A.

Enzim
Enzim adalah protein katalis. Enzim katalisator berikatan dengan substrat,mengubah
reaktan menjadi produk. Substart berikatan dengan tempat pengikatan substrat spesisfik yang
terdapat di enzim melalui interaksi dengan residu asam amino enzim. Walaupun enzim dapat
mengalami modifikasi selama urutan ini, pada akhir reaksi enzim kembali ke bentuk semula.
Pada umumnya enzim tersusun atas protein protein fungsional. Enzim hanya mengubah
substrat yang tertentu menjadi produk . Maksudnya,enzim hanya bekerja pada satu substrat
saja. Karena, geometri ruang yang diperlukan untuk semua interaksi antara substrats dan
enzim menyebabkan setiap enzim selektif bagi substratnya, dan memastikan bahwa produk
yang dihasilkan adalah produk yang spesifik. Berbeda dengan katalisator non protein seperti
H+,OH-, dan ion-ion logam yang dapat bekerja pada beberapa substrat (tidak spesifik)
Katalis merupakan suatu agen kimia yang mempercepat kecepatan reaksi kimia.
Enzim mampu melakukan hal tersebut berdasarkan pengaruhnya terhadap energi aktivasi
yang dibutuhkan oleh setiap reaksi kimia.

Ea
Ea

Energi aktivasi adalah energi yang digunakan untuk memecahkan molekul senyawa
reaktan, yang mana hanya bisa putus apabila telah menyerap energi dari lingkungan
sekitarnya dan menjadikannya sebagai molekul yang stabil. Pada umumnya energi itu adalah

panas yang terdapat di lingkungan sekitar. Panas yang diserap oleh molekul dapat
meningkatkan kecepatan atom atom didalam molekul yang menurunkan probabilitas atom
atom tersebut saling bertumbukan sehingga menurunkan kestabilan molekul. Peranan enzim
adalah menurunkan batasan energi aktivasi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi. Turunnya
batasan energi ini memungkinkan reaksi kimia terjadi pada temperature yang lebih rendah.
Pada hakikatnya semua reaksi biokimia dikatalisis

oleh enzim.

Enzim juga

berperan dalam proses pertumbuhan seluler,metabolisme,respirasi dan reproduksi. Dalam

melakukan tugasnya, enzim membutuhkan kofaktor yang disebut dengan koenzim. Koenzim
yang berperan dalam reaksi enzimatis biasanya terdiri dari fosfor atau vtamin. Enzim dan
koenzim harus besatu untk melakukan tugasnya. Koenzim menyimpan atau melepaskan
energi dan menerim produk oksidasi dari reaksi reaksi kimia. Koenzim yang umum yaitu,
ATP, NAD (nicontinamade-adenine-dinucleotide) dan FAD (flavin adenine dinucleoide)
Enzim yang ditemukan dalam mikroorganisme diklasifikasikan berdasarkan kapan
dan dimana enzim berfungsi. Enzim konstitutif selalu terdapat dalam sel sebagai bagian
integral dari sel,misalnya dimutase,yang membantu petumbuhan aerob pada lingkungan yang
mengandung oksigen. Enzim adaptif atau enzim induksi, hanya dihasilkan jika ada substrat
yang spesifik,misalnya sitrokom oksidase dihasilkan jika ada besi. Eksoenzim yaitu enzim
yang dihasilkan di dalam sel dan dikerjakan diluar sel. Beberapa pengaruh toksik patogen
disebabkan oleh eksoenzim.
Menurut jenis reaksi yang dikatalisnya , enzim diklasifikasikan menjadi 6 kelompok
besar.oksidoreduktase,transferase, hidrolase, liase,isomerase,ligase.
EC

Kelompok enzim
oksidoreduktase

Jenis reaksi
Pemindahan elektron dari suatu senyawa ke

Trasferase

akseptor.
Pemindahan sebuah gugus fungsional, misalnya

Hidrolase

gugus asil, amino, metil atau fosfat.

Pemisahan ikatan C-O , C-N atau C-S dengan

Liase

penambahan H2O pada ikatan.

Penambahan gugus ke ikatan rangkap atau

Isomerase

pembentukan ikatan rangkap

Pemindahan gugus didalam molekul untuk

Ligase

menghasilkan bentuk isomerik

Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O dan C-N.

Disertai dengan penguraian ikatan berenergi

tinggi.

Spesifisitas suatu reaksi enzimatik timbul akibat susunan tiga dimensi residu asam
amino pada enzim yang membentuk tempat pengikatan untuk substrat dan mengaktifkan
substrat selama reaksi berlangsung.
Model kunci dan anak kunci pada pengikatan substrat,model ini bekerja sesuai
prinsip anak kunci yang masuk dalam kunci yang kaku. Hal ini karena tempat pengikatan
substratnya bersifat komplementer (melengkapi) melalui interaksi hidrofobik inhibitor
multipel, interaksielektrostatik dan ikatan hidrogen. Sehingga mencegah pengikatan dengan
senyawa lain
Model induced fit pada pengikatan substrat dimana sisi aktifnya bersifat fleksibel
yang dapat berubah sesuai dengan substratnya. interaksi multiple antara substrat dan enzim di
tempat pengikatan enzim berfungsi untuk pengikatan substrat dan untuk menyusun kembali
sisi aktif untuk reaksi selanjutnya

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Dalam menjalannkan aktivitasnya enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor
lingkungan seperti suhu, pH ,konsentrasi substrat, konsentrasi enzim dan inhibitor.
Suhu merupakan faktor yang penting bagi kerja enzim. Sampai pada titik tertentu,
peningkatan suhu berbanding lurus dengan kecepatan laju reaksi sampai mencapai titik
optimumnya. Setelah melewati suhu optimum kecepatan reaksi akan menurun drastis. Enzim
memiliki suhu optimal pada suhu 35 40 derajat. Pada suhu 0 maka enzim dalam keadaan
non aktif. Pada suhu ekstrim melewati suhu optimum , maka enzim mengalami denaturasi
(kerusakan struktur dan fungsi)
Apabila aktivitas sebagian besar enzim digambarkan sebagai suatu fungsi dari pH
reaksi biasanya akan tampak peningkatan reaksi seiring dengan pergeseran pH ke rentang
yang lebih tinggi menuju asam. Dan sebaliknya penurunan kecepatan reaksi sewaktu ph
bergeser ke rentang yang bersifat lebih basa. Umumnya enzim membutuhkan pH optimum
netral (7) . namun ada beberapa enzim yang dapat bekerja dalam suasana asam seperti

pepsin dan renin yang bekerja didalam lambung. Peningkatan atau penurunan pH yang
ekstrim akan menyebabkan enzim mengalami denaturasi.
Penambahan substrat pada awalnya akan meningkatkan kinerja enzim,namun
penambahan konsentrasi substrat selanjutnya tidak berpengaruh apa apa pada kinerja
enzim. Laju aktivitas enzim menjadi tidak tergantung pada penambahan substratnya.
Konsentrasi enzim juga mempengaruhi laju aktivitas dari enzim itu sendiri. Dalam
batas batas tertentu laju reaksi perbanding lurus dengan peningkatan kosentrasi enzim
Senyawa kimia tertentu memiliki kemampuan untuk menghambat kerja sebagian
enzim. Jika senyawa ini berikatan dengan ikatan kovalen maka inhibisi ini bersifat permanen
atau tidak bisa dihilangkan. Beberapa ihibitor yang tidak terlalu kuat memiliki kemampuan
mengubah bentuk molekulnya sehingga menyerupai susbstrat dan bersaing dengan substrat di
bagian sisi aktif enzim. Senyawa ini dikenal dengan nama inhibitor kompetirif. Proses
penghambatan ini dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat.
Inhibitor lainnya dikenal dengan istilah, inhibitor tidak kompetitif. Inhibitor ini tidak
bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif melainkan berikatan dengan enzim
dan merubah bentuk molekul enzim. Kondisi ini menyebabkan terjadinya perubahan sisi aktif
sehingga enzim tidak dapat menggunakan sisi aktfifnya untuk berikatan dengan susbtrat

Pengaruh Suhu

Tujuan

Memperlihatkan kecepatan reaksi enzimatik sampai suhu tertentu sebanding dengan

kenaikan suhu. Reaksi enzimatik mempunyai suhu optimum.

Alat

1.

Tabung reaksi

2.

Penjepit tabung

3.

Pipet

4.

Tempat tabung

Bahan

1.

Susu segar

2.

Larutan enzim pepsin 0,5%

Cara kerja :
1. Siapkan alat dan bahan yang diperlukan
2. Siapkan empat tabung reaksi untuk susu masing-masing 5 ml
3. Siapkan empat tabung reaksi untuk larutan pepsin 0,5% masing-masing 1 ml
4. Masukkan :
Satu tabung berisi susu dan satu berisi tabung pepsin ke inkubator 0C
Satu tabung berisi susu dan satu berisi tabung pepsin ke inkubator (25-30)C
Satu tabung berisi susu dan satu berisi abung pepsin ke inkubator (37-40)C
Satu tabung berisi susu dan satu berisi tabung pepsin ke inkubator (75-80)C
Masing-masing dimasukkan keinkubator selama 3 menit

5.

Setelah 3 menit, campurkan masing-masing tabung dan hitung berapa lama proses
penggumpalan terjadi.

Hasil Percobaan :
BAHAN
Susu segar

SUHU
0C
5 mL

(25-30)C
5mL

(37-40)C
5mL

(75-80)C
5mL

Pepsin 0,5 %

1mL

1mL

1mL

1mL

DIINKUBASI SELAMA 3 MENIT

CAMPURAN BAHAN SUSU DAN PEPSIN PADA MASING- MASING SUHU
Hasil Pengukuran
Waktu Penggumpalan (detik)

7 menit

3 menit 14 1 menit 10 15 detik

detik

detik

Pembahasan :
Dari hasil percobaan untuk memperlihatkan kecepatan reaksi enzimatik pada suhu tertentu
yang telah dilakukan, pada tabung pertama 5 ml susu diinkubasi selama 3 menit pada suhu 0 0
C dicampur dengan 1 ml pepsin yang telah diinkubasi selama 3 menit pada suhu 0 0 akan
menggumpal pada menit ke 7. Tabung kedua 5 ml susu diinkubasi selama 3 menit pada suhu
250 C dicampur dengan 1 ml pepsin yang telah diinkubasi pada suhu dan waktu yang sama
akan menggumpal pada menit ke 3,14.

Kemudian pada tabung ketiga 5 ml susu diinkubasi

selama 3 menit pada suhu 37 0 C dicampur dengan 1 ml pepsin yang telah diinkubasi pada
suhu dan waktu yang sama akan menggumpal pada menit ke 1,10 dan pada tabung terakhir 5
ml susu diinkubasi pada suhu 800 C dan dicampur dengan 1 ml pepsin yang telah diinkubasi
pada suhu danwaktu yang sama akan menggumpal pada detik ke 15.
Kesimpulan :
Dari hasil percobaan ini, dapat disimpulkan bahwa enzim bekerja secara maksimal
pada suhu optimum yaitu 370C. Pada suhu 00 susu menggumpal cukup lama karena pada suhu
tersebut enzim dalam keadaan tidak aktif. Dan enzim mengalami denaturasi pada suhu
maksimum yaitu 750-800.

2. Pengaruh Konsentrasi Enzim

Tujuan

Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi enzim.

Alat

1.

Tabung reaksi

2.

Pipet

3.

Wadah tabung reaksi

Bahan

1.

Susu segar

2.

Pepsin 0,25%

3.

Akuades

Cara kerja :
1.

Siapkan alat dan bahan yang diperlukan

2.

Siapkan tiga tabung reaksi untuk susu masing-masing 5 ml dan masukkan ke inkubator
selama 3 menit.

Tabung pertama tidak ada penambahan aquaades

 Tabung kedua penambahan aquaades 0,5 ml

Tabung ketiga penambahan aquades 0,75 ml
3.

Setelah 3 menit susu diinkubasi, campurkan ketiga tabung susu ke masing-masing

tabung pepsin dan hitung berapa lama proses penggumpalan terjadi.

Hasil Percobaan :
Bahan
0,25 %

Konsentrasi Enzim
0,125 %
0,25 %

Pepsin 0,25%
1 mL
0,5 mL
Akuades
0,5 mL
0
INKUBASI PADA SUHU 37 SELAMA 3 MENIT
Susu hangat (370C)
5 mL
5 mL
Campur bahan susu pada masing-masing konsentrasi pepsin

0,625 mL
0,75 mL

Waktu penggumpalan (detik)

570

180

340

5 mL

Pembahasan :
Dari hasil percobaan untuk menguji kecepatan reaksi penggumpalan pada konsentrasi
enzim yang telah dilakukan, pada tabung pertama yang berisi pepsin 1 ml setelah diinkubasi
selama 3 menit pada suhu 370 C lalu dicampurkan pada 5 ml susu bersuhu 370 C mulai
menggumpal pada detik ke 180. Tabung kedua yang berisi 0,5 ml pepsin dicampur 0,5 ml
akuades lalu diinkubasi selama 3 menit pada suhu 37 0 C dan dicampur kembali dengan 5 ml
susu bersuhu 370 C akan menggumpal pada detik ke 340. Pada tabung terakhir yang berisi
0,25 ml pespsin dicampur 0,75 ml akuades lalu diinkubasi selama 3 menit pada suhu 37 0 C
dan dicampurkan kembali dengan 5 ml susu bersuhu 370 C akan menggumpal pada detik ke
570.

Kesimpulan:
Dari hasil percobaan dapat disimpulkan, bahwa:

1.

Semakin besar konsentrasi substrat, semakin lambat pula kerja enzim

2.

Semakin besar konsentrasi enzim, semakin cepat pula kerja enzim