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SÁNCHEZ RODRÍGUEZ WILLIANS 27-

NOVIEMBRE-2000

Son un grupo heterogéneos de compuestos emparentados real


o potencialmente con los ácidos grasos.

PROPIEDADES:
Son relativamente insolubles en agua y son solubles en los
solventes no polares como: éter , benceno y cloroformo. Así los
lípidos incluyen grasas , aceites, cera y compuestos
relacionados.
FORMULA GENERAL:

R – C – C – C – C –C – OH

CLASIFICACION GENERAL DE LOS LIPIDOS:

LÍPIDOS SIMPLES:
Son esteres de ácidos grasos con diversos alcoholes, por
ejemplo: grasas , ceras.

Grasas: son ácidos carboxílicos alifáticos obtenidos


principalmente por hidrólisis de grasas y aceites naturales y se
les considera esteres de ácidos grasos con glicerol.

ACIDOS GRASOS
 Saturados: se les considera como provenientes del ácido
acético que seria el primer miembro de la serie.

COMPOSICIÓN:
Consta principalmente de C , H y O ,algunas variedades
contienen N y P.
 Insaturados: contienen una o mas dobles ligaduras y se

subdividen en ácidos: mono insaturados y poli insaturados


y eicosanoides,
ACIDO GRASOS SATURADO ACIDOS GRASOS
INSATURADO
Nombre No de Nombre No de
común átomos c común átomos c
Fórmico 1 Palmitileico 16
acético 2 Oleico 18
Propinoico 3 Elaidico 18
Butírico 4 Euricico 22
Valerico 5 Nervonico 24
Caproico 6 Linileico 18
Caprilico 8 Gamma- 18
linoleico
Laurico 10 Alfa-linoleico 18
Misistico 12 Araquidonico 20
Palmitico 14 Timnodinico 20
Estearico 16 clupanodomico 22
18 cervonico 22
Ac.behenico

LÍPIDOS COMPUESTOS: Son esteres de ácidos grasos que


contienen tres grupos químicos además de un alcohol y del
ácido graso.

a)Fosfolípidos:
son un amplio grupo de moléculas cuya característica es
contener un grupo fosfato. Debido a esto son lípidos con fuerte
carácter antipático, es decir una zona apolar o hidrofilita que
contiene el grupo fosfato y algún otro componente.
Ello lo hace especialmente diseñados para formar la bicapa de
lipidia que constituye las membranas biológicas, tanto
plasmáticas como las que delimitan los diferentes organismos
celulares. Además están formados, por glicerina, ácidos grasos,
ácido fosfórico y una base nitrogenada.

Comprenden las siguientes grupos:


1.-ácido fosfatídico y fosfatidigliceroles.
2.-fosfatidietanolamina
3.-fosfatadicolina
4.-fosfatadilinostiol
5.-fosfatadilcerina
6.-lisofoslipidos
7.-plasmalogenos
8.-esfingomielinas

LECTINAS:
Son fosfáticos de colonia en general solo contienen algunos
ácidos grasos, como el palmitico, esteárico, oleico, linoleico,
linolenico y araquidonico.

CEFALINAS:
También son fosfáticos que contienen etanol amina o serina en
lugar de colina. Se han encontrado como sus componentes a los
ácidos grasos estearico, oleico, linoleico y araquidonico.

ESFINGOMIELINA:
Están formadas por un alcohol aminado básico complejo, están
limitadas al cerebro y tejido nervioso, contienen ácido esteárico,
lignocerico y nervonico.

GLUCOLIPIDOS:
Contiene un carbohidratos en su molécula .

CEREBROSIDIOS:
Son esfingolucolipiudos que solo contienen azucares simples,
generalmente galactosa, en lugar de fosforilcolina de la
esfingomielina: cuando se quita el azúcar, el resto de la
molécula se llama una ceramida.

LIPOPROTEÍNAS:
Son sustancias de las cuales los lípidos están unidos a las
proteínas y se relacionan con posible intervención de estas
sustancias en las membranas, otros componentes
intracelulares, como el núcleo y mitocondrias.

ESTRUCTURA QUÍMICA DEL GLICEROL, “ EL TIPO ESTER ” EN LA


POSICIÓN 1, 2 Y 3 PARA ESTRUCTURA DE LOS TRIGLICERIDOS

O CH2 - O - C - R1

R2 - C - O CH O

CH2 - O - C - R2
TRIACILGLICEROL

INCLUSIONES DE BASES NITROGENADAS EN LA


ESTRUCTURA QUÍMICA DE LOS FOSFOLÍPIDOS

• COLINA
CH3
O - CH 2 - CH 2 N - CH3
CH3
• SERINA
NH3

O - CH 2 - CH 2 - COO

• ETANOLAMINA

O - CH2 - CH 2 - NH

ESTEROIDES
Son compuestos cuya estructura contienen de anillos
condensados del ciclopentanoperhidrofenantreno se llaman
esteroides.

El colesterol es el esteroide mejor conocido debido a su relación


con la arterosclerosis. En bioquímica tiene importancia debido a
que es precursor de un gran numero de esteroides, ácidos
biliares, hormonas suprarrenales, hormonas sexuales, vitamina
D, glucosodicos cardiacos, sitosteroles del reino vegetal y
algunos alcaloides.

ACIDOS BILIARES:
Se encuentran en la bilis, combinados por medio de sus grupos
carboxilo con el ácido aminadoglicina o con un derivado
aminado cisteina, etc.
Lasa sales biliares están como emusificantes: como tal, son
importantes para la absorción y digestión de lípidos y sus
productos de hidrólisis.
Son productos metabólicos-----------------------colesterol.

PRINCIPALES HORMONAS ESTEROIDES:

ANDRÓGENOS Y ESTRÓGENOS

Hormonas masculinas Hormonas femeninas

MINERALOCORTICOIDES ALDOSTERONA

CORTICOIDES
ADRENALINA
GLUCOCORTICOIDES
NORADRENALI
NA.
SÁNCHEZ RODRÍGUEZ WILLIANS
11-12-2000

IMPORTACIA DE LAS PROTEINAS:


Constituye la clase mas sobresaliente de compuestos
bioquímicos , las proteínas son de importancia para los
procesos vitales y se encuentran en todas las células del
cuerpo. Además de las muchas proteínas y enzimas que regulan
el metabolismo de los carbohidratos y las grasa son
esencialmente proteínas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:


Estos compuestos desarrollan mediante la unión de moléculas
mas pequeñas de aminoácidos , que tienen la siguiente formula
estructural:

H2 N----C----COOH

En general las proteínas se encuentran aproximadamente 20


A.A. y hay muy pocas que contienen mas de 17 distintos.
Por lo común , solo existen 8 aminoácidos que el organismo es
capaz de sintetizar, por lo que deben incluirse en la dieta
alimenticia.

AMINOACIDOS SÍMBOLO DE 3 SÍMBOLO DE 1 LETRA


LETRAS
Alanina. Ala A
Argina. Arg R
Asparagina. Asn N
Acido aspártico Asp D
Asn+asp Acx B
Cisteina Cys C
Glutamina Gln Q
Acido glutámico Glu E
Ggln+Glu Glx Z
Glicocola Gli G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Lau R
Lisina Lys K
Metionina Mte M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Sar S
Treonina Thr T
Tripalatofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina. Val V

AMINOÁCIDOS CON GRUPO R NO POLARES O


HIDRÓFOBOS:

Los siguientes aminoácidos contienen 5 con grupo r que son


hidrocarburos alifáticos : alanina, leucina, isoleucina, valina y
prolina, con anillos aromáticos: fenil alanina y el triptofano . y
uno que contiene azufre: metionina. Como grupo estos
aminoácidos son menos solubles en el agua que los
aminoácidos polares , el miembro menos hidrófobo de esta
clase es la alanina.

AMINOÁCIDOS CON GRUPO R POLARES SIN CARGA:

Estos aminoácidos son mas solubles en el agua, por que sus


grupos r polares pueden establecer enlaces de hidrógeno con el
agua. La polaridad de la serina , la treomina y la tirosina se
debe a su grupo hidroxilo, la de la acido asparagina y la
glutamina a sus grupos amidicos y la de la cisteina a la
presencia del grupo –SH , el grupo R de la glicocola , que es un
átomo de hidrógeno, es de4masiado pequeño para que pueda
influir en la elevada polaridad de los grupo alfa-amino y alfa-
carboxilo. La asparagina y la glutamina son las amidas de los
acidos aspastico y glutámico , a los que libera fácilmente por
hidrólisis.
La cisteina ty la tirosina poseen las funciones mas populares de
esta clase de aminoácidos. Estos grupos tienden a perder
protones por ionizacion mucho mas fácilmente que los grupos R
de otros aminoácidos de esta clase.

AMINOÁCIDOS CON GRUPO R CARGADOS


NEGATIVAMENTE:

Son los acidos aspartico y glutámico, son mucho mas solubles


en el agua que en los disolventes menos polares . si los
aminoácidos se cristalizarán en un a forma no ionica , que
darían estabilizados por las fuerza de vander-waals, mucho mas
débiles.
La conducta acido-base de los aminoácidos corrientes pueden
formularse con la máxima sencillez estableciendo los términos
de la teoría de ácidos y bases de bronsted lowry .

TITULACION DE LOS AMINOÁCIDOS

En la carabana de titulación si el valor del ph es de 6.2 , exista


un punto de inflexión entre las dos ramas separadas de la
curva de titulación de la alanina . a este ph la molécula no
posee carga positiva neta , y no se desplazara en un campo
eléctrico. Este es el ph isoelectrico(ph1) que es la medida
aritmética de los valores de pk1 y pk2.
VALORES DE PK PARA LA DISOCIACION DE LOS GRUPOS
DE ALGUNOS AMINOÁCIDOS(25°C).
Pk 1 (alfa- Pk2 (alfa-NH3) Pk R(grupo R)
COOH)
Glicocola 2.34 9.6
Alanina 2.34 9.69
Leucina 2.36 9.60
Serina 2.21 9.15
Treonina 2.63 10.43
Plutamina 2.17 9.13
Acido aspartico 2.09 9.82 3.86
Acido 2.19 9.67 4.25
blutamico
Histidina 1.82 9.17 6.0
Cisteina 1.71 10.78 8.33
Tirosina 2.20 9.11 10.67
Lisina 2.18 8.95 10.53
arginina 2.17 9.04 12.48

ENALCE PEPTÍDICO

Para que una molécula pueda clasificarse como proteína , su


cadena debe contar con 50 aminoácidos por lo menos . Si hay
menos de esta cantidad , se clasificaran como péptido. El tipo
de enlace entre el grupo amino y el carboxilo se conoce como
enlace peptídico.
Este enlace permite que se formen literalmente miles de
combinaciones diferentes de aminoácidos para constituir
proteínas.

POLIPÉPTIDO

Es cuando una cadena tiene mas de tres aminoácidos , esto es


posible solo gracia al hecho del que mismo aminoácido se
puede emplear en varia ocasiones y también por que algunos
aminoácidos , tales como la cisteina , se componen en realidad
de aminoácidos mas pequeños.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Hay tres aspectos relacionados con la estructura en la química


de las proteínas :
Las estructuras primaria , secundaria y terciaria.

La estructura primaria se refiere a a secuencia de residuos de


aminoácidos dentro del polipéptido . Cualquier variación en
dicha secuencia genera una proteína distinta que encierra una
importancia importante en la bioquímica.

En 1951, linux pauling logro demostrar que algunas proteínas


poseen una estructura secundaria esta estructura tiene forma
helicoidal generada por puentes de hidrógeno intramoleculares.
La estructura terciaria de la cadena del polipéptido es
necesaria para proporcionar un sitio para el átomo de hierro de
la hemoglobina ya que en este punto es donde la molécula de
oxigeno se enlaza para ser transportados a las células del
cuerpo.

A diferencia de las fibrosas, las proteínas globulares son


esféricas y muy solubles. Desempeñan una función dinámica en
el metabolismo corporal. Son ejemplos la albúmina, la globulina,
la caseína, la hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas
proteicas. Albúminas y globulinas son proteínas solubles
abundantes en las células animales, el suero sanguíneo, la leche
y los huevos. La hemoglobina es una proteína respiratoria que
transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo
intenso de los eritrocitos. Se han descubierto más de cien
hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S,
causante de la anemia de células falciformes.
Son moléculas proteicas, grandes y de superficie
molecular compleja, factor que influye directamente especifico
de su acción.
Con mucha frecuencia van acompañado por moléculas no
proteicas mas pequeñas , que forman parte integrante de ellas,
cooperando a que la enzima alcance su capacidad para
trabajar. Estas sustancias generalmente están presentes en las
naturalezas vitamínicas, por lo que se piensa que es una de las
razones por las cuales, encarecía determinada de vitaminas,
varios procesos bioquímicas celulares que no se realizan ,
alterando asi el metabolismo y en el buen mantenimiento de la
salud del organismo. Se les nombra coenzimas .

PRINCIPIOS GFENERALES DEL SISTEMA IUB


 Las reacciones de las enzimas que canalizan se dividen en

seis clases principales, cada una con 4 a 13 subclases.


 El nombre de las enzimas tiene 2 partes . La primera es el

nombre del o los sustratos, la segunda con terminación ASA,


indica el tipo de reacción catalizada.
 Información adicional, si es necesario aclarar la reacción que

puede seguir en el paréntesis.


 Cada enzima tiene un numero clave(E.C) que caracteriza al

tipo de reacción según la clase y la subclase y subsuclase.

ACCION DE LA COENZIMA
Las enzimas se definen como compuestos orgánicos
termoestables, de peso molecular bajo, necesaria para la
actividad de las enzimas . La mayoría de las coenzimas se unen
a las enzimas por fuerzas no covalentes. Las que forman
enlaces covalentes con las enzima se denominan también
grupos proteicos.
Entre la reacciones que necesitan las coenzimas están en la
oxidorreducciones, las reacciones de transferencia de grupo e
isomerscion y las reacciones que formen estos enlaces
covalentes. Las reacciones líticas que comprenden reacciones
hidroliticas catolizadas por enzimas digestivas no necesitan de
coenzimas.
LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES
ESTEREOESPECIFICOS

Casi todas los sustratos forman por lo menos tres enlaces con
coenzimas. La siguiente figura muestra una molécula de
sustrato, representada como un átomo de carbono que tiene
tres grupos diferentes, próximos a adherirse entre puntos a un
sitio de la enzima. Si el sitio de la enzima. Si el sitio pude ser
alcanzado solo desde un lado y únicamente los átomos
completan ríos y los sitios pueden interactuar la molécula se
unirá en una forma.
Si bien la enzima sus sitios activos no la superficie plana.
ENZIMAS QUE CATALIZAN UNA REACCION UNA REACCION
ESPECIFICA

Las velocidades de procesos metabólicos específicos pueden


regularse por cambio de la eficiencia catalítica el mismo tipo
mismo la reacción con un pequeño numero de sustratos
relacionados estructuralmente. Las reacciones con otros
sustratos alternativos tienden a efectuarse si ellos se
encuentran en altas concentraciones. Todas las reaccione
posibles ocurren en el microorganismo vivo depende de la
concentración relativa de sustratos alternativos en las células
y de la afinidad relativa de las enzimas para esos sustratos.
ANÁLISIS DE ENZIMAS TIENEN SIGNIFICADO
DIAGNOSTICO

Ciertas enzimas, pro enzimas y sustratos se encuentran siempre


en al circulación de las personas normales y realizan una
función fisiológica en al sangre. Algunas de estas enzimas
enzimáticas funcionales son lipoproteínas y la
seudocolinesterasa y las pro enzimas de la coagulación
sanguínea y de disolución del coagulo. Generalmente son
sintetizadas en el hígado, pero también se encuentran en la
sangre a concentraciones equivalentes o mayores en los tejidos.
FACTORES QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LA
REACCION
La teoría de la colisión de la cinética química incorpora dos
conceptos claves:
 Solo las moléculas que chocan pueden reaccionar.

 Para cada reacción química haya barrera energética


que debe superarse para que la reacción tenga
cualquier cosa qué: eleve la energía cinética de las
moléculas de los reactantes, abata la barrera
energética para la reacción , se incremente la
frecuencia de la colisión, deberá aumentar la
velocidad de la reacción.

TEMPERATURA

Elevar la temperatura incrementa el numero de moléculas que


puedan reaccionar , acelera el movimiento molecular y la
frecuencia de la colisión . los dos factores contribuyen al
incremento en la velocidad de la reacción que acompaña un
aumento de temperatura.

CONCENTRACIÓN DE LOS REACTANTES

A concentraciones elevadas de los reactantes , tanto la


cantidad de moléculas con energía suficiente para reaccionar
como frecuencia de colisión son altas.
Considérese reacciones que comprenden dos moléculas
diferentes A y B:
A +B ⇒ AB

Duplicar la concentración de A o B elevara la velocidad de la


reacción al doble. Duplicar al concentración de ambas
incrementara 4 veces al doble la probabilidad de la colisión. La
velocidad de la reacción es proporcional a las concentraciones
de las moléculas de los reactantes. La expresión de la velocidad
es:
VELOCIDAD A B

MODELO DE UN SITIO CATALITICO RIGIDO


El moidelo fue propuesto por emil fischer, represento la accion
reciproca del susutrato y la enzima en terminos de analogía de
una cerradura y una llave.

Este modelo es todavía útil para entender ciertas propiedades


de las enzimas, por ejemplo la unión ordenada de 2 o mas
sustratos.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDEAD DE LA
REACCION CATALIZADA PÓR ENZIMAS
TEMPERATURA
Al principio de la velocidad de la reacción aumenta cuando la
temperatura se eleva, debido al aumento de la energía cinética
de las moléculas reactantes. Mientras mas tiempo se conserve
una enzima a temperatura a la cual su estructura es apenas
estable, mayor probabilidad tiene de experimentar
desnaturalización.
El factor por el cual la velocidad de u proceso biológico aumenta
incrementó de temperatura de 10°c es el coeficiente de
temperatura q10. la velocidad de numerosos procesos
biológicos, como la contracción de corazón fuera cavidad
torácica, casi se duplica con una elevación de 10°c en la
temperatura(Q10=2).
PH
Cuando se mide la actividad enzimático a diversos ph optima
generalmente se observa entre los valores de 5 y 9. sin
embargo unas cuantas enzimas, como la pepsina, son
actividades a valores de PH muy alejados de estos limites.
La forma de las curvas de PH es optimo es determinada por:
 Desnaturalización de la enzima a valores de PH altos o
bajos.
 Alteraciones en el estado de la carga de la enzima del
sustrato o ambos actividad, ya sea cambiando la
estructura o la carga de el residuo que funciona para ligar
el sustrato o en catálisis.