Inmunoglobulinas

Contenido
Introduccin
Estructura molecular
-Dominio Ig
-Cadenas de las inmunoglobulinas
-Fab y Fc
-Fc: regin efectora
-Regiones determinantes de complementariedad
-Regin Bisagra
Isotipos de las inmunoglobulinas

Contenido
Alotipos de las inmunoglobulinas
Idiotipos de las inmunoglobulinas
Clases de las inmunoglobulinas
-IgG
-IgM
-IgA
-IgE
-IgD
Funciones efectoras mediadas por anticuerpo

Inmunoglobulinas
Son las molculas especficas para antgeno
producidas por los linfocitos B, y el principal papel
de estas clulas en la respuesta inmune es, por
tanto, la sntesis de dichas molculas (Regueiro, Lpez, et
al, 2008)

Inmunoglobulinas
Funciones:
Fijar antgenos extraos encontrados por el
hospedador
Mediar funciones efectoras para neutralizar o
eliminar invasores externos.
Son secretadas por las clulas plasmticas
(Kindt, Goldsby, 2007)

Estructura molecular
Pueden
encontrarse
(anticuerpos)

en

forma

soluble

Ancladas a la membrana de los linfocitos B

constituyendo el receptor para antgeno (BCR, Bcell receptor) de estas clulas. (Regueiro, Lpez, et al, 2008)

Dominio Ig
Las cadenas pesadas y las ligeras estn formadas por
una unidad estructural bsica de 110 aminocidos
-dominio inmunoglobulina- que se repite cuatrocinco veces en las pesadas y dos veces en las ligeras.

Todas las protenas que presentan este motivo en

su estructura pertenecen superfamilia de las

inmunoglobulinas.

(Regueiro, Lpez, et al, 2008)

Dominio Ig

Dominio Ig

Superfamilia de las inmunoglobulinas

Cadenas de las inmunoglobulinas

Los anticuerpos son
glicoprotenas formadas por:
2 cadenas ligeras (L)
2 cadenas pesadas (H)
Unidas por puentes
disulfuro.
(Levinson, 2004)

Cadenas de las inmunoglobulinas

Una cadena L esta formada
por un dominio variable
(VL)

un

dominio

constante (CL)
Las

cadenas

estn

formadas por un dominio

variable (VH) y tres o cuatro
dominios constantes (CH)
(Levinson, 2004)

Cadenas de las inmunoglobulinas

Fab y Fc
Tiene dos zonas bien
diferenciadas:
Zona de unin (Fab)
Zona efectora (Fc)
(Gmez, 2013)

Fab y Fc
Cuando
se
corta
una
molcula
de
inmunoglobulina con distintas proteasas (p. ej.,
pepsina, papana) se liberan dos fragmentos
proteicos -Fab (antigen binding fragment) y Fc
(crystallizable
fragment)
funcional
y
estructuralmente diferentes.

Fab: capacidad de interaccionar especficamente

con antigeno
Fc: funciones efectoras asociadas a isotipo del
anticuerpo. (Regueiro, Lpez, et al, 2008)

Fab y Fc

Fc: regin efectora

CH2:
Fijacin
complemento

del

CH3: Unin a receptores

en la membrana de los
fagocitos

Fc: regin efectora

Cadenas Ig y Ig
tienen
un
cuarto
dominio
constante
(CH4)

CH4:
Unin
receptores
en
membrana
de
mastocitos.

a
la
los

Regiones determinantes de
complementariedad
Las regiones variables de las cadenas L y H tienen

tres secuencias de aminocidos hipervariables en el

extremo amino terminal (Levinson, 2004)
Forman el sitio de unin con el antgeno y son

llamadas:

Regiones determinantes de
complementariedad
(Kindt, Goldsby, 2007)

Regiones determinantes de
complementariedad

La especificidad de los anticuerpos se deben a estas

regiones hipervariables (Levinson, 2004) .

Regin Bisagra
Existe una regin no globular
de 10-60 aminocidos entre el
primer y segundo dominios
constantes de las cadenas
pesadas conocida como

regin bisagra

Confiere flexibilidad a la
inmunoglobulina entre estas
dos regiones. (Regueiro, Lpez, et
al, 2008)

Regin bisagra

Isotipos de las inmunoglobulinas

Isotipos: son determinantes de regin constante
que en conjunto definen la clase y subclase de
cada cadena pesada (Kindt, Goldsby, 2007).
Existen 5 isotipos de cadena pesada:
Cadena Inmunoglobulina G (IgG)
Cadena Inmunoglobulina A (IgA)
Cadena Inmunoglobulina M (IgM)
Cadena Inmunoglobulina D (IgD)
Cadena Inmunoglobulina E (IgE)

Isotipos de las inmunoglobulinas

La cadena ligera puede ser de dos tipos:
Cadenas (kappa)
Cadenas (lambda)

Cada molcula de anticuerpo tiene 2 cadenas o 2

cadenas
Ambos tipos se encuentran en todas las
inmunoglobulinas pero cada clase solo contiene un tipo
de cadena pesada. (Levinson, 2004)

Alotipos de las inmunoglobulinas

Los genes que codifican las inmunoglobulinas se
heredan en forma de alelos por lo que a cada uno
de este tipo de variante se le denomina variante
allica y al conjunto de variantes allicas, se le
denomina alotipo.
Los alotipos, se sitan en la regin constante de
las cadenas pesadas y ligeras. (Garca, Aguado, et al, 2013)

Alotipos de las inmunoglobulinas

En el hombre se han descrito tres tipos de
alotipos:
Gm en las cadenasgde las IgG (25
alotipos)
Am en las cadenasade las IgA2 (2
alotipos)
Km

en

las

cadenas

alotipos)
(Garca, Aguado, et al, 2013)

ligerask(3

Idiotipos de las inmunoglobulinas

La secuencia de aminocidos

nica de los dominios VH y

VL

funcionan

como

determinantes antignicos
Cada determinante antignico

individual
variable

de
se

la

regin

conoce

Idiotipo (Kindt, Goldsby, 2007)

como

Idiotipos de las inmunoglobulinas

Cada anticuerpo presenta mltiples idiotipos,
algunos son el verdadero sitio de unin de
antgeno, otros comprenden secuencias de la regin
variable fuera del sitio de la unin.
La suma de los idiotipos individuales se denomina

Idiotipo del anticuerpo (Kindt, Goldsby, 2007).

Clases de las inmunoglobulinas

Existen 5 clases de inmunoglobulinas
Inmunoglobulina G (IgG)
Inmunoglobulina A (IgA)
Inmunoglobulina M (IgM)
Inmunoglobulina D (IgD)
Inmunoglobulina E (IgE)

IgG
Es la clase mas abundante en el
suero
Existen 4 subclases
que se
reconocen por diferencias en la
secuencia de la cadena : IgG1,
IgG2, IgG3 y IgG4
Es el anticuerpo que predomina en
la respuesta inmune secundaria.
Es el nico anticuerpo que atraviesa
la placenta (Levinson, 2004)

IgG
IgG1, IgG3 y IgG4 cruzan la placenta y tienen un
papel importante en la proteccin del feto
Activan el complemento, IgG3 es el mas eficaz
IgG4 no es capaz de activar el complemento
Se unen a los receptores Fc de las clulas fagocticas
mediando la opsonizacin (Kindt, Goldsby, 2007)

IgG

Defiende el
compartimiento tisular

IgM
Representa el 5 al 10% del total de
las inmunoglobulinas (Kindt, Goldsby,
2007).

Es la principal inmunoglobulina
producida en la respuesta inmune
primaria
Se encuentra en forma monomrica
en la superficie de los linfocitos B
En el suero es un pentmero
formado por 5 unidades de IgM
mas una cadena J (Levinson, 2004)

IgM
El pentmero al tener 10 sitios de
reconocimiento antignico, es la Ig
mas efectiva en la aglutinacin y la
activacin
del
complemento.
(Levinson, 2004)

Es la primera inmunoglobulina
sintetizada por el feto
Defiende
el
compartimento
vascular (Kindt, Goldsby, 2007)

IgA
Constituye el 10 al 15% del total de las
inmunoglobulinas. (Kindt, Goldsby, 2007)
Cada molcula secretada de IgA es un
dimero mas una molcula de cadena
J y un componente secretor.
Es la principal inmunoglobulina en
secreciones como: el calostro, la
saliva, lagrimas, y las secreciones del
sistema respiratorio, intestinal y
genitourinario. (Levinson, 2004)

IgA
La unin de IgA a antgenos de
superficie bacteriana y vricos
impide la fijacin de los
patgenos
a
las
clulas
mucosas,
inhibiendo
las
infecciones
vricas
y
bacterianas.
Defiende las puertas
entrada. (Kindt, Goldsby, 2007)

de

IgE
Concentracin srica :
g/ml (Kindt, Goldsby, 2007)

0.3

Media las reacciones de

hipersensibilidad inmediata
(anafilctica)
Participa en la defensa contra
determinados
parsitos.
(Levinson, 2004)

IgE
La IgE se una a los receptores Fc
en las membranas de los
basfilos
y
mastocitos
,
induciendo la liberacin de sus
grnulos (desgranulacin)
Se liberan una diversidad de
mediadores farmacolgicamente
activos
y
aparecen
las
manifestaciones alrgicas
La desgranulacin es necesaria
para la lucha antiparasitaria.
(Kindt, Goldsby, 2007)

IgD
Tiene una concentracin
srica de 30 g/ml
Junto con la IgM, es la
principal inmunoglobulina
unida a membrana que
expresan clulas B maduras
Aun no se identifica una
funcin biolgica efectora de
la IgD (Kindt, Goldsby, 2007).

Funciones efectoras mediadas por

anticuerpo
Opsonizacin: promocin de la fagocitosis de antgenos
por macrfagos y neutrfilos (defensa antibacteriana)
Activacin del complemento: importante para la
desactivacin y eliminacin de antgenos y destruccin
de patgenos
Citotoxicidad mediada por clulas dependiente de
anticuerpo: el anticuerpo unido a clulas blanco (p. ej.
clulas infectadas por virus) acta como receptor que
permite que la clula atacante (clulas asesinas
naturales NK) reconozca y destruya la clula blanco
(Kindt, Goldsby, 2007).

Bibliografa
Kindt Thomas, Goldsby Richard, Osborne Barbara. Inmunologia de
Kuby. Sexta edicin. Mxico D.F. McGraw-Hill; 2007.
Levinson Warren. Microbiologa e inmunologa medicas. Octava edicin.
Espaa, Madrid. McGraw-Hill; 2004.
Regueiro J. Lpez C. Gonzlez S. Martnez E. Inmunologia: Patogenia y
patologia del sistema inmune. Tercera edicion. Espaa, Madrid. Editorial
Panamericana; 2008.
Alberto Gmez Esteban. Inmunoglobulinas.
Recuperado de:
http://www.veoapuntes.com/MEDICINA/2/INMUNOLOGIA/T3.%
20INMUNOGLOBULINAS.pdf
F. Garca-Cozar, E. Aguado y J. Pea. Inmunoglobulinas. Recuperado de:
http://www.uco.es/grupos/inmunologia-molecular/inmunologia/tema0
3/etexto03.htm#alotipos