Enzim

Kompetensi Dasar :

Mendeskripsikan fungsi enzim dalam

proses metabolisme
 Pendahuluan
• Enzim merupakan senyawa organik
bermolekul besar yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi metabolisme di
dalam tubuh tanpa mempengaruhi
keseimbangan reaksi.
• Enzim: protein yang bertindak sebagai
biokatalisator
• Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak
berubah baik sebelum dan sesudah reaksi
• Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari
enzim
 Lokasi Enzim
• Lokasi berhubungan dengan fungsi
• Contoh:
– Enzim ribosom: berperan pada sintesis protein
– Enzim mitokondrial: berperan pada pengadaan
energi atau reaksi-reaksi oksidasi
 Sifat-sifat Katalisator
• Ikut bereaksi
• Mempercepat reaksi dan tercapainya
keseimbangan
• Pada akhir reaksi didapat kembali dalam
bentuk semula.
 Cara Kerja katalisator
• Menurunkan energi aktivasi
• E aktivasi: jumlah E yang diperlukan untuk
membawa semua molekul dalam satu mole
suatu bahan pada suatu suhu tertentu dari
keadaan awal menuju keadaan transisi
• Keadaan transisi: kemungkinan terbentuk dan
terputusnya ikatan kimia sangat besar
 Katalisator
• Organik • Inorganik
– Spesifik – Non spesifik
– Tak tahan panas – Tahan panas
– Menurunkan Ea:lebih – Menurunkan Ea
besar – Contoh: logam, OH-, H+
– Contoh: enzim
 Spesifisitas Enzim
• Absolut: hanya dapat bereaksi dengan satu
substrat.
– Contoh: glukokinase
• Relatif: dapat bereaksi dengan beberapa
senyawa yang sejenis
– Contoh: heksokinase
 Tata nama enzim
• Enzim diberi nama sesuai dengan nama
substrat dan reaksi yang dikatalis
• Biasanya ditambah akhiran ase
• Enzim dibagi menjadi 7 golongan besar
No Klas/Gol Tipe reaksi
1 Oksidoreduktase Memisahkan dan menambahkan elektron atau
(nitrat reduktase) hidrogen
2 Transferase Memindahkan gugus senyawa kimia
(kinase)
3 Hidrolase Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan
(protease, lipase, air
amilase)
4 Liase (fumerase) Membentuk ikatan rangkap dengan
melepaskan satu gugus kimia
5 Isomerase Mengkatalisir perubahan isomer
(epimerase)
6 Ligase/sintetase Menggabungkan dua molekul yang disertai
(tiokinase) dengan hidrolisis ATP
7 Polimerase Menggabungkan monomer-monomer sehingga
terbentuk polimer
 Susunan enzim
• Komponen utama enzim adalah protein
• Protein yang sifatnya fungsional, bukan
struktural
• Tidak semua protein bertindak sebagai enzim
 Katalitik enzim
• = sisi aktif enzim
• Tempat pengikatan substrat atau proses
katalisis berlangsung
• Dua gugus:
– Gugus pengikat
– Gugus reaktif
• Memiliki struktur 3 dimensi, umumnya
berbentuk celah
 Kesesuaian Bentuk Enzim-Substrat
• Fisher = lock and key theory: kesesuaian
bentuk telah ada sebelumnya
• Koshland = induced fit theory: kesesuaian
bentuk awalnya belum ada. Pengikatan
substrat menyebabkan perubahan konformasi
enzim
 protein Enzim protein
sederhana

Enzim
Enzim konjugasi

Protein +
bukan protein
Bukan protein =
Protein = apoenzim gugus prostetik

Organik = koenzim Anorganik = kofaktor

 Kofaktor
• Senyawa lain bukan protein yang diperlukan
oleh enzim agar dapat melaksanakan fungsi
katalitiknya
• Klasifikasi :
– Logam = kofaktor logam
– Senyawa organik non protein = Koenzim
• Komplek enzim-koenzim = Holoenzim
• Jika Koenzim lepas, enzim jadi inaktif =
Apoenzim
 Koenzim
• Ikatan enzim-koenzim
– Kovalen : koenzim = gugus prostetik. Contoh: Biositin pada
enzim asetil-KoA karboksilase
– Nonkovalen: koenzim = kosubstrat
• Contoh:
– TPP (tiamin pirofosfat = vitamin B1)
– FAD (flavin adenin dinukleotida = vitamin B2)
– NAD (nikotinamid adenin dinukleotida)
– Biositin (pembawa gugus CO2)
– Koenzim A (pembawa gugus asil R-COO-).
– Sitokrom : sitokrom a, b, a3, b6, c dan f
– ATP
 Kosubstrat
• Perubahan kimianya mengimbangi substrat.
Cth: Glukosa + ATP Glukosa 6 P + ADP
• Perubahan kimia koenzim sering mempunyai
arti fisiologik yang lebih penting.
Cth: NADH + H+ + Asam piruvat NAD+ + Asam
laktat. Tujuan utama untuk reaksi ini adalah untuk
menghasilkan NAD+ bukan asam laktat.
 Proenzim = Zymogen
• Enzim yang diproduksi dalam bentuk inaktif
• Tujuan:
– Melindungi tubuh dari autodigesti
– Melayani kebutuhan enzim tertentu dengan cepat
• Contoh:
– pepsinogen Pepsin
– Tripsinogen Tripsin
– Kimotripsinogen kimotripsin
 Sifat enzim
• Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
• Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di
tempat yang lain diluar tempat sintesisnya
(eksoenzim)
• Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar,
bersifat hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam
maupun basa
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor
yang menyebabkan denaturasi protein
misalnya suhu, pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat
aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam
jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa
merubah keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi,
struktur enzim tetap baik sebelum maupun
setelah reaksi berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik
• Suhu optimum 30°C, minimum 0°C, maksimum 40°C
• Logam, memacu aktifitas enzim : Mg, Mn, Fe
• Logam berat, menghambat aktivitas enzim : Pb, Cu,
Zn, Ag
• pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi asam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi
basa)
• Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula
mula memacu aktifitas nzim, tetapi kemudian
menghambat karena penumpukan produk (feed back
effect)
• Air memacu aktifitas enzim
• Vitamin memacu aktifitas enzim
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe
:
1. Kompetitif : zat penghambat mempunyai struktur
yang mirip dengan substrat sehingga dapat
bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi
kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk
bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back
effect)
2. Non Kompetitif : zat penghambat menyebabkan
struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak
cocok lagi dengan substrat
• Spesifik : hanya cocok untuk satu macam
substrat saja atau sekelompok kecil substrat
yang susunannya hampir sama dan fungsinya
sama
TERIMA KASIH