Anda di halaman 1dari 28

PROTEINE

Sunt compuşi macromoleculari naturali, neramificaţi, de natură polipeptidică, cu a mare complexitate structurală şi funcţională

Numărul lor în lumea vie se estimează a fi de 10 10 -10 12

Reprezintă peste 50% din greutatea uscată a celulelor

Clasificarea proteinelor

1. După structura chimică:

Proteine simple - formate numai din aminoacizi (lizozim, ribonucleaze)

Proteine conjugate – conţin grupări adiţionale (prostetice) care nu sunt de natură aminoacidică:

Hem – hemoglobină, mioglobină, citocromi, catalază, peroxidază

Coenzime derivate din structura vitaminelor – succinat dehidrogenaza, transaminazele

Metale – feritina, ceruloplasmina Acizi nucleici – ribozomii, nucleozomii Lipide – lipoproteinele Zaharuri – imunoglobulinele, colagenul

Clasificarea proteinelor

2. După mărime şi formă:

Proteine globulare – cu formă sferică compactă, uşor solubile în apă, de regulă intracelulare (hemoglobina, imunoglobulinele, citocromul c)

Proteine fibrilare – insolubile în apă, de regulă extracelulare, cu roluri de susţinere (colagen, miozină, elastină)

Funcţiile biologice ale proteinelor

Proteine cu rol structural – colagen, elastină, keratină, proteoglicanii

Proteine cu rol catalitic (enzimele) – tripsina, chimotripsina, ADN polimeraza

Proteine cu rol de apărare – imunoglobulinele, interferonii

Proteine reglatoare (hormoni) – insulina, glucagon, parathormon Proteine contractile – miozina, actina, tubulina Proteine de depozit – feritina, ovalbumina

Proteine cu rol de transport – albuminele, hemoglobina, transferina

Structura proteinelor

Structura primară

Precizează numărul, tipul şi secvenţa aminoacizilor din moleculă

Redă totalitatea legăturilor covalente – este numită şi structura covalentă

Secvenţa aminoacizilor este caracteristică fiecărei proteine şi este determinată genetic Influenţează structurile de ordin superior Modificarea secvenţei aminoacidice poate duce la

modificarea funcţiei proteinei şi în final la boală (ex. anemia falciformă- eritrocite ce conțin hemoglobina

S)

Structura proteinelor

Structura tridimensională a unei proteine este specifică şi este reprodusă cu fidelitate de-a lungul generaţiilor

Aranjamentul spaţial unic pe care un lanţ polipeptidic îl adoptă într-o soluţie este rezultatul tuturor interacţiunilor necovalente (legături de hidrogen, interacţiuni hidrofobe, legături polare) care se pot stabili în cuprinsul moleculei astfel ca nivelul său energetic să fie minim

Structura proteinelor

2. Structura secundară

Se referă la aranjamentul spaţial al axului catenei polipeptidice

Caracterul parţial de dublă legătură al legăturii peptidice restrânge numărul de conformaţii pe care peptidele le pot adopta

Structura secundară este datorată în exclusivitate legăturilor de hidrogen care se stabilesc între grupările –CO- şi –NH- care aparţin diferitelor grupări peptidice

Conformaţia cea mai stabilă pe care o adoptă o proteină în soluţie este cea la care se stabilesc cel mai mare număr de legături de hidrogen

Legăturile de hidrogen se pot constitui fie în cadrul aceleiaşi catene polipeptidice (legături intracatenare), fie între două sau mai multe catene (legături intercatenare)

Legătura peptidică

Legătura peptidică
Legătura peptidică

Legătura peptidică

Legătura peptidică

Lanţ polipeptidic

Lanţ polipeptidic

2. Structura secundară

Pauling şi Corey (1951) au postulat că există două structuri posibile pentru lanţurile polipeptidice:

Structura - helix Structura - foaie pliată (plisată)

Structura - helix

Structura  - helix
Structura  - helix

Structura – foaie plisată

Structura cu lanţuri paralele

Structură cu lanţuri antiparalele – mai stabilă

Structura  – foaie plisată Structura cu lanţuri paralele Structură cu lanţuri antiparalele – mai stabilă
Structura  – foaie plisată Structura cu lanţuri paralele Structură cu lanţuri antiparalele – mai stabilă

Structura antiparalelă

Structura  antiparalelă

Structura – foaie plisată

Structura  – foaie plisată
Structura  – foaie plisată
Structura  – foaie plisată

3. Structura terţiară

Descrie împachetarea lanţului polipeptidic ca urmare a interacţiunilor necovalente dintre radicalii R de la C, fie că aceştia se află în regiuni cu structură secundară sau , fie că sunt cuprinşi în segmente neorganizate

Tipuri de interacţiuni necovalente dintre radicalii R ai aminoacizilor:

Legături ionice Legături de hidrogen Intercaţiuni hidrofobe

Legături covalente – punţi disulfurice

Structura mioglobinei

Structura mioglobinei

Diverse structuri terţiare

Diverse structuri terţiare

Diverse structuri terţiare

Diverse structuri terţiare

Proteină multidomenială

Proteină multidomenială

4. Structura cuaternară

Caracteristică proteinelor alcătuite din mai multe lanţuri polipeptidice ( de regulă un număr mic şi par)

Se numesc proteine oligomere; lanţurile individuale denumite protomeri sau subunităţi, prezintă fiecare structura sa primară, secundară şi terţiară Protomerii pot fi identici sau diferiţi

Asamblarea protomerilor se face prin forţe slabe, necovalente şi asocierea devine stabilă numai dacă suprafeţele de contact sunt complementare şi un număr cât mai mare de atomi se apropie până la nivelul razelor lor van der Waals

4. Structura cuaternară

Complemetaritatea supafeţelor de contact asigură un grad foarte înalt de precizie şi specificitate

Proteina oligomeră îşi îndeplineşte funcţia specifică numai dacă este în formă de oligomer,

protomerii separaţi fiind inactivi.

Protomerii cooperează între ei prin intermediul suprafeţelor complementare (cooperativitate); primele interacţiuni favorizează formarea celorlalte

Structurile cuaternare permit funcţionarea unor mecanisme de reglare a activităţii proteinelor

Hemoglobina

Hemoglobina

Suprafeţe de contact

Suprafeţe de contact

Proprietăţile proteinelor

Proprietăţile electrochimice

Proteinele sunt amfoliţi macromoleculari ce cuprind un număr mai mare sau mai mic de grupări acide şi bazice ionizate la pH-ul fiziologic

pI = pH-ul soluţiei în care proteina are sarcină electrică 0, deci numărul sarcinilor pozitive este egal cu numărul sarcinilor negative

la pI mobilitatea proteinei în câmp electric este minimă; la pH<pI, proteinele se comportă ca şi cationi, iar la pH>pI ca anioni

Proprietăţile proteinelor

Denaturarea proteinelor

Este modificarea conformaţiei native

Sunt afectate legăturile necovalente din structura proteinelor; legătura peptidică nu este ruptă

Se pierde total sau parţial activitatea biologică specifică

Agenţi denaturanţi: radiaţiile UV, X, , temperatura, pH-uri extreme, alcooli, acizi organici, uree, guanidina

Unii (alcooli, uree, guanidină, temperatura) desfac legăturile de hidrogen, alţii (acizi tari, baze tari) scindează legăturile ionice

Proprietăţile proteinelor

Solubilitatea

Hidrosolubilitatea este influenţată de pH-ul mediului în care se află proteina

Diverse săruri ale metalelor uşoare (NaCl, Na 2 SO 4 , MgCl 2 , (NH 4 )SO 4 ) influenţează solubilitatea proteinelor; soluţiile diluate sunt favorabile dizolvării proteinelor; în soluţii concentrate proteinele pot precipita

Globulinele precipită în soluţii semisaturate de (NH 4 )SO 4 iar albuminele când soluţia este saturată (salefiere)