Anda di halaman 1dari 16

MAKALAH

PRAKTIKUM BIOKIMIA

PENGARUH MODIFIER DAN


PENINGKATAN KADAR ENZIM PADA
REAKSI ENZIMATIK

KELOMPOK

4
KELAS

:F

DIAN MARLINA

( 201310410311020 )

SUSI MELINDAH

( 201310410311052 )

NELLY AGUSTIN

( 201310410311086 )

NANI YUNIAWATI ( 201310410311196 )

TIM DOSEN :
Dra. Uswathun Chasanah, M. Kes., Apt
Raditya Weka Nugraheni, S.Farm., Apt

PROGRAM STUDI FARMASI


FAKULTAS ILMU KESEHATAN
UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH MALANG
2016

KATA PENGANTAR
Assalamualaikum Wr.Wb
Puji syukur saya panjatkan kepada Allah SWT yang telah melimpahkan Rahmat,
Hidayah, dan Karunia-Nya sehingga kami dapat menyelesaikan penyusunan Laporan
Akhir Praktikum Biokimia tanpa ada kendala suatu apapun. Sholawat serta salam
senantiasa tercurahkan kepada Nabi Muhammad SAW yang telah membawa kita dari
zaman jahiliyah hingga zaman yang terang benderang seperti sekarang ini.
Seperti halnya manusia yang tidak sempurna di mata manusia lain ataupun di mata
Allah SWT, penyusunan makalah ini tidak terlepas dari kesalahan penulisan dan
penyajiannya mengingat akan keterbatasan kemampuan yang kami miliki. Untuk itu
kami selalu mengharapkan kritik dan saran yang bersifat membangun dari pembaca demi
penyempurnaan makalah ini. Akhir kata semoga makalah ini dapat memberi manfaat
untuk kita semua. Amin
Wassalamualaikum Wr.Wb

Malang, 19 Maret 2016

Penulis

DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR............................................................................................................................i
DAFTAR ISI.........................................................................................................................................ii
BAB I PENDAHULUAN.....................................................................................................................1
A. TUJUAN PRAKTIKUM.......................................................................1
B. TINJAUN PUSTAKA...........................................................................1
C. PRINSIP REAKSI BIOKIMIA................................................................4
D. PROSEDUR PRAKTIKUM....................................................................5
E. HASIL...........................................................................................7
BAB II PEMBAHASAN.....................................................................................................................10
BABA III PENUTUP..........................................................................................................................12
A. KESIMPULAN................................................................................12
B. PERTANYAAN DAN JAWABAN............................................................12
DAFTAR PUSTAKA..........................................................................................................................14

ii

BAB I PENDAHULUAN
A. TUJUAN PRAKTIKUM
Mengetahui pengaruh perubahan suhu terhadap kinerja enzim yang terkandung dalam
saliva.
B. TINJAUN PUSTAKA
Enzim adalah molekul biopolimer yang tersusun dari serangkaian asam amino dalam
komposisi dan susunan rantai yang teratur dan tetap. Enzim memegang peranan penting dalam
berbagai reaksi di dalam sel. Sebagai protein, enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup
untuk mengkatalisis reaksi, antara lain konversi energi dan metabolisme pertahanan sel. Amilase
mempunyai kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen Molekul pati yang
merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1,4- dan
alfa-l,6-glikosida. Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masingmasing enzim diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di
samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin
dan lain-lain.
Enzim dibagi dalam enam golongan besar oleh Commision on Enzymes of the
International Union of Biochemistry. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana
enzim memegang peranan Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah
diantaranya holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim
adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim
yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal
dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam
larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga
mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya
merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat
yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Poedjiadi 2006).
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kecepatan reaksi suatu enzimatis yaitu:
Konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat masing1

masing dapat merupakan pembatas. Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk
satu kompleks sementara. Jadi, laju reaksi bergantung kepada jumlah benturan yang terjadi
antara substrat dan enzim. Makin tinggi konsentrasi dari enzim maka kecepatan reaksi makin
cepat pula, semua ini terjadi karena banyaknya enzim yang telah memecah substrst menaji suatu
produk. Dengan ketentuan lain, yaitu konsentrasi enzim berlebihan maka kecepatan reaksinya
akan lurus/tidak terjadi keneikan atau penurunan kecapatan reaksi. Hal ini disebabkan karena
substrat telah terikat semua pada masing-masing enzim serta ada enzim yang tidak mengikat
substrat.
Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan dalam aktivitas biologis.
Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas. Dalam jumlah yang
sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi
penyimpangan hasil reaksinya. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena panas, asam dan basa
kuat, pelarut organik atau apa saja yang bisa menyebabkan denaturasi protein. Enzim dinyatakan
mempunyai sifat yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu (Girinda 1990).
Modifier = modulator = efektor (bahan yang dapat mengubah aktivitas enzim). Bahan
tersebut terbagi menjadi 2 yaitu senyawa organik dan senyawa anorganik.
1. Senyawa anorganik terbagi: Modifier positif: koenzim dan metabolit allosteric.
Modifier negatif: inhibitor reversible dan irresible.
2. Senyawa organik (logam) terbagi: Modifier positif: Fe, Mn, Cu, Ca, Zn. Dalam jumlah
sedikit logam ini berfungsi sebagai kofaktor. Modifier negatif: logam berat seperti Hg,
Ag, Pb.

Progress Curve

Terlihat

grafik/kerja

enzim

tanpa penambahan

inhibitor

(garis

merah)

dapat

menghasilkan produk

lebih

banyak

daripada

yang

ditambah inhibitor

(garis biru). Hal ini

disebabkan karena

enzim telah mengikat inhibitor sehingga tidak dapat mengikat substrat.

Enzim merupakan katalis yang sangat selektif. Tidak seperti kebanyakan katalis yang
digunakan dalam bidang kimia sintetik, enzime bersifat spesifik baik bagi tipe reaksi yang
dikatalisis maupun substrat atau substrat-substrat yang berhubungan erat. Modifier adalah
senyawa lain yang dapat meningkatkan atau malah dapat menurunkan kinerja dari enzime.
Modifier yang dapat mempercepat kinerja enzime disebut dengan aktivator, sedaangkan yang
menghambat kinerja enzime disebut dengan inhibitor. Apabila enzime berikatan dengan
modifier, kerja enzime tersebut dapat terhambat atau bahakan tidak berjalan sama sekali yang
dikarenakan rusaknya struktur tiga dimensi enzime yang disebut dengan denaturasi. Pengertian
Inhibitor sendiri adalah molekul yang berinteraksi dalam berbagai cara dengan enzime untuk
mencegah kerja enzime dengan model yang normal. Ada beberapa jenis inhibitor yaitun nonspesifik, irreversible, reverrsible kompetitif dan non-kompetitif. Racun dan obat-obatan termasuk
contoh inhibitor enzim. Inhibitor enzim sendiri dibedakan dua jenis yaitu yang menghasilkan
efek inaktifasi enzim secara irreversible dan reverrsible. Inhibitor irreversible biasanya
menyebabkan inaktivasi, bersifat irreversible, inhibitor sulit dilepaskan dari enzim dan
modifikasi kovalen pada struktur enzime. Inhibitor reverrsible dapat dibedakan menjadi dua
kategori utama yaitu, inhibitor kompetitif dan non-kompetitif.
Inhibitor
Enzime

Tidak
spesif
k

Denatur
asi

spesif
k

Irreversib
el

reverrsib
el

Kompetiti
f
NonKompetitif
Alosterik

Asam dan Basa


Temperatur
Alkohol
Logam berat
Agen Pereduksi

1. Inhibitor Kompetitif
Merupakan komponen molekul yang secara struktur kimianya dan geometrinya sama
dengan substrat. Inhibitor berkompetisi pada sisi aktif yang sama seperti molekul substrat.
Inhibitor bisa berinteraksi dengan enzim pada sisi aktif, tetapi reaksi menjadi tidak
berjalan.n Inhibitor seperti tongkat pada enzim dan mencegah molekul substrat lain
3

berinteraksi dengan enzim. Inhibisi secara kompetitif biasanya bersifat reverrsible jika
molekul substrat cukup tersedia untuk menggantikan posisi inhibitor pada sisi aktif.
2. Inhibitor Non-kompetitif
Inhibitor Non-kompetitif dan substrat dapat berikatan dengan enzime pada waktu yang
sama, karena tidak berikatan dengan sisi aktif. Kompleks EI dan EIS keduanya secara
enzimatik tidak aktif. Karene inhibitor tidak dapat bekerja dari enzim oleh konsentrasi
substrat yang tinggi (kebalikan dengan inhibitor kompetitif). Inhibitor non-kompetitif
merupakan senyawa yang membentuk ikatan kovalen dengan kuat dengan enzime sehingga
tidak dapat digantikan dengan penambahan substart secara berlebih. Dengan demikian,
inhibisi non-kompetitif bersifat irreversibel. Jika inhibisi terletak pada tempat yang jauh dari
sisi aktif disebut dengan inhibisi aloesterik.
3. Inhibitor Unkompetitif
Inhibitor tidak berikatan dengan enzime bebas tetapi hanya kompleks ES. Komplek EIS
yang terbentuk secara enzimatik tidak aktif.
C. PRINSIP REAKSI BIOKIMIA

Gambar 1. Struktur Polimer Amilosa


Pati secara alami terdapat pada tumbuhan dan berfungsi untuk penyimpanan energi dalam
bentuk polimer glukosa. Pada perlakuan dengan kondisi asam ataupun dengan bantuan enzim,
pati dapat tehidrolisis menjadi dextrin (campuran dari polisakarida dengan titik lebur rendah,
tersusun atas 3-8 unit glukosa), maltose, dan akhirnya D-glukose. Keberadaan pati dalam
makanan dapat dideteksi dengan larutan I2. Larutan akan berubah warna menjadi biru-hitam bila
mengandung pati.
/Pati + I2 warna biru-hitam

D. PROSEDUR PRAKTIKUM

3A. Pengaruh Peningkatan Kadar


A.
Enzim Pada reaksi Enzimatik

Labu erlenmeyer 250 mL


Beaker glass 100 mL
Gelas ukur 25 mL, 10 mL
Tabung reaksi (6 buah)
Washing bottle
Pipet volumetric 1 mL dan 2 mL
Stopwatch

ALAT DAN BAHAN


3B. Pengaruh Modifier PAda Reaksi
ALAT
Enzimatik

Labu erlenmeyer 250 mL


Beaker glass 100 mL
Gelas ukur 25 mL, 10 mL
Tabung reaksi (6 buah)
4
Washing bottle
Pipet volumetric 1 mL
Stopwatch

B. BAHAN
3A. Pengaruh Peningkatan Kadar
Enzim Pada reaksi Enzimatik

3B. Pengaruh Modifier PAda Reaksi


Enzimatik

Larutan dapar pH 6,5


Larutan substrat
Larutan enzim (saliva)
Larutan HCl 0.05N
Larutan KI-I2
Aqua distillate

Larutan dapar pH 6,5


Larutan NaCl 0.9%
Larutan substrat
Larutan enzim (saliva)
Larutan HCl 0.05N
Larutan KI-I2
Larutan HgCl2
Aqua distillate

PELAKSANAAN
1. Kelompok dibagi menjadi 3A1, 3A2, 3B1, 3B2.
2. Pebedaan kolompok 3A1 dan 3A2 terletak pada tahap ke-5 dan 9 dan pada kelompok
3B1 dan 3B2 terletak pada tahap ke-5.
3. Siapkan 6 tabung reaksi bersih, beri masing-masing tanda 0, 5, 10, 15, 20 dan
blanko.
4. Siapkan bejana enlemeyer dan pipet volumetric.
5. Kelompok 3A1: Masukkan 15 mL larutan dapar (pH 6,5), 5 mL larutan substrat dan 6
mL aqua distillate ke dalam Enlemeyer. Goyangkan Enlemeyer beberapa detik dengan
gerakan memutar agar isinya tercampur rata.
Kelompok 3A2: Masukkan 15 mL larutan dapar (pH 6,5), 5 mL larutan substrat dan 5
mL aqua distillate ke dalam Enlemeyer. Goyangkan Enlemeyer beberapa detik dengan
gerakan memutar agar isinya tercampur rata.
Kelompok 3B1: Masukkan 15 mL larutan dapar (pH 6,5), 5 mL larutan substrat dan 6
mL larutan NaCl 0,09% ke dalam Erlenmeyer. Goyangkan Enlemeyer beberapa detik
dengan gerakan memutar agar isinya tercampur rata.
Kelompok 3A2: Masukkan 15 mL larutan dapar (pH 6,5), 5 mL larutan substrat dan 6
mL aqua distillate dan 5 tetes HgCl2 (dengan pipet karet-awas HgCl2 adalah zat
beracun) ke dalam Enlemeyer. Goyangkan Enlemeyer beberapa detik dengan gerakan
memutar agar isinya tercampur rata.
6. Isilah masing-masing tabung reaksi dengan 10 mL larutan HCL 0,05 N

7. Ambil pipet 1 mL campuran larutan dari labu enlemeyer dan masukkan kedalam
tabung reaksi yang bertanda 0, campurlah isinya dengan beberapa kali membalikkan
tabung yang disumbat ibu jari tangan.
8. Siapkan stopwatch.
9. Kelompok 3A1: Pipetlah 1 mL enzim dan tambahkan kedalam campuran larutan yang
berada di dalam Enlemeyer. Jalanakan stopwaatch tepat pada saat enzim dimasukkan
kedalam Enlemeyer. Goyangkan Enlemeyer beberapa detik dengan gerakan memutar
agar enzim tercampur rata didalam larutan. Setelah itu enlemeyer jangan digoyangkan
lagi. (diamkan diatas meja).
Kelompok 3A2: Pipetlah 2 mL enzim dan tambahkan kedalam campuran larutan yang
berada di dalam Enlemeyer. Jalanakan stopwaatch tepat pada saat enzim dimasukkan
kedalam Enlemeyer. Goyangkan Enlemeyeer beberapa detik dengan gerakan memutar
agar enzim tercampur rata didalam larutan. Setelah itu Enlemeyer jangan digoyangkan
lagi. (diamkan diatas meja).
Kelompok 3B1 dan 3B2: Pipetlah 1 mL enzim dan tambahkan kedalam campuran
larutan yang berada di dalam Enlemeyer. Jalanakan stopwaatch tepat pada saat enzim
dimasukkan kedalam Enlemeyer. Goyangkan Enlemeyer beberapa detik dengan
gerakan memutar agar enzim tercampur rata didalam larutan. Setelah itu enlemeyer
jangan digoyangkan lagi. (diamkan diatas meja).
10. Kira-kira setengah menit menjelang menit ke-5 ambillah dengan pipet 1 mL larutan
labu Erlenmeyer, dan tepat pada menit ke-5 masukkan cairan dalam pipet tersebut
kedalam tabung reaksi bertanda 5, campurlah isi dengan beberapa kali membalikkan
tabung yang disumbat ibujari tangan.
11. Lakukan kembali prosedur seperti di atas sekitar menit ke-10, 15, dan 20 masukkan
cairan 1 mL yang di pipet ke dalam tabung reaksi yang bertanda 10, 15, dan 20,
mencampurkannya dengan membalikkan tabung reaksi yang disumbat ibujari tangan.
12. Blanko kelompok 3A1, 3A2 dan 3B2: dipipet 1 mL campuran (15 mL larutan dapar
pH 6,5 + 11 mL aqua distillate) masukkakn ke dalam tabung reaksi yang bertanda
blanko. Campur isi dengan membalik tabung yang disumbat ibujari tangan.
Blanko kelompok 3B2: dipipet 1 mL campuran (2 mL NaCl 0,09% + 2 mL aqua
distillate) masukkan ke dalam tabung reaksi yang bertanda blanko. Campur isi dengan
membalik tabung yang disumbat ibujari tangan.
13. Setelah semua selesai, tambahkan 1 mL larutan KI-I2 ke dalam masing-masing tabung
reaksi. Campur merata dengan membalikan beberapa kali tanbung reaksi yang
disumbat ibujari tangan.
14. Kira-kira 5 menit setelah penambahan KI-I2, bacalah absorbance larutan dalam
masing-masing tabung reaksi dengan spektrofotometer pada panjang gelombang 620
nm.
15. Dari nilai absorbance yang terbaca, hitunglah % substrat yang tercerna pada menit ke0, 5, 10, 15, dan 20dengan rumus :

Presentaase substrat yang dicerna pada menit ke t=

Keterangan :

ATt
ATo

: absorbance larutan pada menit ke t


: absorbance larutan pada menit ke 0

16. Runutlah nilai % substrat yang dicerna pada ordinat grafik menghubungkannya
dengan lama berlangsung reaksi (T) pada absisnya. Kurva yang terbentuk disebut
progress curve.
17. Bandingkan kinerja enzim pada percobaan yang dilakukan kelompok 3A1, 3A2, 3B1,
3B2.
E. HASIL

HASIL SPEKTOFOTOMETER 620 nm

Menit ke

Absorbansi

K * ABS

1,480

1,4803

1,367

1,3668

10

1,288

1,2880

15

1,237

1,2367

20

1,195

1,1948

PERHITUNGAN % SUBSTRAT YANG TERCERNA

Menit ke- 0

=
= 0%

Menit ke- 5

= 7,64%
Menit ke- 10 =
= 12,97%
Menit ke- 15 =
= 16,42%
Menit ke- 20 =
= 19.26 %
Data % Substrat Semua Kelompok
Menit keKelompok

10

15

20

% substrat yang dicerna


1

(3A1)

-25.78

-22.71

-37.65

-29.42

(3A2)

9.21

29.11

67.10

84.29

(3B1)

-9.98

72.67

98.14

101.49

(3B2)

7.64

12.97

16.42

19.26

(3A1)

-8.76

-7.00

-8.18

-1.22

(3A2)

22.50

72.60

94.97

98.37

(3B1)

4.12

61.93

89.58

97.50

(3B2)

5.51

17.76

2.76

19.22

(3A2)

58.88

62.42

94.37

10 (3B2)

1.43

3.27

8.63

6.25

11 (3B1)

5.53

30.33

78.92

92.01

GAMBAR HASIL PRAKTIKUM

Sebelum penambahan KI-I2

Setelah penambahan KI-I2

GRAFIK DATA
Rata-rata % subsrat yang dicerna pada masing-masing kelompok
Menit ke-

Kelompok

10

15

20

% Substrat yang Dicerna


3A1

-17,27

-14,86

-22,92

-15,32

3A2

11,24

53,53

74,83

92,34

3B1

-0,11

54,98

88,88

97

3B2

4,86

11,33

9.27

14,91

BAB II PEMBAHASAN
Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan dalam aktivitas biologis.
Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas. Dalam jumlah yang
sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi
penyimpangan hasil reaksinya. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena panas, asam dan basa
9

kuat, pelarut organik atau apa saja yang bisa menyebabkan denaturasi protein. Enzim dinyatakan
mempunyai sifat yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu.
Pada paktikum kali bertujuan untuk mengetahui pengaruh modifier dan peningkatan
kadar enzim terhadap reaksi enzimatik. Modifier adalah senyawa lain yang dapat meningkatkan
atau malah dapat menurunkan kinerja dari enzime. Modifier yang dapat mempercepat kinerja
enzime disebut dengan aktivator, sedaangkan yang menghambat kinerja enzime disebut dengan
inhibitor. Apabila enzime berikatan dengan modifier, kerja enzime tersebut dapat terhambat atau
bahakan tidak berjalan sama sekali yang dikarenakan rusaknya struktur tiga dimensi enzime yang
disebut dengan denaturasi. Hasil praktikum atara kelompok 3B1 dengan kelompok 3B2 yang
membedakan adalah pada kelompok 3B1 menggunakan aktivotor yaitu NaCl 0,09% sebanyak 6
mL yang memberikan hasil presentase substrat meningkat pada menit ke-20 sebesar 97%. Hal ini
disebabkan karena fungsi dari activator itu sendiri untuk mempercepat kinerja enzim. NaCl
merupakan activator berupa senyawa anorganik yang berikatan secara kovalen dengan enzim.
Pada kelompok 3B2 mengunakan inhibitor yaitu HgCl2 sebanyak 5 tetes yeng memberikan hasil
presentase substrat tidak maksimal. Hal ini disebabkan karena fungsi dari inhibitor dapat
menghambat altivitas enzim dengan cara menyerang sisi aktif enzim sehingga enzim tidak dapat
berikatan dengan substratnya.
Pada peningkatan kadar enzim semakin tinggi konsentrasi dari enzim maka kecepatan
reaksi makin cepat pula, semua ini terjadi karena banyaknya enzim yang telah memecah substrst
menajadi suatu produk. Dengan ketentuan lain, yaitu konsentrasi enzim berlebihan maka
kecepatan reaksinya akan lurus/tidak terjadi keneikan atau penurunan kecapatan reaksi. Hal ini
disebabkan karena substrat telah terikat semua pada masing-masing enzim serta ada enzim yang
tidak mengikat substrat. Hasil praktikum pada kelompok 3A1 dan 3A2 yang membedakan adalah
jumlah aqua distillate dengan enzim yang digunakan. Pada kelompok 3A1 menggunakan aqua
distillate sebanyak 6 mL dengan enzim sebanyak 1 mL yang memberikan hasil presentase
substrat sebesar 15,32% pada menit ke-20. Sedangkat pada kelompok 3A2 menggunakan aqua
distillate sebanyak 5 mL dengan enzim sebanyak 2 mL yang memeberikan hasil presentase
substar sebesar 92,34% pada menit ke-20. Hal ini dapat disimpulkan bahwa enzim dapat
digunakan untuk membantu mempercepat terjadinya reaksi kimiawi (katalisator reaksi kimia)
sehingga saat enzim diberikan dalam jumlah yang banyak, proses reaksi kimiawi pun akan

10

terjadi lebih cepat. dan hasil yang diperoleh sesuai dengan teori bahwa semakin banyak enzim
yang diberikan, semakin cepat pula terjadi reaksi kimiawi.

BABA III PENUTUP


A. KESIMPULAN
Dari hasil praktikum tentang pengaruh modifier dan peningkatan kadar enzim pada reaksi
enzimatik dapat disimpulkan bahwa:

11

1. Activator dapat mempercepat kinerja enzim. NaCl merupakan activator berupa


senyawa anorganik yang berikatan secara kovalen dengan enzim sehingga dapat
membantu kinerja enzim.
2. Inhibitor (HgCl2) dapat menghambat altivitas enzim dengan cara menyerang sisi aktif
enzim sehingga enzim tidak dapat berikatan dengan substratnya.
3. Semakin tinggi konsentrasi dari enzim maka kecepatan reaksi makin cepat pula,
semua ini terjadi karena banyaknya enzim yang telah memecah substrst menajadi
suatu produk

B. PERTANYAAN DAN JAWABAN


1. Secara teori, bagaimana pengaruh peningkatan kadar substrat terhadap laju reaksi
enzimatik?
Jawab:
Peningkatan konsentrasi akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatik. Dapat dikatakan
bahwa kecepatan reaksi enzimatik berbanding lurus dengan konsentrasi enzim. Makin
besar konsentrasi enzim, reaksi makin cepat (Hafiz Soewoto, 2000). Agar berjalan
otimum, makan perbandingan jumlah antara enzim dan substrat harus sesuai. Jika enzim
terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada
substrat yang tak terkatalisis. Semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat. Namun,
jika jumlah substrat sediti, kerja enzim juga berubah.
2. Bagaimana pengaruh modifier terhadap reaksi enzimatik?
Jawab:
Modifier sangat berpengaruh terhadap reaksi enzimatik karena modifier dapat membantu
mengaktifkan enzim dan ada juga yang menghambat kerja enzim. Modifier dibagi 2,
yaitu modifier positif dan modifier negatif. Modifier positif yaitu senyawa yang dapat
membantu mengaktifkan kerja enzim. Enzim yang semula tidak aktif dapat menjadi aktif
dan bekerja mengkatalisis subtrat dengan penambahan modifier tersebut. Salah satu
contoh modifier positif adalah NaCl. Sedangkan modifier negatif adalah senyawa yang
bekerja sebagai penghambat (inhibitor) enzim. Inhibitor tersebut ada yang besifat
kompetitif dan non kompetitif. Inhibitor kompetitif yaitu inhibitor yang bersaing dengan
substrat untuk medapatkan sisi aktif enzim. Inhibitor non kompetitif yaitu molekul
penghambat yang kerjanya melekatkan diri pada sisi enzim sehingga bentuk enzim
berubah dan enzim tidak berfungsi.

12

DAFTAR PUSTAKA
Martosuharsono, Soeharsono. 1985. Biokimia jilid I. Yogyakarta: Gadjahmada University Press.
Poedjadi, Anna dan F M Titin Supriyanti. 2006. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : UI-Press
Sasmitamihardja, Dardjat. 1996. Fisiologi Tumbuhan. Bandung : FMIPA ITB
Soewoto, Hafiz, dkk. 2000. Biokimia Eksperimen Laboratorium.Jakarta: Widya Medika.

13