LAPORAN PRAKTIKUMN KIMIA KEPERAWATAN

IDENTIFIKASI ASAM AMINO DAN PROTEIN SECARA

KULITATIF
KELOMPOK III
Azizah Zahrtunnisa

I1B109024

Borneo

I1B109009

Imam Fauzi

I1B109204

Mega Silvia

I1BI09019

Mutia Noraina

I1B109205

Norrhidayah

I1B109202

Bagian Kimia Fakultas Kedokteran

Universitas Lambung Mangkurat
BANJARBARU
Oktober, 2009

JUDUL PRAKTIKUM
IDENTIFIKASI ASAM AMINO DAN PROTEIN SECARA KULITATIF
TUJUAN PRAKTIKUM
Adapun tujuan praktikum kali ini antara lain adalah sebagai berikut :
1. Menguji adanya asam amino dan protein dengan menggunakan uji
pengendapan, Biuret, Xantiprotein, Millon-Nasse,Hopkins-Cole, Sulfur
test, Reaksi Neumann
METODE PRAKTIKUM
A. Alat Praktikum
Alat- alat yang digunakan pada praktikum ini adalah :
1. Tabung reaksi
2. Pipet tetes
3. Gelas ukur
4. Gelas bekker
5. Erlenmeyer
6. Buncen
7. Tisu
B. Bahan Praktikum
1. Putih telur
2. Aqudest
3. HCl
4. NaOH
5. Asam Nitrat Pekat
6. Ammonium Sufat
7. Asetat Encer
8. CuSO4 5%
9. Ammonia
10. Merkuri Sulfat 1%
11. Natrium Nitrit
12. Formaldehid encer
13. Asam sulfat pekat
14. NaOH 40%
15. Pb-asetat

C. Cara Praktikum
1. Reaksi Pengendapan
a) Masukkan ke dalam tabung reaksi 1 ml bahan uji yang berisi 2 ml
aquades. Kocoklah hingga bahan uji tercmpur merata dan tambahkan
tetes demi tetes HCl 1 ml hingga terbentuk gumpalan putih. Catat
tetes HCL yang digunakan. Kemudian tambahkan NaOH 1M
sebanyak jumlah tetes HCl. Kocok dan amati perubahan yang terjadi.
a) Masukkan ke dalam tabung reaksi 1 ml bahan uji dan 1 ml asam nitrat
pekat, maka terbentuk endapan putih yang tidak larut dalam air.
b) Masukkan ke dalam tabung reaksi 1 ml bahan uji dan 2 ml aquades.
Panaskan hingga mendidih. Amatti gumpalan yang terjadi, dinginkan.
Amati perubahan yang terjadi.
c) Masukkan kedalam tabung reaksi 1 ml bahan uji dan 0,5 ml larutan
ammonium sulfat. Amati perubahan yang terjadi.
d) Masukkan kedalam tabung reaksi 1 ml bahan uji dan 1 tetes larutan
asam asetat encer, akan terbentuk endapan putih. Tambahkan aquades
lalu kocok dan amati perubahan yang terjadi.
2. Reaksi Biuret (reaksi warna)

Masukkan kedalam tabung reaksi 1 ml bahan uji dan 2 ml aquades lalu

campur.

Kemudian tambahkan 3 tetes larutan NaOH pekat dan CuSO4 5%.

Kocok tabung tersebut dan amati apa yang terjadi.
3. Xantoprotein
Masukkan kedalam tabung reaksi 1 ml bahan uji dan 2 ml aquades.

Kemudian tambahkan 1 ml asam nitrat pekat, dan panaskan hingga

terbentuk endapan kuning lalu dinginkan dan bagilah menjadi 2
bagian.

Pada tabung 1, tambahkan ammonia dan tabung 2 biarkan (tanpa

tambahan apa-apa). Amati Perubahan Warnanya.
4. Reaksi Millon-Nasse (untuk Tirosine)

Masukkan ke dalam tabung reaksi 2 ml aquades dan 1 ml reagen

Merkuri Sulfat (Merkuri Sulfat 1% dilarutkan kedalam asam sulfat
10%).

Masaklah, mungkin terjadi endapan kuning. Dinginkan dibawah air

leding, lalu tambahkan setetes larutan natrium nitrit 1% panaskan lagi.

Amati perubahan yang terjadi.

5. Reaksi Hopkins-Cole (untuk triptopan)

Masukkan ke dalam tabung reaksi 1 ml bahan uji dan 1 tetes larutan

formaldehid encer (1:500).

Kemudian tambahkan 1 ml reagen merkuri sulfat.

Goyanglah kemudian tambahkan 1 ml asam sulfat pekat perlahan-lahan
melalui dinding yang dimiringkan sehingga terbentuk 2 lapisan,
dengan lingkaran ungu dibidang batas.
Jika digoyang seluruh larutan akan berwarna ungu.
6. Sulfur Test

Masukkan ke dalam tabung reaksi 1 ml bahan uji dan 1 ml NaOH

40%.

Panaskan selama 1 menit untuk mengubah sulfur organik menjadi

sulfur anorganik (Natrium Sulfida).

Tambahkan Pb-asetat, akan terjadi warna coklat atau hitam dari PbS.

HASIL DAN PEMBAHASAN

A. Hasil Praktikum
Hasil pencampuran antara Amilum dan Saliva adalah :

Tabel 1 .

Hasil percobaan uji protein dengan menggunakan uji

pengendapan, Biuret, Xantoprotein, Millon-nase, Hopkins-Cole,

Sulfur test,
No

Uji

Pengendapan 1

Warna Sebelum
Warna awal
Warna
Putih

Warna Sesudah
sesudah

dicampur
(+HCl)

terjadi (+NaOH) endapan

pengendapan putih
(+asam
Pengendapan 2

Putih

pekat)tidak

hilang

nitrat
terjadi Endapan putih

endapan putih
Bahan dan Aquadest
Pengendapan 3

Putih

tidak tercampur

Endapan putih

(+ammonium
sulfat)putih

2
3

Pengendapan 4

Putih

(+H2COOH)kuning

Agak kuning

Pengendapan 5
Biuret

Putih
Putih

putih

Endapan putih
(+NaOH pekat dan

Putih

CuSO4 5%+) Ungu

(+H2SO4, dipanaskan) (+
ammonia)

Xantoprotein

endapan kuning

tambah kuning
(tanpa

4
5
6

Millon-Nasse
Hopkins-Cole
Sulfur test

Merkuri

ammonia)

kuning
Sulfat (+natrium

Putih

(+

Putih

1%) endapan putih

endapan kuning
(+
Formaldehid) (+merkuri sulfat)

Putih

endapan putih
ungu
(+NaOH)
endapan (+Pb asetat) Hitam
kuning

nitrit)

B. Pembahasan
Dari percobaan yang telah kami lakukan didapatkan hasil percobaan yaitu
adanya reaksi perubahan warna dengan menggunakan :
a. Uji pengendapan
Pengendapan 1, (+hcl) terjadi pengendapan putih menjadi
(+naoh) endapan hilang
Pengendapan 2 (+asam nitrat pekat)tidak terjadi endapan putih
menjadi Endapan putih
Pengendapan 3 Bahan dan Aquadest tidak tercampur menjadi
Endapan putih
Pengendapan 4 (+ammonium sulfat)putih menjadi Agak kuning
Pengendapan 5, (+H2COOH)kuning putih telur berubah
menjadi endapan putih.
b. Biuret , warna putih menjadi (+naoh pekat dan cuso4 5%+) Ungu

c. Xantoprotein, (+H2SO4, dipanaskan) endapan kuning menjadi

(+ ammonia) tambah kuning
(tanpa ammonia) kuning
d. Millon-Nasse, (+ Merkuri Sulfat 1%) endapan putih menjadi (+natrium
nitrit) endapan kuning
e. Hopkin-Cole, (+ Formaldehid) endapan putih menjadi (+merkuri
sulfat) ungu
f. Sulfur test, (+naoh) endapan kuning menjadi (+Pb asetat) Hitam
Terjadinya perubahan warna dari reaksi tersebut membutikan bahwa dalam
putih terdapat kandungan protein yang merupakan penyusun dari asam
amino.

Putih Telur
Telur ayam banyak mengandung berbagai jenis protein berkualitas tinggi
termasuk mengandung semua jenis asam amino esensial bagi kebutuhan manusia.
Juga mengandung berbagai vitamin dan mineral, termasuk vitamin A, riboflacin,
asam folat, vitamin B6, vitamin B12, choline, besi, kalsium, fosfor dan potasium.
Telur ayam juga merupakan makanan termurah sumber protein yang lengkap. Satu
butir telur ayam berukuran besar mengandung sekitar 7 gram protein. Protein atau
zat putih telur amat penting berada dalam makanan karena dari proteinlah
protoplasma yang hidup dalam sel itu dibuat. Bahan hidup yang ajaib ini terus
menerus mengisap dan menggunakan tenaga. Sebagian dari tenaga ini dibutuhkan
untuk pertumbuhan sel itu sendiri.
Protein berasal dari kata Yunani proteios yang berarti pertama atau
kepentingan utama. Sesuai namanya, protein sangat penting sebagai penyusun dari
semua kehidupan sel dan merupakan kelompok kimia terbesar didalam tubuh

setelah air. Daging rata-rata mengandung 75% air, 16% protein, 65% lemak , dan
3% abu. Protein merupakan komponen esensial dari inti sel dan protoplasma sel.
Oleh sebab itu protein jumlahnya besar dalam jaringan otot karkas, organ-organ
dalam, syaraf, dan kulit.2,8
Komposisi dan Struktur Protein
Protein berasal dari yunani yaitu proteios yang berarti dari derajat
pertama. Pada tahun 1838 Jns J. Berzelius menegaskan bahwa protein adalah
golongan terpenting dari molekul.
Kita telah melihat bahwa suatu golongan dari biopolymer, asam nukleat,
adalah perubahan dan tingkatan informasi genetic dari sel. Informasi lebih lanjut
adalah ekspresi pada kelas lain dari biopolymer , yaitu protein. Protein adalah
pemain yang hebat dan beranekaragam dari sebuah reaksi. Beberapa merupakan
pembawa dan penyimpan dari molekul terkecil. Kita memulai dengan deskripsi
dari struktur unit bahan kimia protein, yaitu asam amino.
Protein adalah senyawa organik yang sangat komplek dengan berat
molekul tinggi. Seperti halnya karbohidrat dan lemak, protein tersusun dari unsurunsur C, H, dan O. Umumnya protein mengandung 16% unsur N dan kadangkadang mengandung unsur fosfor atau sulfur. Protein mempunyai struktur dasar
yang berbeda dari makromolekul biologi penting lainnya seperti karbohidrat dan
lemak. Karbohidrat dan lemak mempunyai struktur dasar yang disusun oleh unitunit yang sama atau pengulangan unit yang sama (misalnya pengulangan unit
glukosa dalam pati, glikogen dalam selulosa). Sedangkan protein mempunyai
lebih dari 100 unit dasar penyusun yang berbeda. Unit dasar penyusun protein
adalah asam-amino. Dengan demikian protein dapat tersusun oleh rangkaian
asam-amino yang bervariasi dan berderet, tidak hanya dalam komposisi protein
tetapi juga dalam bentuk protein. Struktur dasar protein dapat dilihat pada Gambar
1.

Gambar 1. Struktur Dasar Protein.

Sifat Kimia Protein
Protein di alam ditemukan dalam bentuk koloid, kelarutan protein di
dalam air berbeda-beda, dari yang tidak larut (keratin) sampai yang mempunyai
kelarutan tinggi (albumin). Protein dapat didenaturasi oleh panas, asam kuat,
alkali, alkohol, aseton, urea dan garam dari logam berat. Denaturasi adalah proses
yang mengubah struktur molekul tanpa memutuskan ikatan kovalen. Denaturasi
dapat pula didefinisternak sebagai perubahan yang besar dalam struktur alami
yang tidak melibatkan perubahan dalam urutan asam-amino. Denaturasi biasanya
diiringi dengan hilangnya aktivitas biologi dan perubahan yang berarti pada
beberapa sifat fisika dan fungsi. Jika protein didenaturasi, protein akan kehilangan
struktur uniknya dan karena itu sifat-sifat kimia, fisik dan bilogi yang dimilikinya
akan berubah. Contoh dalam kasus ini adalah enzim yang diinaktifkan oleh panas.
Denaturasi dan koagulasi protein merupakan aspek kestabilan yang dapat
berkaitan dengan susunan dan urutan asam-amino dalam protein.1,7,8,9
CRP terutama rentan terhadap membingungkan, karena beberapa
faktor risiko kardiovaskular, termasuk merokok, hipertensi, kegemukan,
kurangnya aktivitas fisik, dan status sosial ekonomi rendah, semua berhubungan
secara independen meningkatnya kadar plasma dari protein.4
Denaturasi protein

Jika satu larutan protein, misalnya akbumin telur dipanaskan secara

perlahan-lahan sampai kira-kkira 60o -70o C, lambat laun larutan itu akan menjadi
keruh dan akhirnya mengalami koagolasi. Protein yang telah terkoagolasi itu tidak
dapt larut lagi pada pendinginan. Perubahan seperti itu disebut denaturasi protein.
Denaturasi juga dapat disebabkan oleh perubahan pH yang ekstrim , oleh
beberapa pelarutu seperti alkohol atau aseton, oleh zat pelarut seperti urea,
detergen, pengguncangan yang intensif. Protein dalan bentuk alamiahnya disebut
protein asli (natif), dan setelah denaturasi disebut protein denaturasi. Protein
denaturasi hamper selalu kehilangan fungsi biologisnya. Dari penelitian terhadap
protein terdenaturasi, diketahui bahwa struktur perimer protein (rangkaian asamasam amino) tidak ada yang rusak. Denaturasi adalah akibat perubahan struktur
yanglebih

kompleks

dari

proten,

terutama

struktur

tersier

dan

strukturkuartenernya.10

Asam Amino
Semua protein adalah polimer, dan monomer bahkan dari kombinasi tersebut
dapat membentuk -asam amino. Selain itu, dalam protein terdapat golongan karboksil dari satu asam amino adalah gabungan golongan -amino dari asam
amino yang lain oleh sebuah ikatan peptide (juga disebut sebagai ikatan amide).
-karbon dari setiap asam amino juga merupakan kumpulan dari sebuah atom
hydrogen dan sebuah rangkaian samping.1
Perbedaaan

asam

amino

dibeda-bedakannya

rangkaian

samping.

Bagaimanapun juga, pemberian kembali, termasuk pembetulan aspek kimiawi,

adalah pengabaian dari kondisi in vivo.

Stereokimia dari -asam amino

Ikatan -karbon berbentuk tetrahedral, seperti yang kamu harapkan, jadi

bentuk tiga dimensi dari bentuk asamamino lebih nyata. Sehingga keistimewaan
dapat digambarkan lebih lengkap.
Kapan saja, atom karbon telah melekat pada empat subtituen yang berbeda.
Berbentuk sebuah molekul asimetris. Itu juga lebih sering disebut sebuah karbon
asimetris. Jika molekul berisi sebuah karbon asimetris, terjadi dua buah
perubahan stereoisomer. Ini menandakan gambaran nonsupreimposable yang lain,
atau lebih dikenal enantiomer. Bentuk dari alanin disebut L dan D enantiomer. L
dan D enantiomer dapat berubah bentuk dari suatu percobaan karena pemecahan
masalah adalah perputaran dari polarisasi ringan dalam pertentengan aturan.
Semua -asam amino kecuali glisin berisi sebuah -karbon asimetris dan juga
L dan D enantiomer. L enantiomer hanya terdapat pada protein. Fakta penting dari
maksud tersebut adalah semua dari asam amino tidak bekerjasama oleh organism
dalam protein merupakan bentuk L.

Struktur kedua: Keteraturan Susunan dari Penyusun Ikatan Polypeptide.

Penemuan keteraturan struktur polypeptide
Kita paham bahwa struktur protein kedua adalah sunber dalam sasaran
pekerjaan dari Linus Pauling, mungkin ahli kimia terbesar pada abad duapuluh.
Awal tahun 1930an, beliau memulai mempelajari difraksi sinar-x pada asam
amino dan peptide terkecil, dengan maksud untuk menganalisis peristiwa struktur
protein. Awal tahun1950an, Pauling dan rekan-rekannya menggunakan data
tersebut secara bersamaan dengan intuisi ilmiah yang luar bisa untuk memulai
sebuah analisa sistematik dari kemungkinan keteraturan konformasi dari ikatan
peptide. Mereka menggunakan beberapa perinsi bahwa setiap struktur harus
mematuhi:
1. Panjang ikatan dan sudut ikatan akan mengalami distorsi sebagai akhir dari
penyelesaian difraksi sinar-x dari asam amino dan peptide.

2. Bukan dua atom yang akan mandekati yang lain dengan lebih tertutup dari
yang telah dijelaskan oleh van der Waals radii.
3. Golongan amide harus susunan tatap dalam perpindahan konfigurasi. Alhasil,
perputarannya kemungkinan hanya sekitar dua ikatan yang berdekatan dengan
-karbon pada setiap asam amino.
4. Beberapa dari ikatan nonkovalen merupakan keperluan untuk menyetabilkan
keteraturan susunan.6, 7,9

Reaksi-Reaksi Penting dalam Asam Amino dan Protein

a) Penentuan gugus amino bebas menurut van Slyke :
Zat direaksikan dengan HONO : bebas N2 yang dapat sitampung dalam tabung
berskala.
b) Penentuan gugus karboksil bebas :
Titrasi formol menurut SRENSEN
Bila formaldehida ditambahkan kedalam larutan netral dari asam amino dalam
jumlah yang berlebih terjadi campuran yang bereaksi asam.

R-C-COO- + H+
HN-CH2OH
R-C-COOH
NH2

+ metanal

R-C-COON (CH2OH)

R-C-COON = CH2
H+ (dapat dititrasi dengan larutan NaOH yang kenormalannya diketahui)
Keterangan :
gugus NH2 mengganggu titrasi gugus COOH bebas karena bereaksi basa.
Metana bereaksi dengan NH2 sehingga sifat basa dari NH2 berkurang sehingga
H+ dari gugua-gugus COOH dapat dititrasi dengan fenolftalein sebagai indicator.
c) Reaksi-reaksi warna untuk asam amino (banyak)
Reaksi umum
Reaksi ini adalah : oxidatif deamination dan decarboxylation
O
R-C-COOH

R-C

+ CO2 + senyawa bewarna unggu + H2O

H

(aldehida jumlah C berkurang)

Reaksi ninhidrin + asam amino (prolina, hidroksi prolin)
Catatan : senyawa-senyawa ammonium, amina, kebanyakan peptide dan protein
bereaki denganninhidrin
Reaksi-reaksi tertentu untuk asam amino tertentu.
no
1

NAMA
REAKSI
Reaksi
Nitroprusid
Hopkin-Cole
(reaksi asam
glioksilat)
Reaksi Millon

PEREAKSI
Nitroprusidrusid Na
dalam NH4OH
Nencer
Asam glioksilat
dalam H2SO4 36N
HgNO3 dalam

ASAM AMINOYANG
DITUNJUKKAN
Sisteina

WARNA

triptofan

Unggu

Tirosina

Merah

Merah

Ksantoprotein

HNO3
HONO2 pekat

Tirosina
Triftofan
Feniulalanina

kunng

d) Reaksi-reaksi warna pada protein

Reaksi biuret
Lautan protein + NaOH + CuSO4

lembayung

Berlaku untuk senyawa yang mempunyai jumlah ikatan peptid > 1

Reaksi ini dapat dipakai untuk penentuan protein secara kualitatif dan
kuantitatif.

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki

gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia
seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C)
yang sama (disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat
asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino
bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa
pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi
zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak
dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu
sebagai penyusun protein.7,9
Struktur asam amino

Struktur asam -amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus
karboksil di sebelah kanan.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H),
dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping
yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan

senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus
karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa
tersebut merupakan asam -amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai

samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam
amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika
nonpolar.

Diet protein tinggi menghasilkan lebih berat badan selama 3 sampai 6

bulan dari konvensional yang tinggi karbohidrat, diet rendah lemak ,4 12.3

Activated protein C memiliki potensial

antithrombotic efek dan

pleiotropic, cytoprotective, fibrinolytic, dan antiinflammatory properti. Studi

oleh Isermann et al. menunjukkan bahwa
pengurangan

diabetes nefropati terkait dengan

glomerular produksi dan tindakan diaktifkan protein C.

Diaktifkan recombinant protein C mengurangi angka kematian antara orang

dewasa dengan berat sepsis3; dengan farmakologi mungkin administrasi
kompensasi untuk fungsional kekurangan, endogen, diaktifkan protein C.

Mengingat efek antikoagulan diaktifkan protein C, tidaklah mengherankan bahwa

terkait risiko pendarahan, meskipun peran kunci untuk protein dalam
microvasculature pasien dengan sepsis tidak diharapkan oleh banyak peneliti.5

Isomerisme pada asam amino

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam
aminokecuali glisinamemiliki isomer optik:

dan D. Cara sederhana untuk

mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan

"mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah
putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka
ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum
jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan
nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan

tipe

meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe

banyak mengandung asam amino tipe D.1,2

D.

Dinding sel bakteri

Polimerisasi asam amino

Lihat juga artikel tentang ekspresi genetik.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida.

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai

monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang
mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik
monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami
terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus
karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina
asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini
termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan
molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.1,2

Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus,
zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya
biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut
titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif
(terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif
(terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam
aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk
zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam
amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH
fisiologis yang dekat netral.1,2

Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing
dihubungkan

dengan

ikatan

peptida.

Meskipun

demikian,

pada

awal

pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai
asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein
(proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai
kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam

kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan
dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G)

Alanina (Ala, A)

Valina (Val, V)

Leusina (Leu, L)

Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik

Serina (Ser, S)

Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam)

Asam aspartat (Asp, D)

Asam glutamat (Glu, E)

Amida

Asparagina (Asn, N)

Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa

Lisina (Lys, K)

Arginina (Arg, R)

Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur

Sisteina (Cys, C)

Metionina (Met, M)

Prolin

Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik

Fenilalanina (Phe, F)

Tirosina (Tyr, Y)

Triptofan (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku

metabolit sekunder aromatik.

Fungsi biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim.

2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama

vitamin, hormon dan asam nukleat).
3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik
(kofaktor).
Asam amino esensial dan asam amino Nonesensial
Asam amino esensial
Asam amino dapat disintesis dalam tubuh, kecuali 8 asam amino
(10 untuk bayi). Asam-asam amino yang tidak dapat disintesis dalam tubuh
disebut asam amino esensial. Asam amino esensial haruslah terdapat dalam
makanan, asama amino esensial terdiri dari fenilalanin, valin, leusin, isoleusin,
triptofan, dan lisin. Argini dan histidin juga esensial untuk bayi. Kekurangan satu
asamamino saja akan mengganggu sintesis protein. Asam amino diperlukan oleh
makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul
penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut
memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan
asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus
memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku
hanya bagi organisme heterotrof.

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino
esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina
disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu
memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial"
dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.

Kandungan dari telur adalah protein. Protein merupakan rantai dari asam
amino. Asam amino ini membentuk folding (struktur 3 dimensi dari protein ini
menentukan sifat dari suatu protein). Folding tersebut terbentuk akibat adanya
ikatan lemah (non-kovalen) diantara asam amino penyusun protein tsb. Ketika
kita memanaskan telur, maka ikatan tersebut dirusak dan terjadilah denaturasi
protein. Ketika telur dipanaskan, protein akan menyerap banyak energi dan ikatan
antara asam amino penyusun protein tsb akan rusak, sehingga terjadilah proses
unfolding. Suhu yang terus meningkat akan menyebabkan protein memperoleh
lebih banyak lagi energi untuk membentuk ikatan baru yang lebih kuat (ikatan
kovalen) dengan molekul protein lainnya. Dan pada akhirnya, telur menjadi
semakin keras.
Asam Amino Nonesensial
Asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh disebut asam amino
nonesensial. Kekurangan protein dapat menyebabkan retardasi (keterbelakangan)
fisik maupun mental.10

PENUTUP
a. Kesimpulan
1. Setelah dilakukan pengujian dengan menggunakan uji pengendapan,
Biuret, Xantoprotein, Milon-nase, Hopkins-Cole, dan Sulfur test terjadi
perubahan warna pada putih telur, yang membuktikan bahwa dalam putih
telur mengandung protein.

2. Fungsi biologis protein sangat beragam antara lain sebagai pembangunan,

pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi.
3. Protein senyawa terpenting penyusun sel hidup, yang terdapat dalam
semua jaringan hidup baik tumbuhan maupun hewan.
4. Asam amino merupakan komponen penyusun protein.
5. Protein

dapat

mengalami

denaturasi

karena

pemanasan

yang

mengakibatkan larutan menajdi keruh dan akhirnya mengalami koagolasi

dan juga disebabkan oleh perubahan pH yang ekstrim, oleh beberepa
pelarut seperti alkhol atau aseton, zat pelarut seperti detergen, atau oleh
pengguncangan yang intensif.
b. Saran
1. Dalam melakukan percobaan sebaiknya kita hati-hati dan sesuai dengan
petunjuk praktikum ketika menggunakan larutan-larutan, terutama larutan
asam berbahaya seperti asam nitrat pekat. Jika tidak, kemungkinan akan
terjadi hal-hal yang tidak diinginkan dan membahayakan bagi praktikan.
2. Ketika mengamati perubahaan kimia (reaksi kimia) yang terjadi
hendaknya kita selalu waspada dan teliti, karena jika tidak, maka akan
berpengaruh besar pada hasil percobaan yang dilakukan.
3. Lakukan percobaan yaitu pengujian protein ini dengan membagi tugas
pada setiap anggota kelompok, agar percobaan dapat diselesaikan tepat
waktu karena pada percobaan kali ni banyak pengujian yang harus
dilakukan oleh praktikan.
4. Jika percoaan yang dilakukan tidak berhasil, sebaiknya percobaan diulang
lagi dengan teliti dan telah mendapat persetujuan dari asisten pembimbing.
5. Setelah melakukan percobaan, buatlah catatan tentang hasil pengujian
yang diakukan, dan jangan lupa membersihkan alat-alat yang digunakan
dalam percobaan, serta kembalikan pada tempatnya masing-masing.

Daftar Pustaka

1. Abun. 2006. Protein Dan Asam Amino Pada Unggas.

Http://www.google.com. Diakses pada tanggal 10 November 2009
2. Anonim. 2009. Manfaat Telur Putih. .http://www.google.com. diakses pad
tanggal 10 November 2009
3. M.D ,Frank M. Sacks et.al. 2009. Comparison of Weight-Loss Diets with
Different Compositions of Fat, Protein, and Carbohydrates(2
4. M.D, Heribert Schunkert, and Nilesh J. Samani, M.D., F.Med.Sci. 2008.
Elevated C-Reactive Protein in Atherosclerosis Chicken or Egg? (1
5. M.D, Richard E. Gilbertand Philip A. Marsden, M.D.2008. Activated
Protein C and Diabetic Nephropathy(3
6. Mathews, Christopher, Van Holde & Ahern. 2000. Biochemistry. San
Francisco: Addison Mesley Longman.
7. Riawan, S. 1990. Kimia Organik. Jakarta: Binarupa Aksara.

8. Santoso, Deny. 2007. Telur : Sumber Protein Termurah.

http://www.goolge.com. Dikses pada tanggal 10 November 2009
9. Stryer, Lubert. 1996. Biochemistry. New York : Freeman.
10. Purba, Michael. 2006. Kimia untuk SMA kelas XII. Jakarta : Erlangga

Ketua Kelompok

Banjarbaru, 17 Oktober 2009

Dosen Praktikum

Borneo Yuda Pratama

NIM. I1B109009

Dra. Fujiati, M. Si
NIP