TECNOLOGIA DE

ALIMENTOS

PROF.º ABRAHÃO LIMEIRA DE OLIVEIRA

NUTRICIONISTA
 ENZIMAS

Também chamadas de ênzimos ou diástases, são

proteínas que apresentam a extraordinária
capacidade de catalisar reações químicas.

A descoberta das enzimas data do século XIX,

quando se iniciavam os estudos sobre a digestão dos
alimentos.
Os trabalhos de purificação de enzimas começaram
depois de 1920. A primeira enzima a ser cristalizada
foi a urease, em 1926, por Summer.

Hoje, mais de cem enzimas já foram obtidas sob

forma cristalina, e mais de quinhentas têm sido
relativamente bem purificadas.
 COENZIMAS E GRUPO PROSTÉTICO

As coenzimas são substâncias orgânicas, de baixo

peso molecular que não fazem parte da molécula
enzimática, mas cooperam com a enzima
propriamente dita na catálise das reações químicas.

Obs.: Existe, contudo, uma classe de substâncias

semelhantes às coenzimas que se acha firmemente
ligada à molécula da enzima, chamada grupo
prostético. O seu modo de atuar é bastante
semelhante ao da coenzima.
 ATIVAÇÃO E INIBIÇÃO DE ENZIMAS

Existem substâncias ativadoras necessárias para a

ocorrência de certas reações enzimáticas. As
coenzimas, grupos prostéticos e substâncias
ativadoras formam os chamados cofatores
enzimáticos.

Existem ainda substâncias inibidoras que diminuem

ou eliminam a atividade das enzimas.
 CARACTERÍSTICAS DAS ENZIMAS

A especificidade é uma característica importante das

enzimas, isto é, determinada enzima só aceita como
substrato determinada(s) substância(s).

Pode-se ter a exoenzima e a endoenzima, conforme

sua esfera de atividade seja fora ou dentro da célula
que a produziu.
A velocidade de uma reação enzimática é
influênciada pela concentração do substrato, pH,
concentração da enzima, temperatura e presença de
ativadores ou inibidores.

E + S  ES  E + P

Onde: E = enzima; S = Substrato; ES = Complexo

enzima substrato; P = Produto
Toda enzima possui um “centro ativo”, local onde se
processam as reações químicas. Acredita-se que os
aminoácidos que constituem o centro ativo formam
na superfície da enzima uma espécie de “orifício”, ao
qual o substrato pode ajustar-se.

O orifício, por sua vez, deve possuir um formato

definido, que acomode algumas moléculas, como os
substratos e os inibidores, mas rejeite outras
espécies de moléculas e impeça-as de entrar em
contato ativo com a enzima.
 CLASSIFICAÇÃO

As enzimas, à medida que foram sendo identificadas,

receberam nomes que o investigador lhes atribuía,
sem que houvesse a preocupação de uma
sistematização.

Observava-se, muitas vezes, tão-somente o sufixo

Ase, como indicativo de uma enzima.

Entretanto, restaram ainda algumas enzimas cujos

nomes, consagrados pelo uso, nem mesmo essa regra
observaram.
Numa tentativa de sistematização, uma comissão da
União Internacional de Bioquímica estabeleceu as
normas da nomenclatura enzimática em 1964 (IUB,
1965).

Ela é feita de tal maneira que, à sua leitura, se pode saber

quais os substratos envolvidos e qual a reação que se
passa.

Entretanto, a substituição dos nomes triviais pelos

oficiais, esses mais complexos do que aqueles, somente
se dará com o tempo, na prática diária.
As enzimas são classificadas em seis grupos:

1. Oxidoredutases
2. Trasferases
3. Hidrolases
4. Liases
5. Isomerases
6. Ligases ou Sintetases

Obs.: Cada um desses grupos é subdividido em

subgrupos.
 ENZIMAS NA TECNOLOGIA DE ALIMENTOS

Na tecnologia de alimentos, as enzimas são muito

importantes e sua obtenção para diversas finalidades
poderá ser feita a partir de microrganismos, vegetais
superiores ou animais.

Muitas enzimas são indesejáveis no alimento e, por isso,

devem ser inativadas. A inativação de enzimas pelo calor
é largamente utilizada na industria alimentícia,
recebendo tal tratamento o nome de blanching, ou
branqueamento térmico.

Algumas enzimas importantes em tecnologia de

alimentos são:
 AMILASES

São enzimas que atuam sobre a ligação de polímeros

da glucose (glucans) como amido, glicogênio etc.,
transformando-os em moléculas de menor peso
molécular.

São enzimas que podem ser obtidas por

microrganismos, mas normalmente o são através do
malte (cevada ou outro cereal germinado), sendo
importantes na fabricação de bebidas obtidas a partir
de cereais e na panificação.
 INVERTASES

São enzimas que atuam sobre a sacarose, transformando-

a em uma mistura de açúcares redutores (glucose e
frutose).

As leveduras caracterizam-se por possuírem essas

enzimas e são utilizadas na fermentação alcoólica ou
produção industrial de invertases.

A atividade dessas enzimas pode ser determinada por

polarimetria, formação de grupos redutores e um método
que utiliza glucose-oxidase.
 LACTASE

A lactase (b-galactosidase) ataca a lactose,

transformando-a em glucose e galactose.

Apresenta importância porque esse açúcar do leite,

de poder adoçante baixo, pode ser transformado em
açúcares com poder adoçante bem maior.

Serve também para reduzir o teor de lactose em

leites para fins dietéticos.
 ENZIMAS PÉCTICAS

As enzimas pécticas têm sido relativamente bem

estudadas por causa da sua importância na indústria
de alimentos.

Elas são utilizadas para facilitar a filtração e

clarificação de sucos de frutas (maçã e uva) e na
produção de pectinas de baixa metoxilação ou ácidos
galacturônicos.
Elas são indesejáveis quando podem ocasionar o
excessivo amolecimento (abrandamento) de muitas
frutas e hortaliças, na formação de precipitados nos
sucos de laranja e tomate e na diminuição da
consistência da massa de tomate.
 ENZIMAS PROTEOLÍTICAS

PAPAÍNA

É uma das enzimas proteolíticas mais utilizadas no

amolecimento de carnes, no tratamento de cerveja
para evitar formação de precipitado e como auxiliar
de digestão.

É extraída do látex do mamoeiro (Carica papaya) daí

recebendo o seu nome.
RENINA OU QUIMOSINA

É encontrada no estômago (quarto estômago) de

bezerros e já foi sua principal fonte de obtenção. É
talvez a enzima proteolítica de maior utilização,
principalmente na elaboração de queijos, em que é
veiculada pelo coalho.

Hoje em dia, a sua obtenção a partir de microrganismos

é uma realidade e é o método mais empregado.
FICINA

BROMELINA

PEPSINA

TRIPSINA; QUIMOTRIPSINA

CARBOXIPEPTIDASE; AMINOPEPTIDASE
 GLUCOSE-OXIDASE

É uma enzima obtida principalmente de Aspergillus

niger, que oxida a glucose para ácido glucônico, com a
produção de água oxigenada.

Comercialmente, a glucose-oxidase é utilizada na

remoção de traços de glucose e de oxigênio. A enzima
catalase deve ser incluída para decompor a água
oxigenada, produto da reação.

A glucose-oxidase pode também ser utilizada

analiticamente na determinação de glucose.
 PEROXIDASE

É uma enzima que catalisa reações do tipo:

AH + H2O2  AOH + H2O

Em que AH pode ser um fenol, ácido ascórbico etc.

Pelo fato de ser facilmente determinada e por ser uma

das enzimas mais resistentes ao calor, a peroxidase é
utilizada como indicação de blanching em muitos
produtos, principalmente vegetais a serem
congelados.
 CATALASE

Assim como a peroxidase, é uma enzima que contém

o núcleo ferro-porfirina. A mais conhecida das
reações da catalase envolve uma oxidação-redução
bimolecular, em que uma molécula de H2O2 é
oxidada para o O2 e a outra é reduzida para H2O.

2H2O2  2H2O + O2

Tambem pode ser usada como indicadora do

processo de branqueamento.
 POLIFENOL-OXIDASES

São enzimas responsáveis pelo escurecimento

enzimático em muitos produtos por exposição de sua
estrutura ao ar do ambiente.

A polifenol-oxidase tem duas diferentes atividades

catalíticas, ambas envolvendo oxigênio. Elas são
chamadas de atividades cresolase e catecolase.
 LIPOXIDASE

A lipoxidase ou lipoxigenase catalisa a oxidação de

ácidos graxos poliinsaturados, por oxigênio molecular.
Entre esses ácidos, estão o linoléico, o linolênico e o
araquidônico. São importantes por gerarem produtos
rançosos e destruírem ácidos graxos essenciais.

É utilizada em panificação para proteger a farinha, já

que os hidroperóxidos formados podem oxidar
pigmentos (carotenóides e clorofilas), formando
produtos incolores.
OBRIGADO !!