FISIOLOGI HEWAN AIR

( hemoglobin )

Disusun oleh:

BOY DWIKYARTO
230110090054

PERIKANAN A

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN

UNIVERSITAS PADJADJARAN
JATINANGOR
2010
 HEMOGLOBIN
Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam
sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke
seluruh tubuh,[1] pada mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin juga pengusung
karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh.
Molekul hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme,
suatu molekul organik dengan satu atom besi.

Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit

menurun yang disebut hemoglobinopati, di antaranya yang paling sering ditemui
adalah anemia sel sabit dan talasemia

STRUKTUR

Hemoglobin (Mr 64500, disingkat Hb) merupakan molekul bulat dengan

diameter 5,5 nm yang ditemukan pada sel darah merah, dengan fungsi utamanya
untuk mentransport oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh.
Molekul HbA (hemoglobin manusia dewasa, A = adult) berisi dua rantai (masing-
masing 141 residu) dan dua rantai (masing-masing 146 residu) (Gambar 3).
Molekul HbA umumnya tersusun sebagai. Terdapat tipe lain hemoglobin orang
dewasa, sekitar 2% hemoglobin manusia merupakan HbA2 yang terdiri dari
rantai sebagai pengganti rantai. Meskipun konfigurasi tiga dimensi mioglobin dan
rantai, dari hemoglobin sangat mirip , urutan asam aminonya mempunyai
beberapa perbedaan dan identik pada posisi 27. Perbandingan dari belasan
spesies menunjukkan ada sembilan variasi residu asam amino. Beberapa variasi
residu langsung berpengaruh pada sisi ikat oksigennya, yang distabilkan oleh
peptida -heliks.

Struktur Hemoglobin, protein ini terdiri dari empat sub unit, dinyatakan sebagai
α dan β. Masing-masing unit berisi gugus heme yang mengikat oksigen secara
reversibel (McKee T dan McKee JR, 2004)
Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan
gugus prostetik yang disebut heme. Gugus heme yang menyebabkan darah
berwarna merah. Gugus heme terdiri dari komponen anorganik dan pusat atom
besi. Komponen organik yang disebut protoporfirin terbentuk dari empat cincin
pirol yang dihubungkan oleh jembatan metena membentuk cincin tetrapirol.

FUNGSI HEMOGLOBIN

Hemoglobin  berfungsi sebagai pengikat oksigen. Pada sebagian hewan tak

bertulang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil, oksigen langsung
meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut
secara bebas. Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif
dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata.
Hemosianin, yang berwarna biru, mengandung tembaga, dan digunakan oleh
hewan crustaceae. Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna
hijau muda, biru, atau kuning oranye). Hemoglobin adalah suatu zat yang
memberikan warna merah sel darah merah. Hemoglobin terdiri dari 4 molekul
zat besi (heme), 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul rantai globin beta.
Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh gen
globin alpha dan beta
 EFEK ROOT DAN EFEK BOHR

EFEK ROOT

Efek Root didefinisikan sebagai penurunan kadar oksigen dalam darah, pada
level O2 atmosfer, pada saat pH darah menurun. Root efek hanya ditemukan di
ikan teleost [dengan pengecualian Amia calva] dan level Hb, efek root dipikirkan
secara berlebih sebagai efek Bohr. Dasar lengkap tentang efek Root yang tersisa
masih belum terpecahkan. Secara pisiologi, Efek root implikasi yang sangat
berbeda untuk transportasi gas dibandingkan efek Bohr. Efek Root dikarenakan
angka kecepatan O2 dari Hb ke mata dan sirip. Dengan demikian, karakteristik
Hb dan bentuk sistem laju dalam ikan teleost membentuk perkalian O2 yang
tidak ada bandingnya di kerajaan bintang dan mampu membagkitkan tekanan
darah hampir 20 kali yang ditemukan dalam arteri darah.

Ini adalah penelitian dari 56 generasi ikan amazon, yang pertama diindinkasikan
bahwa efek root ialah korelasi yang terbaik dengan presentase dari koroid
dibandingkan dengan sirip. Efek Root efek terbesar diobservasi dengan spesies
ini dengan kedua retia. Tidak nyata hubungan antara presentase Root efek dan
jumlah Hb, level aktifitas, toleransi hypoxia, level presentase habitat tropikal,
Pada umumnya, efek Root tidak ada atau sangat kecil pada Gymotodea dan
Siliroidea, sama pada ikan penghirup udara. Efek Root telah didemostrasikan
sekurang-kurang pada 2 ikan penghirup udara. A Gigas dan H. Unitaenatus.
Karena Ikan penghirup udara ini tipikalnya mempunyai lebih tinggi darah PCO2
dan pH rendah dibandingkan Penghirup air, ini telah diusulkan pada wal tahun
1931 bahwa ikan penghirup udara akan memiliki Hb relatif tidak sensitif
dibandingkan pHnya. Dengan demikian tidak diharapkan untuk memiliki efek
Root. Unruk kebanyak bagian, pada kasus ini. Untuk Gigas dan H. Unitaenaitus,
presentase efek Root telah dikomfirmasi dalam hemolizates pada pH = 5,5. Pada
penelitian lainnya. Nyata bahwa efek Root pada hemolyzates dari Gigas tidak
diteliti sebelum pH menurun dibawah 6,2 tidak seperti terjadi pada Vivo dimana
sel darah merah beristirahat pada pH 7,22 ± 0,02. Dengan demikian tidak heran
bahwa ikan penghirup udara memiliki efek Root. Disajikan tidak diperbaikan O2
pada insang atau ABO pada di vivo. Seharusnya ditandai bahwa presentase efek
Root pada ikan penghirup udara ini yang telah dikonfirmasi pada tidak adanya
organik pospat yang merawat pontensial terhadap efek Root dan pengningkatan
pH.

Pada beberapa hewan, kapasitas pengangkutan oksigen darah berkurang ketika

pH diturunkan, menghasilkan kurva mengikat oksigen dengan Hill-koefisien Ini
yang disebut efek Root dapat kita pada ikan, untuk menciptakan parsial oksigen
besar tekanan lokal, misalnya dalam berenang kandung kemih.

EFEK BOHR

Efek Bohr ialah pengaruh Karbon dioksida terhadap kurva oksigen terlarut dari
darah. Pergeseran kurva ke sebelah kanan berarti suatu pengurangan dalam
afinitas dari hemoglobin untuk oksigen.

Efek Bohr ialah sifat dari hemoglobin yang pertama kali digambarkan oleh
psikologis Denmark Christian Bohr pada 1904, yang menyatakan bahwa dalam
persentasi karbon dioksida, keafinitasan oksigen untuk pigmen respirasi disosiasi,
yaitu hemoglobin; karena efek bohr, peningkatan level karbon dioksida dalam
darah atau penunrunan pH menyebabkan hemoglobin bergabung dengan
oksigen dengan afinitas lemah.

Efek fasilitas transport oksigen seperti hemoglobin membungkus oksigen di

dalam paru-paru, tetapi kemudian melepaskan ke jaringan-jaringan yang paling
membutuhkan oksigen. Ketika jaringan tersebut metabolismnya meningkatan.
Produksi karbon dioksidanyapun meningkat. Karbon dioksida dengan cepat
dijadikan molekul bikarbonat dan proton asam oleh enzim karbonik anhydrase
CO2+ H2O Gagal bereaksi

H+ + HCO3−

Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun dan juga meningkatkan oksigen

terlarut dari hemoglobin, memperbolehkan jaringan tersebut memperoleh
oksigen yang cukup sesuai kebutuhannya.

hemoglobin, molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah,
mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. Namun CO2 yang diangkut
hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. Ia bergabung
dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. Namun, karena efek
alosterik pada molekul hemoglobin, pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen
yang dapat diikat. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena
peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam
traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Sebaliknya, peningkatan
tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen
dari hemoglobin, dikenal sebagai efek bohr.

Efek Bohr ditemukan oleh C. Bohr (1855-1911), Efek ini memfasilitasi

transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru, tetapi
kemudian melepaskan dalam jaringan, khususnya di jaringan yang sebagian
besar membutuhkan oksigen. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat,
produksi karbon dioksida meningkat. Karbon dioksida dengan cepat diubah
menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase

CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3-

Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun, sehingga meningkatkan disosiasi

oksigen dari hemoglobin ke jaringan, sehingga memungkinkan jaringan untuk
mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan
pHdarah).

KURVA DISOSIASI

Kurva disosiasi bergeser ke kanan ketika karbon dioksida atau konsentrasi ion
hydrogen meningkat. Membuat masuk akal karena peningkatan konsentrasi
karbon dioksida dan pembuatan asam laktat terjadi ketika otot memperlukan
lebih banyak oksigen. Merubah keafinitasan oksigen hemoglobin ialah tubuh
yang cepat beradaptasi dengan masalah ini.

KURVA DISOSIASI OKSIGEN

Sifat penting darah dalam transport oksigen adalah ikatan yang reversibel
oksigen dengan Hb

Hb + O2 ↔ HbO2

Pd kons. tinggi Hb berkombinasi dgn O2 untuk membentuk Oksihemoglobin

(HbO2) dan reaksi bergeser ke kanan. Tiap atom Fe dlm mol. Hb mengikat satu
mol. O2.
Bila kita plot jmlah Oksihemoglobin yg ada pada tiap konstentrasi O2 diperoleh
kurva disosiasi oksigen - hemoglobin

Hb + O2 HbO2

Hemoglobin Oksigen Oksihemoglobin

Kurva disosiasi oksigen pada ikan berhubungan dengan aktivitasnya. Pada ikan
yang aktif dan berenang cepat, seperti misalnya ikan tuna, dan biasanya hidup di
air yang kaya oksigen, kurva disosiasinya lebih kekanan dibandingkan ikan-ikan
lain. Afinitas oksigen yang rendah tersebut diperlukan untuk pelepasan oksigen
ke jaringan pada aktivitas metabolik tinggi.

Sebaliknya, pada ikan yang bergerak lamban dan berada di dasar perairan yang
kandungan oksigennya rendah biasanya toleran terhadap kekurangan oksigen.
Afinitas oksigen hemoglobin ikan semacam ini tinggi, kurva disosiasinya di kiri.
Karena ikan ini hidup di perairan yang miskin oksigen dan laju metaboliknya
rendah, maka kebutuhan untuk pengambilan oksigen lebih penting daripada
kebutuhan untuk melepaskan oksigen ke jaringan
Pada hewan invertebrata, Hb memiliki afinitas oksigen yang sangat tinggi dan
kurva disosiasinya terletak dipinggir kiri. Misalnya pada moluska bivalvia
Phacoides dan juga larva Chironomus, kedua spesies hewan tersebut sering
berada pada perairan yang miskin oksigen. Nampaknya bilamana oksigen sangat
tipis hemoglobin menjadi sangat penting.

Daphnia yang dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan
memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi (lihat Gambar). Daphnia yang memiliki
konsentrasi hemoglobin tinggi akan lulus hidup dalam perairan dimana Daphnia
yang konsentrasi hemoglobinyya rendah mati (Kobayashi and Hoshi, 1982). Hal
yang sama juga terjadi pada Artemia, larva Chironomus dan invertebrata lainnya.
Daphnia bila dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan
memiliki konsentrasi Hb yang meningkat tinggi. Hal ini membantu kelulusan
hidup dalam air yang kurang oksigen yang bersifat letal pada Daphnia yang Hb-
nya rendah (Kobayashi and Hoshi, 1982; Scmidt-Nielsen, 1990).

hemoglobin, molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah,
mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. Namun CO2 yang diangkut
hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. Ia bergabung
dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. Namun, karena efek
alosterik pada molekul hemoglobin, pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen
yang dapat diikat. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena
peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam
traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Sebaliknya, peningkatan
tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen
dari hemoglobin, dikenal sebagai efek bohr.

Efek Bohr ditemukan oleh C. Bohr (1855-1911), Efek ini memfasilitasi

transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru, tetapi
kemudian melepaskan dalam jaringan, khususnya di jaringan yang sebagian
besar membutuhkan oksigen. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat,
produksi karbon dioksida meningkat. Karbon dioksida dengan cepat diubah
menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase

CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3-

Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun, sehingga meningkatkan disosiasi

oksigen dari hemoglobin ke jaringan, sehingga memungkinkan jaringan untuk
mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan
pHdarah).
PERBANDINGAN EFEK BOHR DAN EFEK ROOT

Gas yang mengisi kandung kemih oksigen, dibawa oleh hemoglobin dalam darah
ikan. Pada setiap hewan sebagian besar oksigen dalam darah terikat pada
protein hemoglobin, yang berada di dalam sel-sel darah merah. Hemoglobin
pada ikan memungkinkan ikan untuk mengisi atau mengosongkan kandung
kemih yang sedang berenang. Ketika darah yang mengelilingi kandung kemih
menjadi sedikit asam hemoglobin melepaskan oksigen ke dalam kandung kemih.
Jika darah menjadi kurang asam oksigen berbentuk seperti bola oleh
hemoglobin. Respons hemoglobin untuk keasaman dapat diringkas oleh kurva
mengikat oksigen. Sebuah kurva mengikat menunjukkan bagaimana jumlah
oksigen yang terikat pada hemoglobin meningkat dengan peningkatan
konsentrasi oksigen bebas. Kurva hitam di sebelah kanan menunjukkan mengikat
oksigen ke hemoglobin dalam kondisi normal. Hemoglobin ikan dengan kandung
kemih sangat peka terhadap kondisi asam, melepaskan sekitar setengah dari
oksigen terikat bahkan pada konsentrasi oksigen tinggi. Seperti yang terlihat oleh
kurva biru ke kanan, kira-kira setengah dari oksigen dilepaskan, bahkan jika
konsentrasi oksigen bebas sangat tinggi yang disebut efek root. Hemoglobin
kebanyakan hewan, termasuk manusia, peka terhadap kondisi asam, tapi untuk
tingkat yang jauh berkurang.

Kurva merah mewakili efek bohr