Anda di halaman 1dari 12

Sintesis Asam Amino

A. Aspartat dan Asparagin


Aspartat merupakan anggota pertama dari keluarga aspartat asam amino, berasal dari
oksaloasetat dalam reaksi transaminasi.

Enzim yang mengkatalisis reaksi ini adalah aspartat transaminase . Aspartat


transaminase (AST) (juga dikenal sebagai glutamat oksaloasetat transaminase, atau GOT),
yang paling aktif dari aminotransferase, dan ditemukan di sebagian besar sel. Karena Isozim
AST terjadi baik di mitokondria dan sitoplasma, reaksinya reversible. Aktivitas enzim ini
secara signifikan mempengaruhi aliran karbon dan nitrogen dalam sel. (Trudy McKee.2004)
Keluarga aspartat juga mengandung asparagin, lisin, metionin, dan treonin. Treonin
berkontribusi pada jalur reaksi dimana isoleusin disintesis. Asparagin, amida dari aspartat,
tidak terbentuk langsung dari aspartat dan NH4+. (Trudy McKee.2004)
Asparagin disintesis oleh ATP dari nitrogen amida glutamin dalam reaksi yang
dikatalisasi oleh asparagin sintetase. Dalam beberapa bakteri, asparagin sintetase
mengkatalisis pembentukan asparagin dari aspartat menggunakan amonia daripada glutamat
sebagai sumber dari kelompok amida. Reaksi ini mirip dengan reaksi yang dikatalis oleh
glutamine sintetase. Dalam beberapa kasus, asparagin sintetase dapat menggunakan salah
amonia atau glutamat sebagai substrat. (Horton.2006)

B. Lisin, Metionin, dan Threonine


Aspartat adalah komponen awal dari lisin, metionin, treonin dan. tahap ini dikatalis oleh
aspartat semialdehid dehidrogenase. Kedua enzim terdapat dalam bakteri, protista, jamur, dan
tanaman tetapi tidak ditemukan pada hewan. Akibatnya, hewan tidak dapat mensintesis lisin,
metionin, dan treonin. (Horton.2006)

(Horton.2006)
C. Alanin, Valin, Leusin, dan Isoleusin
Keluarga piruvat terdiri dari alanin, valin, leucine, dan isoleucine. Alanine disintesis
dari piruvat dalam satu langkah:

(Trudy McKee.2004)
Piruvat bergabung dengan -ketobutyrate melalui serangkaian tiga reaksi yang
mengarah ke rantai bercabang antara -keto--methylvalerate. Kompleks ini kemudian
dikonversi ke isoleusin dalam reaksi transaminasi. Enzim yang menjadi katalis sintesis keto--methylvalerate

juga

mengkatalisis

sintesis

dari-ketoisovalerate

dengan

menggabungkan dua molekul piruvat daripada satu molekul piruvat dan satu molekul ketobutyrate. -Ketoisovalerate diubah langsung ke valin oleh valin transaminase. Enzim
yang sama yang mengkatalis sintesis isoleusin dari -keto--methylvalerate
(Horton.2006)
Valine dan isoleusin disintesis paralel dengan empat enzim yang sama. Sintesis valin
diawali dengan kondensasi piruvat dengan hidroksietil - TPP ( produk dekarboksilasi dari
piruvat tiamin pirofosfat ).Produk -acetolactate kemudian dikurangi untuk membentuk ,dihydroxyisovalerate diikuti oleh dehidrasi - ketoisovalerate . Valin diproduksi dalam reaksi
transaminasi berikutnya.
Sintesis isoleusin juga melibatkan hidroksietil - TPP , yang mengembun dengan ketobutyrate untuk membentuk - aceto - - hidroksibutirat . ( - Ketobutyrate berasal dari
reaksi deaminasi L - treonin dengan katalis treonin deaminase . ) , - Dihydroxy -methylvalerate , berkurangnya produk - aceto - - hidroksibutirat , dan hilangnya molekul
H2O , maka terbentuklah -keto--methylvalerat . isoleusin kemudian dihasilkan selama
reaksi transaminasi . Langkah pertama dari biosintesis leusin dari - ketoisovalerate , asetil CoA
menyumbangkan dua unit karbon . Leusin terbentuk setelah isomerisasi , pengurangan , dan transaminasi .
(Trudy McKee.2004)

D. Glutamat , Glutamin , Arginin , dan Prolin


Keluarga glutamat meliputi glutamate,glutamin, prolin, dan arginin. Seperti
dijelaskan, -ketoglutarat mungkin dikonversi menjadi glutamat oleh aminasi reduktif dan
oleh reaksi transaminasi melibatkan sejumlah asam amino. Meskipun kontribusi relatif dari
reaksi sintesis glutamat bervariasi dengan jenis sel dan kondisi metabolisme, transaminasi
memainkan peran utama dalam kebanyakan sintesis molekul glutamat dalam sel eukariotik.
Selain sebagai komponen protein dan sebagai prekursor untuk asam amino lainnya, glutamat
juga digunakan dalam sistem saraf pusat sebagai neurotransmitter rangsang. (Trudy
McKee.2004)
Pengubahan glutamat menjadi glutamin, dikatalisis oleh glutamin sintase, yang
berlangsung di sejumlah jaringan mamalia (hati, otak, ginjal, otot, dan usus). BCAA ( rantai
cabang asam amino) merupakan sumber penting dari gugus amino dalam sintesis glutamine.
Gugus amino BCAA mungkin digunakan terutama untuk sintesis asam amino nonesensial.
Selain perannya dalam sintesis protein, glutamine adalah pendonor gugus amino dalam
berbagai reaksi biosintesis (misalnya, purin, pirimidin, dan sintesis gula amino) dan sebagai
bentuk penyimpanan dan transportasi yang aman dari NH4+ .
(Trudy McKee.2004)

Prolin merupakan turunan glutamat. -glutamyl fosfat direduksi menjadi glutamat-ysemialdehid. enzim yang mengkatalisis fosforilasi glutamat (-glutamil kinase) diatur oleh
umpan balik negatif inhibisi oleh prolin. Siklus glutamat--semialdehid spontan membentuk
-pyrroline-5-karboksilat. Reduktase -pyrroline-5-karboksilat mengkatalisis reduksi pyrroline-5-karboksilat membentuk prolin. interkonversi -pyrroline-5-karboksilat dan prolin
dapat bertindak sebagai shuttle mekanisme untuk mentransfer kekurangan ekivalen yang
berasal dari jalur fosfat pentosa ke dalam mitokondria. Prolin juga dapat disintesis dari
ornithine, pada siklus urea. (Trudy McKee.2004)

(Horton.2006)
E. Serine, Glycine, and Cysteine
Tiga asam-serin, glisin, dan amino sistein-berasal dari glikolitik / gluconeogenic 3fosfogliserat. Serin disintesis dari 3 -phosphoglycerate dalam tiga langkah. Pertama,
substituen hidroksil sekunder 3-fosfogliserat dioksidasi menjadi kelompok keto, membentuk
3-phosphohydroxypyruvate. Senyawa ini mengalami transaminasi dengan glutamat untuk
membentuk 3-phosphoserine dan -ketoglutarat. Akhirnya, 3 - phosphoserine dihidrolisis
untuk memberikan serin dan Pi. (Horton.2006)
Serin merupakan sumber utama dari glisin melalui reaksi reversibel yang dikatalisasi
oleh serin hydroxymethyltransferase . Dalam mitokondria tanaman dan bakteri, aliran fluks
reaksi ini adalah menuju serin yang menyediakan rute ke serin yang berbeda atau yang lain.

Reaksi Serin hydroxymethyltransferase membutuhkan dua kofaktor: PLP gugus prostetik dan
kosubstrat tetrahydrofolate. (Horton.2006)
Pada sebagian besar spesies, biosintesis sistein dari serin terjadi dalam dua langkah
Pertama, gugus asetil dari asetil CoA ditransfer ke substituen b-hidroksil serin, membentuk
O-acetylserine. Selanjutnya, digantikan oleh kelompok sulfide asetat untuk membentuk
sistein. (Horton.2006)

Serin adalah sumber utama dari glisin. Jumlah yang lebih kecil dari glisin dapat
diturunkan dari kolin. Sintesis glisin dari kolin terdiri dari dehydrogenations dan serangkaian
dimethylations. Glisin bertindak sebagai penghambat neurotransmitter dalam sistem saraf
pusat. Ketika pemancar neuro penghambatan mengikat reseptor sel saraf, yang biasanya
terkait dengan saluran klorida, membran menjadi hiper-terpolarisasi dikarenakan membran
lebih negatif dalam neuron terpolarisasi daripada di neuron yang sedang istirahat. (Trudy
McKee.2004)

Sintesis sistein adalah komponen utama dari metabolisme belerang. Kerangka karbon
sistein berasal dari serin.

Hewan tidak memiliki jalur biosintesis sistein yang normal. Namun demikian, sistein
masih dapat disintesis pada hewan sebagai produk sampingan degradasi metionin. Dalam
langkah pertama, serin mengembun dengan homosistein, senyawa antara dalam biosintesis
metionin. Produk dari reaksi kondensasi, cystathionine, dibelah menjadi ketobutyrate dan
sistein. (Horton.2006)

F. Fenilalanin , Tirosin , dan Triptofan

Keluarga aromatic asam amino meliputi fenilalanin, triptofan dan tirosin. Kunci
penjelasan dari jalur sintesis asam amino aromatik adalah dari beberapa pengamatan bakteri
dengan mutasi gen tunggal yang membutuhkan sebanyak lima senyawa untuk pertumbuhan :
fenilalanin , tirosin , triptofan , p - hydroxybenzoate , dan p - aminobenzoate . Senyawa ini
semuanya mengandung cincin aromatik . ketidakmampuan mutan tumbuh tanpa senyawa ini
akan dibatalkan pada saat shikimate tersedia. Hal ini menunjukkan bahwa metabolit ini
merupakan perantara dalam biosintesis semua senyawa aromatik. Chorismate , turunan dari
shikimate , adalah cabang dalam sintesis asam amino aromatik . Jalur untuk shikimate dan
chorismate dimulai dengan kondensasi fosfoenolpiruvat dan erythrose 4 - fosfat untuk
membentuk tujuh turunan gula karbon dan Pi. Jalur dari shikimate ke chorismate melibatkan
fosforilasi shikimate , penambahan gugus asetil dari fosfoenolpiruvat , dan defosforilasi.
Hewan tidak memiliki enzim dari jalur chorismate . Mereka tidak dapat mensintesis
chorismate dan , akibatnya , tidak dapat mensintesis salah satu asam amino aromatik .
(Horton.2006)

Dalam sintesis fenilalanin pada E. coli, chorismate bifunctional dehydratase mutaseprephenate mengkatalisis penataan chorismate untuk menghasilkan prephenate, suatu
senyawa yang sangat reaktif. Selanjutnya, enzim mengkatalisis penghapusan ion hidroksida
dan CO2 dari prephenate untuk membentuk sepenuhnya aromatic phenylpyruvate produk,
yang kemudian ditransaminasi untuk fenilalanin. Sebuah chorismate bifunctional mutaseprephenate dehidrogenase yang mirip mempercepat pembentukan prephenate dan kemudian
4-hydroxyphenylpyruvate di cabang tirosin. Dan mengalami transaminasi perantara untuk
membentuk tirosin. Beberapa bakteri dan beberapa tanaman mengikuti jalur yang sama dari

chorismate ke fenilalanin dan tirosin sebagai E. coli meskipun mutase chorismate dan
dehydratase prephenate atau kegiatan dehidrogenase prephenate berada di rantai polipeptida
terpisah.
Beberapa bakteri lain menggunakan jalur alternatif di mana prephenate pertama
ditransaminasi

dan kemudian dekarboksilasi. Biosintesis triptofan dari chorismate

membutuhkan lima enzim. Langkah pertama, nitrogen amida glutamin ditransfer ke


chorismate; eliminasi dari gugus hidroksil dan piruvat bagian yang berdekatan dari
chorismate menghasilkan aromatik senyawa anthranilate . (Horton.2006)

Anthranilate menerima phosphoribosyl dari PRPP. Penataan ulang dari ribosa,


dekarboksilasi, dan cincin tertutup yang menghasilkan indole gliserol fosfat. (Horton.2006)

Dua reaksi akhir dari biosintesis triptofan dikatalisis oleh tryptophan synthase. Dalam
beberapa organisme , dua domain katalitik independen sintase tryptophan terdapat pada rantai
polipeptida tunggal . Pada organisme lain , enzim terdiri dari dua jenis subunit dalam tetramer
22 . Subunit alfa atau domain mengkatalisis pembelahan indole gliserol fosfat menjadi
gliseraldehida 3 - fosfat dan indole . Subunit beta atau domain mengkatalis kondensasi indole
dan serin dalam reaksi yang memerlukan PLP sebagai kofaktor . Indole yang dihasilkan
dalam reaksi, dikatalis oleh alfa subunit tetramers 22 kemudian disalurkan atau ditransfer
langsung ke situs aktif dari subunit . Ketika struktur tiga dimensi dari sintase triptofan dari
Salmonella typhimurium ( organisme sintase triptofan yang memiliki struktur oligomer
22 ) ditentukan dengan kristalografi sinar-X , ditemukan sebuah terowongan tempat
bergabungnya situs aktif dan . Diameter terowongan sesuai dengan dimensi molekul
indole , jadi bagian dari indole yang melalui terowongan akan menjelaskan mengapa indole
tidak berdifusi.

(Horton.2006)

G. Histidin
10 langkah biosintesis histidin pada bakteri diawali dengan kondensasi antara cincin
pirimidin dengan turunan ribosa , phosphoribosyl pirofosfat (PRPP) . Pada reaksi
berikutnya ,enam bagian dari cincin adenin dibelah, dan glutamine akan memberikan atom
nitrogen yang dimasukkan melalui tahap siklisasi ke cincin produk imidazol , imidazole
gliserol fosfat. Sebagian besar atom karbon dan nitrogen dari ATP yang dibebaskan sebagai
aminoimidazole carboxamide ribonucleotide, dalam biosintesis purin (Bagian 18.1).
Metabolit ini kemudian dapat didaur ulang menjadi ATP. Imidazole gliserol fosfat mengalami
dehidrasi, transaminasi oleh glutamat, penghapusan hidrolitik dari fosfat, dan oksidasi dari
tingkat alkohol primer dengan asam karboksilat dalam dua langkah berurutan, membentuk
histidin. (Horton.2006)

DAFTAR PUSTAKA

Horton,Robert.2006.Principle of Biochemistry.
McKee,McKee.2004.Biochemistry : The Molecular Basis Of Life , 3rd edition. Mc Graw
Hill.New York

Anda mungkin juga menyukai