Anda di halaman 1dari 58

Definisi

Merupakan biokatalis yang


dihasilkan oleh jaringan yang
meningkatkan laju reaksi
kimia atau mengaktifkan
senyawa lain secara spesifik
Enzim hampir seluruhnya
adalah protein dan hampir lebih
separuh jumlah protein yang
ada dalam sel adalah ENZIM

Characteristics of enzymes
Biological
catalyst

enzyme
A+ B

pH

in
e
t
o
r
P

Specificity

Enzim hanya disintesis oleh dan didalam sel

Enzim akan disintesis jika sel mempunyai gen untuk


enzim tersebut
Vitamin C atau asam ascorbat harus ada didalam
makanan karena tubuh tidak mempunyai enzim yang
membantu pembentukan Vit C

Peran dan fungsi enzim dalam tubuh

Enzim berperan penting dalam proses


pencernaan
Enzim berperan dalam metabolisme antara
Berperan dalam percepatan reaksi dan
merombak molekul yang lebih besar
menjadi molekul yang lebih kecil atau
sebaliknya
Berperan sebagai alat diagnostik
Berperanan dalam pengobatan

Enzim merupakan senyawa organik


bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh tumbuhan
tanpa mempengaruhi keseimbangan
reaksi
Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim
tidak berubah baik sebelum dan sesudah
reaksi tetap
Enzim sebagai biokatalisator
Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif
dari enzim

Tata nama enzim

Enzim diberi nama sesuai dengan


nama substrat dan reaksi yang
dikatalisis
Biasanya ditambah akhiran ase
Enzim dibagi ke dalam 7 golongan
besar

Sifat-sifat Enzim
Enzim merupakan senyawa yang jauh
lebih kecil sehingga reaksi dapat
berlangsung didalam sel
Dalam proses katalisis suatu reaksi,
enzim bereaksi terlebih dahulu dengan
substrat sehingga terbentuklah senyawa
baru atau kompleks enzim substrat
E + S
ES
E+P

product

product

Substrate

Kompleks enzim substart

Enzim

Enzim

Kerja dari Enzim

enzyme-product
complex

enzyme-substrate
complex

substrate
enzim

product

enzim

Persamaan atau hipotesis Michaelis-Menten

Spesifitas stereoisomer,
Enzim enzim pada umumnya bekerja pada
senyawa organik, hanya sebagian kecil saja
senyawa anorganik,
Senyawa organik seperti KH, enzim yang
bekerja terutama pada konfigurasi D, pada
asam amino bekerja pada konfigurasi L

Spesifitas ikatan kimia,


enzim yang berfungsi untuk pemecahan
molekul dengan memutuskan ikatan kovalen

Spesifitas stereoisomer, enzim enzim ini pada


umumnya bekerja pada senyawa organik

Memecah ikatan kovalen


Hidrolisis
Contohnya Hidrolase, glikosidase,
amilase, esterase, fosfatase.
Spesifitas Gugus,
enzim hanya bekerja pada substrat yang
mempunyai gugus tertentu, contoh, enzim
pemecah protein akan memecahkan
ikatan peptida

Tingkat spesifitas
Spesifitas rendah, hanya memecah
ikatan kimia saja, sperti enzim esterase,
fosfatase
Spesifitas tinggi, enzim yang mengolah
hanya satu saja substrat,
contoh : enzim-enzim metabolisme
karbohidrat

Penggolongan dan Tata nama Enzim

Berdasarkan Substrat,
Laktase
Maltase
Protease
Oksigenase
Nukleotidase
Tata nama berdasarkan ikatan
Ikatan peptida
karbopeptidase)
Ikatan ester
Ikatan nukleotida

kimia

peptidase (aminopeptidase,
Esterase
Nukleotidase

Tata Nama berdasarkan Jenis reaksi,


glukosa oksidase
glukosa dehidrogenase
aminotransferase

Dehidrogenase
Bekerja pada reaksi pengambilan atom
hidrogen
bekerja pada pemberian hidrogen yang
dilepas ke senyawa lain
Reaksi pembentukan alkohol menjadi
aldehid dengan menggunakan Enzim
alkohol dehidrogenase
Alkohol +NAD
Aldehid + NADH + H
Glutamat dehidrogenase

Oksigenase

Dalam reaksi ini yang berfungsi menjadi


akseptor hidrogen adalah oksigen
Contoh pada reaksi oksidasi glukosa
menjadi asam glukonat
Glukosa +O2
Asam glukonat + H2O2
Xantin Oksidase, asam amino oksidase, dan
glisin oksidase

Kelas Hidrolase,
Katalisis reaksi-reaksi hidrolisis dengan
melakukan pemisahan ikatan kovalen dengan memecah 1 molekul air
A-B
A-H + B-OH
HOH

Kelas Hidrolase
Terbagi atas tiga jenis,
1.
Memecah ikatan ester
2.
Memecah glikosida
3.
Memecah ikatan peptida
Contohnya :
esterase, peptidase, amilase,fosfatase, lipase,

Esterase
Memecah ikatan ester dengan
cara hidrolisis
Memecah ester yang berada
dalam hati seperti etil butirat
menjadi etanol dan asam butirat
Lipase
Memecah ikatan ester pada
lemak menjadi asam lemak dan
gliserol

Fosfatase
Memecah ikatan fosfat suatu senyawa
seperti glukosa 6 fosfat dipecah menjadi
glukosa dan asam fosfat
Amilase
Memecah ikatan-ikatan pada amilum
menjadi maltosa

Kelas Liase,
katalisis reaksi yang mengeluarkan suatu gugus
dari substrat bukan dengan cara hidrolisis atau
sebaliknya
A B

CC

C=C + A B

Contohnya , aldolase, dekarboksilase

Kelas Isomerase,
Katalis reaksi pembentukan isomer ( optik,
geometri dan posisi yang bekerja dengan
mengadakan perubahan intramolekuler.
Perubahan glukosa menjadi fruktosa,
Senyawa dengan optik L menjadi D
contohnya ribulosa fosfat epimerase,
rasemase, mutase

Kelas ligase atau Sintetase


Katalis yang menyebabkan hasil produk substrat
lebih besar dari substrat awal

Pusat Aktif Enzim

Enzim Mitokondria , menghasilkan energi


Enzim Ribosom, sintesis protein
Enzim mikrosom, biosintesis protein
Enzim Lisosom, pemecahan berbagai bahan yang
tidak diperlukan oleh tubuh

Enzim mempunyai situs katalitik aktif yang merupakan


residu asam amino
Asam amino ini akan berinteraksi satu sama lain dalam
suatu cara sehingga peristiwa katalisis dapat berlangsung
(aktif site)

Faktor-faktor yang mempengaruhi


kerja Enzim
Konsentrasi Enzim
Konsentrasi
substrat
Pengaruh Suhu
Pengaruh pH
Pengaruh inhibitor

Energi yang diberikan terhadap bahan yang stabil untuk memulai reaksi disebut
reaksi aktivasi

1. Pengaruh kadar enzim Vs substrat

*. Kecepatan reaksi bergantung pada


konsentrasi enzim
*. Bila [enzim ] tetap,
[substrat]dinaikkan= penambahan
pertama kecepatan reaksi naik
dengan cepat , selanjutnya
kecepatan mulai <<<> tidak terjadi
penambahan kecepatamn reaksi.

2. Pengaruh [Substrat] Vs kecepatan reaksi

Michaelis dkk = reaksi yang dikatalisis oleh enzim pada berbagai


[Substrat] = 2 fase
Fase 1, jika [substrat] masih rendah , daerah aktif tidak semua terikat
dengan substrat
Fase 2. jika jumlah mol subsrat meningkat = daerah aktip terikat
seluruhnya pada substrat = enzim bekerja dengan kapasitas penuh
SECARA MATEMATIK ==

Persamaan Michaelis- Menten

V maks[S]
V = ---------------Km + [S}
V = kecepatan reaksi enzim dengan kadar substrat S
Km = Tetapan Michaelis Menten (mol/liter)
V maks = kecepatan maksimum enzim
[S] = kadar substrat
Persamaan =
k1

k3

E + S = ES < == E + P
k2

k4

Dari Persamaan

Vmaks [S]
V= ------------------Km + [S]

Menghitung Km dengan persamaan linier == diubah menjadi

1 Km 1
1

V Vmaks S Vmaks
Atau Y = aX + b === digambarkan sbb dan
disebut persamaan (lineweaver-Burk)
Intersep

Dapat diterapkan untuk mikroba dengan persamaan sbb


KINETIKA MIKROBA
Kecepatan reaksi enzimnya

Qm.[ S ]
q
Ks [ S ]
Bila q = U/2 dan qm= Um/Y

Persamaan Monod ==

m.[ S ]

Ks [ S ]

Pengaruh PH
Perubahan pH lingkungan akan
berpengaruh pada efektivitas
bagian aktif enzim (active site)
Peubahan pH yang cukup
drastis dapat menyebabkan
denaturasi sehingga
menurunkan efektivitas enzim

Efek ph terhadap
enzim
Pepsin

Tripsin

10

Mekanisme Kerja Enzim


-

Induced-fit-model: The enzyme has a


flexible active site that changes shape to
accommodate the substrate and facilitate the
reaction.

Penghambatan enzim kompetitif

Apa yang dipersaingkan


Ruang dan waktu yang sama
Persamaan dengan kompetitor
lain
Pebedaan dengan kompetitor
lain
Kekerapan yang dipersaingkan

Pengaruh Hambatan
Hambatan terbentuknya kompleks substrat
enzim merupakan hasil yang tidak
diinginkan dalam reaksi yang dikatalisis
oleh enzim
Hambatan tidak reversibel
Hambatan reversibel

Hambatan bersaing
Hambatan tidak bersaing

Hambatan tidak reversibel


Inhibitor tidak bereaksi
reversibel dengan bagian
tertentu dari enzim sehingga
enzim berubah
Substart tidak dapat memasuki
bagian aktif dari enzim
Enzim tidak dapat berfungsi
sebagai katalitik

Penghambatan Reversible thd


kerja enzim

KESIMPULAN

ENZIM

Merupakan biokatalisator/katalisator organik yang dihasilkan


oleh sel dan sifatnya khas.
Struktur enzim terdiri dari :
1. Apoenzim , yaitu bagian enzim yang tersusun dari protein,
yang akan rusak bila suhu terlampau panas (termolabil}
2. Gugus prostetik ( Kofaktor), yaitu bagian enzim yang tidak
tersusun dari protein, tetapi dari ion-ion logam atau molekulmolekul organik yamg disebut KOENZIM
Enzim keseluruhan disebut holoenzim
Molekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas
(termostabil), ion-ion logam yang menjadi kofaktor berperan
sebagai stbilisator agar enzim tetap aktif.
Koenzim yang terkenal pada rantai pengangkutan elektron
(respirasi sel, yaitu NAD (Nikotinamid Adenin Dinukleotida),
FAD (Flavin Adenin Dinukleotida), sitokrom.
Bagian protein(tak aktif) + non protein ==holoenzim (aktif)
(apoenzim)

(gugus prostetik)

Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan


ribuan reaksi kimia yang berlangsung di dalam
sel. Walaupun enzim dibuat di dalam sel,
tetapi unuk bertindak sebagai katalis tidak
harus berada dalam sel reaksi yang
dikendalikan oleh enzim antara lain ialah
respirasi, pertumbuhan dan perembangan,
kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi, nitrogen
dan pencernaan.
SIFAT-SIFAT ENZIM (8)
1. Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi
tanpa ikut bereaksi
2. Thermolabil, mudah rusak, bila dipanasilebih
dari sushu 60oC, karena enzim tersusun dari
protein yang mempunyai sifat thermolabil
3. Merupakan senyawa protein sehingga sifat
protein tetap melekat pada enzim
4. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai
biokatalisator, rekasinya sangat cepat dan
dapat digunakan berulang-ulang.

5. Bekerjanya ada yang didalam sel(endoenzim) dan luar sel (ektoenzim), contoh
ektoenzim, amilase , maltase
6. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga
yang mengkatalisis reaksi dua arah seperti lipase, mengkatalisis pembentukan dan
penguraian lemak === lemak + H2O ---- asam lemak + gliserol
7. Bekerjanya spesifik, enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif
(permukaan tempat melekatnya substrat ) hanya setangkup dengan permukaan
subtrat tertentu
8.Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan
yang disebut kofaktor.

Pada reaksi enzimatis terdapat zat yang


mempengaruhi reaksi , yakni aktivator dan
inhibitor. Aktivator dapat mempercepat
reaksi enzim seperti ion Mg++, Ca++, zat
organik seperti koenzim A. Inhibitor akan
menghambat jalannya reaksi seperti CO,
Arsen, Hg, Sianida
2. ATP ( ADENOSIN TRI PHOSPAT)
Molekul berenergi tinggi, dengan ikatan tiga
molekul fosfat dengan senyawa adenosin.
Peristiwa ADP menjadi ATP reversible

Komplek enzim-substrat

E + S ===== ES---------- E + P
Enzim = * khas= hanya bekerja
terhadap suatu zat dan substrat ,
dan ada hubungan antara E-S
* terjadi pada bagian tertentu
saja (bagian aktif= active side)

Leonor Michaelis dan Maude Menten 1913


Reaksi enzim = mula-mula reaksi
kompleks ES= hasil reaksi + enzim
kembali
k1

k3

E+S= ES--- E+ P
k2

Penggolongan enzim
1. Oksido reduktase, 2. Transferase, 3. Hidrolase,
4. Liase, 5. Isomerase, 6. ligase
I.

Oksidoreduktase berperan dalam reaksi oksidasi reduksi


* dehidrogenase ( donor =pengambilan atom hidrogen )

Contoh: dehidrogenase = alhohol + NAD+ ===== aldehide + NADH + H+


Alkohol
dehidrogenase

Asam glutamat + NAD+ + H2O ==NH3 + As.Ketoglutarat + NADH + H+


Glutamat
dehidrogenase

* oksidase (akseptor ) = hidrogen ditrima oleh senyawa lain= enzim redoks yang
oksigen bertindak sebagai elektron aseptor.
NH2+
+
NH3
Contoh:
I
I
+ Enzim --- R-C-COO- + Enzim (tereduksi)
R-CH-COOAsam
Asam L-Amino

amino

Glukosa + O2 ====asam glukonat + H2O2


Glukosa
oksidase

Xantin oksidase === Xantin < ====asam urat


A.amino Oksidase
glisin oksidase == glisin == asam glioksilat
II. Transferase= berperan di dalam reaksi pemindahan ugus tertentu, digolongkan
berdasarkan sifat gugus yang dipindahkan
* metil transferase
* Amino transferase = enzim transaminase yang mengkatalis pemindahan
reversible dari suatu asam amino kesuatu asam keto
+
Asam glutamat

CH3
I
C=O ====
I
COOH
Asam Piruvat

COOH
I
CH2
I
+
CH2
I
C=O
I
COOH
As. Keto glutarat

CH3
I
H-C-NH2
I
COOH
alanin

III. HIDROLASE = sebagai katalis pada reaksi hidrolisis


* hidrolase = -memecah ikatan ester
- memecah glukosida
- memecah ikatan peptida
Esterase == ikatan ester
Lipase === ester pada lemak
Fosfatase=== ikatan fosfat
Amilase = ikatan amilum
amino peptidase == asam amino
karboksi peptidase ==

HOOC-CH-NH-CO--------NH-CO-CH-NH2
I
I
R
R
Karboksi
Amino
peptidase
peptidase

IV. LIASE == pemisahan suatu gugus dari suatu senyawa/substrat


Dekarboksilase
aldolase
hidratase

O
CH3 C-C
====== CH3-C-H + CO2
II
OH
II
O
O
A. Piruvat
aldehid

Fruktosa 1.6 difosfat


Dehidroksi aseton fosfat ======= D Gliseraldehida-3-fosfat

H
H2 I
C-C

H2O
======
As. fumarat

hidratase

COOH

OH

COOH
As. malat

V. ISOMERASE ==mengkatalisis reaksi isomerisasi


Contoh: isomerisasi = reaksi yang dikatalisir oleh Alanin
rasemase (dalam bakteri)
Alanin rasemase
L-alanin ========= D- Alanin

VI. LIGASE = mengkataliser reaksi pembentukan ikatan dengan


bantuan pemecahan ikatan dalam ATP= bekerja
pada penggabungan
2 molekul.
enzim ini mengkatalisir reaksi yang membentuk
ikatan kimia =
disebut Sintase = membentuk ikatan C-O; C-S;
CN ; C-C
Contoh:
Glutamin Sintase
+
1. Glutamat +ATP + NH4 ===== Glutamin +ADP Panor.
Piruvat
karboksilase

2. Asam Piruvat + ATP + CO


asetilKoa
piruvat karboksilaseasam oksaloasetat + ADP + P anor.
2 = ========

Spesifitas dari enzim


1.Spesifitas optik
Tiap-tiap enzym hanya dapat bereaksi dengan gugus yang
mempunyai keaktipan optik tertentu.
Contoh : alpka maltase hanya dapat mengkatalisa alpha maltosa
enzim yang bekerja pada asam amino hanya dapat bekerja
pada L
asam amino dan tidak pada d-asam amino.

2. Spesifitas group (gugus)


beberapa enzim hanya bekerja pada gugus-gugus tertentu yang spesifik.
Contoh : enzym alkohol dehydrogenase, hanya bekerja pada alkohol primer,
pepsin dan tripsin pada ikatan peptida.
carboxypeptidase hanya bekerja memecahkan asam amino dari peptida
hanya pada gugusan caboxyl yang akhir dari gugusan peptida tersebut.

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim


I. Konsentrasi Enzim
Aktivitas enzim

[substrat] tertentu
V reaksi >>>> dengan
bertambahnya [enzim]

Pengaruh [enzim] vs kecepatan/aktivitas enzim

II. Konsentrasi substrat


Konsentrasi substrat

S+E <<===== ES == E + P

** <<<<

** Hampir Jenuh

** jenuh
** Berlebih

+
+

==
==
< ==
==

=
=

Pengaruh [substrat]
pada enzim.
3 dan 4 jumlah
hasil reaksinya sama
= V sama
(Machaelis Menten)

+
+

===

====

V maks[S]
[S] >>>>= Km <<<< diabaikan

V = ---------------Km + [S]

Vmaks.( S )
V
V Vmaks
S

= V sama

III. Suhu
* suhu rendah === reaksi kimia lambat
* suhu tinggi ==== reaksi kimia cepat
Enzim = protein = suhu >>> denaturasi
Akibatnya bagian aktif enzim terganggu= [e fektif enzim]<<<< = kecepatan reaksi menurun

Kecepatan
reaksi

titikO = suatu optimum = terjadinya reaksi kimia


dengan kecepatan paling >>>
Khewan suhu optimum = 40 s.d 50 o C
tumbuhan suhu optimum = 50 s.d 60 o C
Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diataas
60o C

Suhu optimum

suhu

Sebelum
terjadi
proses
denaturasi=
dapoat
Reaksi menggunakan enzim == Q10 berkisar menaikkan kecepatan reaksi .o Kenaikan kecepatan
reaksi akibat kenaikan suhu 10 C Q10 ( koefisien
1.1 s.d 3.0 ; setiap > 10o C = V reaksi= >>>
suhu reaksi)
1.1 s.d 3.0 kali.
Hubungan antara suhu dengan kecepatan reaksi

IV. Pengaruh pH = enzim

positip (+)
Negatip (-)
zwitterion

Enzim berpengaruh terhadap effektivitas bagiasn aktif enzim ==


membentuk E-S
Proses denaturasi == aktivitas enzim <<<<< disebabkan :
* struktur ion pada enzim
* pH <<<
* pH >>>>
Sukrase pada usus halus = substrat sukrosa pH optimim 6.2
Amilase (saliva) == amilum = 5.6 s.d 7.2
Lipase (pankreas) etil butirat = 7.0

Pengaruh inhibitor
Hambatan riversibel : hambatan tidak reversible
hambatan tidak reversibel
hambatan alosterik

1. Percobaan
1.2.1 Uji spesifikasi Enzim
Tujuan dari percobaan Spesifikasi Enzim adalah untuk
mengetahui karakteristik enzim terhadap substrat.
1.2.2 Uji konsentrasi Substrat
Tujuan dari percobaan Konsentrasi Substrat adalah untuk
mengetahui seberapa aktif enzim tersebut didalam
jumlah konsentrasi substrat tertentu.
1.2.3 Uji Konsentrasi Enzim
Tujuan dari percobaan Konsentrasi Enzim adalah untuk
mengetahui konsentrasi enzim terhadap kecepatan
reaksi.

III METODE PERCOBAAN


3.1 Uji Spesifikasi Enzim
Prinsip percobaan dari Spesifikasi Enzim adalah berdasarkan
oksidasi dehidrogenasi dari senyawa polifenol oksidasi yang ada
didalam ekstrak kentang yang menghasilkan senyawa keton dan
karbonil yang dapat diamati dengan warna coklat akibat kondensasi
dari zat tersebut.
Metode Percobaan Uji Spesifikasi Enzim

Gambar 36. Metode Percobaan Spesifikasi Enzim

3.2 Uji Konsentrasi Subtrat


Prinsip percobaan dari Konsentrasi Substrat adalah semakin
besar konsentrasi substrat, maka enzim akan semakin aktif.
Metode Percobaan Uji Konsentrasi Subtrat

Gambar 37. Metode Percobaan Uji Konsentrasi Substrat

3.3 Uji Konsentrasi Enzim


Prinsip percobaan dari Konsentrasi Enzim adalah berdasarkan
perbedaan reaksi enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan
reaksi.
Metode Percobaan Uji Konsentrasi Enzim

Gambar 38. Metode Percobaan Uji Konsentrasi Enzim