DEFINISI
1. ENZYME (Yunani): YANG BERADA DI
DLM SEL
2. SUATU PROTEIN YG BERSIFAT
KATALIS --- MAMPU MENGAKTIFKAN
SENYAWA LAIN SECARA SPESIFIK
KATALIS
Kemampuan mengubah suatu senyawa
AKTIF
Senyawa yg dikenali diaktifkan sehingga
mengalami perubahan kimia
SPESIFIK
Hanya bekerja untuk satu reaksi saja
ES
ES
E+P
ES
E+P
Sifat kimia
Protein
Ion organik/logam
Tempat
kerja
Sel/lingkungan
biotik
Reaktor kimia
Suhu
Rendah~sel
Tinggi
Keasaman
~Netral
Asam/Basa
Laju reaksi
Sangat tinggi
Rendahsedang
Spesifisitas
Sangat spesifik
Kurang spesifik
SPESIFISITAS ENZIM
- S. ISOMER:
L-asam amino, asam lemak cis-trans
- S. IKATAN KIMIA:
memutus ikatan kovalen (hidrolase)
memutus ikatan peptida (peptidase)
- S. GUGUS:
hanya bekerja untuk substrat yang mempunyai
gugus tertentu (trombin: memecah ikatan peptida
dg residu arginin-glisin)
KETENTUAN IUBS
1. ENZIM TERDIRI DARI 6 KELAS UTAMA.
2. NAMA ENZIM TERDIRI DARI 2 BAGIAN,
- I MENYATAKAN SUBSTRATNYA,
- II DIAKHIRI ASE MENYATAKAN JENIS
REAKSI YG DIKATALISANYA : LAKTAT
DEHYDROGENASE.
3. ADA KETERANGAN TAMBAHAN (DALAM
KURUNG)
4. SETIAP ENZIM PUNYA NOMER KODE
SENDIRI2. E.C (ENZYME CODE) YG TERDIRI
DARI 4 DIGIT
Enzim
Reaksi yg dikatalisis
Transferase
Transfer atom/gugus
Hidrolase
Reaksi hidrolisis
Liase
Melepas gugus pd
substrat
Isomerase
Reaksi isomerasi
Ligase
Reaksi sintesis
KOENZIM
Sebagian besar mengandung vitamin yg tergolong
kompleks Vitamin B
Vitamin
Koenzim
Enzim
B1 (tiamin)
TPP
dekarkoksilase
B2 (riboflavin)
FAD/FMN
Dehidrogenase aerob
Niasin
(Nikotinamid)
NAD/NADP
Dehidrogenase anaerob
Asam
panthotenat
KoA
transasilase
B6 (piridoksin)
Pyridoksal fosfat
transaminase
Biotin
Biotin
karboksilase
Asam folat
a.Tetrahidrofolat
Transformilase, transmetilase
B12
Kobamide koE
Transmetilase, Isomerase
KOENZIM
Vitamin C hidroksilase
Vitamin K karboksilase
KOENZIM BUKAN VITAMIN:
Koenzim Q (Ubikinon) transfer elektron dan
sistesis ATP di dalam mitokondria
Hem katalase, peroksidase
ATP
Logam (Ca, Mg, Cu, Co, Mn, Zn, K, Na, dll)
GUGUS PROSTETIK
Ikatan kovalen antara enzim dg koenzim
Pemisahan akan merusak holoenzim
Contohnya:
FAD, FMN (flavoprotein)
Hem (hemoprotein)
MODEL KOSHLAND
FAKTOR-2 YG MEMPENGARUHI
KECEPATAN KATALISA ENZIM
1.
2.
3.
4.
5.
KONSENTRASI SUBSTRAT
SUHU
pH
KONSENTRASI ENZIM
INHIBISI
1. Konsentrasi substrat
Penambahan [S]
akan meningkatkan V
s/d Vmax.
Konstante Michaelis
Hk. Michaelis Menten.
Vi= Vmax.[S]
Km+[S]
2. Suhu
Suhu optimal
100o (Taq)---PCR
Suhu 0o C enzim tak aktif
Di atas 70o C enzim denaturasi
Praktikum enzim, harus memperhatikan
suhu ruangan.
3. pH
Grafik pH sama bentuknya dgn grafik
suhu.
pH optimal umumnya sekitar 6-8
Juga tergantung dari lokasinya.
Di lambung pH optimal 2-3.
Akan dikerjakan dalam praktikum
4. Konsentrasi enzim
Konsentrasi enzim = aktivitas katalitiknya
Enzim mengurangi jumlah substrat,
dan menambah konsentrasi produk
E + S ES E + P
Berarti S P, dipengaruhi oleh jumlah E
5. Inhibisi
Bahan penghambat kerja enzim
Reversible & Irreversible
Reversible:
- Dpt hilang dg penambahan substrat
- Kompetitif dan non kompetitif
- Kompetitif tjd pada sisi aktif
- Non kompetitif di luar sisi aktif
Kompetitif Inhibitor
K.I disebut juga substrat analog inhibitor
Berkompetisi dg substrat pd sisi aktif dari
enzim
5 syarat kompetisi:
- harus jelas apa yang dipersaingkan
- ruang dan waktu yang sama
- harus ada persamaan
- harus ada perbedaan
- asas kekerapan/frekuensi reaksi
5. Inhibisi
Pengaruh thd V reaksi
Contoh:
Penghambatan suksinat dehidrogenase oleh
asam malonat
Penghambatan PABA oleh Sulfa
Penghambatan asam folat oleh Metotreksat
(MTX)
5. Inhibisi
Irreversible Inhibitor:
- Terjadi ikatan kovalen antara enzim dan inhibitor
- Enzim tidak dapat mengikat dan mengolah substrat
ENZIM SERUM
DEFINISI:
ENZIM SERUM FUNGSIONAL
ENZIM SERUM NON FUNGSIONAL
DAPAT MEMBANTU KITA DALAM
MENEGAKKAN DIAGNOSA.
ISOZIM
BAHAN YG PUNYA SIFAT FISIK DAN
KIMIA BERBEDA TAPI SIFAT KATALITIK
SAMA.
CK :3 ISOZIM (MM,MB,BB)
LDH : 5 ISOZIM( I1,I2,I3,I4, I5), MASING2
BERBEDA DALAM JARINGAN HATI DAN
JANTUNG