Anda di halaman 1dari 14

Tugas Terstruktur Kimia Pangan I

Aktivitas Enzim Bromelin dari Ekstrak Kulit Nenas


Dosen : Herastuti

Disusun Oleh :
1. Amelia Puspasari S.(A1M011013)
2. Amrul Hamzah (A1M011032)
3. Chandra Murnihandayani (A1M011036)
4. Felia Agustina (A1M011043)
5. Stefanus Mega P (A1M011057)

KEMENTERIAN PENDIDIKAN NASIONAL


FAKULTAS PERTANIAN
JURUSAN TEKNOLOGI PERTANIAN
PROGRAM STUDI ILMU DAN TEKNOLOGI PANGAN
UNIVERSITAS JENDERAL SOEDIRMAN
2011

BAB I
Pendahuluan
A. Latar Belakang
Tanaman nenas (Ananas comosus (L) Merr) merupakan tanaman yang biasa kita
jumpai di pekarangan rumah masyarakat. Budidaya tanaman nenas diminati oleh

masyarakat karena proses penanaman, pemeliharaan sampai waktu panen tidak


terlalu rumit. Buah ini termasuk dalam golongan buah yang bersifat mudah rusak
dan busuk, sehingga tidak tahan disimpan dalam jangka waktu yang lama. Buah
nenas banyak dimanfaatkan, baik dalam skala industri besar, menengah, kecil
bahkan rumah tangga. Buah nenas dalam skala industri umumnya dimanfaatkan
dalam pembuatan sari buah, jem, jelly, serta proses lainnya.
Sayangnya, pemanfaatan tanaman nanas oleh masyarakat pada umumnya hanya
terbatas pada daging buahnya saja. Sedangkan bagian yang lain seperti batang,
bonggol, daun, mahkota dan kulitnya hanya dibuang sebagai limbah, umumnya
belum dimanfaatkan secara optimum bahkan hanya digunakan sebagai pakan ternak.
Padahal telah diketahui bahwa daging, batang, dan bonggol nenas mengandung
enzim bromelin.
Menurut Whitaker (1991), tanaman nenas mengandung enzim bromelin, yaitu
suatu enzim proteolitik yang dapat mengkatalisis reaksi hidrolisis protein dan
memiliki banyak manfaat.

Bagian-bagian tanaman nenas yang telah berhasil

diisolasi enzim bromelinnya adalah daging buah (Utami, 2010; dan Gautam et al.,
2010), batang (Gautam et al., 2010), dan bonggol (Sangi, 1989).
Dalam makalah ini, akan dibahas tentang metode Ekstraksi enzim bromelin dari
batang nenas, sedangkan karakteristik enzim bromelin yang diamati, adalah
aktivitas, kadar protein dan struktur enzim bromelin, serta kegunaannya, khususnya
didunia pangan. Diharapkan dengan memahami metode ekstraksi, karakteristik dan
kegunaan enzim bromelin dari batang nenas, dapat memberikan nilai tambah dalam
pemanfaatan nenas serta mengurangi permasalahan limbah tanaman nenas.

B. Tujuan
1. Mengetahui Metode Ekstraksi Enzim Bromelin
2. Mengetahui Kadar Protein Enzim Bromelin
3. Mengetahui Aktivitas Enzim Bromelin
4. Mengetahui Struktur Kimia Enzim Bromelin
5. Mengetahui Kegunaan Enzim Bromelin, khususnya dalam dunia pangan

BAB II
Tinjauan Pustaka
Nenas (Ananas comosus (L) Merr) merupakan salah satu jenis buah yang gemar
dikonsumsi oleh masyarakat Indonesia. Buah ini termasuk dalam golongan buah yang
bersifat mudah rusak dan busuk, sehingga tidak tahan disimpan dalam jangka waktu
yang lama. Buah nenas banyak dimanfaatkan, baik dalam skala industri besar,
menengah, kecil bahkan rumah tangga. Buah nenas dalam skala industri umumnya
dimanfaatkan dalam pembuatan sari buah, jem, jelly, serta proses lainnya. Selain
manfaat seperti yang disebutkan sebelumnya, buah nenas juga dimanfaatkan untuk
diambil enzim bromelainnya.
Ciri-ciri umum tanaman nenas yaitu batangnya pendek, tebal, bergerigi dan
pucuknya meruncing tajam, berserat banyak, akarnya pendek, tebal, tumbuh di sela-sela
ketiak daun, bertangkai panjang yang tingginya kurang lebih 30 cm (Muljohardjo, 1984).

Mahkota
Buah
Daging buah
Bonggol

Daun

Kulit

Batang
Gambar 2.1 Tanaman nanas (David, 2010)

Taksonomi tanaman nenas menurut Muljohardjo (1984), adalah sebagai berikut:


Kingdom : Plantae
Divisi
: Spermatophyta
Kelas
: Angiospermae
Ordo
: Farinosae
Famili
: Bromeliaceae
Genus
: Ananas
Species : Ananas comosus (L) Merr
Buah nanas segar yang sudah matang ditandai dengan warna kekuningan, dapat
dimanfaatkan sebagai makanan yang dapat langsung dikonsumsi sebagai sumber
vitamin A atau retinol sebanyak 39 mg/100 g, dan juga sumber vitamin C sekitar 24
mg/100 g (Muljohardjo, 1984). Kandungan gizi buah nanas segar tiap 100 gram bahan
adalah kalori 52,00 kal, protein 0,40 g, lemak 0,20 g, karbohidrat 16,00 g, fosfor 11,00
mg, zat besi 0,30 mg, vitamin A 130,00 SI, vitamin B1 0,08 mg, vitamin C 24,00 mg, air
85,30 g, dan bagian dapat dimakan (Bdd) 53,00 % (Direktorat Gizi Depkes R.I (1981)
dalam Rukmana (1996)).
Menurut Raina (2011), buah nenas mengandung gizi cukup tinggi dan lengkap,
seperti protein, lemak, karbohidrat, mineral, dan vitamin. Menurut Whitaker (1991),
nenas juga mengandung enzim bromelin, yaitu suatu enzim yang dapat menghidrolisis
ikatan peptida pada kandungan protein atau pada polipeptida menjadi molekul yang
lebih kecil atau asam amino. Enzim bromelain memiliki sifat yang mirip dengan enzim
proteolitik atau mempunyai sifat menghidolisa protein lainnya, seperti enzim rennin
(renat), papain, dan fisin. Penggunaan enzim bromelin dalam industri dapat
memperkecil biaya produksi, dibanding menggunakan enzim sejenisnya yang tergolong
mahal dan tersedia dalam jumlah yang terbatas.
Enzim bromelin dapat diperoleh dari tangkai, kulit, daun, buah, batang tanaman
nenas, maupun bongkol atau bagian tengah buah nenas dalam jumlah yang berbeda.
Kandungan enzim bromelin tertinggi terdapat pada bagian daging buah masak, yaitu
0,080-0,125 % (Anonim, 2009a). Untuk mendapatkannya dari buah nenas diperlukan
proses isolasi enzim bromelain. Pada tahap akhir, enzim bromelain dilakukan proses

pengeringan. Enzim bromelain merupakan enzim yang akan rusak pada suhu 6070oC,
sehingga diperlukan perlakuan pada tahap pengeringan agar enzim bromelain tidak
mengalami kerusakan. Misalnya dengan menggunakan oven vakum atau freeze drying
(pengering beku).

BAB III
Metodologi
Bahan
Buah nenas diperoleh dari Kabupaten Bolaang Mongondow, kemudian diambil
kulitnya. Bahan-bahan kimia yang digunakan berkualitas pro analysis.
Prosedur Analisis
1. Pembuatan Ekstrak Kasar Kulit Buah Nenas
Kulit nenas yang digunakan adalah kulit nenas yang berasal dari buah nenas yang
masih mengkal, ditandai dengan warna kulitnya hijau kekuningan. Kulit nenas
dicuci dengan aquades, dipotong kecil-kecil dan ditimbang sebanyak 1.500 gram.
Selanjutnya dihomogenisasi dengan menggunakan 200 mL larutan buffer natrium
asetat (pH 6,5), dan disaring. Ekstrak kasar disentrifugasi selama 25 menit pada
3.500 rpm, dan disimpan pada 4 oC.
2. Pengendapan dengan Amonium Sulfat
Presipitasi ekstrak kasar enzim bromelin dilakukan dengan penambahan amonium
sulfat sebanyak 10%, 20%, 30%, 40%, 50% dan 60%, sambil diaduk menggunakan
pengaduk magnet selama 45 menit, dan diinkubasi semalam pada 4 oC. Selanjutnya,
disentrifugasi pada 3500 rpm selama 25 menit. Endapan yang dihasilkan dicuci
dengan 10 mL buffer natrium asetat 0,1 M pada kisaran pH 6 - 6,5 (Gautam et al.,
2010).
3. Penentuan Kadar Protein Ekstrak Enzim Bromelin
Penentuan kadar protein dilakukan dengan menggunakan metode Bradford
(Bradford, 1976). Absorbansi diukur pada 595 nm. Kadar protein ditentukan
dengan membandingkan absorbansi ekstrak enzim bromelin dengan kurva standar
gelatin.
4. Penentuan Aktivitas Enzim Bromelin (Pakpakan, 2009)
a. Penentuan Temperatur Optimum
Sebanyak 0,5 mL gelatin ditambahkan dengan 0,5 mL buffer asetat dan 0,5 mL
ekstrak enzim bromelin, kemudian diinkubasi selama 10 menit pada berbagai
temperatur untuk menentukan temperatur optimum. Temperatur yang digunakan

adalah 50 oC, 55 oC, 60 oC, 65 oC, 70 oC, 75 oC, dan 80 oC. Reaksi dihentikan
dengan pemanasan pada air mendidih selama 10 menit. Absorbansi diukur pada
595 nm untk menentukan kadar protein.
b. Penentuan pH optimum
Sebanyak 0,5 mL gelatin ditambahkan dengan 0,5 mL buffer asetat dan 0,5 mL
ekstrak enzim bromelin, kemudian diinkubasi selama 10 menit pada berbagai
nilai pH pada temperatur optimum yang diperoleh. Variasi nilai pH yang
digunakan adalah 5,0; 5,5; 6,0; 6,5; 7,0; 7,5; 8,0. Reaksi dihentikan dengan
pemanasan pada air mendidih selama 10 menit. Absorbansi diukur pada 595
nm.
Satu unit aktivitas enzim didefinisikan sebagai jumlah enzim yang dibutuhkan untuk
menghidrolisis substrat gelatin per satuan waktu pada kondisi percobaan.

BAB IV
Hasil dan Pembahasan
A. Metode Ekstraksi Enzim Bromelin
B. Kadar Protein Enzim
Penentuan kadar protein enzim bromelin dilakukan dengan menggunakan metode
Bradford dan gelatin sebagai standar. Kadar protein enzim bromelin dalam amonium
sulfat tertinggi pada penambahan amonium sulfat 60%, yaitu sebanyak 0,039 %.
C. Aktivitas Enzim Bromelin
1. Pengaruh Temperatur Terhadap Aktivitas Enzim Bromelin

Temperatur sangat erat berhubungan dengan energi aktivitas dan kestabilan


enzim. Peningkatan temperatur dapat menyebabkan peningkatan kecepatan
reaksi dan secara bersamaan meningkatkan kecepatan inaktivasi enzim (Stauffer,
1989), kenaikan aktivitas pada temperatur 55 sampai dengan 65 0C.

Gambar 1. Pengaruh temperatur terhadap aktivitas enzim bromelin

Gambar 2. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim bromelin

Gambar 1 menunjukkan temperatur optimum berada pada temperatur 65 0C


dengan aktivitas 0,071 unit/menit, sedangkan pada temperatur 70 sampai dengan
80 0C terjadi penurunan aktivitas enzim. Harrach et al., (1998) menemukan
temperatur optimum enzim bromelin adalah 65 oC. Berdasarkan Gambar 1,
terlihat bahwa pada temperatur 70 0C sampai 80 0C terjadi penurunan aktivitas
enzim dibandigkan aktivitas enzim pada 65 0C, hal ini disebabkan karena terjadi
denaturasi enzim dengan cepat pada rentang temperatur 70 sampai 80 0C.
Kenaikan temperatur yang lebih tinggi dapat merusak struktur enzim sehingga
fungsi kerja enzim dapat berkurang (Pakpahan, 2009).
2. Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim Bromelin
Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh pH medium. pH saat aktivitas
enzim maksimum adalah pH optimum. Menurut Nielsen et al., (1999), pH
optimum merupakan pH saat gugus pemberi dan penerima proton yang berperan
penting pada sisi katalitik enzim atau pada sisi pengikat substrat berada dalam
tingkat ionisasi yang diinginkan, sehingga substrat lebih mudah berinteraksi
dengan sisi katalitik enzim. Grafik pengaruh pH terhadap aktivitas enzim dapat
dilihat pada Gambar 2.
Berdasarkan grafik diatas, peningkatan aktivitas enzim mulai teramati
dari pH 5,0 sampai pH optimum 6,5 yaitu sebesar 0,101 unit/menit (Gambar 2).
Penurunan aktivitas enzim dari pH 7,0 sampai pH 8,0 terjadi karena lingkungan
di sekitar sisi aktif enzim mengalami kekurangan jumlah proton.
3. Mekanisme Kerja Enzim Bromelin
Menurut Ketaren (1990), kespesifikan reaksi-reaksi enzimatik bergantung
pada struktur sisi aktif. Agar suatu reaksi berlangsung, maka molekul perekasi
harus berada dalam ruangan sisi aktif apoenzim (bagian protein dari enzim).
Selama reaksi enzim, akan terlibat beberapa komponen: subtrat, molekul ko
faktor, dan medium (seperti air).
Kerja enzim proteolitik dari tanaman lebih menyukai serat-serat temuan
pengikat. Enzim tersebut mula-mula merusak mukopolisakarida dari matriks
subtansi dasar (sebagai dasar

ikatan

daging), kemudian secara cepat

menurunkan serat-serat tenunan pengikat menjadi massa amorf . (Patgride, 1959


dalam Lawrie, 1995)

Enzim papain dan bromelin merupakan enzim yang mempunyai gugus SH


pada bagian yang aktif. Mekanisme hidrolisis ikatan peptida yang dikatalis oleh
gugus sulhidril (-SH) dapat dilihat di gambar ats.
Enzim bebas berikatan dengan subtrat (peptida) sehingga enzim membantu
reaksi pemotongan ikatan peptida dan NRH2 lepas dari kompleks enzim subtrat.
Dengan adanya H2O diakhir reaksi, maka ditemukan kembali enzim seperti
diawal dan juga produk (subtrat yang ,engalami reaksi).
Aktivasi maksimum ekstrak kasar bromelin batang terhadap kasein pada kondisi
pH optimum 7,2; suhu inkubasi 35oC selama 10 menit secara aktivasi spesifik
sebesar 8,45 ekivalen/menit/g protein (Sukito, 1985). Aktivitas enzim bromelin
batang lebih tinggi daripada bromelin buah, tetapi aktivitas spesifikaso bromelin
buah lebih baik. Aktivitas optimal pada bromelin batang terjadi pada pH 7,6
dengan suhu 35-50oC.
Menurut Susanti (1987) aktivitas tertinggi enzim bromelin terimobilisasi yang
dihasilkan memiliki suhu, pH dan waktu inkubasi yang sama dengan enzim
bebas yaitu suhu 55oC, pH 7,2 dan waktu inkubasi 10 menit.

Aktivitas enzim bromelin menurut Anonim (2011b) ditentukan berdasarkan


metode Murachi dengan menggunakan substrat kasein. Sebanyak 0,5 ml kasein
(10 mg/ml) direaksikan dengan 0,5 ml enzim dan 8 ml larutan buffer fosfat.
Untuk mendapatkan kondisi optimum aktivitas enzim, maka dibuat variasi suhu,
pH, serta lama inkubasi terhadap aktivitas enzim. Setelah diinkubasi, ke dalam
campuran reaksi ditambahkan 1 ml larutan asam trikloroasetat 30%. Panaskan
lagi pada suhu yang sama selama 30 menit. Protein yang terkoagulasi dipisahkan
dengan kertas filtrat yang diperoleh diukur absorbansinya pada panjang
gelombang 280 nm. Sebagai kontrol digunakan enzim yang telah dimatikan
aktivitasnya melalui pemanasan. Unit aktivitas dinyatakan dalam 1 mikro mol
tirosin yang dihasilkan per ml enzim dalam 15 menit pada kondisi percobaan.
Untuk mengetahui jumlah tirosin yang dihasilkan digunakan kurva standar
tirosin.
Teknologi pangan tidak hanya diperlukan untuk mengetahui bagaimana
kerusakan enzim, sintesis atau interconvert substrat, tetapi juga dibutuhkan

untuk mengetahui bagaimana kinerja aktivitas enzim dalam suatu kondisi khusus
untuk mengefisiensikan ekonomi dan produk yang dihasilkan. Whitehurst dan
Law (2002) menunjukan bahwa enzim bekerja pada kondisi tertentu pH, suhu,
dan konsentrasi substrat dengan aturan yang ada (Gambar 1).

Gambar 1. Pengaruh pH dan Suhu terhadap Kecepatan Pola Katalisa


Aktivitas Enzim dalam Larutan
Hasil penelitian yang dilakukan oleh Anonim (2011b) dari proses isolasi
enzim bromelin dari bonggol nenas diperoleh ativitas enzim sebesar 107,80
U/ml pada kondisi pH 7,5, suhu 550C dengan lama inkubasi 15 menit. Dari
proses imobilisasi enzim bromelin dengan menggunakan k-karagenan sebagai
matriks polimer diperoleh aktivitas enzim 26 U/ml pada kondisi pH 7,5 suhu
600C dengan lama inkubasi 15 menit. Teknologi imobilisasi dapat meningkatkan
difat termostabil dari enzim bromelin. Enzim imobil mempunyai kemampuan
untuk digunakan secara berulang. Menurut Kumaunang dan Kamu (2011),
kenaikan temperatur yang lebih tinggi dapat merusak struktur enzim sehingga
fungsi kerja enzim dapat berkurang.
Hasil penelitian pendahuluan yang dilakukan oleh Bahmid (2011), pada
berbagai suhu terhadap tingkat aktivitas enzim bromelain menunjukkan kisaran
rata-rata antara 27,83-48,76 U/mg protein. Aktivitas enzim bromelain tertinggi
diperoleh pada suhu 500C sebesar 48,76 U/mg protein. Sedangkan aktivitas
enzim bromelain terendah diperoleh pada suhu 650C sebesar 27,83 U/mg
protein. Hasil ini menunjukkan bahwa taraf suhu memiliki pengaruh terhadap
aktivitas enzim bromelain yang diperoleh. Profil aktivitas enzim bromelain
dengan perlakuan berbagai suhu dapat dilihat pada Gambar 2.

60
47.7 48.76

50

42.61
37.27

40
Aktivitas Spesifik
(U/mg protein)

31.59

30

27.83

20
10
0
35

40

45

50

55

60

65

70

Suhu (0C)

Gambar 2. Hubungan Antara Suhu Inkubasi terhadap Aktivitas Spesifik


Enzim Bromelain (Bahmid, 2011).
Perlakuan suhu inkubasi memiliki pengaruh terhadap enzim bromelain yang
diperoleh. Hal ini terlihat pada Gambar 2 yang menunjukkan bahwa kondisi
optimum enzim bromelain diperoleh pada suhu 500C. Aktivitas enzim
mengalami peningkatan hingga suhu 500C yang selanjutnya mengalami
penurunan. Hal ini terjadi karena sifat dasar enzim adalah dengan perlakuan
suhu akan dapat menyebabkan proses membukanya struktur protein dan
hilangnya aktivitas enzim. Faktor penentu stabilitas enzim terhadap lingkungan
panas adalah adanya gugus non kovalen pada molekul protein tersebut
mempertahankan struktur sekunder dan tertier. Gaya ini dicerminkan oleh
adanya ikatan hidrogen, gaya elektrostatis dan intraksi hidropobik sehingga
menyebabkan turunnya aktivitas enzim bromelain setelah suhu optimum serta
mengurangi interaksi enzim terhadap substrat. Selanjutnya hasil penelitian di
atas, pada berbagai pH terhadap tingkat aktivitas enzim bromelain menunjukkan
kisaran rata-rata antara 26,46-36,68 U/mg protein. Aktivitas enzim bromelain
tertinggi diperoleh pada pH 7,5 sebesar 36,68 U/mg protein. Sedangkan aktivitas
enzim bromelain terendah diperoleh pada pH 5,5 sebesar 26,46 U/mg protein.
Hasil ini menunjukkan bahwa taraf pH memiliki pengaruh terhadap aktivitas
enzim bromelain yang diperoleh. Profil aktivitas enzim bromelain dengan
perlakuan berbagai pH dapat dilihat pada Gambar 3.

40

36.68

35
30

26.46

27.71

29.93

34.52

31.45

25
Aktivitas Spesifik 20
(U/mg protein)
15
10
5
0
5

5.5

6.5

7.5

8.5

pH

Gambar 3. Hubungan Antara pH Inkubasi terhadap Aktivitas Spesifik Enzim


Bromelain (Bahmid, 2011).
Perlakuan pH memiliki pengaruh terhadap enzim bromelain yang diperoleh.
Hal ini terlihat pada Gambar 3 yang menunjukkan bahwa kondisi optimum
enzim bromelain diperoleh pada pH 7,5. Aktivitas enzim mengalami
peningkatan hingga pH 7,5 yang selanjutnya mengalami penurunan. Hal ini
terjadi karena adanya pengaruh oleh konsentrasi ion H, atau dengan kata lain,
derajat keasaman

dari pelarut yang mengelilingi protein enzim bromelain.

Dalam pH yang tepat, perubahan ionisasi gugus ionik enzim pada sisi aktif
akibatnya konformasi enzim lebih efektif dalam mengikat dan mengubah
substrat menjadi produk sehingga aktivitas enzim mengalami penurunan yang
menyebabkan enzim bromelain terdenaturasi.

40

36.19

35

30.83

30

26.87

25.64

25
Aktivitas Spesifik
(U/mg protein)

21.08

20

16.61

15
10
5
0
0

10

15

20

25

30

35

Waktu Inkubasi (menit)

Gambar 4. Hubungan Antara Waktu Inkubasi terhadap Aktivitas Spesifik


Enzim Bromelain (Bahmid, 2011).
Hasil penelitian pendahuluan di atas, pada berbagai waktu inkubasi terhadap
tingkat aktivitas enzim bromelain menunjukkan kisaran rata-rata antara 16,6136,19 U/mg protein. Aktivitas enzim bromelain tertinggi diperoleh pada suhu
inkubasi 15 menit sebesar 36,16 U/mg protein. Sedangkan aktivitas enzim
bromelain terendah diperoleh pada waktu inkubasi selama 30 menit sebesar
16,61 U/mg protein. Profil aktivitas enzim bromelain dengan perlakuan berbagai
waktu inkubasi dapat dilihat pada Gambar 4.
Perlakuan waktu inkubasi memiliki pengaruh terhadap enzim bromealin
yang diperoleh. Hal ini terlihat pada Gambar 4 yang menunjukkan bahwa
kondisi optimum enzim bromelain diperoleh pada waktu inkubasi selama 15
menit. Aktivitas enzim mengalami peningkatan hingga waktu 15 menit yang
selanjutnya mengalami penurunan. Hal ini terjadi karena tirosin yang terbentuk
mengalami oksidasi. Tirosin pada kasein yang sebagai substrat dalam pengujian
aktivitas enzim bromelain memiliki jumlah yang terbatas sehingga setelah
mencapai kondisi optimum, substrat yang tersedia mengalami pengurangan.
Sehingga diperoleh aktivitas optimum enzim bromelain terhadap suhu, pH, dan
waktu inkubasi yaitu, pada suhu 50 0C, pH 7,5 dan waktu inkubasi selama 15
menit. Aktivitas spesifik enzim bromelain tertinggi sebesar 36,68 U/mg protein.
D. Struktur Kimia Enzim Bromelin

E. Kegunaan Enzim Bromelin


1. Dunia Pangan
Pengempukan daging
Mencerna protein pada makanan agar mudah diserap tubuh
Dapat dikombinasikan dengan lipase untuk mencerna lemak, dan dengan
amilase untuk mencerna zat tepung
2. Dunia Kesehatan
Mengurangi rasa sakit
Mengurangi pembengkakan karena luka atau operasi
Menyembuhkan luka bakar
Meningkatkan fungsi paru-paru pada penderita

infeksi

saluran

pernapasan
Melegakan tenggorokan
Mengatasi kembung atau gangguan pencernaan lain
Meringankan penyakit edema dengan cara mengurangi air berlebih

dalam tubuh
Membantu membersihkan tubuh dan mengimbangi kadar keasaman

dalam darah
Meringakan sinusitis. Mengurangi hidung tersumbat dan menekan batuk
Mengurangi nyeri pada penderita osteoarthritis. Dalam hal ini, sering

digunakan dalam bentuk suplemen


Membantu melarutkan pembentukan mukus dan juga mempercepat

pembuangan lemak melalui ginjal


Merupakan produk pelengkap yang bagus dalam perawatan kanker
3. Lain-lain
Selain kegunaan-kegunaan yang sudah tersebut di atas, masih ada kegunaan
lain dari enzim bromelin, yaitu sebagai salah satu bahan untuk membuat
masker kecantikan.

BAB V
Kesimpulan dan Saran
Daftar Pustaka
http://rocky16amelungi.wordpress.com/2009/09/14/vi-manfaat-nanas/ diakses pada
tanggal 24 Oktober 2012 [18.39]
http://www.tanahimpian.org/buah/89-kegunaan-nanas.html diakses pada tanggal 24
Oktober 2012 [18.53]
http://www.anneahira.com/enzim-bromelin.htm diakses pada tanggal 24 Oktober 2012
[18.45]