Anda di halaman 1dari 45

PROTEIN

Oleh :
1.Rosyidah Syafaatur R (208331413104)
2.Arum Setyaningsih (208331413107)
3.Putri Arum Nilawati (208331413110)
4.Istiqomah (208331417386)
5.Reni Roikah (208331417389)
SINTESIS
FASE PADAT
SINTESIS PEPTIDA FASE PADAT
 Perbedaan antara sintesis peptida fase padat dengan
sintesis peptida klasik adalah sintesis ini dilakukan dari
belakang, di mulai dari atom C terminal ke atom N
terminal , dari kanan ke kiri seperti kita menulis peptida
 Sintesis peptida fase padat digunakan untuk
menggabungkan banyak asam amino
 Prinsip utama: membentuk ikatan peptida, sementara
salah satu ujungnya terikat secara kimia pada padatan
yang tak larut
PROSES SINTESIS PEPTIDA FASE PADAT

1. Pengikatan gugus karboksil pada asam amino pertama


dengan padatan khusus
2. Penggabungan asam amino pertama dengan asam amino
kedua dan seterusnya dengan terlebih dahulu melepaskan
gugus pelindung amino
3. Penghilangan padatan khusus pada peptida yang
terbentuk dengan HBr dalam CF3COOH
4. Pelindung gugus amino adalah Boc
5. Penghilangan pelindung dengan
direaksikan dengan HCl di asam asetat
6. Pengikatan asam amino setelah asam
amino pertama dibantu dengan DCC
RESIN
PENGIKATAN GUGUS KARBOKSIL PADA
ASAM AMINO PERTAMA DENGAN
PADATAN KHUSUS
PENGHILANGAN PADATAN KHUSUS PADA
PEPTIDA YANG TERBENTUK
PELINDUNG GUGUS AMINO ADALAH BOC
PENGHILANGAN PELINDUNG DENGAN
DIREAKSIKAN DENGAN HCL DI ASAM ASETAT
PENGIKATAN ASAM AMINO SETELAH ASAM
AMINO PERTAMA DIBANTU DENGAN DCC
REAKSI –
REAKSI
WARNA PADA
PROTEIN
REAKSI NINHIDRIN

 Ninhidrinberaksi dengan
protein menghasilkan
warna biru Ruhemann.
REAKSI BIURET
 Reaksi biuret uji biuret

 Uji biuret uji kimia untuk


mendeteksi adanya ikatan peptida

 larutan protein + NaOH +CuSO4


larutan berwarna ungu
REAKSI XANTHOPROTEIN
 Protein yang mengandung tirosin, fenil
alanin, dan triptofan akan menghasilkan
reaksi poisitif untuk uji Xantoprotein

 Larutan asam nitrat pekat + larutan


protein endapan putih kuning
(setelah dipanaskan).
STRUKTUR
PROTEIN
STRUKTUR PRIMER
 Struktur primer : merupakan rentetan asam-asam amino
dalam polipeptida atau rantai protein
STRUKTUR SEKUNDER
 Terdiri dari α-helix dan β-sheet
 Terjadi disebabkan interaksi antara 2 gugus yang saling
berdekatan pada struktur primer
KUMPARAN ALFA (Α-HELIX)
 1 putaran mengandung 3,6 residu asam amino
 Bentuk tidak berubah karena ada ikatan hidrogen

 Ikatan hidrogen yang terjadi = ikatan hidrogen


INTRAmolekul
 Contoh : kolagen, keratin
LEMBARAN BETA (Β-SHEET)
 Ikatan hidrogen yang terjadi antara atom H yang terikat
pada atom N dalam satu unting dengan atom O yang
terdapat pada gugus karbonil unting yang lain
 Ikatan hidrogen yang terjadi = ikatan hidrogen
ANTARmolekul
 Contoh : fibroin sutera
Struktur tersier
Struktur ini terbentuk dari lipatan komponen
struktur sekunder polipeptida bersamaan dengan
konformasi rantai samping yang membentuk
konfigurasi tiga dimensi.
Kestabilan struktur tersier ditentukan
beberapa interaksi gugus samping yang
membentuk

a. Ikatan disulfida
terjadi antara residu sistein pada salah
satu rantai dengan residu sistein lain
pada rantai lain.
b. Ikatan hidrogen
misalnya antar rantai samping residu
tirosina dengan serina
c. jembatan garam
interaksi elektrostatik yang terjadi antara dua
rantai samping yang mengion, yaitu dari
amino asam (-COOˉ) dengan rantai samping
asam amino basa (NH3+ )
d. Interaksi hidrofobik
suatu globular, rantai samping asam amino
polar mengarah keluar (kontak dengan air),
asam amino non polar mengarah ke
dalam(menghindari kontak dengan air).
Gambar 4. Struktur tersier protein
Figure 3.16 (Brown, 2002)
STRUKTUR KUARTERNER
 Tingkatan tertinggi dari hirarki strutur protein yang
terjadi lebih dari atu rantai peptida. Misalnya:
 Hemogobin: pada manusia dewasa terdiri dari 4 rantai
polipeptida yang disebut globin,yaitu 2 rantai alpha helix
identik sepanjang 141 residu asam amino dan 2
rantaibeta identik sepanjang 146 residu asam amino
PROTEIN KUARTERNER
REAKSI
PENGENDAPAN
(denaturasi
protein)
DENATURASI
PROTEIN
keadaan dimana protein terurai
menjadi struktur primernya akibat
kacaunya ikatan hidrogen
FAKKTOR-FAKTOR YANG
MENYEBABKAN DENATURASI PADA
PROTEIN
• pH
• Panas
• penambahan senyawa
kimia
MACAM DENATURASI PADA PROTEIN
• reversibel
Contohnya pada perubahan susu
menjadi asam karena perubahan pH
• irversibel

Contohnya saat memasak telur karena


perubahan temperatur
DENATURASI PROTEIN KARENA
PEMANASAN
 Panas dapat mengganggu ikatan hidrogen karena karena
panas meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan
molekul bergetar begitu cepat dan keras sehingga ikatan
terganggu
DENATURASI PADA PROTEIN AKIBAT
PENAMBAHAN ASAM
Pada penambahan asam akan mengganggu jembatan garam
yang terbentuk dari netralisasi asam dengan amina pada
rantai samping

Anda mungkin juga menyukai