Anda di halaman 1dari 21

Hemoglobin

Hemoglobin, manusia, dewasa


(heterotetramer, (αβ) 2 ) (Heterotetramer, (αβ) 2)

Struktur hemoglobin manusia. protein's α dan subunit β yang berada di


merah dan biru, dan besi yang mengandung heme kelompok dalam hijau.
Dari PDB 1GZX Proteopedia Hemoglobin

- -

Jenis protein metalloprotein, globulin


Fungsi oksigen -transportasi
Kofaktor (s) heme
- -

Gene
Name Locus Tempat
Hb-α1 HBA1 Chr. 16 p13.3
Hb-α2 HbA2 Chr. 16 p13.3
Hb-β HBB Chr. 11 p15.5

Hemoglobin ( juga dieja hemoglobin dan disingkat Hb atau Hgb) adalah besi yang
mengandung oksigen -transportasi metalloprotein dalam sel darah merah dari vertebrata
jaringan dan beberapa invertebrata . Hemoglobin dalam darah yang mengangkut oksigen dari
paru-paru atau insang ke seluruh tubuh (yaitu jaringan) di mana ia melepaskan oksigen untuk
penggunaan sel. Dalam mamalia protein membuat naik sekitar 97% dari sel darah kering's
konten merah, dan sekitar 35% dari total kandungan (termasuk air) [ rujukan? ]. Hemoglobin
memiliki kapasitas mengikat oksigen antara 1,36 dan 1,37 ml O 2 per gram hemoglobin, yang
meningkatkan total kapasitas oksigen darah seventyfold.

Hemoglobin yang terlibat dalam transportasi gas-gas lain: ia membawa beberapa tubuh
pernafasan karbon dioksida (sekitar 10% dari total) sebagai carbaminohemoglobin , di mana
CO 2 adalah terikat pada protein globin. Molekul ini juga membawa peraturan molekul
penting oksida nitrat terikat dengan protein globin tiol kelompok, melepaskannya pada saat
yang sama seperti oksigen.

Hemoglobin juga ditemukan di luar sel-sel darah merah dan garis nenek moyang mereka. Sel-
sel lain yang mengandung hemoglobin termasuk A9 yang dopaminergik neuron dalam nigra
substantia , makrofag , sel-sel alveolar , dan sel-sel mesangial di ginjal. Dalam jaringan,
hemoglobin memiliki-oksigen-menjalankan fungsi non sebagai antioksidan dan pengatur.
Hemoglobin dan molekul hemoglobin seperti juga ditemukan di banyak invertebrata, jamur,
dan tanaman. hemoglobin dapat membawa oksigen, atau mereka mungkin bertindak untuk
transportasi dan mengatur spesies lain seperti karbon dioksida, oksida nitrat, hidrogen sulfida,
dan sulfida. Varian dari molekul, yang disebut leghemoglobin , digunakan untuk mengais-
ngais oksigen, untuk menjaga dari keracunan anaerobik sistem, seperti nitrogen-fixing nodul
polongan tanaman.

Sejarah Penelitian
Pelaksanaan protein hemoglobin-oksigen ditemukan oleh Hünefeld tahun 1840. Pada tahun
1851, Otto Funke menerbitkan serangkaian artikel di mana ia menggambarkan kristal
hemoglobin tumbuh secara berturut pengenceran sel darah merah dengan pelarut seperti air
murni, alkohol atau eter, diikuti oleh memperlambat penguapan pelarut dari larutan protein
yang dihasilkan. reversibel oksigenasi's Hemoglobin digambarkan beberapa tahun kemudian
oleh Felix Hoppe-Seyler .

Pada tahun 1959 Max Perutz menentukan struktur molekul hemoglobin dengan kristalografi
sinar-X . [10] [11] Karya ini mengakibatkan berbagi dengan John Kendrew tahun 1962 Nobel
Kimia . Peran hemoglobin dalam darah itu dijelaskan oleh fisiolog Claude Bernard .
Hemoglobin namanya berasal dari kata heme dan globin , mencerminkan kenyataan bahwa
setiap subunit hemoglobin merupakan protein bundar dengan tertanam heme (atau hem)
kelompok. Setiap kelompok heme berisi satu atom besi, yang dapat mengikat satu molekul
oksigen melalui ion -induced dipole kekuatan. Yang tipe paling umum hemoglobin dalam
mamalia berisi empat subunit tersebut.

Genetika
Hemoglobin terdiri sebagian besar dari protein (yang "globin" rantai), dan protein ini, pada
gilirannya, terdiri dari urutan asam amino.. Ini urutan yang linear, dengan cara huruf dalam
sebuah kalimat tertulis atau manik-manik pada tali. Dalam semua protein, itu adalah variasi
jenis asam amino dalam urutan protein asam amino, yang menentukan kimia protein itu sifat
dan fungsi. Hal ini benar hemoglobin, dimana urutan asam amino dapat mempengaruhi
fungsi-fungsi penting seperti afinitas protein untuk oksigen.
Ada lebih dari satu gen hemoglobin. Urutan asam amino dari protein globin dalam
hemoglobin biasanya berbeda antara spesies, meskipun perbedaan tumbuh dengan jarak
evolusi antar spesies. Sebagai contoh, urutan hemoglobin yang paling umum pada manusia
dan simpanse hampir identik, berbeda dengan hanya satu asam amino baik di alfa dan rantai
globin beta protein. Perbedaan-perbedaan tumbuh lebih besar antara spesies erat terkait
kurang. Bahkan di dalam suatu spesies, berbagai varian hemoglobin selalu ada, walaupun
satu urutan biasanya merupakan "paling umum" satu di setiap spesies. Mutasi pada gen untuk
hemoglobin protein dalam hasil spesies dalam varian hemoglobin. Banyak bentuk-bentuk
mutan dari hemoglobin menyebabkan penyakit no. Beberapa bentuk mutan dari hemoglobin,
bagaimanapun, menyebabkan kelompok dari penyakit keturunan diistilahkan sebagai
hemoglobinopathies . Yang hemoglobinopati dikenal terbaik adalah penyakit sel sabit , yang
merupakan penyakit manusia pertama yang mekanisme dipahami pada tingkat molekuler. A
(kebanyakan) terpisah set penyakit yang disebut thalassemia melibatkan rendahnya produksi
dan kadang-kadang abnormal hemoglobin normal, melalui masalah dan mutasi pada globin
regulasi gen . Semua penyakit ini menghasilkan anemia.

Variasi dalam sekuens asam amino hemoglobin, seperti dengan protein lain, dapat adaptif.
Sebagai contoh, studi terbaru menunjukkan varian genetik pada tikus rusa yang membantu
menjelaskan bagaimana tikus rusa yang hidup di pegunungan mampu bertahan di udara tipis
yang menyertai ketinggian tinggi. Seorang peneliti dari Universitas Nebraska-Lincoln
ditemukan mutasi pada empat gen yang berbeda yang dapat menjelaskan perbedaan antara
tikus rusa yang hidup di padang rumput dataran rendah versus pegunungan. Setelah
memeriksa tikus liar ditangkap dari kedua dataran tinggi dan dataran rendah, ditemukan
bahwa: gen dari dua ras yang "hampir identik-kecuali bagi mereka yang mengatur kapasitas
pembawa oksigen dari hemoglobin mereka". "Perbedaan genetis dataran tinggi
memungkinkan tikus untuk membuat efisien lebih banyak menggunakan oksigen mereka",
karena kurang tersedia di ketinggian yang lebih tinggi, seperti di pegunungan. Mammoth
hemoglobin fitur mutasi yang memungkinkan untuk pengiriman oksigen pada temperatur
yang lebih rendah, sehingga memungkinkan mammoths untuk bermigrasi ke lintang yang
lebih tinggi selama Pleistosen .

Sintesis
Hemoglobin (Hb) adalah disintesis dalam serangkaian langkah yang kompleks . Bagian heme
disintesis dalam serangkaian langkah-langkah dalam mitokondria dan sitosol dari tanaman sel
darah merah, sedangkan globin bagian protein disintesis oleh ribosom di sitosol. Produksi Hb
terus dalam sel sepanjang perkembangan awal dari yang proerythroblast ke retikulosit dalam
sumsum tulang. Pada titik ini, inti hilang dalam mamalia sel darah merah, tapi tidak dalam
burung dan spesies lainnya. Bahkan setelah kehilangan inti pada mamalia, sisa RNA
ribosomal memungkinkan sintesis lebih lanjut dari Hb sampai retikulosit kehilangan nya
RNA segera setelah memasuki pembuluh darah (ini-sintetis RNA hemoglobin pada
kenyataannya memberikan tampilan reticulated retikulosit dan nama).
Struktur

kelompok

Hemoglobin memperlihatkan karakteristik dari kedua dan kuaterner struktur tersier protein.
Sebagian besar asam amino dalam bentuk heliks alfa hemoglobin, dihubungkan dengan
segmen non-heliks pendek. Hidrogen obligasi menstabilkan heliks bagian dalam protein ini,
menyebabkan atraksi dalam molekul, lipat setiap rantai polipeptida menjadi bentuk tertentu.
struktur kuartener's Hemoglobin berasal dari empat subunit dalam kira-kira susunan
tetrahedral. Pada kebanyakan manusia, hemoglobin molekul tersebut merupakan rakitan dari
empat protein globular subunit. Setiap subunit terdiri dari protein rantai erat dengan non-
protein heme kelompok. Setiap rantai protein mengatur ke dalam set alpha-helix struktural
segmen terhubung bersama dalam globin flip pengaturan, disebut demikian karena
pengaturan ini adalah motif lipat yang sama digunakan dalam heme lain / protein globin
seperti mioglobin . lipat ini pola berisi saku yang sangat mengikat kelompok heme.

Sebuah kelompok heme terdiri dari ion (Fe) besi (dibebankan atom) yang diselenggarakan di
sebuah heterosiklik cincin, dikenal sebagai porfirin . Cincin porfirin ini terdiri dari empat
molekul pirol siklis terkait bersama-sama dengan ion besi terikat di pusat. Ion besi, yang
merupakan tempat pengikatan oksigen, berkoordinasi dengan empat nitrogen di tengah
cincin, yang semuanya bohong dalam satu bidang datar. Setrika terikat kuat terhadap protein
globular melalui imidazol cincin dari F8 histidin residu bawah cincin porfirin. Posisi keenam
dapat reversibel mengikat oksigen oleh ikatan kovalen koordinat , menyelesaikan kelompok
enam ligan oktahedral. Oksigen mengikat dalam sebuah "akhir-on bengkok" geometri di
mana satu atom oksigen mengikat Fe dan menjorok lain di sudut. Ketika oksigen tidak
terikat, sebuah molekul air terikat sangat lemah mengisi situs, membentuk terdistorsi segi
delapan .

Walaupun karbon dioksida dibawa oleh hemoglobin, tidak bersaing dengan oksigen untuk
posisi besi-mengikat, tetapi sebenarnya terikat pada rantai protein struktur. Pada mengikat,
oksigen sementara dan reversibel mengoksidasi (Fe 2 +) untuk (Fe 3 +), sedangkan oksigen
temporal berubah menjadi superoksida , sehingga besi harus ada dalam keadaan oksidasi +2
untuk mengikat oksigen. Jika ion superoksida terkait dengan Fe 3 + adalah terprotonasi besi
hemoglobin akan tetap teroksidasi dan tidak mampu untuk mengikat oksigenDalam kasus
tersebut, enzim reduktase methemoglobin akan dapat mengaktifkan kembali akhirnya
methemoglobin dengan mengurangi pusat besi.

Pada manusia dewasa, hemoglobin jenis yang paling umum adalah tetramer (yang berisi 4
subunit protein) disebut hemoglobin A, terdiri dari dua α dan dua subunit β non-kovalen
terikat, masing-masing terbuat dari 141 dan 146 residu asam amino, masing-masing. Ini
dinotasikan sebagai α 2 β 2. Sub-unit secara struktural sama dan tentang ukuran yang sama.
Tiap subunit memiliki berat molekul sekitar 17.000 dalton , dengan total berat molekul dari
tetramer dari sekitar 68.000 dalton (64.458 g / mol). Dengan demikian, 1 g / dL = 0,01551
mmol / L. Hemoglobin adalah yang paling intensif dipelajari dari molekul hemoglobin.

Pada bayi manusia, molekul hemoglobin terdiri dari 2 rantai α dan 2 rantai gamma. Rantai
gamma secara bertahap digantikan oleh rantai β sebagai bayi tumbuh. Keempat rantai
polipeptida terikat satu sama lain oleh jembatan garam , ikatan hidrogen , dan interaksi
hidrofobik . Ada dua macam kontak antara rantai α dan β: α 1 β 1 dan α 1 β 2.

Secara umum, hemoglobin bisa jenuh dengan molekul oksigen (oksihemoglobin), atau
desaturated dengan molekul oksigen (deoxyhemoglobin). oksihemoglobin terbentuk selama
respirasi fisiologis ketika oksigen mengikat komponen heme dari hemoglobin protein dalam
sel darah merah. Proses ini terjadi pada kapiler paru berdekatan dengan alveoli paru-paru.
oksigen kemudian berjalan melalui aliran darah yang akan diturunkan di sel di mana ia
digunakan dalam aerobik glikolisis dan dalam produksi ATP melalui proses fosforilasi
oksidatif . Ini tidak, bagaimanapun, membantu untuk menetralkan penurunan pH darah.
Ventilasi , atau bernapas, bisa membalikkan kondisi dengan penghilangan karbon dioksida ,
sehingga menyebabkan pergeseran di pH.

Deoxyhemoglobin adalah bentuk hemoglobin tanpa oksigen terikat. Para Spektrum serapan
dari oksihemoglobin dan deoxyhemoglobin berbeda. oksihemoglobin memiliki penyerapan
rendah secara signifikan dari 660 nm panjang gelombang dari deoxyhemoglobin, sedangkan
pada 940 nm penyerapan sedikit lebih tinggi. Akun ini untuk warna merah hemoglobin dan
warna biru deoxyhemoglobin's. Perbedaan ini digunakan untuk mengukur jumlah oksigen
dalam darah di pasien dengan suatu instrumen yang disebut oksimeter pulsa .

Oksidasi Sekumpulan Besi Di Oksihemoglobin

Hemoglobin oksidasi's sekumpulan oksigen Menetapkan sulit karena oksihemoglobin (Hb-


O2), dengan pengukuran eksperimental, adalah diamagnetic (tidak ada elektron tidak
berpasangan bersih), namun energi elektron konfigurasi-rendah di kedua oksigen dan besi
adalah paramagnetik (yang menunjukkan setidaknya satu elektron tidak berpasangan dalam
kompleks). Bentuk terendah-energi oksigen, dan bentuk-bentuk energi terendah dari
sekumpulan-sekumpulan yang relevan oksidasi besi, adalah:

 Triplet oksigen , energi terendah spesies oksigen molekul, memiliki dua elektron tidak
berpasangan dalam orbital molekul π * antibonding.
 Besi (II) cenderung untuk tetap eksis dalam spin-konfigurasi tinggi dimana elektron
tidak berpasangan ada di E g orbital antibonding.
 Besi (III) memiliki jumlah elektron ganjil, dan dengan demikian harus memiliki satu
atau lebih elektron tidak berpasangan, dalam keadaan energi.
Semua struktur ini paramagnetik (memiliki elektron tidak berpasangan), tidak diamagnetic.
Dengan demikian, distribusi non-intuitif (misalnya, sebuah energi yang lebih tinggi untuk
setidaknya satu spesies) elektron pada kombinasi dari besi dan oksigen harus ada, untuk
menjelaskan diamagnetisme diamati dan tidak ada elektron tidak berpasangan. Tiga
kemungkinan logis untuk menghasilkan diamagnetic (tidak ada spin bersih) Hb-O2 adalah:
2+
1. Spin rendah Fe mengikat singlet oksigen . Kedua zat besi rendah spin dan oksigen
singlet yang diamagnetic. Namun, bentuk singlet oksigen adalah bentuk energi yang
lebih tinggi-molekul.
2. Spin rendah Fe 3 + mengikat -. O 2 (yang superoksida ion) dan elektron tidak
berpasangan pasangan dua antiferromagnetically, memberikan terbentuk bersifat
diamagnetik.
3. Spin rendah Fe 4 + mengikat peroksida, O 2 2 -. Both are diamagnetic. Keduanya
diamagnetic.

Langsung eksperimental data:

 Menunjukkan besi memiliki keadaan oksidasi sekitar 3,2


 Frekuensi inframerah peregangan dari ikatan OO menunjukkan panjang ikatan pas
dengan superoksida (urutan ikatan sekitar 1,6, dengan superoksida menjadi 1,5).

Dengan demikian, oksidasi formal sekumpulan terdekat besi di Hb-O2 adalah sekumpulan
+3, dengan oksigen di sekumpulan -1 (sebagai superoksida O 2). The diamagnetisme dalam
konfigurasi ini muncul dari elektron tidak berpasangan tunggal pada superoksida
menyelaraskan antiferromagnetically dari elektron tidak berpasangan tunggal pada besi,
untuk tidak memberikan spin bersih untuk seluruh konfigurasi, sesuai dengan
oksihemoglobin diamagnetic dari percobaan.

Pilihan kedua dari tiga kemungkinan logis di atas untuk oksihemoglobin diamagnetic
ditemukan benar dengan percobaan, tidak mengherankan: singlet oksigen (kemungkinan # 1)
dan pemisahan besar biaya (kemungkinan # 3) keduanya tidak baik energi tinggi sekumpulan.
pergeseran Besi untuk keadaan oksidasi yang lebih tinggi dalam menurunkan Hb-O2 ukuran
atom, dan memungkinkan ke dalam pesawat dari cincin porfirin, menarik terhadap residu
histidin yang terkoordinasi dan memulai perubahan alosterik terlihat pada globulin.

Awal dalil oleh ahli kimia bio-anorganik mengklaim bahwa kemungkinan # 1 (atas) adalah
benar dan besi yang harus ada di sekumpulan oksidasi II. Ini tampaknya sangat mungkin
karena sekumpulan besi oksidasi III sebagai methemoglobin , bila tidak disertai oleh
superoksida -. O 2 untuk "menahan" elektron oksidasi, dikenal untuk memberikan hemoglobin
tidak mampu mengikat triplet normal O 2 seperti itu terjadi di udara. Hal demikian
diasumsikan bahwa besi tetap sebagai Fe (II) saat gas oksigen terikat di paru-paru. Kimia besi
dalam model klasik sebelumnya elegan, tetapi kehadiran dibutuhkan oksigen singlet tinggi
energi yang dibutuhkan diamagnetic tidak pernah dijelaskan. Itu klasik berpendapat bahwa
pengikatan molekul oksigen ditempatkan-spin besi tinggi (II) dalam bidang oktahedral dari
medan-ligan kuat; perubahan di lapangan akan meningkatkan bidang energi membelah kristal
, menyebabkan's elektron besi untuk memasangkan ke rendah spin konfigurasi, yang akan
diamagnetic di Fe (II). Pasangan ini terpaksa spin rendah memang diperkirakan terjadi pada
besi ketika oksigen mengikat, tetapi tidak cukup untuk menjelaskan perubahan dalam hal
ukuran besi. Ekstraksi elektron tambahan dari besi dengan oksigen yang diperlukan untuk
menjelaskan ukuran baik besi lebih kecil dan mengamati peningkatan bilangan oksidasi, dan
ikatan oksigen lemah.

Perlu dicatat bahwa penugasan biloks keseluruhan nomor formalisme, sebagai ikatan kovalen
tidak diharuskan untuk memiliki perintah ikatan yang sempurna yang melibatkan transfer
elektron-keseluruhan. Jadi, semua tiga model untuk paramagnetik Hb-O2 dapat berkontribusi
untuk beberapa derajat kecil (dengan resonansi) dengan konfigurasi elektronik sebenarnya
Hb-O2. Namun, model besi dalam Hb-O2 menjadi Fe (III) lebih benar dari ide klasik yang
tetap Fe (II).

Binding Untuk Ligan Lain Selain Oksigen

Selain oksigen ligan , yang mengikat hemoglobin dalam koperasi dengan cara, ligan
hemoglobin juga termasuk inhibitor kompetitif seperti karbon monoksida (CO) dan alosterik
ligan seperti karbon dioksida (CO 2) dan oksida nitrat . Karbon dioksida terikat kepada
kelompok-kelompok amino dari protein globin sebagai carbaminohemoglobin , dan
diperkirakan untuk memperhitungkan sekitar 10% karbon dioksida transportasi pada
mamalia. Nitrat oksida terikat kepada kelompok tiol spesifik dalam protein globin untuk
membentuk S-nitrosothiol yang terdisosiasi menjadi oksida nitrix bebas dan tiol lagi, sebagai
hemoglobin melepaskan oksigen dari situs heme-nya. Ini transportasi oksida nitrat ke
jaringan perifer sehingga membantu mengatur menggunakan oksigen pada jaringan, dengan
melepaskan oksida nitrat vasodilatory untuk jaringan di mana kadar oksigen rendah.

Koperasi

Sebuah model visual skematik proses mengikat oksigen, menampilkan semua empat
monomer dan hemes , dan rantai protein hanya sebagai gulungan diagramatik, untuk
memudahkan visualisasi ke dalam molekul. Oksigen tidak ditampilkan dalam model ini, tapi,
untuk masing-masing besi atom, itu mengikat besi (bola merah) di flat heme . Sebagai
contoh, di kiri atas dari empat hemes ditampilkan, mengikat oksigen di bagian kiri dari atom
besi ditunjukkan di sebelah kiri atas diagram. Hal ini menyebabkan atom besi bergerak
mundur ke heme yang memegang itu (besi bergerak naik karena mengikat oksigen, dalam
ilustrasi ini), sambil menarik histidin residu (dimodelkan sebagai pentagon merah di sebelah
kanan dari besi itu) lebih dekat, karena tidak.. Hal ini, pada gilirannya, menarik pada rantai
protein memegang histidin .
Pandangan lain tentang bagaimana mengikat dan pelepasan ligan menyebabkan perubahan
(struktural) konformasi dalam hemoglobin. Hanya satu dari empat kelompok heme yang
ditampilkan, namun lebih dari awan elektron dari rantai protein termasuk dalam diagram ini,
dibandingkan dengan di atas. Pengikatan dan pelepasan oksigen (ditampilkan sekarang di
hijau) menggambarkan perbedaan struktural antara oxy deoxyhemoglobin-dan masing-
masing., yang ditarik oleh gerakan atom besi, yang ditampilkan di sini dengan warna kuning.

Ketika oksigen mengikat ke kompleks besi, hal itu menyebabkan atom besi untuk bergerak
kembali ke tengah pesawat dari cincin porfirin (lihat bergerak diagram). Pada saat yang sama,
sisi rantai-imidazol dari interaksi residu histidin di kutub lainnya dari besi ditarik menuju
cincin porfirin. Interaksi ini memaksa pesawat cincin menyamping ke arah luar tetramer, dan
juga menyebabkan kejang di helix protein mengandung histidin ketika bergerak lebih dekat
ke atom besi.. strain ini ditransmisikan ke tiga monomer yang tersisa di tetramer, di mana ia
menginduksi perubahan konformasi yang sama di situs heme lain seperti yang mengikat
oksigen ke situs-situs ini menjadi lebih mudah.

Dalam bentuk tetrameric hemoglobin dewasa normal, pengikatan oksigen, dengan demikian,
sebuah koperasi proses. Afinitas hemoglobin untuk mengikat oksigen meningkat saturasi
oksigen molekul, dengan oksigen pertama terikat mempengaruhi bentuk dari situs mengikat
untuk oksigen berikutnya, dengan cara yang baik untuk mengikat. Ini positif koperasi
mengikat dicapai melalui sterik perubahan konformasi dari kompleks protein hemoglobin
seperti dibahas di atas, yakni, ketika salah satu protein subunit dalam hemoglobin menjadi
oksigen, atau perubahan struktural konformasi di seluruh kompleks dimulai, menyebabkan
subunit lain untuk memperoleh peningkatan afinitas untuk oksigen. Sebagai konsekuensinya,
kurva mengikat oksigen dari hemoglobin sigmoidal , atau S-berbentuk, yang bertentangan
dengan normal hiperbolik kurva yang terkait dengan mengikat noncooperative.

Mekanisme dinamis dari kooperatititas dalam hemoglobin dan kaitannya dengan frekuensi
resonansi rendah telah dibahas.

Kompetitif

Teman-oksigen-mengikat kapasitas Hemoglobin menurun di hadapan karbon monoksida


karena kedua gas bersaing untuk situs mengikat yang sama pada hemoglobin, pengikatan
karbon monoksida lebih mudah terjadi dalam tempat oksigen. Pengikatan oksigen
dipengaruhi oleh molekul seperti karbon monoksida (CO) (misalnya, dari merokok
tembakau , knalpot mobil, dan pembakaran tidak lengkap dalam tungku).. CO bersaing
dengan oksigen di situs mengikat heme. afinitas mengikat hemoglobin untuk CO adalah 200
kali lebih besar daripada afinitas untuk oksigen, [33] yang berarti bahwa sejumlah kecil CO
secara dramatis mengurangi kemampuan hemoglobin untuk mengangkut oksigen. Ketika
hemoglobin menggabungkan dengan CO, membentuk senyawa yang sangat terang merah
yang disebut carboxyhemoglobin , yang dapat menyebabkan kulit korban keracunan CO
untuk muncul merah muda dalam kematian, bukan putih atau biru. Ketika udara terinspirasi
mengandung kadar CO serendah 0,02%, sakit kepala dan mual terjadi, jika konsentrasi CO
meningkat menjadi 0,1%, tidak sadar akan mengikuti. Pada perokok berat, sampai dengan
20% dari situs oksigen-aktif dapat diblokir oleh CO

Dalam cara yang sama, hemoglobin juga memiliki afinitas pengikatan kompetitif untuk
sianida (CN -), belerang monoksida (SO), nitrogen dioksida (NO 2), dan sulfida (S 2 -), termasuk
hidrogen sulfida (H 2 S). Semua mengikat zat besi ke dalam heme tanpa mengubah bilangan
oksidasinya, tetapi mereka tetap menghambat oksigen-mengikat, menyebabkan toksisitas
kuburan. Atom besi dalam kelompok heme awalnya harus dalam besi (Fe 2 +) oksidasi
sekumpulan untuk mendukung oksigen dan 'gas mengikat dan transportasi lainnya (untuk
sementara beralih ke besi selama oksigen terikat waktu, seperti yang dijelaskan di atas). Awal
proses oksidasi terhadap besi (Fe 3 +) sekumpulan tanpa oksigen mengubah hemoglobin
menjadi "globin i ujung" atau methemoglobin (diucapkan "MET-hemoglobin"), yang
mengikat oksigen tidak bisa. Hemoglobin dalam sel darah merah normal dilindungi oleh
sistem pengurangan untuk menjaga hal ini terjadi. Nitrogen dioksida dan nitrous oxide
mampu mengkonversi sebagian kecil dari hemoglobin untuk methemoglobin, namun ini
biasanya tidak penting medis (nitrogen dioksida beracun oleh mekanisme lain, dan oksida
nitrat secara rutin digunakan dalam anestesi bedah pada kebanyakan orang tanpa
methemoglobin semestinya penumpukan).

Alosterik

Karbon oksida menempati di situs pengikatan berbeda pada hemoglobin. Karbon dioksida
lebih mudah larut dalam darah terdeoksigenasi, memfasilitasi penghapusan dari tubuh setelah
oksigen telah dirilis ke jaringan mengalami metabolisme. Afinitas ini peningkatan karbon
dioksida oleh darah vena yang dikenal sebagai efek Haldane . Melalui enzim anhydrase
karbonat , karbon dioksida bereaksi dengan air menghasilkan asam karbonat , yang terurai
menjadi bikarbonat dan proton :
CO 2 + H 2 O → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H + CO 2 + H 2 O → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Bentuk sigmoidal disosiasi oksigen-kurva hasil's hemoglobin dari koperasi mengikat oksigen
dengan hemoglobin.
Oleh karena itu darah dengan kadar karbon dioksida tinggi juga lebih rendah pada pH (lebih
asam ). Hemoglobin proton dapat mengikat dan karbon dioksida, yang menyebabkan
perubahan konformasi dalam protein dan memfasilitasi pelepasan oksigen. Proton mengikat
di berbagai tempat pada protein, sementara karbon dioksida mengikat di-amino kelompok α.
[34]
mengikat Karbon dioksida pada hemoglobin dan bentuk carbaminohemoglobin . Hal ini
penurunan's afinitas hemoglobin terhadap oksigen oleh pengikatan karbon dioksida dan asam
dikenal sebagai efek Bohr (menggeser kurva-saturasi O2 ke kanan). Sebaliknya, ketika
tingkat karbon dioksida pada penurunan darah (yaitu, dalam kapiler paru-paru), karbon
dioksida dan proton dilepaskan dari hemoglobin, meningkatkan afinitas oksigen protein.

Hal ini diperlukan untuk hemoglobin untuk melepaskan oksigen yang mengikat, jika tidak,
tidak ada gunanya mengikat itu. Kurva sigmoidal hemoglobin membuatnya efisien dalam
mengikat (mengambil O 2 dalam paru-paru), dan efisien dalam bongkar (bongkar O 2 dalam
jaringan). [36]

Pada orang menyesuaikan diri ke tempat yang tinggi, konsentrasi 2,3-Bisphosphoglycerate


(2,3-BPG) di dalam darah meningkat, yang memungkinkan orang-orang untuk memberikan
jumlah yang lebih besar oksigen ke jaringan-jaringan di bawah kondisi yang lebih rendah
tekanan oksigen . Fenomena ini, di mana molekul Y mempengaruhi pengikatan molekul X
untuk transportasi Z molekul, disebut heterotropic alosterik efek.

Sebuah varian hemoglobin, disebut hemoglobin janin (HbF, α 2 γ 2), ditemukan dalam
pengembangan janin , dan mengikat oksigen dengan afinitas lebih besar dari hemoglobin
dewasa. Ini berarti bahwa kurva oksigen mengikat hemoglobin janin adalah kiri-bergeser
(yakni, persentase yang lebih tinggi hemoglobin memiliki oksigen terikat untuk itu pada
tegangan oksigen rendah), dibandingkan dengan hemoglobin dewasa. Akibatnya, darah janin
di plasenta mampu mengambil oksigen dari darah ibu.

Hemoglobin juga membawa oksida nitrat di bagian molekul globin. Hal ini meningkatkan
pengiriman oksigen di pinggiran dan berkontribusi terhadap kontrol respirasi. NO mengikat
reversibel ke residu sistein tertentu dalam globin; mengikat tergantung pada keadaan (R atau
T) dari hemoglobin. Hemoglobin S-nitrosylated menghasilkan pengaruh kegiatan berbagai
NO-terkait seperti pengendalian resistensi pembuluh darah, tekanan darah dan respirasi. NO
tidak dirilis di sitoplasma eritrosit tetapi diangkut oleh sebuah penukar anion yang disebut
AE1 keluar dari mereka.

Sebuah studi dilakukan untuk mengetahui pengaruh bentuk hemoglobin (Hb) pada partisi
dihirup senyawa organik yang mudah menguap (VOC) ke dalam darah [manusia dan hewan.
Benzene adalah VOC prototypic yang digunakan dalam penyelidikan untuk penelitian ini
karena sifat serupa itu saham dengan VOC lainnya. Secara khusus, penelitian ini
menganalisis pengaruh kelarutan air Hb pada (PC) koefisien partisi dari VOC dibandingkan
dengan pengaruh dari "spesies" atau bentuk Hb. Perbedaan bentuk darah yang digunakan
meliputi: hemoglobin manusia (HbA), tikus Hb, dan hemoglobin sel sabit (HbS). Tikus Hb
berisi air sedikit dan dalam bentuk quasi-kristal, ditemukan di dalam sel darah merah (RBC),
yang berarti mereka lebih hidrofobik dari Hb manusia, yang larut dalam air. Sel sabit
hemoglobin (HbS) adalah larut dalam air, namun bisa menjadi tidak larut air, membentuk
polimer hidrofobik, ketika terdeoksigenasi. Sekumpulan temuan bahwa PC benzena untuk
tikus Hb jauh lebih tinggi dari manusia itu untuk Hb, namun, tes yang mengukur PC bentuk
oksigen dan terdeoksigenasi dari HbA dan HbS tidak berbeda, menunjukkan bahwa afinitas
benzena tidak terpengaruh oleh kelarutan air Hb.
Jenis Pada Manusia

varian Hemoglobin adalah bagian dari normal embrio dan janin pengembangan, tetapi bisa
juga patologis bentuk mutan dari hemoglobin dalam populasi , yang disebabkan oleh variasi
dalam genetika. Beberapa dikenal hemoglobin varian-baik seperti anemia sel sabit
bertanggung jawab untuk penyakit, dan dianggap hemoglobinopathies . varian lain
menyebabkan tidak terdeteksi patologi , dan karena itu dianggap-varian non patologis.

Dalam embrio :

 Gower 1 (ζ 2 ε 2 )
 Gower 2 (α 2 ε 2 ) ( PDB 1A9W ))
 Hemoglobin Portland (ζ 2 γ 2 )

Pada janin :

 Hemoglobin F (α 2 γ 2) ( PDB 1FDH )

Pada orang dewasa:

 Hemoglobin A (α 2 β 2) ( PDB 1BZ0 ) - Yang paling umum dengan jumlah normal


lebih dari 95%
 Hemoglobin A 2 (α 2 δ 2) - δ sintesis rantai dimulai akhir pada trimester ketiga dan pada
orang dewasa, ia memiliki kisaran normal 1,5-3,5%
 Hemoglobin F (α 2 γ 2) - Dalam Hemoglobin F dewasa terbatas pada populasi terbatas
sel darah merah yang disebut F-sel. However, Namun, tingkat F Hb dapat meningkat
pada orang dengan penyakit sel sabit dan beta-thalassemia .

Varian bentuk yang menyebabkan penyakit:

 Hemoglobin H (β 4) - Suatu bentuk varian dari hemoglobin, dibentuk oleh tetramer


rantai β, yang mungkin ada dalam varian α thalassemia .
 Hemoglobin Barts (γ 4) - Suatu bentuk varian dari hemoglobin, dibentuk oleh tetramer
rantai γ, yang mungkin ada dalam varian α thalassemia .
 . Hemoglobin S (α 2 β S 2) - Suatu bentuk varian hemoglobin yang ditemukan pada
orang dengan penyakit sel sabit . Ada variasi dalam gen β-rantai, menyebabkan
perubahan pada properti hemoglobin, yang menghasilkan sickling sel darah merah.
 Hemoglobin C (α 2 β C 2) - varian lain karena adanya variasi dalam gen rantai β. This
variant causes a mild chronic hemolytic anemia . Varian ini menyebabkan ringan
kronis anemia hemolitik .
 Hemoglobin E (α 2 β E 2) - varian lain karena adanya variasi dalam gen rantai β. Varian
ini menyebabkan ringan kronis anemia hemolitik .
 Hemoglobin SEBAGAI - Suatu bentuk heterozigot menyebabkan sifat sel sabit
dengan satu gen orang dewasa dan satu penyakit sel sabit gen
 Penyakit hemoglobin SC - Bentuk lain heterozigot dengan satu gen sabit dan
pengkodean lainnya Hemoglobin C .
Degradasi Pada Hewan Vertebrata
Ketika sel darah merah mencapai akhir hidup mereka akibat penuaan atau cacat, mereka
dipecah, molekul hemoglobin rusak dan besi mendapatkan daur ulang. Ketika cincin porfirin
ini dipecah, potongan-potongan biasanya dikeluarkan dalam empedu oleh hati . Proses ini
juga menghasilkan satu molekul karbon monoksida untuk setiap molekul heme terdegradasi.
Ini adalah salah satu sumber alami beberapa produksi karbon monoksida dalam tubuh
manusia, dan bertanggung jawab untuk tingkat darah normal karbon monoksida bahkan pada
orang menghirup udara murni. Peningkatan kadar kimia ini yang terdeteksi dalam darah jika
sel-sel merah yang sedang menghancurkan lebih cepat dari biasanya. Protein tidak benar
terdegradasi hemoglobin atau hemoglobin yang telah dilepaskan dari sel-sel darah terlalu
cepat dapat menyumbat pembuluh darah kecil, terutama pembuluh darah halus penyaringan
dari ginjal , menyebabkan kerusakan ginjal.

Peran dalam penyakit

Dalam hemoglobin sel asam sabit (HbS) glutamat pada posisi 6 (dalam rantai beta) bermutasi
untuk valin. Perubahan ini memungkinkan bentuk terdeoksigenasi hemoglobin untuk
menempel satu sama lain. Kekurangan hemoglobin dapat disebabkan baik oleh penurunan
jumlah molekul hemoglobin, seperti pada anemia , atau dengan penurunan kemampuan
masing-masing molekul untuk mengikat oksigen pada tekanan parsial oksigen yang sama.
Hemoglobinopathies (cacat genetik yang mengakibatkan struktur abnormal dari molekul
hemoglobin) dapat menyebabkan keduanya. Dalam hal apapun, kekurangan hemoglobin
berkurang oksigen-daya dukung darah . kekurangan Hemoglobin adalah, pada umumnya,
benar-benar dibedakan dari hipoksemia , yang didefinisikan sebagai penurunan tekanan
parsial oksigen dalam darah, meskipun keduanya penyebab hipoksia (kekurangan pasokan
oksigen ke jaringan).

Penyebab umum lainnya hemoglobin rendah termasuk kehilangan darah, kekurangan gizi,
masalah sumsum tulang, kemoterapi, gagal ginjal, atau hemoglobin abnormal (seperti
penyakit sel sabit). kadar hemoglobin yang tinggi dapat disebabkan oleh paparan terhadap
ketinggian tinggi, merokok, dehidrasi, atau tumor.

Kemampuan masing-masing molekul hemoglobin untuk membawa oksigen biasanya


dimodifikasi dengan pH darah diubah atau CO 2 , menyebabkan diubah -hemoglobin kurva
disosiasi oksigen . Namun, juga bisa patologis diubah dalam, misalnya, keracunan karbon
monoksida .
Penurunan hemoglobin, dengan atau tanpa penurunan absolut dari sel darah merah,
menyebabkan gejala anemia . Anemia memiliki penyebab yang berbeda, meskipun defisiensi
besi dan resultan yang anemia defisiensi besi merupakan penyebab paling umum di dunia
Barat. Seperti tidak adanya besi menurun sintesis heme, sel-sel darah merah pada anemia
defisiensi besi hipokrom (kurang pigmen hemoglobin merah) dan mikrositik (lebih kecil dari
biasanya). \Dalam hemolisis (kerusakan dipercepat sel darah merah), terkait sakit kuning
disebabkan oleh metabolit bilirubin hemoglobin, dan hemoglobin beredar dapat
menyebabkan gagal ginjal .

Beberapa mutasi pada rantai globin berkaitan dengan hemoglobinopathies , seperti -penyakit
sel sabit dan talasemia . . mutasi lainnya, seperti yang dijelaskan pada awal artikel, yang jinak
dan yang disebut hanya sebagai varian hemoglobin . Ada sekelompok kelainan genetik, yang
dikenal sebagai porphyrias yang ditandai dengan kesalahan pada jalur metabolisme sintesis
heme. Raja George III dari Inggris mungkin adalah penderita porfiria yang paling terkenal.

Untuk sebagian kecil, hemoglobin A perlahan menggabungkan dengan glukosa pada terminal
valin (suatu asam amino alfa) dari setiap rantai β. Sebagai konsentrasi glukosa dalam darah
meningkat, persentase Hb A yang berubah menjadi Hb A 1c meningkat. Pada penderita
diabetes glukosa yang biasanya berlangsung tinggi, persen Hb A 1c juga berjalan tinggi.
Karena tingkat yang lambat Hb Kombinasi dengan glukosa, Hb A 1c persentase merupakan
perwakilan dari kadar glukosa dalam darah rata-rata selama waktu yang lebih lama (setengah-
hidup sel darah merah, yang biasanya 50-55 hari).

hemoglobin glikosilasi adalah bentuk hemoglobin yang terikat glukosa. Glukosa tetap
melekat pada hemoglobin untuk kehidupan sel-sel darah merah, yang sekitar 120 hari.
Tingkat hemoglobin glikosilasi diuji untuk memantau kontrol jangka panjang dari penyakit
kronis dari diabetes mellitus tipe 2 (DMT2). Miskin kontrol hasil DMT2 tingkat tinggi
glikosilasi hemoglobin dalam sel darah merah. Kisaran referensi normal kira-kira 4-5,9%.
Meskipun sulit diperoleh, nilai kurang dari 7% direkomendasikan untuk orang dengan
DMT2. Tingkat lebih besar dari 9% yang berhubungan dengan kontrol yang buruk dari
hemoglobin glikosilasi, dan tingkat lebih besar dari 12% yang berhubungan dengan kontrol
yang sangat miskin. Penderita diabetes yang menjaga tingkat hemoglobin glikosilasi mereka
mendekati 7% memiliki lebih banyak kesempatan untuk menghindari komplikasi yang
kadang-kadang dapat menyertai diabetes (daripada mereka yang kadarnya 8% atau lebih
tinggi).

Penelitian ini dilakukan untuk mengetahui pengaruh dua macam program pelatihan
(gabungan ketahanan aerobik dan eksentrik program latihan dan latihan aerobik saja) di
tingkat hemoglobin glikosilasi individu dengan DMT2:

Kontrol glukosa secara keseluruhan dalam penelitian ini diukur sebagai hemoglobin
glikosilasi (HbA atau A). Pengaruh menggabungkan latihan resistensi dengan latihan aerobik
meningkatkan kontrol glukosa lebih dari sekadar aerobik saja. Efek rata-rata program
pelatihan termasuk pengurangan hemoglobin glikosilasi sebesar 0,8%, yang merupakan hasil
yang serupa dengan yang jangka panjang dan obat diet atau terapi insulin (yang
mengakibatkan pengurangan 0,6-0,8%).

Peningkatan kadar hemoglobin berhubungan dengan peningkatan jumlah atau ukuran sel
darah merah, disebut polisitemia. elevasi ini mungkin disebabkan oleh penyakit jantung
bawaan , pulmonale cor , fibrosis paru , terlalu banyak erythropoietin , atau polisitemia vera .
Ketinggian di tingkat hemoglobin ditemukan di salah satu studi dari praktek yoga dari Yoga
Nidra (yoga tidur) selama setengah jam setiap hari.

Diagnostik Menggunakan
Pengukuran konsentrasi Hemoglobin adalah salah satu yang paling umum dilakukan tes
darah , biasanya sebagai bagian dari hitung darah lengkap . Sebagai contoh itu biasanya diuji
sebelum atau sesudah donor darah . Hasil yang dilaporkan dalam g / L , g / dL atau mol / L. 1
g / dL setara dengan 0,6206 mmol / L [52] . tingkat normal:

 Pria: 13,8-18,2 g / dL (138-182 g / L, atau 8,56-11,3 mmol / L)


 Perempuan: 12,1-15,1 g / dL (121-151 g / L, atau 7,51-9,37 mmol / L)
 Anak-anak: 11 sampai 16 g / dL (111-160 g / L, atau 6,83-9,93 mmol / L)
 Wanita hamil: 11 sampai 12 g / dL (110 hingga 120 g / L, atau 6,83-7,45 mmol / L)

nilai normal hemoglobin dalam trimester 1 dan 3 ibu hamil harus minimal 11 g / dL dan
sedikitnya 10,5 g / dl selama trimester 2.

Anemi diklasifikasikan berdasarkan ukuran sel darah merah, sel-sel yang mengandung
hemoglobin dalam vertebrata.. anemia ini disebut "mikrositik" jika sel darah merah yang
kecil, "makrositik" jika mereka yang besar, dan "normositik" sebaliknya. Hematokrit ,
proporsi volume darah ditempati oleh sel darah merah, biasanya sekitar tiga kali tingkat
hemoglobin. Misalnya, jika hemoglobin diukur pada 17, yang membandingkan dengan
hematokrit 51.

Jangka panjang kontrol gula darah konsentrasi dapat diukur dengan konsentrasi Hb A 1c..
Mengukur secara langsung akan memerlukan banyak sampel karena kadar gula darah sangat
bervariasi sepanjang hari. Hb A 1c adalah produk dari reaksi ireversibel A hemoglobin dengan
glukosa Seorang yang lebih tinggi glukosa konsentrasi hasil di lebih Hb A 1c. Karena reaksi
lambat, Hb A 1c merupakan proporsi kadar glukosa dalam darah rata-rata selama paruh sel
darah merah, biasanya 50-55 hari.. Sebuah Hb Sebagian 1c sebesar 6,0% atau kurang
menunjukkan kontrol glukosa jangka panjang yang baik, sedangkan nilai di atas 7.0% yang
tinggi. Tes ini sangat berguna bagi penderita diabetes.

fungsional Magnetic Resonance Imaging (fMRI) mesin menggunakan sinyal dari


deoxyhemoglobin, yang sensitif terhadap medan magnet karena paramagnetik.

Analoginya Dalam Organisme Non-Vertebrata


Berbagai transportasi oksigen-dan-mengikat protein yang ada pada organisme di seluruh
kerajaan hewan dan tumbuhan. Organisme termasuk bakteri , protozoa , dan jamur semua
memiliki-seperti protein hemoglobin dan diperkirakan peran yang dikenal meliputi
pengikatan reversibel dari gas ligan . Karena banyak dari protein ini mengandung globins dan
heme bagian (besi dalam mendukung porfirin datar), mereka sering disebut hemoglobin,
bahkan jika keseluruhan struktur tersier mereka sangat berbeda dari hemoglobin vertebrata.
Secara khusus, perbedaan dari "mioglobin" dan hemoglobin pada hewan yang lebih rendah
sering tidak mungkin, karena beberapa organisme ini tidak mengandung otot . Atau, mereka
mungkin memiliki dikenali terpisah sistem peredaran tetapi tidak satu yang berhubungan
dengan transportasi oksigen (misalnya, banyak serangga dan lainnya Arthropoda ). Dalam
semua ini heme, kelompok / globin mengandung molekul (yang globin bahkan monomer)
yang berhubungan dengan gas-mengikat yang disebut sebagai oxyhemoglobins. Selain
berurusan dengan transportasi dan penginderaan oksigen, mereka juga dapat berurusan
dengan NO, CO 2, senyawa sulfida, dan bahkan O 2 pemulungan di lingkungan yang harus
anaerobik. Mereka bahkan mungkin menangani detoksifikasi bahan diklorinasi dengan cara
analog dengan heme yang mengandung enzim P450 dan peroksidase.

Tabung cacing raksasa Riftia pachyptila menunjukkan bulu merah mengandung hemoglobin

Hemoglobin terjadi di semua kerajaan organisme, tapi tidak dalam semua organisme.
Primitive species such as bacteria, protozoa, algae , and plants often have single-globin
hemoglobins. spesies primitif seperti bakteri, protozoa, alga , dan tanaman sering memiliki-
globin hemoglobin tunggal.. Banyak nematoda cacing, moluska , dan krustasea mengandung
multisubunit molekul sangat besar, jauh lebih besar daripada yang ada di vertebrata. Secara
khusus, hemoglobin chimeric ditemukan pada jamur dan raksasa annelida mungkin berisi
baik globin dan jenis-jenis protein.

Salah satu kejadian yang paling mencolok dan menggunakan hemoglobin dalam organisme
dalam cacing tabung raksasa (Riftia pachyptila, juga disebut Vestimentifera), yang dapat
mencapai panjang 2,4 meter dan populasikan laut ventilasi vulkanik . cacing ini mengandung
populasi bakteri yang merupakan organisme setengah berat. Bakteri bereaksi dengan H 2 S
dari lubang dan O 2 dari air untuk menghasilkan energi untuk membuat makanan dari H 2 O
dan CO 2. Akhir cacing dengan struktur seperti kipas merah-mendalam ("plume"), yang
meluas ke dalam air dan menyerap H 2 S dan O 2 untuk bakteri, dan CO 2 untuk digunakan
sebagai bahan baku sintetis yang mirip dengan tanaman fotosintesis. Struktur yang terang-
merah karena hemoglobin mengandung beberapa mereka yang luar biasa kompleks yang
memiliki sampai 144 rantai globin, masing-masing termasuk struktur heme terkait.
Hemoglobin ini yang luar biasa untuk dapat membawa oksigen di hadapan sulfida, dan
bahkan untuk membawa sulfida, tanpa benar-benar "keracunan" atau dihambat oleh sebagai
hemoglobin pada sebagian besar spesies lainnya.

Protein Yang Mengikat Oksigen-Lain


Mioglobin : Ditemukan di jaringan otot vertebrata, termasuk manusia, memberikan jaringan
otot atau abu-abu gelap warna merah yang berbeda. Hal ini sangat mirip dengan hemoglobin
dalam struktur dan urutan, tetapi tidak tetramer sebuah, melainkan, itu adalah monomer yang
tidak memiliki koperasi mengikat. Hal ini digunakan untuk menyimpan oksigen daripada
transportasi itu.
Hemocyanin : Yang kedua yang paling umum mengangkut oksigen-protein yang ditemukan
di alam, ditemukan dalam darah banyak arthropoda dan moluska . Menggunakan kelompok
prostetik tembaga bukan kelompok heme besi dan berwarna biru ketika oksigen.

Hemerythrin Beberapa invertebrata laut dan beberapa spesies dari annelida menggunakan-
heme protein yang mengandung besi untuk membawa oksigen dalam darah mereka. Muncul
pink / violet ketika oksigen, jelas bila tidak.

Chlorocruorin : Ditemukan di annelida banyak, sangat mirip dengan erythrocruorin, tetapi


kelompok heme secara signifikan berbeda dalam struktur. Muncul hijau ketika
terdeoksigenasi dan merah saat oksigen.

Vanabins : Juga dikenal sebagai vanadium chromagens, mereka ditemukan di dalam darah
menyemprotkan laut . Ada pernah diduga menggunakan vanadium logam langka sebagai
kelompok prostetik mengikat oksigen. Namun, meskipun mereka berisi vandadium dengan
preferensi, mereka rupanya mengikat oksigen sedikit, dan dengan demikian memiliki
beberapa fungsi lain, yang belum dijelaskan (menyemprotkan laut juga mengandung
hemoglobin beberapa), Mereka dapat bertindak sebagai racun.

Erythrocruorin : Ditemukan di annelida, termasuk cacing tanah , itu adalah raksasa


mengambang bebas-darah yang mengandung banyak protein puluhan-mungkin ratusan-of-
dan heme-bantalan besi protein subunit terikat bersama-sama ke sebuah kompleks protein
dengan massa molekul lebih besar dari 3,5 juta dalton.

Pinnaglobin : Hanya terlihat di squamosa Pinna moluska. Brown protein mangan berbasis
porfirin.

Leghemoglobin ; Pada tumbuhan polongan, seperti alfalfa atau kedelai, bakteri pengikat
nitrogen di akar dilindungi dari oksigen oleh besi heme yang mengandung protein yang
mengikat oksigen. Enzim spesifik dilindungi nitrogenase , yang tidak dapat mengurangi gas
nitrogen dengan adanya oksigen bebas.

Coboglobin : Sebuah porfirin kobalt berbasis sintetis. Coboprotein akan muncul berwarna
ketika beroksigen, tapi kuning ketika di pembuluh darah.

Kehadiran Pada Sel Nonerythroid


Beberapa sel nonerythroid (yaitu, sel-sel lain dari garis sel darah merah) mengandung
hemoglobin. Di otak, ini termasuk A9 yang dopaminergik neuron dalam nigra substantia ,
astrosit di korteks serebral dan hipokampus , dan di semua matang oligodendrocytes Ia telah
mengemukakan bahwa otak hemoglobin dalam sel ini dapat mengaktifkan "penyimpanan
oksigen untuk menyediakan mekanisme homeostatis dalam kondisi anoxic, yang terutama
penting bagi DA neuron A9 yang memiliki metabolisme tinggi dengan kebutuhan yang tinggi
untuk produksi energi". Telah dicatat lebih lanjut bahwa "A9 dopaminergik neuron mungkin
menghadapi risiko tertentu karena selain aktivitas tinggi mitokondria mereka berada di bawah
stres oksidatif intens disebabkan oleh produksi hidrogen peroksida melalui autoxidation dan /
atau monoamine oxidase (MAO)-deaminasi dimediasi dopamin dan reaksi berikutnya dari
besi ferrous diakses untuk menghasilkan hidroksil radikal beracun yang sangat ". Hal ini
mungkin menjelaskan risiko sel-sel ini untuk degenerasi di Penyakit Parkinson . Kehadiran
besi dari hemoglobin dalam sel-sel ini juga menghasilkan the-mortem kegelapan pasca sel
ini, yang merupakan asal nama Latin, nigra substantia.

Luar otak, hemoglobin telah non-oksigen-membawa berfungsi sebagai antioksidan dan


pengatur metabolisme besi di makrofag , sel alveolar , dan mesangial sel-sel di ginjal.

Hemoglobin varian:

 Hb A 1C
 Hemoglobin A2
 Hemoglobin C
 Hemoglobin F

Hemoglobin subunit protein (gen):

 Alpha globin 1
 Beta globin
 Delta globin

Hemoglobin compounds: Hemoglobin senyawa:

 Carbaminohemoglobin (dengan karbon dioksida , berwarna biru)


 Carboxyhemoglobin (dengan karbon monoksida , berwarna cherry-red)
 Oksihemoglobin (dengan diatomik oksigen , berwarna darah merah)
Efek Root

Efek Root didefinisikan sebagai penurunan kadar oksigen dalam darah, pada level O2
atmosfer, pada saat pH darah menurun. Root efek hanya ditemukan di ikan teleost [dengan
pengecualian Amia calva] dan level Hb, efek root dipikirkan secara berlebih sebagai efek
Bohr. Dasar lengkap tentang efek Root yang tersisa masih belum terpecahkan. Secara
pisiologi, Efek root implikasi yang sangat berbeda untuk transportasi gas dibandingkan efek
Bohr. Efek Root dikarenakan angka kecepatan O2 dari Hb ke mata dan sirip. Dengan
demikian, karakteristik Hb dan bentuk sistem laju dalam ikan teleost membentuk perkalian
O2 yang tidak ada bandingnya di kerajaan bintang dan mampu membagkitkan tekanan darah
hampir 20 kali yang ditemukan dalam arteri darah.

Ini adalah penelitian dari 56 generasi ikan amazon, yang pertama diindinkasikan bahwa efek
root ialah korelasi yang terbaik dengan presentase dari koroid dibandingkan dengan sirip.
Efek Root efek terbesar diobservasi dengan spesies ini dengan kedua retia. Tidak nyata
hubungan antara presentase Root efek dan jumlah Hb, level aktifitas, toleransi hypoxia, level
presentase habitat tropikal, Pada umumnya, efek Root tidak ada atau sangat kecil pada
Gymotodea dan Siliroidea, sama pada ikan penghirup udara. Efek Root telah didemostrasikan
sekurang-kurang pada 2 ikan penghirup udara. A Gigas dan H. Unitaenatus. Karena Ikan
penghirup udara ini tipikalnya mempunyai lebih tinggi darah PCO2 dan pH rendah
dibandingkan Penghirup air, ini telah diusulkan pada wal tahun 1931 bahwa ikan penghirup
udara akan memiliki Hb relatif tidak sensitif dibandingkan pHnya. Dengan demikian tidak
diharapkan untuk memiliki efek Root. Unruk kebanyak bagian, pada kasus ini. Untuk Gigas
dan H. Unitaenaitus, presentase efek Root telah dikomfirmasi dalam hemolizates pada pH =
5,5. Pada penelitian lainnya. Nyata bahwa efek Root pada hemolyzates dari Gigas tidak
diteliti sebelum pH menurun dibawah 6,2 tidak seperti terjadi pada Vivo dimana sel darah
merah beristirahat pada pH 7,22 ± 0,02. Dengan demikian tidak heran bahwa ikan penghirup
udara memiliki efek Root. Disajikan tidak diperbaikan O2 pada insang atau ABO pada di
vivo. Seharusnya ditandai bahwa presentase efek Root pada ikan penghirup udara ini yang
telah dikonfirmasi pada tidak adanya organik pospat yang merawat pontensial terhadap efek
Root dan pengningkatan pH.

Efek Bohr

Efek Bohr ialah pengaruh Karbon dioksida terhadap kurva oksigen terlarut dari darah.
Pergeseran kurva ke sebelah kanan berarti suatu pengurangan dalam afinitas dari hemoglobin
untuk oksigen.

Efek Bohr ialah sifat dari hemoglobin yang pertama kali digambarkan oleh psikologis
Denmark Christian Bohr pada 1904, yang menyatakan bahwa dalam persentasi karbon
dioksida, keafinitasan oksigen untuk pigmen respirasi disosiasi, yaitu hemoglobin; karena
efek bohr, peningkatan level karbon dioksida dalam darah atau penunrunan pH menyebabkan
hemoglobin bergabung dengan oksigen dengan afinitas lemah.

Efek fasilitas transport oksigen seperti hemoglobin membungkus oksigen di dalam paru-paru,
tetapi kemudian melepaskan ke jaringan-jaringan yang paling membutuhkan oksigen. Ketika
jaringan tersebut metabolismnya meningkatan. Produksi karbon dioksidanyapun meningkat.
Karbon dioksida dengan cepat dijadikan molekul bikarbonat dan proton asam oleh enzim
karbonik anhydrase

CO2+ H2O

Gagal bereaksi

H+ + HCO3−

Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun dan juga meningkatkan oksigen terlarut dari
hemoglobin, memperbolehkan jaringan tersebut memperoleh oksigen yang cukup sesuai
kebutuhannya.

Kurva disosiasi bergeser ke kanan ketika karbon dioksida atau konsentrasi ion hydrogen
meningkat. Membuat masuk akal karena peningkatan konsentrasi karon dioksida dan
pembuatan asam laktat terjadi ketika otot memperlukan lebih banyak oksigen. Merubah
keafinitasan oksigen hemoglobin ialah tubuh yang cepat beradaptasi dengan masalah ini.

Kurva disosiasi oksigen pada ikan berhubungan dengan aktivitasnya. Pada ikan yang aktif
dan berenang cepat, seperti misalnya ikan tuna, dan biasanya hidup di air yang kaya oksigen,
kurva disosiasinya lebih kekanan dibandingkan ikan-ikan lain. Afinitas oksigen yang rendah
tersebut diperlukan untuk pelepasan oksigen ke jaringan pada aktivitas metabolik tinggi.

Sebaliknya, pada ikan yang bergerak lamban dan berada di dasar perairan yang
kandungan oksigennya rendah biasanya toleran terhadap kekurangan oksigen. Afinitas
oksigen hemoglobin ikan semacam ini tinggi, kurva disosiasinya di kiri. Karena ikan ini
hidup di perairan yang miskin oksigen dan laju metaboliknya rendah, maka kebutuhan untuk
pengambilan oksigen lebih penting daripada kebutuhan untuk melepaskan oksigen ke
jaringan

Pada hewan invertebrata, Hb memiliki afinitas oksigen yang sangat tinggi dan kurva
disosiasinya terletak dipinggir kiri. Misalnya pada moluska bivalvia Phacoides dan juga larva
Chironomus, kedua spesies hewan tersebut sering berada pada perairan yang miskin oksigen.
Nampaknya bilamana oksigen sangat tipis hemoglobin menjadi sangat penting.
Daphnia yang dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki
konsentrasi hemoglobin tinggi (lihat Gambar). Daphnia yang memiliki konsentrasi
hemoglobin tinggi akan lulus hidup dalam perairan dimana Daphnia yang konsentrasi
hemoglobinyya rendah mati (Kobayashi and Hoshi, 1982). Hal yang sama juga terjadi pada
Artemia, larva Chironomus dan invertebrata lainnya.

1,6
Hemoglobin dalam darah

1,4
(g Hb per 100 ml)

1,2

1,0

0,8

0,6

0,4

0,2
1 2 3 4 5 6 7 8
Oksigen dalam air (ml O2 per liter)

Daphnia bila dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan memiliki
konsentrasi Hb yang meningkat tinggi. Hal ini membantu kelulusan hidup dalam air yang
kurang oksigen yang bersifat letal pada Daphnia yang Hb-nya rendah (Kobayashi and Hoshi,
1982; Scmidt-Nielsen, 1990).
Diajukan Untuk Memenuhi Tugas Fisiologi Hewan Air

Nama : Herlinda
NPM : 230110090016
Kelas : A

Universitas Padjadjaran

Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan

Jurusan Perikanan

Jatinangor

2010

Anda mungkin juga menyukai