La queratina (del griego , crneo) es una protena con estructura fibrosa, muy rica en
azufre, que constituye el componente principal que forman las capas ms externas de la epidermis
de los vertebrados y de otros rganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uas,
plumas, cuernos, ranfotecas y pezuas. Una de las biomolculas cuya dureza se aproxima a la de
la queratina es la quitina, con la cual no hay que confundirse, al ser esta ltima un polisacrido.
Las Keratinas suelen clasificarse en dos familias, en funcin de la abundancia de su proporcin en
estructuras de tipo hlices- o lminas-:4
Keratina-
La Keratina alfa presenta en sus cadenas de aminocidos restos (monmeros) de cistena, los
cuales constituyen puentes disulfuro, lo que se denomina grupo cistina. Los puentes disulfuro
proporcionan la rigidez y resistencia a la queratina alfa. As, existe mayor cantidad de enlaces
cistina (disulfuro) en regiones estructurales de los cuernos de un animal y en las uas o en el pelo.
La queratina alfa se encuentra en pelos, cuernos, uas, y otras faneras.
Keratina-
La Keratina beta no presenta cistena, o lo hace en muy baja proporcin, por lo tanto contiene
pocos entrecruzamientos intermacromoleculares a travs de puentes disulfuro (cistina). Sin
embargo la queratina de tipo beta, presenta mayor proporcin de plegamientos de forma lmina-.
La alta cohesin dada por el gran nmero de asociaciones por puentes de hidrgeno de las
lminas-, hace que la presencia de keratina- resulte en materiales de gran resistencia tales
como la seda de araa. Las queratinas- pueden presentar tambin lminas-, aunque en menor
proporcin que las queratinas-. As mismo las queratinas- presentan tambin hlices-. Esto
hace que esta clasificacin de las queratinas sea controvertida.
Funcin estructural
La queratina es una protena con una estructura secundaria. Es decir, la cadena macromolecular
con cierta estructura primaria (o secuencia), se pliega sobre s misma, adquiriendo tres
dimensiones. Esta estructura puede ser de tipo helicoide, llamndose as protena -hlice o de
forma laminar o lmina-. Las interacciones intermoleculares de tipo puentes de hidrgeno, fuerzas
hidrofbicas, o enlaces salino, como los dados entre los aminocidos cido glutmico y lisina,
mantienen unidos los aminocidos de distintas hebras o segmentos macromoleculares de la
protena. La capacidad de transferencia de carga a travs de los enlaces intermoleculares hace de
las queratinas unos buenos biomateriales estructurales, con buenas propiedades mecnicas.
La queratina del cabello
La queratina del cabello se clasifica dentro de las protenas fibrosas; sus caractersticas son
cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en agua, y soluciones de baja salinidad siendo
por ello idneas para realizar funciones esquelticas y de gran resistencia fsica con funciones
estructurales.5
El pelo est construido por macrofibrillas de queratina empaquetadas por fuera; stas estn
formadas por microfibrillas, que se retuercen en un arrollamiento hacia la izquierda. Las
interacciones entre las hebras se producen a travs de puentes disulfuro. La queratina del pelo