Anda di halaman 1dari 17

Laporan Biokimia Protein

1.

Tujuan
a. Kognnitif

: Praktikan dapat memahami protein ditinjau dari segi kimia

b. Afektif

:Dihadapkan pada gejala-gejala percobaan protein, praktikan menjadi


gizi minded

c. Psikomotor
2.

: Praktikan terampil melakukan percobaan-percobaan protein

Dasar Teori
Protein adalah sumber-sumber asam amino yang mengandung unsur C, H, O dan N yang

tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Protein adalah makromolekul polipeptida yang
tersusun dari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, berbobot molekul
tinggi dari 5000 sampai berjuta-juta. Protein terdiri dari bermacam-macam golongan, makro
molekul yang heterogen, walaupun demikian semuanya merupakan turunan dari polipeptida
dengan BM yang tinggi.
Unsur yang ada dalam hampir semua protein adalah hidrogen, oksigen, nitrogen, dan
belerang. Beberapa protein berisi unsur lain seperti besi yang terdapat dalam hemoglobin, iodium
terdapat dalam thiroglobin dan fosfor terdapat dalam kasein. Molekul protein sangat besar, masa
molekulnya berkisar antara 10.000-25.000. oksihemoglobin dengan rumus molekul (C783H
1166

O208N203S2Fe(4 mempunyai massa molekul kurang lebih 65.000.

Asam amino
Penyusun protein adalah asam amino, yaitu asam organik yang mengandung gugus
amimo (-NH2) disamping gugus karboksilat (-COOH). Asam amino yang terdapat di alam selalu
berupa asam amino alpa , artinya gugus - NH 2 selalu terikat pada atom C- alpa, yaitu atom C di
dekat gugus COOH. Asam amino yang dikenal banyak sekali tetapi hanya 20 jenis yang
termasuk penyusun protein alami.

Gugus R disebut gugus samping, gugus inilah yang membedakan sifat-sifat antara satu
adam amino dengan asam amino lainnya, sedangkan gugus lainnya sama untuk semua asam
amino.
Protein secara kimia dapat dibedakan :
1.

Protein sedehana : terdiri dari polipeptida

2.

Protein kompleks : yang mengandung zat-zat tambahan seperti hem, karbohidrat, lipid
atau asam nukleat.

Struktur Protein terbagi atas 4 struktru dasar yaitu


1.

Struktur Primer / Struktur Utama

2.

Struktur Sekunder

3.

Struktur Tersier

4.

Struktur Kwartener

Berdasarkan fungsinya protein dapat dikelompokkan menjadi :


Protein transport (hemoglobin, albumin serum)
Protein enzim (tripsin, pepsin)
Protein struktural (keratin, kolagen)
Protein pertahanan (antibodi, trombin)
Protein nutrien (kasein, ovalbumin)
Protein pengatur (insulin, hormon pertumbuhan)
Menurut daya larut protein dapat dibedakan :

1.

Albumin.
Albumin larut dalam air dan mengendap dalam garam berkonsentrasi tinggi melalui
proses yang disebut penggaraman atau salting aut. Contohnya : albumin telur dan
albumin serum.

2. Globulin
Globulin tidak larut dalam air, tidak larut dalam garam encer, juga tidak larut dalam
garam pekat dengan kejenuhan 30-50 %. Pada temperatur rendah, pengendapan globulin
dan albumin dapat dilakukan dengan hati-hati ( mengaduk sesedikit mungkin) memakai
metode salting out. Dengan cara ini protein murni bahkan dapat dikristalkan. Contoh :
globulin serum dan globulin telur.
3. Glutelin
Protein tidak larut dalam larutan netral,tetapi larut dalam asam dan basa encer. Contoh :
protein gandum ( glutenin) dan protein padi ( orizenin).
4. Gliadin ( prolamin)
Gliadin larut dalam 70 80 % etanol,tak larut dalam air dan etanol 100%. Contoh :
protein gandum (gliadin) dan protein jagung (zein).
5.

Histon
Sangat basa dibandingkan dengan protein lain dan cenderung berikatan dengan nukleat di
dalam sel. Contoh: Histon timus, disebut juga nukleohiston sebab bergandengan dengan
histon. Protein globin bersenyawa dengan heme ( senyawa asam) membentuk
hemoglobin.

6.

Protamin

Dibanding dengan protein lain, protamin relatif mempunyai bobot molekul rendah.
Protamin larut dalam air dan bersifat basa. Biasanya didapatkan bergandengan dengan
asam nukleat. Di dalam sperma ikan, disebut nukleoprotamin contoh: salmin.
Protein merupakan suatu zat makanan yang amat penting bagi tubuh, karena zat ini
disamping berfungsi sebagai bahan bakar dalam tubuh, juga berfungsi sebagai zat pembangun
dan pengatur. Sebagai zat pembangun, protein merupakan bahan pembentuk jaringan-jaringan
baru yang selalu terjadi dalam tubuh. Pada masa pertumbuhan proses pembentukan jaringan
terjadi secara besar-besaran. Pada masa kehamilan proteinlah yang membentuk jaringan janin
dan pertumbuhan emrio.
Protein terbentuk dari unsur-unsur organik yang relatif sama dengan karbohidrat dan
lemak, yaitu sama-sama terjadi dari unsur-unsur karbon, hidrogen dan oksigen, tetapi bagi
protein unsur-unsur ini ditambah lagi dengan unsur nitrogen dan ditemukan pula unsur mineral
(fosfor, belerang, besi). Molekul protein tersusun dari asam amino, 12 sampai 18 macam asam
amino yang saling berhubungan dalam suatu ikatan peptida.

6.

Pembahasan
Sumber protein dapat diperoleh dari bahan hewani maupun nabati. Salah satu sumber

protein dari bahan makanan adalah telur. Telur mengandung protein, lemak, vitamin dan
beberapa mineral. Kandungan penyusun protein dapat dibagi kedalam protein putih telur dan
protein kuning telur.
Salah satu sumber protein dalam bahan makanan adalah telur. Telur merupakan sumber
makanan yang banyak dimanfaatkan manusia. Bahan makanan ini mengandung protein, lemak,
vitamin dan beberapa mineral. Kandungan penyusun protein telu dapat dibagi kedalam protein
putih telur dan protein kuning telur. Disamping itu, susu juga merupakan salah satu bahan
makanan atau larutan yang mengandung protein. Sehingganya dalam percobaan ini, sampel
yang digunakan adalah protein dari susu berupa kasein dan dari putih telur yaitu albumin. Untuk
mendapatkan larutan protein, maka putih telur diencerkan dengan aquadest ( H2O ) dengan

perbandingan (1:10). Setelah itu larutan protein ini siap diuji. Dalam penentuan uji protei
diklasifikasikan menjadi 2 kategori, yaitu analisis kualitatif dan kuantitatif.
A. ANALISIS KUALITATIF ASAM AMINO
Dalam pengujian pembuktian protein pada sampel yang digunakan ada beberapa cara
atau tes yang dilakukan, diantaranya

a.

Tes Ninhydrin
Reaksi warna protein dengan ninhydrin menunjukkan positif bila memberikan warna biru

atau ungu. Reaksi ini terjadi pada gugus amino bebas dari asam amino dengan ninhydrin yang
dituliskan di bawah ini :
R

O
+ RCOH
I

OH
H C NH2 + 2

CO2H

-N=C

OH

II
O

Dalam percobaan ini menambahkan 0,5 ml larutan Ninhydrin 0,1 % dalam 3 ml larutan
protein, kemudian memanaskan hingga mendidih, dan ternyata hasilnya positif mengandung
protein, karena dalam larutan menghasilkan larutan berwarna biru setelah dipanaskan beberapa
menit, yang sebelumnya berwarna bening.
Gugus ninhidrin :

Jawaban pertanyaan :
1.

Warna yang terbentuk sebelum dipanaskan adalah bening tapi setelah dipanaskan berubah
menjadi biru.

2.

Gugus protein yang memberikan tes positif terhadap tes ini adalah gugus amino
b.

Tes Biuret
Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang umum untuk gugus peptida (-CO-NH-N) dan

protein. Reaksi positif ditandai dengan terbentuknya warna ungu karena terbentuk senyawa
kompleks antara Cu2+ dan N dari molekul ikatan peptida. Senyawa dengan dipeptida memberikan
warna biru, tripeptida ungu dan tetrapeptida warna merah.
Dalam percobaanh ini, dimana 3 ml larutan protein ditambahkan 1 ml NaOH pekat,
dalam penambahan ini warna larutan menjadi bening, hal ini dikarenakan NaOH bersifat basa,
sehingga dapat bereaksi dengan larutan protein. Namun setelah ada penambahan tembaga sulfat
0,01 M, maka larutan akan menjadi berwarna ungu. Sehingga dapat disimpulkan bahwa larutan
protein tersebut mengandung protein. Seperti yang dijelaskan diatas, dimana reaksi biuret

merupakan reaksi warna yang umum untuk gugus peptida (-CO-NH-N) dan protein. Reaksi
positif ditandai dengan terbentuknya warna ungu karena terbentuk senyawa kompleks antara
Cu2+ dan N dari molekul ikatan peptida. Secara umum warna positif dari reaksi biuret ini
membentuk senyawa kompleks yang digambarkan dibawah ini :
I
O=C
I

I
C=O
I
NH

HCR

RCH

I
C=O

NH

NH

HCR

RCH

NH

Cu2+

C=O

Jawaban pertanyaan :
1.

Karena jika kelebihan tembaga sulfat, maka pada saat penambahan amonia, warna tidak
akan berubah.

2.

Karena garam ini dapat merubah sifat kelarutan protein dalam air

c.

Pengendapan Dengan logam


Dasar reaksi pengendapan oleh logam berat adalah penetralan muatan. Pengendapan

dapat terjadi apabila protein berada dalam bentuk isoelektrik yag bermuatan negatif. Dengan
adanya muatan positif dari logam berat akan terjadi reaksi netralisasi dari protein dan dihasilkan
garam netral proteinat yang mengendap. Endapan protein ini akan larut kembali pada
penambahan alkali (NH3, NaOH,). Untuk pengendapan dengan logam, salah satu logam berat
yang digunakan adalah HgCl2. Jika protein ditambahkan HgCl2 akan terbentuk endapan putih.
Ketika larutan protein ditambahkan Pb asetat terdapat endapan putih tapi hanya sedikit dan
terdapat ruang-ruang larutan berwarna bening. Ada beberapa ion yang dapat mengendapkan
protein yaitu Ag+, Ca+, Zn+, Hg+, Cu+ dan Pb+,. Jadi peranan HgCl2 adalah untuk menggendapkan
protein yang terkandung dalam larutan sampel, sehingga menghasilkan larutan yang positif.
B. ANALISIS PROTEIN SECARA KUANTITATIF
a.

Penentuan Kadar Protein Secara Biuret


Penentuan protein secara biuret didasarkan atas pengukuran serapan cahaya oleh ikatan

kompleks yang berwarna ungu. Hal ini terjadi apabila protein bereaksi dengan tembaga dalam
lingkungan alkali. Adanya penambahan alkali pada protein dapat menyababkan terjadinya
hidrolisis ikatan peptida dari polimer protein. Hidrolisis ini menghasilkan monomer-monomer
asam amino dan ada sebagian gugus asam amino yang berubah menjadi amonia. Akibat
hidrolisis itu jumlah gugus asam amino berkurang.
Sebelum melakukan percobaan ini, awalnya yang dilakukan adalah pembuatan reagen
dan larutan standar yang akan digunakan. Reagen yang akan digunakan adalah reagen biuret dan
larutan satandar protein.
-

Reagen biuret dibuat dengan cara : melarutkan 1,5 gram CuSO 4. 5H2O dan 6,0 gram
NaKC4O6.4H2O kedalam kira-kira 500 ml aquadest dalam labu takar ukuran 1 liter.
Kemudian ditambahkan 300 ml NaOH 100 % sambil dikocok. Akhirnya tambahkan air
sampai batas garis.

Larutan standar protein dibuat dengan cara : melarutkan serum albumin murni atau
kasein dalam air dengan kadar 10 mg per ml. Untuk mudahnya ditambahkan beberapa
tetes NaOH 3 %

Larutan blanko : campuran 1 ml aquadest dan 4 ml reagen biuret kemudian didiamkan


selama 30 menit pada suhu kamar..
Pada percobaan ini yang akan dilakukan adalah menentukan kadar protein dengan

menggunakan spektrometer 20.


Percobaan dilakukan dengan mencampurkan 1 ml protein + 4 ml reagen biuret kenudian dikocok
dan diamkan selama 30 menit. Sebelum mengukur dan menggunakan alat, terlebih dahulu alat
ini sudah harus di hidupkan / dipanaskan selama kurang lebih 15 menit. Setelah itu alat
dikalibrasi dengan menggunakan blanko atau aquadest. Setelah itu masukkan dalam kuvet dan
baca serapannya pada 450 nm. Mengulangi cara yang sama pada yang bervariasi yang dimulai
dari 400 nm, 450 nm, 500 nm dan 550 nm. Diperoleh data serapan kadar protein dengan
beberapa variasi sebagai berikut :

b.

400

98 T

450

97,2 T

500

92 T

550

89 T

Pembuatan Kasein

Susu merupakan larutan yang berisi protein, laktosa mineral dan vitamintertentu yang
mengemulsi lemak dari kasein. Jika lemak dihilangkan dari susu tersebut diperoleh susu skim
sedangkan apabila kaseinnya diendapkan residu yang diperoleh disebut serum. Kasein dapat
diendapkan dengan cara mengasamkan susu sampai pH 4,7. Larutan dibuat dengan cara
mencampurkan 100 ml susu dalam air panas dipanaskan sampai 40 o C + 1 ml as asetat glacial
tetes demi tetes sambil diaduk. Setelah diaduk kasein mengendap. Selanjutnya menyaring
endapan dengan menggunakan corong buchner dengan pompa vakum, terbentuk endapan dan
filtrat. Suspensikan endapan dengan 50 ml etanol 95 %, kemudian dekantasi, ulangi dengan
menggunakan 50 ml campuran etanol eter, diperoleh endapan yang berbentuk tepung. Cuci
endapan dengan 50 ml eter. Hisap endapan kemudian keringkan dan pindahkan pada kaca arloji.
Terbentuk kasein dalam bentuk tepung kering.
KESIMPULAN
Dari data yang diperoleh dan pembahasan diatas dapat disimpulkan :
1.

Ternyata untuk Tes Biuret, Tes Ninhydrin dan penegndapan logam

memberikan hasil positif terhadap protein pada telur yaitu pada putih telur (albumin)
dengan adanya warna yang ditampilkan pada setiap perlakuan.
2.

Pada penentuan kadar protein secara kuantitatif secara biuret, diperoleh data

sebagai berikut

400

98 T

450

97,2 T

500

92 T

550

89 T

Dari data diatas dapat dilihat pada panjang gelombang 400 nm, memiliki kadar sebesar
98 T.
KEMUNGKINAN KESALAHAN
Kemungkinan kesalahan pada mereaksikan larutan
Kesalahan pada saat pemanasan larutan
Kesalahan pada saat pengukuran larutan
Kesalahan pada saat pengamatan warna
Daftar Pustaka
Team Teaching. 2006. Penuntun Praktikum Biokimia. Jurusan Pendidikan Kimia
FMIPA UNG : Gorontalo
Chairil Anwar. 1994. Pengantar Praktikum Kimia Organik. Depdikbud Dirjen
Pendidikan Tinggi : Yogyakarta.
Martoharsono, Soeharsono. 1975. Biokimia. Gadjah Mada University Press. :
Yogyakarta
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Pres : Jakarta

Protein adalah salah satu makrobiomolekuler yang berfungsi sebagai pembentuk struktural sel
dari pada makhluk hidup termasuk manusia. Protein adalah polimer dari asam- asam amino yang
tersambung melalui ikatan peptida, oleh karenanya dapat juga disebut sebagai polipeptida. Asam
amino merupakan satuan penyusun protein. Berdasarkan rumus bangunnya asam amino dapat
dipandang sebagai turunan asam karboksilat, yang satu atom hidrogennya digantikan oleh
gugus amino (- NH2).
Pada percobaan ini dilakukan tes ninhydrin untuk mengidentifikasikan asam amino. Pada saat
penambahan larutan protein direaksikan dengan larutan ninhydrin menghasilkan warna
gumpalan kuning dan setelah beberapa detik berubah menjadi warna ungu, setelah pemanasan
tetap terbentuk gumpalan ungu . Hal ini disebabkan karena terbentuknya gugus amino dengan
gugus NH2 primer.
Pada percobaan pengendapan dengan logam, albumin yang direaksikan dengan (CH3COOH)2Pb
dan HgCI2 menghasilkan endapan putih. Hal ini terjadi karena untuk mengendapkan protein
dengan ion logam, diperlukan pH larutan di atas titik isoelektrik sedangkan pengendapan oleh
ion negatif memerlukan pH di bawah titik isoelektrik. Pengendapan dengan logam berat, larutan
albumin akan membentuk endapan karena adanya gugus sulfurhidril yang dikandung oleh
protein. Jadi dalam hal ini Hg dan Pb bereaksi dengan protein akan memberikan endapan karena
logam tersebut diikat oleh albumin sehingga logam tersebut mengendap.

uji ninhidrin
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 LATAR BELAKANG
Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa
organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer
asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam
fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi
sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali
dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi
hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi
organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan
polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan
salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jns

Jakob Berzelius pada tahun 1838.


Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA
ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan
ribosom.[1] Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino
proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi
penuh secara biologi.[
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu),
sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat):[4][5]
struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan
melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan
temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim
protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih
pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino
menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi
asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.
struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam
amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder
misalnya ialah sebagai berikut:
o alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk
seperti spiral;
o beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari
sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
o beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan
o gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma").[4]
struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur
tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa
ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan
membentuk struktur kuartener.
contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan
asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan
instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan
degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4)
penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD)
dan Fourier Transform Infra Red (FTIR).[6] Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua
absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif
sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari
spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan
dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa
diestimasi dari spektrum inframerah.
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam
amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih
kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang
berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen
penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis

masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur
domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya
berpisah, protein tersebut tidak fungsional.

1.2 MAKSUD DAN TUJUAN


a.Tujuan Umum.Agar mahasiswa dan pembaca mengerti tentang pentingnya protein untuk tubuh
kita.
b.TujuanKhusus.
Mengemukakan permasalahan tentang protein
Menjabarkan kadar dan fungsi protein bagi manusia
Memberitahu kepada mahasiswa sumber protein
Menjelaskan akibat dan kekurangan protein
1.3 METODE PENULISAN
Dalam penulisan makalah ini penulis menggunakan metode studi pustaka,
Di mana mencari materi dari buku-buku yang di baca dan sumber internet

BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
Uji NinhidrinAdalah uji umum untuk protein dan asam amino. Ninhidrin dapat mengubah
asam amino menjadi suatu aldehida. Uji ninhidrin dilakukan dengan menambahkan beberapa
tetes larutan ninhidrin yang tidak bewarna ke dalam sampel., kemudian dipanaskan beberapa
menit. Adanya protein ditunjukkan oleh terbentuknya warna ungu.
Apabila ninhidrin di panaskan dengan asam amino,maka akan terbentuk kompleks
berwarna.untuk salah satu asam amino dapat di tentukan secara kuantitatif dengan jalan
mengamati intensitas warna yang terbentuk sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut.

BAB III
METODE KERJA
3.1 ALAT
1. Tabung reaksi
2. Pipet tetes
3. Rak tabung reaksi
4. Lampu spritus
5. Beaker gelass
6. Kaki tiga
7. Asbes
3.2 BAHAN
1. Albumin telur yang telah di encerkan
2. Larutan ninhidrin 0.1%

3.3 PROSEDUR KERJA.


1. Siapkan alat dan bahan yang dibutuhkan
2. Pipet sebanyak 3 ml larutan albumin protein sesuai dengan pengenceran kedalam tabung
3. Tambahkan larutan ninhidrin sebanyak 0,5 ml kemasing-masing tabung tersebut
4. Panaskan hingga mendidih dan lihat perubahannya

BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN

Pengenceran albumin telur 50x + ninhidrin(+)ungu tua (tidak larut)


Pengenceran albumin telur 100x+ninhidrin (+)ungu tua (tidak larut)
Pengenceran albumin telur 150x+ninhidrin (+)ungu tua (larut)
Pengenceran albumin telur 200x+ninhidrin (+)ungu tua (larut)
Pengencerean albumin telur 250x+ninhidrin (+)ungu tua (larut)

Semakin Banyak proteinnya maka reaksi semakin cepat terjadi

BAB V
PENUTUP

5.1 KESIMPULAN
Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa
organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer
asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus
Uji NinhidrinAdalah uji umum untuk protein dan asam amino. Ninhidrin dapat mengubah asam
amino menjadi suatu aldehida. Uji ninhidrin dilakukan dengan menambahkan beberapa tetes
larutan ninhidrin yang tidak bewarna ke dalam sampel., kemudian dipanaskan beberapa menit.
Adanya protein ditunjukkan oleh terbentuknya warna ungu.