V.

HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN

Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk reaksi-

reaksi kimia didalam sistem biologi. Katalisator mempercepat reaksi kimia.

Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila
reeaksi telah selesai. Walaupun aktivitas katalik enzim diduga hanya diperlihatkan
oleh sel-sel yang utuh, sebagian besar enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa
kehilangan aktivitas biologik (katalik)nya. Oleh karena itu, enzim dapat diselidiki
diluar sel hidup. Ekstrak yang mengandung enzim dipakai pada penyelidikan
reaksi-reaksi metabolik, struktur, mekanisme kerja enzim dan malahan sebagai
katalisator dalam industri pada sintetis senyawa-senyawa yang biologis aktif.
Senyawa kimia tertentu secara selektid menghambar kerja spesifik.
Beberapa inhibitor menyerupai molekul substrat yang normal dan bersaing untuk
dapat menempati tempat aktif enzim. Senyawa yang mirip seperti ini yang disebut
dengan inhibitor kompetitif, mengurangi produktivitas enzim dengan cara
mencegah substrat untuk memasuki tempat aktif (Tim Dosen Biologi, 2012).
Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim akan
meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, kecepatan reaksi
enzimatis (V) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (E) sampai batas
tertentu (Sadikin, 2012).
Pada konsentrasi enzim yang tetap, peningkatan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum
(Vmaks) yang tetap. Pada titik maksimum, semua enzim telah jenuh dengan
substrat, sehingga penambahan substrat sudah tidak akan meningkatkan kecepatan
reaksi enzimatis (Sadikin, 2012).
Enzim memiliki bentuk tiga dimensi yang khas dan spesifik terhadap jenis
reaktan yang dapat bergabung dengannya. Molekul yang terikat pada enzim
disebut substrat. Ketika enzim terikat pada molekul substrat kadang terbentuk
molekul baru (molekul transisi) yang disebut kompleks enzim-substrat. Molekul
substrat yang khas dan gugus prostetik (jika ada) diikat pada sisi aktif enzim.
Faktor-faktor yang memengaruhi aktivitas enzim antara lain: suhu, derajat

keasamaan (pH), konsentrasi enzim, substrat dan kofaktor, serta inhibitor enzim
(Handayani, 2009).
Kecepatan reaksi enzim dapat dipengaruhi oleh perubahan suhu dan pH
yang mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim. Kecepatan reaksi
enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim
Pengaruh aktivator, inhibitor,
beberapa

keadaan

koenzim

dan

dan konsentrasi substrat.

konsentrasi

elektrolit

dalam

juga merupakan faktor-faktor yang penting. Hasil rekasi

enzim juga dapat menghambat kecepatan reaksi. Selain itu Enzim dapat dirusak
dengan pengocokan, penyinaran ultraviolet dan sinar-x, sinar- dan sinar- .
Untuk sebagian ini disebabkan karena oxidasi oleh peroxida yang dibentuk pada
penyinaran tersebut. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh adanya inhibitor seperti
obat-obatan dan sebagainya.
Pada penentuan aktivitas enzim dilakukan dengan menginkubasi
enzim dengan substrat dengan interval waktu tertentu. Selanjutnya dilakukan
penentuan konsentrasi glukosa yang dihasilkan setelah inkubasi. Pada proses
inkubasi dilakukan penambahan larutan buffer untuk menjaga agar pH larutan
tetap normal, sehingga enzim
inkubasi

selama

15

tidak

akan

pengukuran

denaturasi.

Setelah

menit, selanjutnya dilakukan penambahan reagen DNS

yang bertujuan untuk memberikan warna

dilakukan

mengalami

absorbansinya.

pada

larutan,

sehingga

dapat

Nilai absorbansi yang diperoleh

disamakan dengan nilai konsentrasi glukosa dalam sampel.

Secara umum, amilase dibedakan menjadi tiga berdasarkan hasil
pemecahan dan letak ikatan yang dipecah, yaitu alfa-amilase, beta-amilase, dan
glukoamilase. Enzim alfa-amilase merupakan endoenzim yang memotong ikatan
alfa-1,4 amilosa dan amilopektin dengan cepat pada larutan pati kental yang telah
mengalami gelatinisasi. Proses ini juga dikenal dengan nama proses likuifikasi
pati. Produk akhir yang dihasilkan dari aktivitasnya adalah dekstrin beserta
sejumlah kecil glukosa dan maltosa. Alfa-amilase akan menghidrolisis ikatan alfa1-4 glikosida pada polisakarida dengan hasil degradasi secara acak di bagian
tengah atau bagian dalam molekul. Enzim beta-amilase atau disebut juga alfa-l,4glukanmaltohidrolas E.C. 3.2.1.2. bekerja pada ikatan alfa-1,4-glikosida dengan
menginversi konfigurasi posisi atom C(l) atau C nomor 1 molekul glukosa dari

alfa menjadi beta. Enzim ini memutus ikatan amilosa maupun amilopektin dari
luar molekul dan menghasilkan unit-unit maltosa dari ujung nonpe-reduksi pada
rantai polisakarida. Bila tiba pada ikatan alfa-1,6 glikosida aktivitas enzim ini
akan berhenti. Glukoamilase dikenal dengan nama lain alfa-1,4- glukan
glukohidro-lase atau EC 3.2.1.3. Enzim ini menghidrolisis ikatan glukosida alfa1,4, tetapi hasilnya beta-glukosa yang mempunyai konfigurasi berlawanan dengan
hasil hidrolisis oleh enzim a-amilase. Selain itu, enzim ini dapat pula
menghidrolisis ikatan glikosida alfa-1,6 dan alfa-1,3 tetapi dengan laju yang lebih
lambat dibandingkan dengan hidrolisis ikatan glikosida a-1,4.
Untuk penentuan aktivitas enzim terhadap konsentrasi substrat diperoleh
dari perbandingan konsentrasi glukosa sebagai larutan standar dengan hasil kali
berat molekul glukosa dengan waktu inkubasi. Menurut literatur, Bila konsentrasi
substrat (S) bertambah,

maka

kecepatan

reaksi

juga

akan

meningkat

sampai suatu batas maksimum. Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat
(ES) diperlukan adanya kontak enzim dengan substrat yaitu pada sisi aktif enzim.
Pada konsentrasi substrat rendah, sisi aktif enzim hanya menampung sedikit
substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar maka makin banyak substrat yang
terikat pada sisi aktif enzim. Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim
substrat semakin besar dan menyebabkan bertambahnya kecepatan reaksi. Pada
suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua sisi
substrat.
tidak

Dalam

keadaan

menyebabkan

ini,

bertambah

bertambah
besarnya

aktif

telah

jenuh

besarnya konsentrasi
konsentrasi

oleh

substrat

enzim- substrat

(kecepatan reaksi) sehingga jumlah produk pun tidak bertambah.

Berikut merupakan hasil pengukuran absorbansi terhadap larutan standar
dengan menggunakan glukosa sebagai sampelnya dalam berbagai volume, tertera
pada Tabel 1.
Tabel 1. Standar Glukosa
N (mL)
X (ppm)
0
0
0.1
12
0.3
36
0.5
60
0.7
84
0.9
108
(Sumber: Dokumentasi Pribadi, 2016)

Y (absorbansi)
0
0.128
0.43
0.695
0.954
1.225

Hubungan [Glukosa] vs Absorbansi

1.5
1
Absorbansi

Absorbansi
0.5
0
0

12

36

60

84

108

Glukosa

Gambar 1. Grafik Hubungan [Glukosa] dengan Absorbansi

(Sumber: Dokumentasi Pribadi, 2016)

y = 0,0114 x + 0,0038
r2 = 0,9995
Dari

larutan

standar akan diperoleh nilai absorbansi dan konsentrasi

larutan standar, jika di nilai absorbansi dan konsentrasi

larutan

standar

dikonversi dalam bentuk kurva standar, maka akan diperoleh persamaan

regresi linear yang digunakan untuk menentukan konsentrasi glukosa dari
aktivitas enzim yang sebenarnya. Dari kurva standar tersebut diperoleh persamaan
garis : y = 0,0114 x + 0,0038. Hasil r 2 yang dihasilkan juga mendekati 1 hal ini
menunjukan bahwa hasil kurva standar mendekati benar. Setelah mengetahui
persamaan dilakukan perhitungan terhadap volume amilum dengan konsentrasi
yang berbeda untuk mengetahui aktivitas enzim baik pada enzim alfa amylase dan
enzim glukoamilase.
5.1 Aktivitas Enzim Amilase terhadap Substrat Amilum Buffer Phospat
Enzim Amilase bekerja memecah karbohidrat rantai panjang seperti
amilum dan dekstrin, akan diurai menjadi molekul yang lebih sederhana maltosa.
Amilase

hadir

pada

manusia air

liur ,

di

mana

ia

memulai

proses

kimia pencernaan . Enzim Amilase dapat terbagi menjadi -Amilase, -Amilase,

-Amilase. Dengan bertindak di lokasi secara acak di sepanjang rantai pati, amilase memecah bawah rantai panjang karbohidrat , akhirnya menghasilkan

maltotriose dan maltosadari amilosa, atau maltosa, glukosa dan dekstrin batas dari
amilopektin. Karena bisa bertindak dimana saja disubstrat, -amilase cenderung
lebih cepat-akting dari -amilase.Pada hewan , itu adalah utama pencernaan enzim
dan pH optimum adalah 6,7-7,0 (Fahmi, 2012). Hal tersebut yang menyebabkan
dalam praktikum ini digunakan amilum dengan buffer pospat yang memiliki pH
6,9, agar enzim alfa amylase mampu bekerja secara optimum dan menghasilkan
aktivitas enzim yang tinggi.
Berikut merupakan hasil pengamatan serta perhitungan terhadap
konsentrasi substrat amilum dengan buffer pospat menggunakan enzim alfa
amylase, tertera pada Tabel 1 dan perhitungan dibawah ini.
Perhitungan untuk volume amilum 0,6 mL menggunakan enzim amilase:
y

=bx+a

1,999 = 0,0114 x +0,0038

x=
x

1,9990,0038
0,0114
= 175,017 mg/1000mL

Aktivitas=

[ Gula invert ] x 1000 . mol/ mmol

BM gula invert x wakt u inkubasi

Aktivitas=

175,017 x 41,6667
180 x 1 x 5

Aktivitas=

7292,3808
180 x 1 x 5

Aktivitas = 8,1026 unit/mL

Tabel 2. Aktivitas Enzim Amilase
Volume Amilum

FP

Absorbansi

Kontrol
0.2 mL
0.4 mL
0.6 mL

125
62.5
41.7

1.999

(Sumber: Dokumentasi Pribadi, 2016)

Aktivitas Enzim
(unit/mL)
24.3079
12.1539
8.1025

Pengujian dilakukan dengan mengukur aktivitas enzim menggunakan

amilum sebagai substrat.

Sehingga dalam praktikum ini menguji pengaruh

konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim alfa amylase.

Berdasarkan hasil pengamatan semakin tinggi volume amilum yang
ditambahkan maka semakin kecil kecepatan dari aktivitas enzim untuk dapat
mengubah amilum menjadi gula sederhana (moosakarida) yaitu maltase.
Seharusnya apabila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan keadaan lainya
tetap sama, kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas maksimum
V. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat. Konsentrasi
subtrat

yang

menghasilkan setengah kecepatan maksimum dinamakan harga

Km atau konstanta Michaelis. Hasil praktikum menunjukan sebaliknya semakin

banyak substrat yang ditambahkan semakin kecil aktivitas enzim yang dihasilkan.
Hal tersebut dapat disebabkan bahwa substrat yang diberikan telah melebihi yang
dapat diproses oleh enzim, yaitu sisi aktif enzim telah terisi sepenuhnya sehingga
penambahan substrat tidak lagi berpengaruh terhadap kecepatan aktivitas enzim
dan tidak menghasilkan produk karena V telah mencapai maksimum (Vm).
Hasil pengamatan menunjukan bahwa pada volume amilum 0,2 mL
aktivitas yang dihasilkan yaitu 24,3079 unit/mL lebih besar dari volume amilum
0,4 mL dan 0,6 mL. Hasil tersebut menunjukan bahwa pada volume amilum 0,2
mL aktivitas enzim alfa amylase telah mencapai kecepatan maksimum sehingga
adanya penambahan substrat pada volume 0,4 dan 0,6 tidak mempengaruhi laju
kecepatan bahkan cenderung menurun karena substrat mampu menghambat kerja
enzim apabila ketersediaannya melimpah sedangkan ketersediaan enzim yang
terbatas. Konsentrasi dan jenis substrat mempengaruhi aktivitas enzim alfa
amylase. Konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah
molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi
substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat
melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim.
Ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam
kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan
perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua
enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.

Selain itu keterbatasan alat menjadi salah satu penyebab dari kesalahn
dalam praktikum. Dalam praktikum untuk menentukan absorbansi menggunakan
spektofotometer yang seharusnya lebih baik menggunakan HPLC. Penggunaan
HPLC dikarenakan pengukuran dengan HPLC mampu meningkatkan deteksi,
merubah struktur molekul atau polaritas analit sehingga akan menghasilkan
puncak kromatografi yang lebih baik, merubah matriks sehingga diperoleh
pemisahan yang lebih baik, menstabilkan analit yang sensitif. Karena keterbatasan
alat penggunaan spektofotometer menjadi pilihan. Selain itu pengukuran
absorbansi menggunakan spektofotometer menghasilkan hasil yang sama untuk
setiap volume berbeda pada pengujian enzim alfa amylase. Hal ini dapat
dikarenakan larutan terlalu pekat maupun kesalahan pengujian.
Substrat yang digunakan adalah amilum dengan tambahan buffer pospat
yang memiliki pH 6,9. Substrat memiliki pH yang hampir mendekati netral, hasil
pengamatan menunjukan bahwa pada pH substrat 6,9 menghasilkan aktivitas
enzim yang juga lebih besar dibandingkan dengan substrat pH 4,5. Bila aktivitas
enzim diukur pada pH yang berlainan, maka sebagian besar enzim didalam tubuh
akan menunjukan aktivitas optimum antara pH 5,0 - 9,0. Pada pH rendah atau
tinggi, enzim
substrat

akan

mengalami

dapat mengalami

denaturasi.

perubahan

perubahan aktivitas enzim. Seperti

Selain

muatan

itu,

listrik

enzim
dengan

maupun
akibat

protein pada umumnya, struktur ion

enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion

positif,

ion

negatif

atau

zwitterion. Dengan demikian perubahan pH

lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam

membentuk kompleks enzim substrat. Daerah pH yang menyebabkan kecepatan
reaksi paling tinggi yang dinamakan pH optimum. Jadi pada pengukuran diatas
sudah pada pH optimum sehingga telah menunjukan aktifitas optimumnya pula.
5.2 Aktivitas Enzim Glukoamilase terhadap Substrat Amilum Buffer Asetat
Glukoamilosa atau glukoamilase akan memotong ikatan alfa-1,4 pada
molekul pati. Enzim ini juga dapat memecah ikatan alfa-1,6 , tetapi pada frekuensi
yang lebih rensah. Hasil utama pemecahan adalah glukosa, suatu bentuk
sederhana dari molekul karbohidrat berjumlah atom C6 (Colby, 1985). Enzi mini

memiliki peran cukup besar didalam metabolisme energy diberbagai jenis

organisme. Oleh karena itu, enzim ini banyak ditemukan pada beragam jenis
tanaman dan mikroorganisme seperti Saccharomyces, Endomycopsis, Aspergilus,
Penicillium, Mucor, dan Clostridium. Berdasarkan keberadaan enzim ini dapat
diidentifikasi bahwa pH optimum dari aktivitas enzim glukoamilase adalah asam
berkisar antar pH 4-6. Hal tersebut yang menjadi dasar penggunaan substrat
dengan penambahan buffer asetat yang memiliki pH 4,5.
Berikut merupakan hasil pengamatan serta perhitungan terhadap
konsentrasi substrat amilum dengan buffer pospat menggunakan enzim alfa
amylase, tertera pada Tabel 1 dan perhitungan dibawah ini.
Perhitungan untuk volume amilum 0,6 mL menggunakan enzim amilase:
y

=bx+a

0,088 = 0,0114 x +0,0038

x=
x

0,0880,0038
0,0114
= 7,3859 mg/1000mL

Aktivitas=

[ Gula invert ] x 1000 . mol/ mmol

BM gula invert x waktu inkubasi

Aktivitas=

7,3859 x 62,5
180 x 1 x 5

Aktivitas=

461,622807
180 x 1 x 5

Aktivitas = 0,5129 unit/mL

Tabel 3. Aktivitas Enzim Glukoamilase
Volume Amilum

FP

Absorbansi

Kontrol
0.2 mL
0.4 mL
0.6 mL

125
62.5
41.7

0.133
0.0083
0.088
0.112

(Sumber: Dokumentasi Pribadi, 2016)

Aktivitas Enzim
(unit/mL)
0.3518
0.5129
0.0049

Pada percobaan ini dilakukan uji aktivitas enzim glukoamilase.Uji

aktivitas enzim dilakukan untuk mengetahui sejauh mana enzim dapat bekerja
optimum. Untuk pengukuran aktivitas enzim -amilase terhadap hidrolisis pati
dilakukan dengan terlebih dahulu membuat kurva standar glukosa dengan variasi
konsentrasi yang bertujuan untuk mengetahui konsentrasi glukosa sebenarnya,
sehingga dapat digunakan untuk perhitungan aktivitas enzim.
Uji aktivitas enzim glukoamilase ini dilakukan dengan karakterisasi pH
6,9 dan 4,5. Secara umum perlakuan uji aktivitas pada berbagai karakterisasi pH
dan suhu ini adalah sama. Reagen DNS digunakan untuk mengukur kadar glukosa
yang dihasilkan dari hidrolisis pati oleh enzim. Pengukuran serapan glukosa
dilakukan secara spektrofotometri pada panjang gelombang 550 nm. Serapan yang
diperoleh kemudian diplotkan dalam persamaan kurva standar glukosa untuk
menghitung kadar glukosa yang dihasilkan. Kadar glukosa yang diperoleh
kemudian digunakan untuk menghitung besarnya aktivitas enzim glukoamilase.
Berdasarkan hasil pengamatan pada tabel 3 untuk dapat dilihat bahwa nilai
aktivitas enzim dari beberapa penambahan konsentrasi substrat menunjukaan hasil
aktivitas enzim ini mempunyai hasil yang berbeda beda. Sama halnya dengan
pengujian aktivitas pada enzim amylase, enzim gluoamilase ini juga seharusnya
semakin tinggi nilai konsentrasi substrat yang ditambahkan maka aktivitas enzim
semakin bertambah. Namun hasil pengamatan menunjukkan bahwa tingkat
aktivitas enzim terbesar terdapat pada konsentrasi substrat 0,4 ml hal tersebut
menunjukkan bahwa substrat sudah berada dalam suasana jenuh dimana substrat
tersebut tidak dapat lagi melakukan aktivitas untuk dapat mengubah amilum
menjadi glukosa Sehingga pada konsentrasi substrat 0,6 ml tidak lagi berpengaruh
terhadap kecepatan aktivitas enzim dan tidak menghasilkan produk karena V telah
mencapai maksimum (Vm).
Hubungan antara konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim dapat
dihitung dengan menggunakan perhitungan pengenceran. Selain itu, hal ini
mampu dibuktikan dengan keberadaan grafik sebagai penunjang data hasil
praktikum dalam membandingkan efektivitas enzim alfa amylase dan enzim
glukoamilase.
Perhitungan menentukan konsentrasi akhir substrat pada volume 0,2 mL:

V1 . M1 = V2 . M2
0,2 mL . 0,45mg/mL = 1 mL . M2
M2 = 0,09 mg / mL
Tabel 4. Hubungan Aktivitas Enzim dan Konsentrasi Substrat
M2 (mg/mL)
0.09
0.18
0.27

Aktivitas Enzim Amilase

(unit/mL)
24.3079
12.1539
8.1025

Aktivitas Enzim
Glukoamilase (unit/mL)
0.3518
0.5129
0.0049

(Sumber: Dokumentasi Pribadi, 2016)

Aktivitas Enzim Amilase

30
24.31
20
Aktivitas Enzim

12.15

10
0
0.09

0.18

8.1

Amilase

0.27

Konsentrasi (mg/mL)

Gambar 2. Grafik Aktivitas Enzim Amilase

(Sumber: Dokumentasi Pribadi, 2016)

Hubungan antara peningkatan konsentrasi substrat amilum semakin

mengalami penurunan terhadap aktivitas enzim yang dicapai. Hal tersebut
menunjukan bahwa substrat dalam sampel telah mengalami kejenuhan pada
tingkat volume sebesar 0,2 mL. Semakin meningkat volume substrat, aktivitas
enzim semakin menurun. Hal tersebut juga menunjukan bahwa substrat amilum
yang digunakan dalam sampel mampu menghambat kerja enzim jika telah
mengalami fase jenuh.

Aktivitas Enzim Glukoamilase

0.6
0.35
0.4

0.51
Glukoamilase

Aktivitas Enzim 0.2

0
0.09

0
0.18

0.27

Konsentrasi (mg/mL)

Gambar 3. Grafik Aktivitas Enzim Glukoamilase

(Sumber: Dokumentasi Pribadi, 2016)

Sedangkan hubungan antara peningkatan konsentrasi substrat amilum

mengalami penurunan setelah mencapai volume 0,4 mL. Hal tersebut menunjukan
bahwa kecepatan maksimum yang mampu dicapai oleh enzim glukoamilase
berada pada penambahan volume substrat 0,4 mL. Jika terjadi penambahan
berlebih dari volume substrat maka aktivitas enzim glukoamilase akan mengalami
penurunan yang signifikan.
Jika pH mendekati netral maka nilai aktivitas enzim untuk mengubah
amilum menjadi monosakarida tersebut semakin besar. Namun hal tersebut
tergantung pada karakteristik kimia enzim yang digunakan. Dalam prakikum ini
digunakan enzim -amilase dan enzim glukoamilase yang memiliki karakteristik
dapat tumbuh optimum pada pH mendekati netral.

VI.

KESIMPULAN DAN SARAN

6.1 Kesimpulan
Berdasarkan hasil pengamatan serta pembahasan yang telah dijelaskan pada
bab sebelumnya maka dapat disimpulkan bahwa:
1. Volume amilum dengan buffer pospat penambahan 0,2 mL menunjukan
aktivitas enzim amylase telah mencapai kecepatan maksimum yaitu
24,3079 mg/mL sehingga adanya penambahan substrat pada volume 0,4
dan 0,6 tidak mempengaruhi laju kecepatan bahkan cenderung menurun
karena substrat mampu menghambat kerja enzim.
2. Volume amilum dengan buffer asetat penambahan 0,4 mL menunjukan
aktivitas enzim glukoamilase telah mencapai kecepatan maksimum yaitu
0,5129 mg/mL sehingga adanya penambahan substrat pada volume 0,6
tidak mempengaruhi laju kecepatan bahkan cenderung menurun karena
substrat mampu menghambat kerja enzim, sedangkan pada penambahan
volume 0,2 mL enzim belum bekerja secara maksimal (masih tersisa
substrat).

6.2 Saran
Sebaiknya praktikan membaca diktat yang diberikan, jika materi tidak
yang dipahami oleh praktikan dapat ditanyakan ke pada asisten dosen. Sebaiknya
peralatan praktikum yang akan digunakan dipersiapkan sebelumnya agar
praktikum dapat berlangsung cepat dan efisien. Sebaiknya menggunakan alat yang
sesuai dalam praktikum untuk mengurangi hasil praktikum.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim.
2013.
Aktivitas
Enzim
Amilase.
Available
at
repository.ipb.ac.id/bitstream/handle/123456789/3760/ (diakses tanggal 30
April 2016)
Colby. 1985. Biochemistry: A Synopsis. California: Lange Medical Publications.
Fahmi. 2012. Peranan Enzim Amilase Dalam Pencernaan, Kesehatan, Industri dan
Keilmuwan.
Available
at
kickfahmi.blogspot.co.id/2012/05/enzimamilase.html (diakses tanggal 30 April 2016)
Sadikin, Mohamad. 2012. Biokimia Enzim. Jakarta: Widya Medika.
Yamin.2010. Pengaruh Konsentrasi Substrat, pH, dan Suhu Terhadapp Aktivitas
Enzim. Kendari. Universitas Haluoleo.