rantai sudut puntir.

rantai polipeptida. Proc. Natl Acad. Sci. USA 1


kelompok meliputi luar
37:..205-211

helix dipol: yang macrodipole yang diduga


terbentuk oleh efek kumulatif dari individu
dipol peptida dalam heliks alfa. Akhir positif

Scott, JE: Molekul untuk kekuatan dan bentu


Tren
Biochem. Sci. 1987, 12:.318-321

Sifat Alpha Helix 1-6


rata Konformasional Parameter spiral Elements
Omeg
a

Residu per
giliran

Terjemahan
per residu

konformasi

Phi

Psi

Alpha helix
10/3 helix
pi-helix
Polyproline
Saya
Polyproline II
Polyproline III

-57
-49
57

-47
-26
-70

180
180
180

3,6
3.0
4,4

1,5
2.0
1,15

-83
-78
-80

158
149
150

0
180
180

3,33
3.0
3.0

1,9
3.12
3.1

Gambar 1-14 Tabel parameter heliks


parameter konformasi rata yang paling umumnya ditemukan elemen struktur sekunder heliks.

Dalam rantai polipeptida acak melingkar momen dipol dari kelompok backbone amida individu menunjuk arah acak, tetapi dalam heliks
alfa pola ikatan hidrogen menyebabkan semua-amida dan dipole mereka saat-ke titik dalam arah yang sama, kira-kira sejajar dengan
sumbu heliks (Gambar 1-13b). Diperkirakan bahwa, sebagai akibatnya, dipol peptida individu dalam heliks add untuk membuat
macrodipole dengan ujung amino-terminal helix terpolarisasi positif dan ujung karboksi-terminal terpolarisasi negatif. Besarnyaini helix
dipol harus meningkatkan dengan meningkatnya panjang helix, disediakan sisa-sisa silinder lurus. Karena interaksi elektrostatik yang
menguntungkan bisa dibuat antara spesies malah dibebankan dan ujung-ujung dipol helix, salah satu mungkin berharap untuk
menemukan, pada frekuensi yang lebih besar dari yang diperkirakan secara kebetulan, rantai samping bermuatan negatif dan terikat
anion di ujung amino-terminal dari heliks, dan bermuatan positif rantai samping dan kation berinteraksi dengan ujung karboksi-terminal.
Eksperimen ditentukan struktur dan studi model peptida protein yang sesuai dengan prediksi ini. Memang, dipol helix dalam beberapa
kasus memberikan kontribusi signifikan terhadap mengikat molekul bermuatan kecil oleh protein.

Alpha heliks dapat amphipathic, dengan satu kutub dan satu wajah nonpolar
The alpha helix memiliki 3,6 residu per giliran, sesuai dengan rotasi 100 per residu, sehingga rantai samping proyek keluar dari sumbu
heliks pada 100 interval, seperti digambarkan pada Gambar 1-15, yang menunjukkan tampilan bawah sumbu helix. Periodisitas ini
berarti bahwa, secara umum, residu 3-4 asam amino terpisah dalam urutan linear akan proyek dari wajah yang sama dari helix alpha.
Dalam banyak heliks alfa, residu polar dan hidrofobik didistribusikan 3-4 residu terpisah dalam urutan, untuk menghasilkan heliks alfa
dengan satu wajah hidrofilik dan satu wajah hidrofobik; helix seperti ini dikenal sebagai heliks alfaamphipathic,yang dapat menstabilkan
helix-heliks kemasan. Heliks dengan karakter ini sering terjadi pada permukaan protein, di mana wajah kutub mereka berada dalam
kontak dengan air, atau antarmuka di mana residu polar berinteraksi satu sama lain: distribusi residu polar dan hidrofobik secara
berurutan karena itu berguna dalam posisi alfa heliks di prediksi struktur, dan dalam memprediksi posisi mereka di interface.

Kolagen dan heliks polyproline memiliki sifat khusus


Meskipun asam amino prolin, yang tidak memiliki kelompok N-H, tidak sering ditemukan dalam heliks alfa, dua struktur
heliks menarik dapat dibentuk dari sekuens kaya residu prolin. Yang pertama adalah kolagen tiga helix (Gambar 1-16).
Kolagen adalah konstituen utama dari tulang, tendon, ligamen dan pembuluh darah dari organisme yang lebih tinggi dan
terdiri dari tripeptide mengulangi di mana setiap residu ketiga adalah glisin (GlyXY) n. X dan Y biasanya residu prolin,
meskipun kadang-kadang terjadi lisin. Banyak dari residu prolin yang hidroksilasi pasca-translationally. Setiap kolagen
bentuk untai sebuah (kidal) konformasi heliks dan tiga helai seperti melilit satu sama lain seperti orang-orang dari tali.
Efeknya adalah untuk membuat protein berserat kekuatan tarik yang besar. Kolagen molekul lebih dari 2 m panjang telah
diamati. Denaturasi kolagen tiga helix dengan pemanasan mengkonversi ke teratur, dipisahkan, massa acak yang kita sebut
gelatin.

Kedua konformasi kaya prolin adalah yang terbentuk oleh urutan polyproline. Ketika ikatan peptida dalam urutan
polyproline semua trans membentuk heliks kidal dengan tiga residu per giliran. Konformasi seperti ini mudah
dikenali oleh protein lain, dan urutan heliks polyproline sering berfungsi sebagai situs docking untuk modul
pengakuan protein, seperti SH3 domain dalam jalur transduksi sinyal.

1
5

9
2
7

6
3
Gambar 1-15 View di sepanjang sumbu dari ideal alpha-heliks polipeptida Pandangan adalah dari ujung amino-terminal.
Rantai samping proyek luar dari sumbu heliks di 100 interval. Perhatikan bahwa rantai samping empat residu terpisah dalam
urutan cenderung mengelompok pada wajah yang sama heliks, untuk heliks pendek. Untuk heliks panjang setiap pola seperti
perlahan-lahan akan kumparan tentang sumbu helix, sehingga jika dua heliks lama memiliki pola kelompok hidrofobik empat residu
terpisah mereka akan berinteraksi dengan membentuk kumparan melingkar (lihat Gambar 1-67).

Kolagen triple helix

Gambar 1- 16 Struktur kolagen


Kolagen adalah tiga rantai protein berserat yang masing-masing rantai angin putaran lain. Kenaikan per residu
jauh lebih besar daripada dalam heliks alfa.
2004 Ilmu Baru Tekan Ltd

Dari urutan untuk Struktur Bab 1

15

1-7 Sifat Lembar Beta


lembar Beta struktur yang kadang-kadang membentuk
bareldiperpanjang,
Berbeda dengan heliks alfa beta lembar lipit, yang namanya berasal dari
penampilan bergelombang dari rantai polipeptida diperpanjang (Gambar 1-17),
melibatkan ikatan hidrogen antara kelompok backbone dari residu jauh dari satu
sama lain dalam urutan linier. Dalam lembar beta, dua atau lebih helai yang
mungkin secara luas dipisahkan dalam urutan protein disusun berdampingan,
dengan ikatan hidrogen antara helai (Gambar 1-17). Helai dapat berjalan dalam
arah yang sama(lembarbetaparalel)atau antiparalel satu sama lain;
dicampurlembar dengankedua untai paralel dan antiparalel juga mungkin
(Gambar 1-17)dalam.
kelompok amida Hampir semua kutub adalah hidrogen terikat satu sama lain
struktur beta-sheet, kecuali untuk N-H dan kelompok C = O pada sisi luar dari
dua helai tepi. Helai tepi dapat membuat ikatan hidrogen dalam salah satu dari
beberapa cara. Mereka hanya dapat membuat ikatan hidrogen air, jika mereka
terkena pelarut; atau mereka mungkin pak terhadap rantai samping polar,
misalnya, alpha helix tetangga; atau mereka dapat membuat ikatan hidrogen ke
untai tepi dalam rantai protein lain, membentuk struktur beta diperpanjang yang
mencakup lebih dari satu subunit dan dengan demikian menstabilkan struktur
kuaterner (Gambar 1-18). Atau lembaran mungkin kurva putaran pada dirinya
sendiri untuk membentuk struktur barel, dengan dua ujung helai ikatan hidrogen
satu sama lain untuk menyelesaikan silinder tertutup (Gambar 1-19).seperti
Barel beta fitur umum arsitektur protein.
Paralel lembar selalu terkubur dan lembar paralel kecil hampir tidak pernah
terjadi. Antiparalel lembar sebaliknya sering terkena lingkungan berair pada
satu wajah. Pengamatan ini menunjukkan bahwa lembar antiparalel yang lebih
stabil, yang konsisten dengan ikatan hidrogen mereka menjadi lebih linear (lihat
Gambar 1-17). Sutra, yang terkenal kuat, terdiri dari tumpukan lembaran beta
antiparalel. Lembar antiparalel paling sering memiliki beta ternyata
menghubungkan helai, meskipun kadang-kadang helai mungkin berasal dari
daerah ation dari urutan linear, dalam hal ini koneksi lebih kompleks dan
mungkin termasuk segmen alpha

4
2
antiparal
el

1
1
3
N

2
N

Paralel
C
1

C
1

3
3

Gambar 1-17 Struktur lembar beta Angka kiri menunjukkan selembar beta campuran, yang merupakan
salah satu yang mengandung segmen kedua paralel dan antiparalel. Catat itu ikatan hidrogen yang lebih
linier dalam lembar antiparalel. Di sebelah kanan adalah tepi-on pemandangan antiparalel (atas) dan
lembar paralel (bawah). Penampilan bergelombang menimbulkan nama "lembar lipit" untuk unsur-unsur
struktur sekunder. Rantai samping berturut-turut, menunjukkan di sini sebagai simbol geometris nomor,
poin dari wajah alternatif kedua jenislembar:.

Definisi
lembar beta antiparalel Lembaran beta, sering terbentuk dari daerah yang berdekatan dari rantai polipeptida, di mana masing-masing untai berjalan
dalam arah yang berlawanan dari tetangga terdekatnyabarel.

beta lembaran beta di mana untai terakhir adalah hidrogen terikat pada untai pertama, membentuk sebuah silinder
tertutupcampuran:.
lembaran beta sheet beta mengandung paralel dan helai antiparalelbeta:.

lembar paralel lembaran beta, terbentuk dari daerah non-contiguous dari rantai polipeptida, di mana setiap helai berjalan di arah yang
samaBeta.

16

Bab 1 Dari urutan untuk Struktur

2004 Ilmu Baru Tekan Ltd

Sifat Lembar 1-7

Gambar 1-18 Dua protein yang membentuk kompleks melalui ikatan hidrogen antara helai beta
(kompleks Rap-Raf, PDB 1gua)

Dua tepi helai antiparalel individu lembar beta hidrogen ikatan satu sama lain pada antarmuka proteinprotein, membentuk lembaran campuran terus menerus yang stabil kompleks. Protein di sebelah kanan
berisi lembaran beta paralel di mana masing-masing untai terhubung yang berikutnya

keoleh helix alpha, seperti yang ditunjukkan dengan panah kuning. Heliks ini pak terhadap wajah
para dia

helix. Helai lembar paralel adalah kebutuhan selalu ation, dan koneksi yang paling umum di antara
mereka adalah heliks alfa yang bungkus terhadap wajah lembar beta (lihat misalnya helix ditunjukkan
pada Gambar 1-18).
Rantai polipeptida dalam lembar beta hampir sepenuhnya diperpanjang. Jarak antara residu berturut-turut adalah 3,3 dan phi dan psi
sudut untuk peptida dalam lembaran beta sekitar -130 dan 125 masing-masing. Helai beta biasanya memiliki twist tangan kanan
diucapkan (lihat misalnya lembar pada Gambar 1-19), karena efek sterik timbul dari L-amino konfigurasi asam. Helai paralel kurang
bengkok dari yang antiparalel. Pengaruh untai sentuhan adalah bahwa lembar yang terdiri dari beberapa helai panjang sendiri memutar.

Karena rantai polipeptida dalam lembar beta diperpanjang, rantai samping asam amino seperti yang valin dan isoleusin,
yang cabang di karbon beta, bisa diakomodasi lebih mudah dalam struktur beta dari dalam alpha helix melingkar erat di
mana rantai samping yang ramai lebih dekat bersama-sama. Meskipun rantai samping bercabang dapat disimpan dalam
struktur beta juga, rantai samping bercabang muncul untuk memberikan kemasan lebih dekat sehingga mereka ditemukan
lebih sering pada lembar dari residu lainnya. Namun, umumnya lebih mudah untuk mengidentifikasi membentang heliks
di urutan dari untuk mengidentifikasi bagian struktur beta, dan menemukan ujung bagian beta dari urutan saja sangat sulit.