Anda di halaman 1dari 9

BAB 1

Pendahuluan

1.1 Latar belakang


Hati merupakan organ padat yang terbesar yang letaknya di rongga perut bagian
kanan atas. Organ ini mempunyai peran yang penting karena merupakan regulator dari semua
metabolisme karbohidrat, protein dan lemak. Tempat sintesa dari berbagai komponen protein,
pembekuan darah, kolesterol, ureum dan zat-zat lain yang sangat vital. Selain itu, juga
merupakan tempat pembentukan dan penyaluran asam empedu serta pusat pendetoksifikasi
racun dan penghancuran (degradasi) hormon-hormon steroid seperti estrogen.
Pada jaringan hati, terdapat sel-sel Kupfer, yang sangat penting dalam eliminasi
organisme asing baik bakteri maupun virus. Karena itu untuk memperlihatkan adanya
gangguan faal hati, terdapat satu deretan tes yang biasanya dibuat untuk menilai faal hati
tersebut. Perlu diingat bahwa semua tes kesehatan mempunyai sensitivitas dan spesifisitas
yang berlainan, maka interpretasi dari hasil tes sangat dipengaruhi oleh hal-hal tersebut.
Karena faal hati dalam tubuh mempunyai multifungsi maka tes faal hati pun beraneka
ragam sesuai dengan apa yang hendak dinilai. Dan ketika sel-sel atau jaringan hati
mengalami kerusakan dapat dilakukan pemeriksaan SGOT(Serum Glutamic Oxaloacetic
Transaminase) dan SGPT(Serum Glutamic Piruvic Transaminase). Kedua enzim ini terdapat
dalam sel-sel hati, otot jantung, ginjal, otot rangka dan otak.
1.2

Rumusan Masalah
a.
b.
c.
d.

1.3

Apakah Enzim ?
Apakah Transaminase ?
Kapan enzim ini akan bekerja pada tubuh ?
Bagaimana akibat apabila zat ini berlebih atau tad terpenuhi ?
Tujuan

a. Untuk mengetahui fungsi enzim Transaminase pada hati


b. Mengetahui kinerja enzim Transaminase
c. Untuk mengetahui cara menghindarai keadaan enzim Transaminase abnormal

BAB 2
PEMBAHASAN

2.1 Definisi Enzim


Enzim adalah molekul protein yang kompleks yang di hasilkan oleh sel hidup yang
berfungsi sebagai katalisator dalam berbagai proses kimia di dalam tubuh makhluk hidup.
Sebagai katalisator, enzim tidak ikut bereaksi tetapi hanya mempercepat proses reaksi.
Struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi. Karena itu peran serta enzim
dalam suatu reaksi tidak akan mempengaruhi kesetimbangan reaksi.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan
dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut
zimogen. Enzim tersusun atas dua bagian yang saling berpasangan. Jika pasangan enzim ini
di pisahkan maka akan berada dalam kondisi tidak aktif. Kedua bagian itu di sebut Apoenzim
dan Koenzim.

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan
berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.

Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan
bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, serta larut dalam air.
Untuk dapat bekerja sesuai dengan fungsinya, enzim harus berada dalam kondisi aktif

dan sempurna. Enzim yang sempurna terdiri atas Apoenzim dan Koenzim dan di sebut
holoenzim.
Komponen utama enzim adalah protein. Tapi tidak semua protein bertindak sebagai
enzim. Karena protein yang membentuk enzim sifatnya fungsional, bukan protein struktural.
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel. Enzim yang beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya disebut endoenzim. Sedangkan enzim yang beraktivitas diluar sel tempat
sintesisnya disebut eksoenzim. Sebagian besar enzim bersifat endoenzim dan diberi nama
sesuai dengan nama substrat yang di bentuknya atau reaksi yang di katalisnya. Enzim
memiliki sifat-sifat yang membedakannya dengan senyawa lain

Enzim diklasifikasikan oleh Nomenclature Committee of the International Union of


Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB) berdasarkan tipe reaksinya ke dalam
enam kelas, yaitu:
1.
2.
3.
4.
5.
6.

Oksidoreduktase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase
Penamaan suatu enzim ditetapkan dengan 4 digit sesuai dengan kelas enzim, subkelas,

subsubkelas, dan urutan dalam subsubkelas. Dalam makalah ini akan dibahas salah satu
enzim pada kelas 2 (transferase), yaitu EC. 2.6.1.2 (Alanin Transaminase atau Alanin
Aminotransferase atau Glutamat Piruvat Transaminase). Penamaan ini berdasarkan:
2: Kelas transferase (transfer gugus tertentu)
6: subkelas (transfer gugus nitrogen)
1: subsubkelas (transfer gugus amin)
2: urutan
Selain klasifikasi di atas, dalam aplikasi medis (enzimologi klinik), enzim dibagi dua
berdasarkan tempat kerjanya, yaitu:
- Enzim plasma fungsional
Enzim ini bekerja di plasma, normal ditemukan dalam plasma, seperti enzim-enzim yang
berperan dalam penjendalan darah yang disintesis di hati.
- Enzim plasma nonfungsional

1.2

Pengertiam Transaminase
Enzim Transaminase atau disebut juga enzim aminotransferase adalah enzim yang

mengkatalisis reaksi transaminasi. Terdapat dua jenis enzim serum transaminase yaitu serum
glutamat oksaloasetat transaminase dan serum glutamat piruvat transaminase (SGPT).
Pemeriksaan SGPT adalah indikator yang lebih sensitif terhadap kerusakan hati dibanding
SGOT. Hal ini dikarenakan enzim GPT sumber utamanya di hati, sedangkan enzim GOT
banyak terdapat pada jaringan terutama jantung, otot rangka, ginjal dan otak (Cahyono
2009).
1.2.1 Enzim Serum Glutamat Piruvat Transaminase (SGPT).
Enzim ALT diaktifasi dan diinhibisi oleh senyawa-senyawa tertentu. Inhibitor enzim
sangat beragam tergantung pada jenis organismenya, baik berupa ion logam maupun senyawa
metabolit. Pada manusia, vigabatrin berperan sebagai inhibitor.
SGPT atau juga dinamakan ALT (alanin aminotransferase) merupakan enzim yang
banyak ditemukan pada sel hati serta efektif untuk mendiagnosis destruksi hepatoseluler.
Enzim ini dalam jumlah yang kecil dijumpai pada otot jantung, ginjal dan otot rangka. Pada
umumnya nilai tes SGPT/ALT lebih tinggi daripada SGOT/AST pada kerusakan parenkim
hati akut, sedangkan pada proses kronis didapat sebaliknya.
1.2.2 `Mekanisme

Kerja Enzim ALT

ALT mentransfer gugus amin dari alanin ke -ketoglutarat menjadi glutamate, alanin sendiri
berubah menjadi piruvat. Demikian sebaliknya. Proses ini diperantarai oleh adanya koenzim
piridoksal fosfat (vitamin B6) yang berubah menjadi piridoksamin. Berikut adalah gambaran
umum reaksi transaminasi:

Reaksi umum transaminasi dengan bentuk


senyawa antara.

carbanion dan quinonoid intermediate sebagai

Reaksi lengkap dari proses transaminasi secara umum


Reaksi yang dikatalisis oleh ALT, yaitu perubahan piruvat alanin.

Reaksi umum transaminasi dengan bentuk carbanion dan quinonoid intermediate sebagai
senyawa antara.

Reaksi lengkap dari proses transaminasi secara umum


Reaksi yang dikatalisis oleh ALT, yaitu perubahan piruvat alanin.

Glutamat Piruvat -ketoglutarat alanine


1.2.3

Pengendalian Reaksi Enzim Alt


Enzim ALT diaktifasi dan diinhibisi oleh senyawa-senyawa tertentu. Inhibitor enzim

sangat beragam tergantung pada jenis organismenya, baik berupa ion logam maupun senyawa
metabolit. Pada manusia, telah ditemukan dua bentuk isoenzim dari ALT, tetapi hanya satu
gen yang telah dikloning (gpt). Yang RZ et al. (2002) mengkloning homolog gpt (dinamai
gpt2) dan berhubungan dengan ALT2. Gen gpt2 mengkode 3,9 kb mRNA, terdiri dari 12
exon, menjangkau sekitar 50 kb genom, dan terletak di kromosom 16q12.1. ALAT1 memiliki
496 residu asam amino dengan berat molekul 54.637 Da dan ALAT2 523 residu asam amino,
57904 Da. Nilai Km pada substrat 2-oxoglutarat dan alanin masing-masing 0,19 dan 5,1 di

mitokondria, dan nilai Km pada substrat alanin di sitosol adalah 21. Enzim ini optimum pada
pH 7,8 dan suhu 300C.
Enzim ALT berperan dalam glukoneogenesis pada siklus cori (alanin-piruvat) yang
melibatkan otot dan hepar. Pada saat puasa, kadar glukosa darah yang rendah dikompensasi
(salah satunya) dengan

proses glukoneogenesis, yaitu perubahan alanin menjadi piruvat

yang terjadi di hati untuk kemudian diubah menjadi glukosa. Jika terjadi kerja otot secara
anaerobik pada olahraga yang berlebihan, akan banyak terbentuk alanin yang juga dikonversi
menjadi glukosa.
Enzim ALT termasuk enzim plasma nonfungsional intraseluler sejati yang disintesis
dan bekerja di dalam sel pada jaringan/organ tertentu. Apabila terjadi kerusakan sel pada
organ

tersebut

atau

terjadi

peningkatan

permeabilitas

membran

sel

akibat

inflamasi/peradangan, enzim akan banyak keluar ke ruang ekstraseluler sehingga dapat


digunakan sebagai sarana untuk menegakkan diagnosis. Kerusakan sel dapat menyebabkan
enzim tersebut terdeteksi dalam darah.
Keberadaan ALT dalam darah berhubungan dengan kerusakan jaringan hepar seperti
hepatitis, alkohol/nonalkoholik steatohepatitis, fatty liver, sirosis hepatis, hepatotoksik obat,
kolelithiasis, dan hepatoma ataupun karsinoma hepatoseluler. Selain itu, keberadaan ALT
juga berhubungan dengan kelainan pada otot, jantung, otak, ginjal, dan jaringan adiposa
karena keberadaan enzim ini pada jaringan tersebut.
Pemeriksaan ALT termasuk salah satu tes fungsi hati yang berhubungan dengan integritas
hepatosit. Peningkatan kadar ALT dapat dijadikan screening pada penderita berbagai penyakit
hati.
Oleh karena itu, serum transaminase ini digunakan untuk memantau perkembangan penyakit
penderita, dan sebaiknya diperiksa 12 bulan sekali selama berobat jalan. Bila hasilnya
setelah 6 bulan tetap meninggi, perlu dipikirkan telah terjadi kerusakan mitokondria dan
terjadinya hepatitis kronis. Pada keadaan ini, kadar AST lebih tinggi dibandingkan dengan
ALT (AST/ALT > 1).
ALT
AST
<
35 <
31
Normal
Hepatitis

IU/L
281

IU/L
164

Akut

(30+207

(17+165

0)

0)

Sirosis
hati
46 + 23
Kolesistit

45+ 22,5

is

26 + 5

1.2.4

48 + 8

Cara Menentukan Enzim

Penentuan ALT di laboratorium kimia klinik menggunakan serum sebagai sampel. Reaksi
penentuan enzim ALT sebagai berikut:
L-alanin + -ketoglutarat piruvat + L-glutamat
Piruvat + NADH + H+ L-laktat + NAD+
Penurunan NADH berbanding lurus dengan aktivitas enzim ALT yang diukur dengan
spektrofotometer. Pengukuran aktivitas ALT dalam unit per liter (U/L).