Anda di halaman 1dari 19

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular

STRUKTUR PROTEIN
Nama

: Ghassan Tsabit Rivai

NPM

: 1406552976

Jurusan

: Teknik Kimia

Outline

: Abstrak
: Kata Kunci
: Isi

Struktur Asam Amino

: Kesimpulan
: Daftar Pustaka

Abstrak

Protein adalah makromolekul yang paling banyak ditemukan di dalam sel makhluk hidup dan
merupakan 50 persen atau lebih dari berat kering sel. Protein memiliki jumlah yang sangat
bervariasi yang mulai dari struktur maupun fungsinya. Peranan protein diantaranya sebagai
katalisator, pendukung, cadangan, sistem imun, alat gerak, sistem transpor, dan respon kimiawi.
Protein-protein tersebut merupakan hasil ekspresi dari informasi genetik masing-masing suatu
organisme tak terkecuali pada bakteri (Campbell et al., 2009; Lehninger et al., 2004). Protein dan
gen memiliki hubungan yang sangat dekat dimana kode genetik berupa DNA dienkripsi dalam
bentuk kromosom yang selanjutnya kode genetik tersebut ditranslasikan menjadi protein melalui
serangkain mekanisme yang melibatkan RNA dan ribosom (Vo-Dinh, 2005).

Kata kunci : Struktur Protein, Protein

Isi

Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk suatu polimer yang disebut
polipeptida. Setiap monomernya tersusun atas suatu asam amino. Asam amino adalah molekul
organik yang memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang mana pada bagian pusat asam
amino terdapat suatu atom karbon asimetrik (Gambar 1). Pada keempat pasangannya yang
berbeda itu adalah gugus amino, gugus karboksil, atom hidrogen, dan berbagai gugus yang
disimbolkan dengan huruf R. Gugus R disebut juga sebagai Rantai samping yang berbeda dengan
gugus amino. (Campbell et al., 2009).

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular

(Gambar 1. Struktur umum Protein)

(Gambar 2. Level dari struktur protein)

Asam amino dalam suatu protein memiliki bentuk L, terionisir dalam larutan, dan memiliki
bentuk C asimetris kecuali asam amino jenis glisin. Asam amino standar memiliki jumlah sebanyak
20 macam. Dari 20 macam asam amino tersebut terbentuklah suatu rantai polipeptida. Rantai
asam amino akan dilipat menjadi bentuk 3 dimensi dan menjadi bentuk protein spesifik yang
diperlukan oleh berbagai aktivitas metabolisme atau menjadi komponen suatu sel. Didalam protein
tersusun 20 macam asam amino yang memiliki karakteristik yang bebeda-beda sehingga dapat
dikelompokkan berdasarkan sifat dan ciri rantai sampingnya (gugus R). Pengelompokan tersebut
antara lain asam amino bersifat polar (serin, treonin, sistein, asparagin, dan glutamin); non-polar
(glisin, alanin, prolin, valin, leusin, isoleusin, dan metionin); gugus aromatik (fenilalanin, tirosin,
triptofan); bermuatan positif (lisin, histidin, arginin); dan bermuatan negatif (aspartat dan glutamat).
Pengelompokan tersebut didasarkan pada polaritas, ukuran, dan bentuk dari suatu asam amino.
Struktur protein merupakan sebuah struktur biomolekuler dari suatu molekul protein. Setiap
protein khususnya polipeptida merupakan suatu polimer yang merupakan urutan yang terbentuk
dari berbagai asam L--amino (urutan ini juga disebut sebagai residu). Syaratnya adalah suatu
rantai yang panjangnya kurang dari 40 residu disebut sebagai polipeptida, bukan sebagai protein.
Untuk dapat melakukan fungsi biologis, protein melipat kedalam satu atu lebih konformasi spasial
yang spesifik, didorong oleh sejumlah interaksi non-kovalen seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik,
gaya Van der waals, dan sistem kemasan hidrofobik. Struktur tiga dimensi protein sangat
diperlukan untuk memahami fungsi protein pada tingkat molekul.
Struktur protein bervariasi dalam hal ukuran, dari puluhan hingga ribuan residu. Protein
diklasifikasikan berdasarkan ukuran fisik mereka sebagai nanopartikel. Sebuah protein dapat
mengalami perubahan struktural reversibel dalam menjalankanfungsi biologisnya. Struktur
alternatif protein yang sama disebut juga sebagai konformasi.
2

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular

(Gambar 3. Struktur protein)

Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur yang khas
pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara
kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang
dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan
membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein meliputi struktur primer,
struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener (Gambar 2).

(Gambar 4. Reaksi pembentukan polipeptida)

Struktur Primer Protein


Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino
yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi
percabangan rantai (Gambar 5). Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus amino
dengan gugus karboksil (Gambar 4). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan
amida. Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida.
Struktur primer protein mengacu pada urutan asam amino linier dari rantai polipeptida.
Struktrur primer disebabkan oleh ikatan kovalen atau peptida, yang dibuat selama proses
biosintesis protein atau disebut dengan proses translasi. Kedua ujung rantai polipeptida yang
disebut sebagai ujung karboksil dan ujung amino berdasarkan sifat dan gugus bebas. Perhitungan
reidu selalu dimulai pada akhir ujung amino atau disebut juga N-terminal, yang merupakan akhir
dimana gugus amino tidak terlibat dalam ikatan peptida. Struktur primer protein ditentukan oleh
3

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


gen yang berhubungan dengan protein. Sebuah urutan tertentu dari nukletida dalam DNA
ditranskripsi menjadi mRNA, yang dibaca oleh ribosom dalam proses yang disebut translasi.
Urutan protein dapat ditentukan dengan metode seperti degradasi Edman.

(Gambar 5. Struktur primer protein)

Struktur Sekunder Protein


Struktur sekunder mengacu pada sub-struktur reguler. Dua jenis utama dari struktur yaitu
alfa heliks dan beta sheet. Struktur sekunder ditentukan oleh pola ikatan hidrogen antara gugus
peptida rantai utama. Struktur sekunder mempunyai geometri reguler, yang dibatasi untuk nilainilai tertentu dari sudut dihendral dan pada plot Ramachandran. Struktur ini merupakan
kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO
dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah heliks dan -pleated (Gambar 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang
terlilit atau terlipat secara berulang.

(Gambar 6. Struktur sekunder -Heliks dan -platted)

Struktur -heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan
peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu
asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).
4

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


Pada struktur sekunder -pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear
rantai polipeptida. -pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel (Gambar
7). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel
memiliki konformasi ikatan sebesar 7 , sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek
yaitu 6,5 (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai
polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri
yang melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah turn yang ditunjukkan
dalam Gambar 8.

(Gambar 7. Bentuk konformasi paralel dan anti-paralel)

(Gambar 8. Konformasi turn)

Struktur Tersier Protein


Struktur ini mengacu pada struktur tiga dimensi molekul protein tunggal. Alfa heliks dan
beta sheet dilipat menjadi suatu bulatan. Lipatan tersebut dikendalikan oleh interaksi hidrofobik,
tapi struktur tersebut dapat stabil hanya bila bagian-bagian protein terkunci pada tempatnya oleh
interaksi tersier yang spesifik, seperti jembatan garam, ikatan hidrogen, dan kemasan ketat rantai
samping dan ikatan disulfida.
Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur
sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus
R) berbagai asam amino (Gambar 9). Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang
mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat
macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam
struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat
hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air,
sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar
yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular

(Gambar 9. Struktur tersier)

Struktur Kuartener Protein


Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam
ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan
membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah
ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur
kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua subunit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein
tetramerik (Gambar 10) (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).Struktur kuartener protein
mengacu pada struktur tiga dimensi dari beberapa sub-unit protein yang terikat bersama. Dalam
konteks ini, struktur kuartener distabilkan oleh interaksi non-kovalen yang sama dan ikatan
disulfida sebagai struktur tersier. Kompleks dari dua atau lebih polipeptida disebut multimeter.

(Gambar 10. Contoh struktur kuartener)

Sifak Kimia dan Sifat Fisika


Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya.
Berat molekul protein sangat besar sehingga bila protein dilarutkan dalam air akan membentuk
suatu dispersi koloidal. Molekul protein tidak dapat melalui membran semipermiabel, tetapi
masing-masing dapat menimbulkan tegangan pada membran tersebut.

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular

(Tabel 1. Sifat-sifat protein)

Ada protein yang larut dalam air, dan ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein
tidak larut dalam pelarut lemak seperti etil eter. Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan
garam, maka daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein mengendap. Prinsip ini
digunakan untuk memisahkan protein dari larutannya.
Proses pemisahan protein seperti ini disebut salting out. Garam-garam logam berat dan asamasam mineral kuat ternyata baik digunakan untuk mengendapkan protein. Prinsip ini dipakai untuk
mengobati orang yang keracunan logam berat dengan memberi minum susu atau makan telur
mentah kepada pasien.
Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini
disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein. Selain itu
penggumpalan juga dapat terjadi karena aktivitas enzim-enzim proteolitik.
Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein,
menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat
bereaksi dengan asam maupun dengan basa). Daya reaksi berbagai jenis protein terhadap asam
dan basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak gugus amino dan karboksil dalam molekul.
Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi sebagai basa, sehingga protein
bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan elektrolisis, maka molekul protein akan bergerak
ke arah katode. Sebaliknya, dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai
asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul protein akan bergerak menuju anode. Pada pH
tertentu yang disebut titik isolistrik (pI), muatan gugus amino, dan karboksil bebas akan saling
menetralkan sehingga molekul bermuatan nol. Tiap jenis protein mempunyai titik isolistrik yang
berlainan. Perbedaan inilah yang dijadikan pedoman dalam proses-proses pemisahan serta
pemurnian protein.

Denaturasi protein
Yaitu suatu proses dimana terjadi perubahan atau modifikasi terhadap konformasi protein,
lebih tepatnya terjadi pada struktur tersier maupun kuartener dari protein. Pada struktur tersier
protein misalnya, terdapat empat jenis interaksi pada rantai samping seperti ikatan hidrogen,
jembatan garam, ikatan disulfida, interaksi non polar pada bagian non hidrofobik. Adapun
penyebab dari denaturasi protein bisa berbagai macam, antara lain panas, alkohol, asam-basa,
maupun logam berat.
Ciri-ciri suatu protein yang mengalami denaturasi bisa dilihat dari berbagai hal. Salah
satunya adalah dari perubahan struktur fisiknya, protein yang terdenaturasi biasanya mengalami
pembukaan lipatan pada bagian-bagian tertentu. Selain itu, protein yang terdenaturasi akan
berkurang kelarutannya. Lapisan molekul yang bagian hidrofobik akan mengalami perubahan
posisi dari dalam ke luar, begitupun sebaliknya. Hal ini akan membuat perubahan kelarutan.

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


Selain itu, masing-masing penyebab denaturasi protein juga mengakibatkan ciri denaturasi
yang spesifik. Panas, misalnya. Panas dapat mengacaukan ikatan hidrogen dari protein namun
tidak akan mengganggu ikatan kovalennya. Hal ini dikarenakan dengan meningkatnya suhu akan
membuat energi kinetik molekul bertambah. Bertambahnya energi kinetik molekul akan
mengacaukan ikatan-ikatan hidrogen. Dengan naiknya suhu, akan membuat perubahan entalpi
sistem naik. Selain itu bentuk protein yang terdenaturasi dan tidak teratur juga sebagai tanda
bahwa entropi bertambah. Entropi sendiri merupakan derajat ketidakteraturan, semakin tidak
teratur maka entropi akan bertambah. Pemanasan juga dapat mengakibatkan kemampuan protein
untuk mengikat air menurun dan menyebabkan terjadinya koagulasi.
Selain oleh panas, asam dan basa juga dapat membuat protein terdenaturasi. Seperti telah
diketahui bahwa protein dapat membentuk struktur zwitter ion. Protein juga memiliki titik isoelektrik
dimana jumlah muatan positif dan muatan negatif pada protein adalah sama. Pada saat itulah,
protein dapat terdenaturasi yang ditandai dengan membentuk gumpalan dan larutannya menjadi
keruh. Pada saat ini entalpi pelarutannya akan menjadi tinggi, karena jumlah kalor yang
dibutuhkan untuk melarutkan sejumlah protein akan bertambah. Mekanismenya adalah
penambahan asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam yang terdapat pada protein.
Ion positif dan negatif pada garam dapat berganti pasangan dengan ion positif dan negatif dari
asam ataupun basa sehingga jembatan garam pada protein yang merupakan salah satu jenis
interaksi pada protein, menjadi kacau dan protein dapat dikatakan terdenaturasi.
Bentuk protein terdenaturasi yang mengendap ini juga dapat diakibatkan oleh pengaruh
logam-logam berat. Dengan adanya logam-logam berat itu akan terbentuk kompleks garam
protein-logam. Kompleks inilah yang membuat protein akan sulit untuk larut. Dan sama dengan
ketika protein terdenaturasi akibat asam dan basa, entalpi pelarutannya akan naik. Protein
bermuatan negatif atau protein dengan pH larutan di atas titik isoelektrik akan diendapkan oleh ion
positif atau logam lebih mudah. Sebaliknya, protein bermuatan positif dengan pH larutan di bawah
titik isoelektrik membutuhkan ion-ion negatif. Contoh ion-ion positif yang dapat mengendapkan
protein misalnya Ag+, Ca2+, Zn2+, Hg2+, Fe2+, Cu2+, dan Pb2+. Dan contoh ion-ion negatif yang dapat
mengendapkan protein misalnya ion salisilat, trikloroasetat, piktrat, tanat, dan sulfosalisilat. Namun
selain membentuk kompleks garam protein-logam yang sukar larut, logam berat dapat menarik
sulfur pada protein sehingga mengganggu ikatan disulfida dalam protein dan menyebabkan
protein terdenaturasi pula.
Gangguan pada ikatan disulfida selain disebabkan oleh logam berat juga dapat disebabkan
oleh agen-agen pereduksi. Agen pereduksi ini bisa menyebabkan ikatan disulfida putus dan dapat
membentuk gugus tiol (-SH) dengan penambahan atom hidrogen. Selain ikatan disulfida, ikatan
lain yang apabila terganggu dapat menyebabkan denaturasi protein adalah ikatan hidrogen.
Dengan adanya alkohol dapat merusak ikatan hidrogen antar rantai samping dalam struktur tersier
suatu protein.
Selain itu, alkohol juga dapat mendenaturasi protein. Alkohol seperti kita ketahui umumnya
terdapat kadar 70% dan 95%. Alkohol 70% bisa masuk ke dinding sel dan dapat mendenaturasi
protein di dalam sel. Sedangkan alkohol 95% mengkoagulasikan protein di luar dinding sel dan
mencegah alkohol lain masuk ke dalam sel melalui dinding sel. Sehingga yang digunakan sebagai
disinfektan adalah alkohol 70%. Alkohol mendenaturasi protein dengan memutuskan ikatan
hidrogen intramolekul pada rantai samping protein. Ikatan hidrogen yang baru dapat terbentuk
antara alkohol dan rantai samping protein tersebut.

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


Browning Protein
Proses yang menyebabkan warna protein menjadi kecoklatan. Mekanisme yang terjadi :
Pertama-tama gula dan amino bereaksi membentuk aldosilamin yang kemudian mengalami
pengaturan kembali Amadori menjadi Ketosa Amin. Senyawa ini lalu mengalami suatu reaksi
kompleks yang akhirnya menghasilkan polimer berwarna cokelat yang disebut Melanoidin. Laju
pencokelatan meningkat cepat seiring dengan meningkatnya suhu dan pH diatas 6,8. Reaksi ini
dapat menciptakan warna dan cita rasa yang diinginkan dalam bahan makanan, misal pada hasil
masakan pemanggangan seperti roti. Browning disebabkan oleh Suhu dan lama pemanasan
(pemanggangan) yang terjadi, Reaksi yang terjadi didahului oleh keton atau aldehid ,
Pencokelatan akibat kadar asam yang tercampur.

Koagulasi Protein
Koagulasi merupakan proses lanjutan yang terjadi ketika molekul protein yang didenaturasi
membentuk suatu massa yang solid. Cairan telur (sol) diubah menjadi padat atau setengah padat
(gel) dengan proses air yang keluar dari struktur membentuk spiral-spiral yang membuka dan
melekat satu sama lain. Koagulasi ini terjadi selama rentang waktu temperatur yang lama dan
dipengaruhi oleh faktor-faktor yang telah disebutkan sebelumnya seperti panas, pengocokan, pH,
dan juga menggunakan gula dan garam. Hasil dari proses koagulasi protein biasanya mampu
membentuk karakteristik yang diinginkan. Yaitu mengental yang mungkin terjadi pada proses
selanjutnya setelah denaturasi dan koagulasi. Kekentalan hasil campuran telur mempengaruhi
keinginan untuk menyusut atau menjadi lebih kuat. (Vickie. 2008)

Isomer Protein
Asam amino merupakan asam organik yang memiliki gugus amina, hal ini dapat terlihat
jelas dari namanya, asam (berarti memiliki gugus COOH) dan amino (berarti memiliki gugus
amina, NH2). Secara umum, struktur asam amino terdiri dari satu gugus karboksilat, satu buah
atom C, satu buah gugus amina, dan satu buah gugus -R. Karena memiliki atom C, maka asam
amino memiliki dua buah isomer, yakni isomer L dan isomer D. Dalam senyawa protein, sangat
jarang sekali ditemukan adanya asam amino dengan konfigurasi D, kebanyakan adalah L.

(Gambar 11. Isomer protein)

Gugus -R pada asam amino seharusnya bisa apa saja, namun pada asam amino penyusun
protein, hanya terdapat 20 jenis gugus -R yang banyak ditemukan. Karena terdapat 20 variasi
gugus -R, maka jenis asam amino yang banyak ditemukan sebagai penyusun protein ada 20,
sesuai dengan gugus -R. 20 jenis asam amino itu sendiri dapat dikelompokkan sesuai dengan sifat
dan struktur gugus -R. Pengelompokkan tersebut dapat dilihat pada gambar 12.

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular

(Gambar 12. Asam amino pembentuk protein)

Dalam menyusun protein, asam amino pembentuk protein membentuk ikatan peptida dengan
asam amino lainnya. Ikatan peptida adalah ikatan yang terbentuk antara atom C karboksilat asam
amino dengan atom N amina dari asam amino lainnya. Pada prosesnya, reaksi ini melepaskan
sebuah molekul H2O.

10

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular

(Gambar 12. Pembentukan ikatan peptida pada protein)

Hasil reaksi diatas adalah dipeptida, karena terbentuk dari dua asam amino. Bagaimanapun
dipeptida masih memiliki gugus karboksilat dan amina, sehingga reaksi pembentukan ikatan
peptida masih dapat terus terjadi. Dipeptida dapat bereaksi dengan asam amino atau dipeptida
lainnya membentuk oligopeptida. Oligopeptida pun masih bisa terus bereaksi dengan asam amino
atau oligopeptida lainnya, pada akhirnya terbentuklah protein. Lepasnya gugus -OH asam
karboksilat dan -H amin pada proses pembentukan ikatan peptida menyebabkan struktur asam
amino pada oligopeptida atau protein tidak lagi lengkap sebagai asam amino. Oleh karena itu, kata
paling tepat untuk menyebutkannya adalah "residu asam amino".

Klasifikasi Asam Amino


Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh,
sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Asam amino non-esensial adalah asam amino
yang bisa diprosuksi sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah
dibandingkan dengan asam amino esensial. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok
asam amino non-esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban yang keras,
produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat
dari makanan maupun suplemen protein.

Jenis-jenis asam amino essensial :


1. Leucine (Leu, L), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai
bercabang)

(Gambar 13. Asam amino dengan rantai berganda)

- Membantu mencegah penyusutan otot


- Membantu pemulihan pada kulit dan tulang

11

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


2. Isoleucine (Ile, I), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai
bercabang)

(Gambar 14. Asam amino dengan rantai berganda)

- Membantu mencegah penyusutan otot


- Membantu dalam pembentukan sel darah merah
3. Valine (Val,V), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)

(Gambar 15. Asam amino dengan rantai berganda)

- Tidak diproses di organ hati, dan lebih langsung diserap oleh otot
- Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan, phenylalanine, tyrosine) ke otak
4. Lycine (Lys, K)

(Gambar 16. Asam amino dengan rantai berganda)

- Kekurangan lycine akan mempengaruhi pembuatan protein pada otot dan jaringan penghubugn
lainnya
- Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine
- Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh lainnya (cartilage
dan persendian)

12

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


5. Tryptophan (Trp, W)

(Gambar 17. Asam amino dengan rantai berganda)

- Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)


- Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan
6. Methionine (Met, M)

(Gambar 18. Asam amino dengan rantai berganda)

- Prekusor dari cysteine dan creatine


- Menurunkan kadar kolestrol darah
- Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi jaringan baru pada
hati dan ginjal
7. Threonine (Thr, T)

(Gambar 19. Asam amino dengan rantai berganda)

- Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi


- Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati
- Komponen penting dari kolagen
- Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian

13

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


8. Phenylalanine (Phe, F)

(Gambar 20. Asam amino dengan rantai berganda)

- Prekursor untuk tyrosine


- Meningkatkan daya ingat, mood, fokus mental
- Digunakan dalam terapi depresi
- Membantuk menekan nafsu makan
Jenis-jenis asam amino non-essensial :
1. Aspartic Acid (Asp, D)

(Gambar 21. Asam amino non-essensial)

- Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy


- Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibodi
- Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan
2. Glyicine (Gly, G)

(Gambar 22. Asam amino non-essensial)

- Membantu tubuh membentuk asam amino lain


- Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam produksi
energi)
- Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen
- Berpotensi menghambat keinginan akan gula

14

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


3. Alanine (Ala, A)

(Gambar 23. Asam amino non-essensial)

- Membantu tubuh mengembangkan daya tahan


- Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot dan jaringan
lain untuk mendapatkan energi dari asam amino
4. Serine (Ser, S)

(Gambar 24. Asam amino non-essensial)

- Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel


- Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf
Jenis-jenis asam amino essensial bersyarat :
1. Arginine (Arg, R), (asam amino essensial untuk anak-anak)

(Gambar 25. Asam amino essensial dengan syarat)

- Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan


- Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan pembuluh darah untuk
aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih baik) dan GABA
- Bersama glycine dan methionine membentuk creatine

2. Histidine (His, H), (asam amino essensial pada beberapa individu)


15

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular

(Gambar 26. Asam amino essensial dengan syarat)

- Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh


- Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih
- Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi
3. Cystine (Cys, C)

(Gambar 27. Asam amino essensial dengan syarat)

- Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok


- Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan daya tahan tubuh
- Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas
- Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan penyambung (persendian,
ligamen, dan lain-lain)
- Siap diubah menjadi energi
- Salah satu elemen besar dari kolagen
4. Glutamic Acid (Glu, E), (Asam Glutamic)

(Gambar 28. Asam amino essensial dengan syarat)

- Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine, glutathine, dan GABA
- Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain

5. Tyrosine (Tyr, Y)
16

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular

(Gambar 29. Asam amino essensial dengan syarat)

- Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin (pigmen kulit), hormon thyroid
- Meningkatkan mood dan fokus mental
6. Glutamine (Gln, Q)

(Gambar 30. Asam amino essensial dengan syarat)

- Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia


- Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan
- Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh
- Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori
- Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan
- Mengingkatkan volume sel otot
7. Taurine

(Gambar 31. Asam amino essensial dengan syarat)

- Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak


- Membantu dalam meningkatkan volume sel otot
8. Ornithine

(Gambar 32. Asam amino essensial dengan syarat)

- Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan


- Membantu dalam penyembuhan dari penyakit
- Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hati

17

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi
empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah,
hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
Asam Amino Polar

Memiliki gugus R yang tidak bermuatan

Senyawa : Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin

Bersifat hidrofilik --> mudah larut dalam air

Cenderung terdapat di bagian luar protein

Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga
dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide

(-S-S-) --> sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan
tidak dikode oleh DNA)

Asam Amino Non Polar

Memiliki gugus R alifatik

Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin

Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I) --> biasa terdapat di bagian dlm
protein.

Prolin berbeda dgn a.a --> siklis. Tapi mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis
ini.

Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

Asam Amino Gugus Aromatik

Fenilalanin, tirosin dan triptofan

Bersifat relatif non polar--> hidrofobik

Fenilalanin bersama dgn V, L & I --> a.a plg hidrofobik

Tirosin gugus hidroksil , triptofan --> cincin indol

Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen --> penting untuk menentukan struktur
ensim

Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV 280 nm --> sering digunakan utk
menentukan kadar protein

18

Lembar Tugas Mandiri Biologi Molekular


Asam Amino Bermuatan Positif (+)

Lisin, arginin, dan histidin

Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya

Bersifat polar --> terletak di permukaan protein dapat mengikat air.

Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol) dibanding


- lisin --> gugus amino
- arginin --> gugus guanidino

Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis --> sering berperan dlm
reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

Asam Amino Bermuatan Negatif (-)

Aspartat dan glutamat

Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya --> bermuatan (-) / acid pada pH 7

Kesimpulan

Protein adalah makromolekul yang paling banyak ditemukan di dalam sel makhluk hidup dan
merupakan 50 persen atau lebih dari berat kering sel. Protein memiliki jumlah yang sangat
bervariasi yang mulai dari struktur maupun fungsinya.Struktur protein terbagi atas 4 bagian yaitu
primer, sekunder, tersier, dan kuartener. Ada beberapa faktor yang menyebabkan struktur protein
berubah yaitu denaturasi, koagulasi, renaturasi, dan browning. Protein memiliki 2 sifat dasar yaitu
sift kimia dan sifat fisika. Klasifikasi asam amino dibagi menjadi asam amino essensial, asam
amino non-essensial, dan asam amino essensial bersyarat.

Daftar Pustaka
Generasi Biologi. 2012. Struktur dan Fungsi Protein - Generasi Biologi. [ONLINE] Available at:
http://www.generasibiologi.com/2012/09/struktur-dan-fungsi-protein.html. [Accessed 29 April
2016].
Anon. Struktur Protein | Ilmu Kimia. 2013. Struktur Protein | Ilmu Kimia. [ONLINE] Available at:
http://www.ilmukimia.org/2013/04/struktur-protein.html. [Accessed 29 April 2016].

19

Anda mungkin juga menyukai