Federico Rivadeneira

CAPÍTULO I
Introducción a la célula

COMPONENTES QUÍMICOS DE LA CÉLULA

El 99% del peso de la célula está compuesto por C, H, O, N, S y P mientras que el 70% del peso de la
misma es H2O.

INTERACCIÓN ESPECÍFICA EN MACROMOLÉCULAS

Una cadena macromolecular está unida entre sus constituyentes por medio de enlaces covalentes.
La información determinada por la secuencia de estos y la disposición tridimensional de la misma no solo
depende la misma macromolécula sino también de su asociación con otras macromoléculas mediante
enlaces de tipo no covalente. Estos enlaces pueden ser iónicos, de hidrógeno o interacciones de Van der
Waals.

 Enlaces iónicos: Entre moléculas o átomos cargados o parcialmente cargados.

.
=

Donde D es la constante dieléctrica cuyo valor es 1 para el vacío y 80 para el H2O

PROTEÍNAS: CONFORMACIÓN Y FUNCIONES

Como sabemos, las proteínas están compuestas por aminoácidos los cuales poseen
un carbono central denominado Ca al cual está unido un grupo amino, un grupo carboxilo y
una cadena lateral R. Las propiedades químicas de los aminoácidos dependen de esta
cadena lateral. Las proteínas, pueden a su vez, ser sencillas o conjugadas. Las sencillas
solamente producen aminoácidos mediante hidrólisis, sin embargo las conjugadas dan
más productos. Estos grupos componentes de las proteínas se denominan grupos
prostéticos cuando están fuertemente asociados a la misma.

Las proteínas además poseen diversos niveles de organización:

Primario: Constituido por la secuencia lineal de aminoácidos que se encuentra

bajo un estricto control genético.

Secundario: Constituido por la conformación que adopta la cadena

polipeptídica, estas pueden ser:

1. Cadenas desplegadas o extendidas: Las fuerzas dentro de la cadena

son mínimas, dando la posibilidad de establecer cadenas desplegadas
antiparalelas mediante enlaces de hidrógeno entre el amino y el carboxilo.
2. Alfa hélice: Enrollada hacia la derecha con 3,6 aminoácidos por vuelta. La estabilidad de la
misma se debe a enlaces de hidrógeno dentro de la molécula donde todo hidrógeno de los
enlaces peptídico participan del mismo siendo la cantidad de enlaces de hidrógeno de tres a
cuatro por cada vuelta. Mientras que también se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre el

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hidrógeno unido al átomo de nitrógeno del enlace peptídico y el

átomo de oxígeno carbonílico del cuarto aminoácido del lado
amino terminal de el enlace peptídico.
3. Hoja plegada beta que consiste en una disposición en zigzag de
las cadenas polipeptídicas y paralelas entre sí formando planos
sucesivos. Se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre los
segmentos adyacentes de la cadena. Es también importante
notar que los grupos R salen y entran alternadamente del plano
como se puede ver en la vista de costado. A su vez, la orientación
de las cadenas puede ser paralela o antiparalela.

Terciario: Es la forma que toma la molécula como resultado de las

interacciones de la cadena polipeptídica.

Cuaternario: Referido al ensamblaje entre dos o más cadenas entre sí mediante enlaces no
covalentes.

CATÁLISIS Y CINÉTICA ENZIMÁTICA

Las enzimas son catalizadores biológicos que permiten un aumento de velocidad en la síntesis y
degradación de compuestos químicos. Una propiedad importante de ellas es que son capaces de reconocer
la molécula (enantiómeros) sustrato.

La función como dijimos, es aumentar la velocidad de reacción; esto ocurre mediante la formación
del complejo enzima-sustrato que provoca una disminución de la energía de activación de la reacción debido
a que el complejo hace que el sustrato se oriente adecuadamente para que ocurra la reacción.

También podemos aplicar las mismas leyes en el caso de una reacción enzimática por lo que
podemos decir que la velocidad de reacción a volumen constante es:

[ ]
= = [ ]

Esto nos puede conducir a ensayos cinéticos in vitro que nos pueden proporcionar datos acerca de
una posible condición patológica o ensayos in vivo que nos pueden develar una vía metabólica. También
mediante la introducción del concepto “complejo enzima-sustrato” podemos analizar el progreso de la
reacción en una gráfica de velocidad de la reacción en función de la concentración del sustrato. De esto
podemos concluir que a bajas concentraciones de sustrato, la relación V( [S]) es lineal, sin embargo, una vez
que la concentración aumenta considerablemente la relación comienza
a ser constante debido a que todos los sitios activos de la enzima se
encuentran ocupados. La reacción consta de dos pasos, el primero y
más rápido es la formación del complejo y el segundo, más lento y
determinante de la velocidad es en el que el complejo se convierte en
producto.

[ ]
=
+[ ]

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Km es la constante de Michaelis-Menten y tenemos que cuando Km = [S] entonces V = ½ Vmax.

REACCIÓN ENZIMÁTICA
Efecto del pH: El pH es un parámetro importante de las reacciones de catálisis biológica debido a que
las moléculas contienen grupos ácidos o básicos que son afectados por el pH modificando también los
valores de Km.

Efecto de la temperatura: La temperatura aumenta la velocidad de estas reacciones, excepto que la

energía de activación sea cercana a cero.

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Existen tres niveles básicos de control de esta que pueden ser: 1) regulando su actividad; 2)
regulando su síntesis y 3) su degradación.

METABOLISMO
El metabolismo celular constituye el conjunto de reacciones que ocurren en la misma, el cual lo
podemos dividir en diversas vías metabólicas que pueden ser tanto catabólicas como anabólicas.

REGULACIÓN METABÓLICA
El flujo de metabolitos a través de una vía puede ser controlado mediante el control enzimático el
cual puede dividirse en tres tipos de mecanismos

1. Cooperatividad y efectos alostéricos: La cooperatividad está

mediada por enzimas generalmente compuestas por dos o
más cadenas polipeptídicas o por más de una enzima que se
encuentran en el inicio de una vía enzimática y poseen como
característica notable el hecho de que su actividad
corresponda a una gráfica sigmoidea más que a una
parabólica. Estas enzimas se encuentran sujetas a la
regulación alostérica, la cual consiste en la unión de un
compuesto diferente al sustrato en un sitio distinto de la enzima al sitio activo que tiene como
función ejercer efectos positivos o negativos sobre el complejo enzima-sustrato.
2. Regulación por retroalimentación: Actúa mediante activadores o inhibidores enzimáticos que
forman parte de la vía como productos de cualquier segmento de la misma.
3. Modificaciones covalentes reversibles o irreversibles: La misma puede influir en la actividad
enzimática en si misma o en la afinidad por su sustrato. Ya sea mediante la fosforilación –
defosforilación mediante ATP y quinasas o fosfatasas (Ser/Thr).