TEKNIK REAKSI KIMIA

ENZIM

OLEH :

KELOMPOK IV

Nama

:
Ade Dwi Oktaviani

(061430400288)

Carissa Deanti

(061430400290)

Elvera Marliani

(061430400292)

Fadilla Syafitri

(061430400293)

Resti Heryanita

(061430400303)

Syarif Hidayat Harlani

(061430400309)

Kelas

: 3 KA

Dosen Pembimbing

: Ir.Rusdianasari,M.Si

POLITEKNIK NEGERI SRIWIJAYA

2015

1. Pengertian Enzim
Enzim adalah senyawa organik atau katalisis protein yang dihasilkan oleh sel dan
berperan sebagai biokatalisator

yang mempercepat reaksi biokimia dan bekerja secara

spesifik. Setiap proses yang berhubungan dengan enzim harus diperhatikan dengan benarbenar agar tidak memengaruhi aktivitas katalitiknya, sehingga enzim dapat digunakan secara
berulang-ulang.
Peningkatan produksi enzim dapat dilakukan dengan cara manipulasi genetika dan
lingkungan maka dapat meningkatkan produksi untuk enzim-enzim katabolit dan enzimenzim biosintetik. Makin tinggi aktivitas spesifik sel akan makin mudah pekerjaan isolasi
enzim. Spesies yang berbeda dapat menghasilkan spesifitas kerja enzim yang berbeda untuk
reaksi yang sama dan dapat memberikan keleluasaan pemilihan kondisi operasi pada reactor
sesuai yang diinginkan.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang
disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1. Apoenzim. Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas,

dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh dari substrat yang sama
dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan
tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Gugus prostetik yang
dapat berupa unsur logam, seperti Fe, Mn , Mg , atau Na yang disebut kofaktor. Gugus
prostetik berupa bahan organik bukan protein, seperti vitamin B1, B2, B3, dan niasin disebut
koenzim. Koenzim bersifattermostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida
Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP
berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Enzim merupakan biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis

(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi
kimiaorganik. Molekul awal yang disebut substratakan dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu
kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh
hormon sebagai promoter.
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan
senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi
lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi
aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama.
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul
katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang
artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi
kimia.Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai
contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi
glukosa.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman)
optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan
bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, maka enzim tidak
dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan
menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh
molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan
aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.Banyak obat dan racun adalah inihibitor
enzim.

Konvensi Penamaan
Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia
kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase
(mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase.International Union
of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim,
yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai
dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim
didasarkan pada ketentuan berikut:

EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi

EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi

EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan

EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi

EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal

EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen

STRUKTUR DAN MEKANISME

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62
asam amino pada monomer4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari 2.500
residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang
paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun
ribozim.Aktivitas

enzim

ditentukan

oleh

struktur

tiga

dimensinya

(struktur

kuaterner).Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru

yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian
kecil asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam
katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan
kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung
tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.Beberapa enzim juga memiliki
tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak

langsung dari reaksi yang dikatalisasi.Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun

menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang
melipat.Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi
yang khas.Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk
kompleks protein.Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari
lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.Tergantung
pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
Kespesifikan
Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap
substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik
enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat
menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat
tinggi.
Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam
pengkopian dan pengekspresiangenom.Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem
pengecekan ulang".Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah
pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwilangkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada
polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,
aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.
Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak
pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda.
Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi
lintasan biosintetik yang baru.

2. Cara Kerja Enzim

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim
meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan
untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2..Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan

membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim

dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.

Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi
ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat
mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan
enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat
bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Cara kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak
kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.
A. Teori "kunci dan gembok"
Enzim sangatlah spesifik.Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini
dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal
ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan
kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh
enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang
sekarang paling banyak diterima.

Pembentukkan kompleks enzim substrat di atas terjadi karena pada permukaan enzim
terdapat suatu tempat untuk bergabung dengan substrat yang disebut dengan lokasi aktif.
Lokasi aktif mempunyai konfigurasi tertentu dan hanya substrat tertentu dan hanya substrat
khusus yang cocok dapat bergabung, hal ini terkenal dengan hipotesis kunci dan gembok
(lock and key hypothesis).
B. Teori Ketepatan Induksi
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok:
oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah
bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak
berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai
dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada
beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia
memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat
secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.
Pada teori ini, cara kerja enzim adalah dengan cara melakukan penyesuaian bentuk
supaya bisa berikatan dengan substrat. Tujuan dari penyesuaian bentuk ini adalah untuk
meningkatkan kecocokan dengan substrat sehingga membuat ikatan enzim dan substrat
menjadi lebih reaktif. Sisi aktif molekul enzim akan menjadi tempat melekatnya substrat
sehingga bisa membentuk molekul kompleks enzim - substrat. Molekul enzim akan berubah
ke bentuk semula setelah produk dihasilkan dan siap untuk menerima substrat baru yang lain
lagi.

Mekanisme
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yaitu.

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana

keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi
konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim).

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan

menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan
keadaan transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara

waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada

orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan
destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

Factor-faktor yang memengaruhi kerja enzim:

a. Temperature
Semakin tinggi temperatur, semakin cepat reaksi kimia yang dipengaruhi enzim (batas
ambang pemanasan dengan suhu 40 derajat.Lebih dari suhu ini enzim sudah tidak
aktif atau mengalami denaturasi).Sebaliknya pada suhu rendah enzim tidak aktif,
tetapi tidak rusak.
b. Ph

Enzim membutuhkan pH tertentu untuk menjalankan aktivitasnya.Setiap enzim

membutuhkan pH yang berbeda.Ada enzim yang dapat bekerja baik pada ph tinggi,
dan ada pula yang bekerja pada ph yang rendah.
c. Konsentrasi enzim
Pengaruh konsentrasi enzim terdapat kecepatan reaksi kimia adalah berbanding lurus,
artinya semakin tinggi konsentrasi enzim maka semakin cepat reaksi kimia
berlangsung.
d. Pengaruh zat penggiat
Zat penggiat atau zat yang dapat mempercepat kerja enzim dapat memengaruhi kerja
enzim. Misalnya kadar air, redahnya air dapat menyebabkan enzim tidak aktif.
e. Pengaruh penghambat
Hampir semua enzim dapat dihambat kerjanya oleh senyawa tertentu.Misalnya
senyawa diisopropilfluorofofat (DFE) yang dapat menghambat kerja enzim
asetilkolinesterase yang terdapat di dalam impuls saraf.
f. Pengaruh konsentrasi substrat
Jumlah substrat yang diubah oleh enzim menentukan kerja enzim.Konsentrasi subsrat
berbanding lurus dengan kerja enzim, apabila konsentrasi substrat rendah maka
kecepatan reaksi rendah pula.Antara enzim dan substrat harus ada keseimbangan.
Kinetika Enzim
Kinetika enzim adalah ilmu mengenai sifat kecepatan reaksi yang dikatalis oleh
enzim. Pengukuran kinetik adalah alat biokimia yang sangat berguna, karena kita dapat
memperkirakan konsentrasi enzim dalam contoh biologik, dan membandingkan aktifitas
kataliknya dengan enzim lain. Pengukuran kinetika juga merupakan cara yang secara
kuantitatif efek racun atau obat terhadap aktifitas enzim.
Kecepatan reaksi enzimatik diatur oleh : Konsentrasi enzim Konsentrasi substrat
Kecepatan suatu reaksi diukur dengan : Penurunan konsentrasi reaktan Peningkatan
konsentrasi produk Penurunan kecepatan reaksi mungkin disebabkan karena : Pengurangan
substrat Penghambatan enzim oleh produknya Denaturasi enzim Masing-masing peristiwa
ini mempengaruhi keadaan reaksi sampai batas-batas yang tidak diketahui. Jadi hanya pada
keadaan awal reaksi yang diketahui dengan tepat.

3. Sifat-Sifat Enzim

1. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir
yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju
suatu reaksi.
2. Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya memengaruhi substrat tertentu
saja. Substrat yang akan bereaksi melekat terlebih dahulu ke molekul enzim di daerah
yang aktif dan bagian ini sangat aktif dan bagian ini sangat penting karena apabila
rusak enzim tidak dapat bekerja.
3. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein.
Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan
kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut
organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi
sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.
4. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator,
enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.
5. Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat
berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju
reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa
menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa
menjadi senyawa tertentu. Reaksinya dapat digambarkan sebagai berikut.
6. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja
enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta
konsentrasi substrat.
7. Enzim tidak rusak atau berubah susunan kimianya.
8. Enzim dapat menurunkan energi pengaktifan.

4. Penamaan dan Klasifikasi Enzim

Cara penamaan enzim sesuai dengan nama substrat yang dipecah atau tipe reaksi
kimia yang dikatalis oleh enzim tersebut dan diberi dengan akhiran ase. Misalnya lipase
untuk enzim yang mengubah lemak, proteinase untuk enzim yang mengubah protein, dan
karbohidrase untuk mengubah karbohidrat.
1. Berdasarkan atas tempat kerjanya, Enzim dapat dibedakan menjadi dua kelompok
yaitu:
a. Enzim Intraseluler (endoenzim)
Enzim intraseluler merupakan enzim yang dipakai pada proses sintesis untuk
menghasilkan energi dan energy yang dihasilkan itu dapat dipakai pada proses

kehidupan. Enzim ini berfungsi di dalam sel. Misalnya enzim pernapasan terjadi
pada mitokondria.
b. Enzim Ekstraseluler (eksoenzim)
Enzim ekstraseluler merupakan enzim yang bekerja di luar sel dan mempunyai
fungsi utama dalam mencernakan substrat secara hidrolis. Energy yang dibebaskan
pada reaksi ini tidak dipakai dalam proses kehidupan. Misalnya pada enzim
amilase

yang dapat memecah pati dan enzim protease yang dapat memecah

protein.
2. Berdasarkan perbedaan sifatnya, enzim dapat dibedakan menjadi tiga golongan,
yaitu:
a. Hidrolase, yaitu kelompok enzim yang menguraikan zat dengan bantuan air.
b. Oksidase dan Reduktase, yaitu kelompok enzim yang membantu dalam proses
oksidasi dan reduksi.
c. Desmolase, yaitu kelompok enzim yang membantu memutuskan ikatan C-C, C-N,
dan beberapa ikatan lainnya.
Ada beberapa golongan enzim yang dapat dimurnikan secara sempurna dan tersedia
dalam bentuk kristal, antara lain:
a. Enzim adaptif, yaitu enzim yang terbentuk oleh sel mikrobanya itu hanya dalam jumlah
yang diperlukan saja, akibat dari tersedianya substrat untuk enzim tersebut dalam
medium fermentasinya.
b. Enzim konstitutif, yaitu enzim yang senantiasa dibentuk dalam jumlah tertentu oleh sel,
tidak tergantung dengan ada tidaknya substrat.
Penamaan enzim secara trivial, yaitu secara nonsistematik misalnya pepsin, tripsin,
katalase, tidak dapat menerangkan sifat dan macam reaksi kimia yang terjadi.Dalam sistem
yang baru ini, enzim dibagi menjadi 6 golongan utama, dan setiap golongan dibagi lagi
menjadi sub golongan.
Klasifikasi enzim secara internasional meliputi nama golongan, nomor kode, dan
macam reaksinya yang dikatalisisnya dan tiap golongan utama terbagi lagi menjadi
kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang diserangnya.
a. Oksido-reduktase: berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi
b. Transferase
: berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu
c. Hidrolase
: berperan dalam reaksi hiudrolisis
d. Liase
: mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua
e. Isomerase
: mengkatalisis reaksi isomerasi
f. Ligase
: mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan dengan bantuan pemecahan
ikatan dalam ATP.

Analisa Kualitatif Aktivitas Enzim

Jumlah enzim dalam ekstra suatu jaringan, ditentukan secara kuantitatif berdasarkan
efek katalisnya. Untuk penentuan ini, perlu diketahui beberapa factor, yaitu:
a. Persamaan reaksi yang dikatalisis oleh enzim tersebut.
b. Dibutuhkan atau tidaknya kofaktor tertentu, seperti misalnya ion-ion logam atau
koenzim (aktivitas kebanyakan enzim dibantu oleh koenzim, yaitu yang berperan
sebagai tempat ata bahan aktif (reactive site) dalam reaksi enzim.
c. Pengaruh konsentrasi substrat dan kofaktor.
d. Ph optimum (aktivitas enzim dipengaruhi Ph medium). Pada keaktifan aktivitas
wnzim paling besar phnya merupakan ph optimum untuk reaksi enzim tersebut
(table).
Table: angka Ph optimum beberapa enzim
Enzimatik
Pepsin
Piruvatkarboksilase
Fumarase
Katalase
Tripsin
Alkalinfosfatase
Arginase

Substrat
Albumin telur
Hemoglobin
piruvat
fumarat
malase
H2O2
benzoilargoninamida
Benzoilarginina etil-ester
arginin

Ph optimum
1,2
2,2
4,8
6,5
8,0
7,6
7,7
7,0
9,5
9,7

e. Daerah temperatur saat enzim mantap dan mempunyai aktivitas yang tinggi
f. Berbagai cara analisis yang sederhana untuk penentuan berkurangnya substrat atau
bertambahnya hasil reaksi.

5. Inhibitor
Inhihibitor kompetitif mengikat enzim secara reversible, menghalangi pengikatan
substrat. Di lain pihak, pengikat substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan
inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.
Kegunaan inhibitor:

Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, maka inhibitor sering digunakan
obat.Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin.Aspirin menginhibisi
enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin,
sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun banyak pula inhibitor enzim
lainnya yang beracun. Sebagai contohnya sianida yang merupakan inhibitor enzim
ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c
oksidse dan memblok pernapasan sel.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :
- Inhibitor kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip
substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi
dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif
enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen
untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir
respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan
penambahan konsentrasi substrat.
-

Inhibitor nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja
dengan cara melekatkan diri pada
bagian bukan sisi aktif enzim.
Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif
berubah sehingga tidak dapat
berikatan dengan substrat. Inhibitor
nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

6. Kontrol Aktifitas Enzim

Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol di dalam sel.
a. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan
bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulasi gen ini
disebut induksi dan inhibisi enzim.

Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotic seperti penisilin
karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam
penislin.Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase
yang penting dalam metabolism obat.Induksi atau inhibisi ini dapat mengakibatkan
interaksi obat.
b. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metaboilisme yang berbeda-beda yang
terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda.
Sebagai contoh, asam lemak disintesius oleh sekelompok enzim dalam sitosol, reticulum
endoplasma, dan aparat golgi, serta digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai
sumber energi dalam mitokondria melalui -oksidasi.
c. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan activator.
Contohnya produk akhir lintasan metabolisme sering kali merupakan inhibitor enzim
pertama yang terlibat dalam lintasan metabolism, sehingga ia dapat meregulasi jumlah
akhir produk lintasan metabolism tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan
balik negative karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu
sendiri.Mekanisme umpan balik negative dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat
antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan
energy secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan.
Control aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisasi hidup.
d. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi
foforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi.
Contohnya sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen
sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel
merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. Contoh lain modifikasi pascatranslasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan
protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di
pancreas.Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini
menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut.
Jenis prekusor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.
e. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.
Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif karena kondisi asam
lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki
lisosom.

7. Imobilisasi Enzim

Enzim tidak ikut mengalami perubahan selam reaksi kimia berlangsung. Beda dengan
reaktan yang sesudah reaksi selesai akan menjadi produk, enzim tidak mengalami perubahan
sehingga pada prinsipnya enzim dapat digunakan berulang-ulang. Penghentian reaksi dan
pemisahan enzim dari produk dilakukan dengan menggunakan modifikasi Ph, penggunaan
pahasa atau kombinasi dari kedua caradi atas. Tetapi dengan cara-cara seperti itu dapat
mengakibatkan enzim kehilangan sebagian besar aktivitas katalitnya sehingga tidak dapat
digunakan kembali.
Table: represi katabolit beberapa enzim.
Enzim
-amilase selulase

Organism
Basillus

Sumber karbon represif

Fruktosa,
glukosa,

stearothermophillus

gliserol, pati, selobiosa

Selulase

Trichoderma viside
Pseudomonas fluorescens Galaktosa,

Protease

var cellulosa
Basillus megaterium

glukosa,

selobiosa
glukosa

Agar enzim dapat digunakan berulang-ulang, enzim dimodifikasi dengan cara tertentu
sehingga dapat dengan mudah dipisahkan dari produk tanpa mengurangi aktivitas katalitiknya
untuk digunakan kembali.
Enzim dapat dimobilisasi dengan menggunakan berbagai cara, sehingga jenis enzim
termobilisasi akan berbeda-beda bergantung pada metode yang digunakan. Metode
imobilisasi enzim akan sangat berpengaruh terhadap aktivitas kestabilan dan sifat-sifat enzim
termobilisasi yang dihasilkan.
Kegunaan enzim imobil diantaranya adalah:
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.

Stabilitas enzim dapat diperbaiki

Dapat dibuat untuk tujuan khusus
Enzim dapat digunakan lagi
Operasi dapat berlangsung sinambung, sehingga lebih praktis
Reaksi membutuhkan ruangan yang lebih kecil
Kemurnian enzim lebih tinggi dan jumlah produk yang lebih baik dapat dicapai
Control reaksi yang lebih baik dapat dicapai.
Penyelamatan sumber daya alam dengan populasi lebih rendah dapat diperoleh.

Metode Imobilisasi Enzim

Metode imobilisasi enzim terbagi atas tiga kelompok, yaitu:

a. Metode Carrier Binding
b. Metode Cross Linking
c. Metode Entrapping

Pada metode Carrier Binding, enzim diikatkan pada suatu matriks yang bersifat tidak
larut dalam air, sehingga matriks dapat digunakan bahan organic maupun bahan anorganik.
Menurut Chibata (1978), ada hal yang perlu diperhatikan dalam menggunakan metode ini
yaitu pemilihan matriks dan teknik pengikatan enzim pada matriks tersebut. Dalam pemilihan
matriks perlu diperhatikan ukuran partikel, luas permukaan, perbandingan gugus hidrolik dan
hidrofobik serta komposisi kimia matriks tersebut. Teknik pengikatan enzim pada matriks
dapat dilakukan berdasarkan adsorpsi fisik, gaya elektrostatik atau ikatan kovalen.
Pada metode Cross Linking didasarkan pada pembentukan ikatan intromolekuler
antara molekul-molekul enzim. Dalam metode ini tidak dapat digunakan matriks gugus
fungsional dalam molekul enzim yang bisa digunakan untuk pembentukan ikatan
intermolekuler adalah gugus -amino pada asam amino ujung (terminal), gugus -amino dari
lisin, gugus fenolik dari tirosin, gugus sulfidril dari sistem dan gugus imidazole dari histidin.
Pada metode Entrapping, imobilisasi enzim didasarkan pada penempatan enzim di
dalam kisi dari suatu polimer atau di dalam membrane yang bersifat semipermeabel. Bila
enzim ditempatkan di dalam kisi, maka metodenya digolongkan ke dalam jenis kisi,
sedangkan bila ditempatkan dalam membrane yang bersifat semipermiabel, maka metodenya
digolongkan ke dalam jenis mikrokapsul (Chibata, 1978). Enzim imopbilisasi dapat
digunakan dalam reactor sistem batch, sianambung packed bed dan fluized bed.

8. Enzim-Enzim Industri
Penerapan enzim (teknologi enzim) dalam industry kini sudah berjalan secara meluas.
Table: beberapa enzim penting dalam industry
No Nama enzim
1
Alfa amilase bacteria

Merk dagang
Aquazim thermamil

Bidang penggunaan
Tekstil,
alkohol,

Amiloglukosidase

AMG

deterjen, roti, gula

Alkohol, roti, jus,

Beta-glukanase

Ceremix

pati
Industry

minuman

4
5

Sellulose
Koagulan microbial

Celluclast
Rennilase

beralkohol
Alcohol, jus, anggur
Industry susu dan

6
7
8
9

Desktranase
Galaktomanase
Glukosisomerase
Lactase

DN 25 L
Gamanase
Sweetgyme
Lactogyn

hasilnya
Gula
Pengolahan pangan
Pati
Industry susu dan

Palatase

hasilnya
Industry susu dan
hasilnya
Alcohol

10

Lipase

11

Pektinase

Pactinex netragin

12
13
14

Posfolinase
Pen-A-silase
Proteinase bakteri

pengolahan pangan
Lecitase
pengolahan pangan
Semasilase
Farmasi
XX Alealase,esperase Deterjen,
kulit,
noutrase, savinase

alcohol,

jeruk,

roti,

pangan

Sebab utama mengapa mikroba dianggap sebagai sumber potensial untukuntuk

produksi enzim adalah adanya kemudahan-kemudahan bagi peningkatan produksi enzim
dengan cara manipulasi genetika dan lingkungan. Sebab lain potensial produksi enzim yang
tinggi dari sel mikroba diantaranya:
1. Fermentasi enzim bersifat ekonomis pada skala besar, karena siklus fermetasinya singkat
dan media yang digunakan relative mudah.
2. Prosedur seleksi bersifat sederhana dan ribuan kultur dapat diuji dalam waktu singkat.
3. Spesies yang berbeda dapat menghasilkan spesifitas kerja enzim yang berbeda untuk
reaksi yang sama dan dapat memberikan keluasan pemilihan kondisi operasi pada reactor
sesuai dengan yang diinginkan.
Peranan Enzim
Terdapat berbagai macam peranan atau fungsi enzim yakni :
1. Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.
2. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).
3. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen

4. Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti pemecahan
molekul pada ikatan yang ditambah H20.
5. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
6. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
7. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.
Peranan dan Fungsi Enzim
Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir semua
enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut
substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam mengkatalisis reaksi
kimia substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.