Anda di halaman 1dari 19

BAB I

PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Dalam sistem biologi reaksi kimia selalu memerlukan katalis . Enzim adalah
salah satu yang berfungsi sebagai biokatalisator. Enzim merupakan senyawa protein
yang dapat mengatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup.
Enzim bersifat sangan spesifik baik jenis maupun reaksi substratnya.
Dalam tubuh manusia sendiri terdapat berjuta-juta enzim yang mana peran
masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk itulah kemudian ada suatu system
penamaan enzim. Dalam tata cara penamaan enzim, biasanya diawali dengan nama
substrat dan di akhiri dengan akhiran ase. Sebagai contoh enzim sucrose, enzim ini
berperan secara spesifik dalam menghidrolisis sukrosa. Lalu ada lagi enzim lipase, yang
berperan dalam hidrolisis lemak (lipid).
Ada begitu banyak jenis enzim, masing-masing memiliki kecepatan bekerja yang
berbeda-beda. Hal yang berkaitan dengan sebebrapa cepat enzim bekerja inilah
yang disebut dengan Kinetika Enzim. Dalam makalah ini , kami berharap semoga
pembaca dapat lebih memahami apa yang dimaksud dengan kinetika enzim, hidrolisa
enzim dan klasifikasi enzim.
1.2 Rumusan Masalah
Berdasarkan latar belakang diatas, rumusan masalah dalam makalah ini, antara lain:
1. Apa pengertian dari biokatalis?
2. Apa sajakah komponen-komponen biokatalis?
3. Bagaimana cara kerja dari biokatalis itu?
4. Apa sajakah sifat-sifat dari biokatalis?
5. Bagaimana kinetika reaksi biokatalis?
6. Faktor-Faktor yang mempengaruhi kinetika reaksi katalis?
7. Apa saja jenis-jenis biokatalis?
8. Apa saja sumber-sumber dari biokatalis?
9. Bagaimana pengklasifikasian biokatalis?
1.3 Tujuan
Tujuan makalah ini dibuat ialah untuk
1. Mengetahui definisi dari biokatalis
2. Mengetahui komponen-komponen biokatalis?
3. Mengetahui cara kerja dari biokatalis itu?

4.
5.
6.
7.
8.
9.

Menginformasikan sifat-sifat dari biokatalis?


Mengetahui kinetika reaksi biokatalis?
Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kinetika reaksi katalis?
Mengetahui jenis-jenis biokatalis?
Mengetahui sumber-sumber dari biokatalis?
menginformasikan pengklasifikasian biokatalis?

BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Biokatalis
Biokatalis merupakan katalis yang berperan untuk mengkatalisis reaksi yang
berlangsung di dalam tubuh makhluk hidup. Senyawa yang termasuk biokatalis
adalah enzim. Enzim memiliki mekanisme kerja yang sangat spesifik, yaitu satu
enzim hanya bekerja untuk mengkatalisis satu macam reaksi. Sebagai contoh, enzim
amilase hanya bekerja pada penguraian amilum dan tidak dapat bekerja pada proses
reaksi lain.
2.2 Komponen-Komponen Biokatalis
1. Apoenzim, yaitu bagian enzim aktif yang tersusun atas protein yang bersifat labil
(mudah berubah) terhadap faktor lingkungan, dan
2. Kofaktor,yaitu komponen non protein yang berupa :
a. Ion-ion anorganik (aktivator)
Berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Ion
klorida, ion kalsium merupakan contoh ion anorganik yang membantu enzim
amilase mencerna karbohidrat (amilum)
b. Gugus prostetik
Berupa senyawa organik yang berikatan kuat dengan enzim, FAD (Flavin Adenin
Dinucleotide), biotin, dan heme merupakan gugus prostetik yang mengandung zat
besi berperan memberi kekuatan ekstra pada enzim terutama katalase, peroksidae,
sitokrom oksidase.
c. Koenzim
Berupa molekul organik non protein kompleks, seperti NAD (Nicotineamide
Adenine Dinucleotide), koenzim-A, ATP, dan vitamin yang berperan dalam
memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim lain.
Enzim yang terikat dengan kofaktor disebut holoenzim.

2.3 Cara Kerja Biokatalis


Cara kerja enzim di dalam tubuh manusia melalui tahapan proses. Molekul selalu
bergerak dan bertumbukan satu sama lain. Jika suatu molekul substrat menumbuk
molekul enzim yang tepat, maka akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya
molekul substrat pada proses cara kerja enzim disebut sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi
dan terbentuk molekul produk. Kerja enzim dapat diterangkan dengan dua teori, yaitu
teori gembok dan kunci serta teori kecocokan yang terinduksi. Kedua teori ini
menjelaskan spesifitas enzim dengan substratnya.
1. Teori Gembok dan Kunci (Lock and Key Theory)
Di dalam enzim terdapat sisi aktif yang terdapat sisi aktif yang tersusun dari
sejumlah kecil asam amino. Bentuk sisi aktif sanagat spesifik, sehingga hanya
molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim.
Enzim dan substrat akan bergabung bersama membentuk kompleks, seperti
kunci yang masuk ke dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi
dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan
produk serta membebaskan enzim. Berikut ini merupakan gambar kerja enzim
berdasarkan teori gembok dan kunci:

2. Teori Kecocokan yang Terinduksi (Induced Fit Theory)


Berdasarkan bukti dari kristalografi sinar X, analisis kimia sisi aktif enzim,
serta teknik yang lain, diduga bahwa sisi aktif enzim bukan merupakan bentuk yang
kaku. Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk
yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif
termodifikasi melingkupinya membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas
dari kompleks, enzim kembali tidak aktif menjadi bentuk yang lepas, hingga substrat
yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut. Berikut ini merupakan gambar
kerja enzim berdasarkan teori kecocokan yang terinduksi:

2.4 Sifat-Sifat Biokatalis


1. Enzim adalah Protein
Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat
dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika
lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja
dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis
substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok
dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang
diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang
dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit
Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali
enzim untuk setiap kali reaksi.
5. Bekerja bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah
(bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa
sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi
senyawa tertentu.
6. Kerja enzim dipengaruhi lingkungan
Lingkungan yang berpengaruh pada kerja enzim adalah suhu, pH, hasil akhir dan
zat penghambat.
Suhu: Enzim bekerja opotimal pada suhu 30 derajat Celcius atau pada suhu
tubuh, dan akan rusak pada suhu tinggi dan nonaktif pada suhu rendah (0C
atau di bawahnya), tetapi tidak rusak. Jika suhunya kembali normal enzim
mampu bekerja kembali. Sementara pada suhu tinggi enzim rusak dan tidak
dapat berfungsi lagi.
pH: Enzim bekerja optimal pada pH netral. Pada kondisi asam atau basa,
kerja enzim terhambat.

Hasil akhir: Kerja enzim dipengaruhi oleh hasil akhir. Hasil akhir yang
menumpuk menyebabkan enzim sulit bertemu dengan substrat. Semakin
menumpuk hasil akhir, semakin lambat kerja enzim
Zat penghambat: Selain hasil akhir, terdapat zat lain yang dapat menghambat
kerja enzim Zat yang dapat menghambat kerja enzim itu disebut penghambat
atau inhibitor. Zat tersebut memiliki struktur seperti enzim yang dapat
masuk ke substrat, atau ada yang memiliki struktur seperti substrat
sehingga enzim salah masuk ke penghambat tersebut.
2.5 Kinetika Biokatalis
Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada kinetika
enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi. Mempelajari
kinetika enzim dalam hal ini dapat mengungkapkan mekanisme katalitik enzim,
perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, dan bagaimana
suatu obat atau agonis dapat menghambat sebuah enzim.
Kinetika enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran
kuantitatif dari kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik
faktor-faktor

yangg

mempengaruhi

kecepatan

tersebut.

Analisis

kinetik

memungkinkan para ahli merekonstruksi jumlah dan urutan tahap-tahap individual


yang merupakan perubahan substrat oleh enzim menjadi produk.
Mempelajari kinetik enzim juga merupakan dasar untuk mengidentifikasi
kekuatan pengobatan dari obat tertentu yang secara selektif menghambat kecepatan
proses yang dikatalisis oleh enzim. Bersama dengan mutagenesis yang disengaja dan
teknik lain yang mengganggu struktur protein, analisis kinetik juga mengungkapkan
secara mendalam mekanisme katalitik.
Aktivitas seperangkat enzim yg seimbang dan lengkap merupakan dasar
penting untuk mempertahankan homeostasis. Pemahaman tentang kinetik enzim
penting untuk memahami bagaimana stress fisiologis seperti anoksia, asidosis atau
alkalosis metabolik, toksin dan senyawa farmakologik mempengaruhi keseimbangan
tersebut.Persamaan kesetimbangan di bawah menjelaskan reaksi satu molekul dari
masing-masing substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari masing-masing
produk P dan Q.
A + B P + Q (i)
Tanda panah ganda menunjukkan reversible (terbalikan). Jika A dan B dapat
membentuk P dan, maka P dan Q juga dapat membentuk A dan B. Dengan demikian
penentuan suatu reaktan sebagai substrat atau produk sedikit banyak bersifat

arbitrer karena produk suatu reaksi yang dituliskan dalam satu arah adalah substrat
bagi reaksi yang berlawanan. Namun, istilah produk sering digunakan untuk
menandai reaktan yang pembentukannya menguntungkan secara termodinamis.
A + B P + Q (ii)
Tanda panah satu arah menunjukkan irreversible (tidak terbalikan).
Digunakan untuk menjelaskan reaksi di dalam sel hidup tempat produk reaksi diatas
segera dikonsumsi oleh reaksi selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim. Oleh karena
itu, pengeluaran segera produk P atau Q secara efektif meniadakan kemungkinan
terjadinya reaksi kebalikan sehingga persamaan (ii) secara fungsional menjadi
irreversibel pada kondisi fisiologis. Contohnya adalah ketika kita bernapas.
2.6 Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kinetika Biokatalis
1. Suhu
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang
menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi
kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung
lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan
suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses
denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi
efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun.
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan
reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak
terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari
besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic
dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu
interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.
Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan
pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur tertentu sebuah enzim
berada dalam keadaan stabil, konformasi.
Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55C. Sebaliknya, enzim
pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung
berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih
100C.

Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu.

Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim
meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu

tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu
yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan
bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30 40C. Q10 atau koefisien suhu
yaitu faktor yang meningkatkan proses biologis bila suhu naik 10 0 C. Umumnya
enzim yang stabil pada peningkatan suhu maka Q10 = 2
2. Ph
Perubahan

pH

dapat

mempengaruhi

perubahan asam amino kunci pada sisi


aktif enzim, sehingga menghalangi sisi
aktif bergabung dengan substratnya.
Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH
optimum,

masing-masing

enzim

memiliki pH optimum yang berbeda.


Sebagai contoh : enzim amilase bekerja
baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam
kuat/sangat asam). (e-dukasi.2010)
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH
lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan
ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping
pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula
menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya
aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan
kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH optimum.
Enzim intrasel bekerja optimum antara pH 5-9. Hilangnya atau tambahnya
muatan akan merugikan atau membuat enzim tidak aktif.
3. Kadar Substrat

Pada pembahasan berikut, reaksi enzim dianggap seolah-olah hanya memiiki satu
substrat dan satu produk. Sementara kebanyakan enzim memiliki lebih dari satu substrat,
prinsip-prinsip yang dibahas di bawah juga berlaku bagi enzim dengan banyak substrat.
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara
enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang
disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya
menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat
yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian,
konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin
besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi
susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila
jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat,
penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya.
Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok dengan enzim naka
kinerja enzim juga akan optimal
Untuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan
v1 hingga tercapai nilai maksimal Vmax (Gambar 8-3). Jika peningkatan lebih lanjut
konsentrasi substrat tidak meningkatkan v1, enzim dikatakan jenuh oleh substrat.
Perhatikan bahwa bentuk kurva yang menghubungkan aktivitas dengan konsentrasi
substrat (Gambar 8-3) tampak hiperbolik. Pada setiap saat, hanya molekul substrat yang
berkaitan dengan enzim dalam bentuk kompleks
v1 = Vmax[S] / Km + S

v1
kecepatan reaksi.
Vmax kecepatan maksimum.
S
substrat
Km
kadar substrat yang memberikan kecepatan reaksi separuh kecepatan
reaksi maksimal pada kadar enzim tertentu.
Tergantung pada kecepatan reaksi inisial kadar S dan K m dapat digambarkan

dengan mengevaluasi persamaan tersebut dibawah 3 keadaan:


1. Jika kadar S kadar Km. v sesuai kadar S
Maka untuk menentukan aktivasi enzim digunakan substrat yang di bawah
2. Jika kadar S > kadar Km. v = V
Maka harus pada kondisi optimal
3. Bagaimana kalau kadar S = Km. v = V.
Maka: ES yang dapat diubah menjadi produk. Kedua, konstanta kesetimbangan untuk
pembentukan kompleks enzim-substrat tidaklah besar tanpa batas.
4. Konsentrasi Enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi
enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim
berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

5. Aktifator dan inhibitor


Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim
dengan

substratnya,

misalnya

ion

klorida

yang

bekerja

pada

enzim

amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan
substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-

inhibitor.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :
a) Inhibitor kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul
tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim.
Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada
rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan
konsentrasi substrat.
Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini
besaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan
bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan
menambah konsentrasi substrat.
Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing
dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu
enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat.
Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat
Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat.
Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas
yang tersedia untuk mengikat substrat, yi, untuk membentuk ES dan akhirnya
menghasilkan produk.

Gambar Pengaruh inhibitor kompetitif pada kecepatan reaksi.


b) Inhibitor nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada
bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah
sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak
dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan
substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan
perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan
substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun
dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan
dengan menambahkan konsentrasi substrat.
o Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat
o Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax,

tetapi

tidak

mempengaruhi Km.
o Inhibitor non kompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan
inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap
substrat.

Gambar Pengaruh inhibitor non kompetitif pada kecepatan reaksi.

2.7 Sumber-Sumber Biokatalis


Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan
tumbuhan, hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara
tradisional diperoleh dari tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain),
amilase, lipoksigenase, dan enzim khusus tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang
terutama adalah tripsin pankreas, lipase dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari
jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase, dan enzim untuk
pembuatan mentega. Dari kedua sumber tumbuhandan hewan tersebut mungkin timbul
banyak persoalan, yakni: untuk enzim yang berasal dari tumbuhan, persoalan yang
timbul antara lain variasi musim, konsentrasi rendah dan biaya proses yang tinggi.
Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging, mungkin persediaan
enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain. Sekarang jelas bahwa
banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk mencukupi
kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim sedang
dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil enzimenzim baru lainnya.

Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis
kultivasi yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan
bahwa galur tertentu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada
permukaan atau media padat, sedangkan galur yang lain memberi respon pada teknik
kultivasi terbenam (submerged), jadi teknik seleksi harus sesuai dengan proses akhir
produksi komersial. Beberapa sumber enzim disajikan dalam tabel berikut:

2.8 Jenis-Jenis Biokatalis


a) Rennet
Rennet adalah enzim yang digunakan dalam proses pembuatan keju (cheese) yang
terbuat dari bahan dasar susu. Susu adalah cairan yeng tersusun atas protein yang
terutama kasein yang dapat mempertahankan bentuk cairnya. Rennet merupakan
kelompok enzim protease yang ditambahkan pada susu pada saat proses pembuatan
keju. Rennet berperan untuk menghidrolisis kasein terutama kappa kasein yan
berfungsi mempertahankan susu dari pembekuan. Enzim yang paling umum yang

diisolasi dari rennet adalah chymosin. Chymosin dapat diisolasi dari beberapa jenis
binatang, mikroba atau sayuran, akan chymosin yang berasal dari mikroorganisme
lokal atau asli yang belum mendapat rekayasa gebetik kadang aplikasinya dalam
pembuatan keju atau cheddar menjadi kurang efektif.
b) Laktase
Laktase adalah enzim likosida hidrolase yang berfungsi untuk memecah laktosa
menjadi gula penyusunnya yaitu glukosa dan galaktosa. Tanpa suplai atau produksi
enzim laktase yang cukup dalam usus halus, akan menyebabkan terjadinya lactose
intolerant yang mengakibatkan rasa tidak nyaman diperut seperti kram, banyak buang
gas, atau diare) dalam saluraqn cerna selama proses pencernaan produk-produk susu.
Secara komersial laktase digunakan untuk menyiapkan produk-produk bebas laktosa
seperti susu. Ini juga dapat digunakan untuk membuat es krim untuk membuat cream
dan rasa produk yang lebih manis. Laktase biasanya diisolasi dari yeast
(Kluyveromyces sp.) dan fungi (Aspergillus sp.).
c) Katalase
Katalase adalah enzim yang dapat diperoleh dari hati sapi (bovine livers) atau sumber
microbial. Dan digunakan untuk mengubah hydrogen peroksida menjadi air dan
molekul oksigen. Enzim ini digunakan secara terbatas pada proses produksi keju.
d) Lipases
Lipase digunakan untuk memecah atau menghidrolisis lemak susu dan memberikan
flavour keju yang khas. Flavour dihasilkan oleh karena adanya asam lemak bebas
yang diproduksi ketika lemak susu dihidrolisis. Selain pada industri engolahan susu
juga pada industri lainnya.
e) Protease
Protease adalah enzim yang berfungsi untuk menghidrolisis ikatan peptida dari
senyawa-senyawa protein dan diurai menjadi senyawa lain yang lebih sederhana
(asam amino). Contoh protease yang dapat dimanfaatkan adalah bromelin danpapain
sebagai bahan pengempuk daging.
f) Amilase
Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi
gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. Enzim amilase dapat digunakan
dalam proses pembuatan biskuit, minuman beralkohol, dan pembuatan sirup glukosa.
g) Oksidoreduktase
Golongan enzim yang mengkatalisis pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa
baik dehidrogenase maupun oksidase.
h) Transferase
Enzim yang mengkatalisis reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kapada
senyawa lain.
i) Hidrolase

Enzim yang berperan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis, baik pemecahan ester,
glikosida dan peptide.
j) Liase
Enzim yang mekatalisis dalam reaksi pemisahan gugus dari suatu substrat (bukan cara
hidrolisis) atau sebaliknya.
k) Isomerase
Enzim yang bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler.
l) Ligase
Enzim yang mengkatalisis reaksi penggabungan dua molekul.
2.9 Klasifikasi Biokatalis
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang
dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
A. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya
di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis
di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses
kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
B. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk mencernakan substrat
secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM
lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang
dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam
proses kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
A. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim
elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa
macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase,
hidroksilase dan dehidrogenase.
B. Transferase

Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu


molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai
berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
C. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
1.

Karboksilesterase

adalah

hidrolase

yang

menghidrolisis

gugusan

2.
3.

ester karboksil.
Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

D. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan
gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan gugus karboksil.
E. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
1.
2.
3.
4.

Rasemase, merubah l-alanin D-alanin


Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton

fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil- CoA
F. Ligase
Enzim

ini

mengkatalisis

reaksi

penggabungan

molekul

dengan

dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah


enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
3. Enzim lain dengan tatanama berbeda

Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya
enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease.
Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari
membran sel.
4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya
A. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,
sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup.
Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya,
misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses
respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
B. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim
tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang
sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya
dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase
yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang
mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga
awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah
beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E.
colimembentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang
dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan
mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan
menambahkan akhiran ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis.
Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase menghidrolisis amilum, protease
menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena
banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda.
Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula
dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan ase, namun
ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase
mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis

pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin


banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of Biochemistry (IUB)
telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan
berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku
yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.

BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu untuk
mempercepat proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim bekerja secara
spesifik pada satu jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang dapat bekerja pada
beberapa jenis substrat. Enzim sangat berguna untuk bagi manusia, hewan, dan
tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan enzim sangat dibutuhkan untuk kelangsungan
kehidupan di alam ini.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat
mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH
yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami
kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja
enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan
aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak
obat dan racun adalah inihibitor enzim.
3.2 Saran
Kesempurnaan makalah ini tergantung pada motivasi dan saran yang membangun
dari para pembaca. Maka dari itu, penulis mengharapkan masukan ataupun saran yang
membangun demi kesempurnaan makalah ini.

DAFTAR PUSTAKA
Brady, E James. Th. Kimia Univesitas Asas Dan Struktur. Tangerang: Binarupa Aksara
Chang, Raymond. 2004 . Kimia Dasar. Jilid 2. Jakarta : Erlangga
Sastrohamidjodjo, Hardjono. 2005. Kimia Dasar. Yogyakarta : UGM Press
http//www.chemis-try.org.com