Anda di halaman 1dari 11

I.

JUDUL PERCOBAAN :MENENTUKAN KADAR ATAU


KONSENTRASI HEMOGLOBIN ( HB)

II. TUJUAN PERCOBAAN :


1) Mempelajari cara menentukan kadar atau konsentrasi hemoglobin menggunakan metode
Sahli dan Hemoglobinometer.
2) Mengetahui fungsi hemoglobin dan perubahn kondisi tubuh akibat kadar hemoglobin.
3) Mengetahui faktor – faktor yang berpengaruh terhadap tinggi rendahnya kadar
hemoglobin.
4) Mengetahui struktur kimia dari hemoglobin.
5) Mengetahui dan mempelajari perasnan hemoglobin dalam pengangkutan oksigen.

II. TINJAUAN TEORITIS :


HEMOGLOBIN
Hemoglobin (kependekan: Hb) merupakan molekul protin di dalam sel darah merah
yang bergabung dengan oksigen dan karbon dioksida untuk diangkut melalui sistem peredaran
darah ke tisu-tisu dalam badan. ion besi dalam bentuk Fe+2 dalam hemoglobin memberikan
warna merah pada darah. Dalam keadaan normal 100 ml darah mengandungi 15 gram
hemoglobin yang mampu mengangkut 0.03 gram oksigen.Terdapat beberapa cara bagi mengukur
kandungan hemoglobin dalam darah, kebanyakannya dilakukan secara automatik oleh mesin
yang direka khusus untuk membuat beberapa ujian terhadap darah. Di dalam mesin ini, sel darah
merah diceraikan untuk mengasingkan hemoglobin dalam bentuk larutan. Hemoglobin yang
terbebas ini dicampur dengan bahan kimia yang mengandungi cyanide yang mengikat kuat
dengan molekul hemoglobin untuk membentuk cyanmethemoglobin. Dengan menyinarkan
cahaya melalui larutan cyanmethemoglobin dan mengukur jumlah cahaya yang diserap
(khususnya bagi gelombang antara 540 nanometer), jumlah hemoglobin dapat ditentukan.
( Tim Dosen .
2010 .)

Kadar Hemoglobin biasanya ditentukan sebagai jumlah hemoglobin dalam gram (gm)
bagi setiap dekaliter (100 mililiter). Kadar hemoglobin normal bergantung kepada usia, awal
remaja, dan jantina seseorang itu.Kadar normal adalah :-

1. Baru lahir : 17-22 gm/dl


2. Usia seminggu : 15-20 gm/dl
3. Usia sebulan : 11-15gm/dl
4. Kanak-kanak: 11-13 gm/dl
5. Lelaki dewasa: 14-18 gm/dl
6. Wanita dewasa: 12-16 gm/dl
7. Lelaki separuh usia: 12.4-14.9 gm/dl
8. Wanita separuh usia: 11.7-13.8 gm/dl

Kadar hemoglobin yang rendah merupakan satu keadaan yang dikenali sebagai anemik.
Terdapat beberapa sebab berlakunya anemia. Sebab utama biasanya kehilangan darah
(kecederaan teruk, pembedahan, pendarahan kanser kolon), kekurangan vitamin (besi, vitamin
B12, folate), masalah sum-sum tulang (penggantian sum-sum tulang oleh barah, pemendaman
oleh rawatan dadah chemotherapy, kegagalan buah pinggang (ginjal)), dan hemoglobin tidak
normal (anemia sel sabit).

Kadar hemoglobin yang tinggi pula terdapat dikalangan mereka yang tinggal di kawasan
tanah tinggi dan perokok. Pendehidratan menghasilkan kadar hemoglobin tinggi palsu yang
hilang apabila kandungan air bertambah. Sebab lain adalah penyakit paru-paru, sesetengah
ketumbuhan, masalah sum-sum yang dikenali sebagai polycythemia rubra vera, dan

1
penyalahgunaan hormon erythropoietin (Epogen) oleh ahli sukan bagi tujuan meningkatkan
prestasi dalam acara sukan masing-masing. ( Selamet Prawirohartono.1996. )

Struktur

Struktur molekul hemehttp:/// wikipedia. Org. wiki/Hemoglobin-html/

Molekul Hemoglobin manusia terbina daripada empat subunit protein berbentuk globul
(iaitu hampir berbentuk sfera). Oleh sebab satu subunit dapat membawa satu molekul oksigen,
maka secara efektifnya setiap molekul hemoglobin dapat membawa empat molekul oksigen.
Setiap subunit pula terdiri daripada satu rantai polipeptida yang mengikat kuat sebuah molekul
lain, dipanggil heme.Struktur heme adalah lebih kurang sama dengan klorofil. Ia terdiri daripada
satu molekul bukan protein berbentuk cincin yang dinamai porphyrin, dan satu atom besi (Fe)
yang terletak di tengah-tengah molekul porphyrin tadi. Di sinilah oksigen akan diikat semasa
darah melalui peparu. (Anonim. 2010.)

Terdapat dua keadaan pengoksidaan atom Fe yaitu +2 dan +3 (ion Fe2+ dan Fe3+ masing-
masing). Hemoglobin dalam keadan normal membawa ion Fe2+, tetapi adakalanya ion ini
dioksidakan kepada Fe3+. Hemoglobin yang membawa ion Fe3+ dipanggil methemoglobin.
Methemoglobin tidak mampu mengikat oksigen, jadi ion Fe3+ ini perlu diturunkan kepada Fe2+.
Proses ini memerlukan NADH, iaitu sebuah koenzim pembawa hidrogen, dan dimangkin oleh
enzim NADH cytochrome b5 reductase.Terdapat beberapa jenis hemoglobin. Dalam darah
manusia dewasa, hemoglobin yang paling banyak ialah hemoglobin A (HbA), yang terdiri
daripada dua subunit α dan dua subunit β. Konfigurasi ini dinamai α2β2. Setiap subunit terdiri
daripada 141 dan 146 molekul asid amino masing-masing.Oksihemoglobin terbentuk apabila
molekul oksigen diikat kepada hemoglobin. Proses ini berlaku di kapilari darah di dalam peparu.
Oksihemogloin berwarna merah terang. Setelah oksigen digunakan oleh tubuh, hemoglobin
dipanggil deoksihemoglobin. Ia berwarna merah gelap.

(Rusdi dan Bambang K.Karnoto . 2004.)

A. Fungsi hemoglobin
Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. Pada sebagian hewan tak bertulang
belakang atau invertebrata yang berukuran kecil, oksigen langsung meresap ke dalam plasma
darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. Hemoglobin merupakan protein
pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau
vertebrata. Hemosianin, yang berwarna biru, mengandung tembaga, dan digunakan oleh hewan
crustaceae. Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna hijau muda, biru, atau
kuning oranye). Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan warna merah sel darah merah.
Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme), 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul
rantai globin beta. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh
gen globin alpha dan beta.
(Tri Rahardja. 2006 .)

2
IV. ALAT DAN BAHAN :

I. Alat
No Nama Alat Jumlah

1 Haemometer 1 set

II. Bahan

N Nama Bahan Jumlah


o
1 Darah Propandus Skala 20
2 HCl Skala 2
3 Aquades Secukupnya sampai terjadi pengenceran

V. PROSEDUR KERJA :
1. Praktikan mencuci tangan sampai bersih dengan sabun.
2. Kemudian ujung jari praktikan dicucuk dengan menggunakan plan lanset sampai
mengeluarkan darah.
3. Tabung pengencer / pengukur ( tabung yang di tengah ) pada Haemometer dilepas dan diisi
0.1 N HCl sampai angka 2 skala.
4. Isaplah darah dengan pipet hemoglobin yang telah disediakan sampai angka 20 skala.
Darah yang melekat pada ujung pipet dihapus.
5. Sebelum darah menjendal segera dituangkan kedalam tabung pengencer dengan cara ujung
pipet dimasukkan sedikit ke dalam larutan 0,1 N HCl.
6. Dengan mengggunakan pipet tadi, isaplah HCl di dalam tabung pengencer kemudian
dikeluarkan lagi. Pekerjaan ini dilakukan sebanyak 3 x.
7. Diamkan selama 5 menit.
8. Tambahkan akuades sedikit demi sedikit dan diaduk menggunakan batang pengaduk yang
telah disediakan hingga warnanya sesuai dengan warna larutan standar didalam tabung
yang berada di kanan-kirinya ( tabung A). Penentuan warna dilakukan di bawah cahaya
matahari langsung, bukan cahay lampu.

3
V. HASIL PERCOBAAN / REAKSI:
A. HASIL PERCOBAAN KELOMPOK I
No Probandus Jenis Kelamin Kadar Hb (gr/ml) Kriteria
1 Era erhasil Tarigan Laki-laki 16,8 gr/100 ml Normal

Berdasarkan data yang diperoleh, kadar hemoglobin probandus normal.

B. STRUKTUR HEMOGLOBIN

Gugus Kimia Heme http:/// wikipedia. Org. wiki/Hemoglobin-html/

Struktur 3-dimensi hemoglobin http:/// wikipedia. Org. wiki/Hemoglobin-html/

Pada pusat molekul terdapat cincin heterosiklik yang dikenal dengan porfirin yang
menahan satu atom besi; atom besi ini merupakan situs/loka ikatan oksigen. Porfirin yang
mengandung besi disebut heme. Hemoglobin yang terdapat dalam butir darah merah atau
eritrosit ini tersusun oleh senyawa hemin atau hematin yang mengandung unsur besi dan globin
yang berupa protein. Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan globin; globin
sebagai istilah generik untuk protein globular. Ada beberapa protein mengandung heme, dan
hemoglobin adalah yang paling dikenal dan paling banyak dipelajari. Pada manusia dewasa,
hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang terdiri dari masing-masing
dua subunit alfa dan beta yang terikat secara nonkovalen. Subunit-subunitnya mirip secara
struktural dan berukuran hampir sama. Tiap subunit memiliki berat molekul kurang lebih 16,000
Dalton, sehingga berat molekul total tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton. Tiap subunit
hemoglobin mengandung satu heme, sehingga secara keseluruhan hemoglobin memiliki
kapasitas empat molekul oksigen.

Hemoglobin pameran karakteristik baik dan kuaterner struktur tersier protein. Sebagian
besar asam amino dalam bentuk heliks alfa hemoglobin, dihubungkan dengan segmen non-heliks
pendek. Menstabilkan ikatan hidrogen heliks bagian dalam protein ini, menyebabkan tempat-
tempat dalam molekul, lipat setiap rantai polipeptida menjadi bentuk tertentu.Kuaterner struktur's
Hemoglobin berasal dari empat subunit di sekitar susunan tetrahedral.

4
Pada kebanyakan manusia, hemoglobin molekul tersebut merupakan rakitan dari empat
protein globular subunit. Setiap subunit terdiri dari protein rantai erat terkait dengan non-protein
heme kelompok. Setiap rantai protein mengatur ke dalam set alpha-helix struktural segmen
terhubung bersama dalam lipatan globin pengaturan, disebut demikian karena pengaturan ini
adalah motif lipat yang sama digunakan dalam heme lain / protein globin seperti mioglobin .
Lipat ini berisi pola saku yang sangat mengikat kelompok heme.

Sekelompok heme terdiri dari besi (Fe) ion (atom bermuatan) yang diselenggarakan di
sebuah heterosiklik cincin, yang dikenal sebagai porfirin . Sebuah cincin porfirin terdiri dari
empat molekul pirol siklis terkait bersama-sama dengan ion besi terikat di tengah. Ion besi, yang
merupakan tempat pengikatan oksigen, berkoordinasi dengan empat nitrogens di tengah
cincin,besi ini terikat kuat dengan protein globular melalui imidazol cincin dari F8 histidin residu
di bawah cincin porfirin. menyelesaikan kelompok enam ligan oktahedral. Mengikat oksigen
dalam sebuah "akhir-on membungkuk" geometri di mana satu atom oksigen mengikat Fe dan
menonjol lainnya di sudut. Ketika oksigen tidak terikat, sebuah molekul air terikat sangat lemah
mengisi situs ini, membentuk terdistorsi segi delapan .Meskipun pengikatan karbon dioksida
dilakukan oleh hemoglobin, tidak bersaing dengan oksigen untuk mengikat besi posisi, tetapi
sebenarnya terikat pada rantai protein struktur.

Ion besi baik mungkin dalam Fe 2 + atau Fe 3 + negara, tetapi ferrihemoglobin (


methemoglobin ) (Fe 3 +) tidak dapat oksigen mengikat. Dalam mengikat, oksigen sementara dan
reversibel mengoksidasi (Fe 2 +) untuk (Fe 3 +), sedangkan oksigen temporal berubah menjadi
superoksida , sehingga besi harus ada dalam keadaan oksidasi 2 untuk mengikat oksigen. Jika ion
superoksida yang terkait untuk Fe 3 + terprotonasi besi hemoglobin teroksidasi akan tetap dan
tidak mampu untuk mengikat oksigen. Dalam kasus tersebut, enzim reduktase methemoglobin
akan dapat mengaktifkan kembali akhirnya methemoglobin dengan mengurangi pusat besi.

Pada manusia dewasa, hemoglobin jenis yang paling umum adalah tetramer (yang berisi
4 subunit protein) yang disebut Hemoglobin A, terdiri dari dua α dan dua subunit β non-kovalen
terikat, masing-masing terbuat dari 141 dan 146 residu asam amino, masing-masing. Para
subunit secara struktural sama dan tentang ukuran yang sama. Tiap subunit memiliki berat
molekul sekitar 17.000 daltons , dengan total berat molekul dari tetramer dari sekitar 68.000
daltons (64.458 g / mol) [24] . Thus, 1 g/dL = 0.1551 mmol/L. Dengan demikian, 1 g / dL =
0,1551 mmol / L. Hemoglobin adalah yang paling intensif dipelajari dari molekul hemoglobin.
Rantai gamma secara bertahap digantikan oleh β rantai sebagai bayi tumbuh. Empat rantai
polipeptida terikat satu sama lain oleh jembatan garam , ikatan hidrogen , dan interaksi
hidrofobik .

Secara umum, hemoglobin dapat jenuh dengan molekul oksigen (oksihemoglobin), atau
desaturated dengan molekul oksigen (deoxyhemoglobin). Oksihemoglobin terbentuk selama
respirasi fisiologis ketika mengikat oksigen untuk komponen heme dari hemoglobin protein
dalam sel darah merah. Proses ini terjadi di kapiler paru berdekatan dengan alveoli paru-paru.
oksigen kemudian bergerak melalui aliran darah yang akan diturunkan di sel mana digunakan
dalam aerobik glikolisis dan dalam produksi ATP melalui proses fosforilasi oksidatif . Tidak,
bagaimanapun, membantu untuk menetralkan penurunan pH darah. Ventilasi , atau bernapas,
bisa membalikkan kondisi ini dengan penghapusan karbon dioksida , sehingga menyebabkan
pergeseran di pH. Deoxyhemoglobin adalah bentuk hemoglobin tanpa oksigen terikat. The
spektrum serapan dari oksihemoglobin dan deoxyhemoglobin berbeda. oksihemoglobin memiliki
penyerapan secara signifikan lebih rendah dari 660 nm panjang gelombang dari
deoxyhemoglobin, sedangkan serapan 940 nm its di sedikit lebih tinggi. Akun ini untuk warna
merah hemoglobin dan warna biru deoxyhemoglobin's. Perbedaan ini digunakan untuk
mengukur jumlah oksigen dalam darah pasien dengan alat yang disebut oksimeter pulsa .

5
C. FUNGSI HEMOGLOBIN
Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. Pada sebagian hewan tak bertulang
belakang atau invertebrata yang berukuran kecil, oksigen langsung meresap ke dalam plasma
darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. Hemoglobin merupakan protein
pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau
vertebrata. Hemosianin, yang berwarna biru, mengandung tembaga, dan digunakan oleh hewan
crustaceae. Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna hijau muda, biru, atau
kuning oranye). Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan warna merah sel darah merah.
Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme), 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul
rantai globin beta. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh
gen globin alpha dan beta.

Fungsi Hemoglobin :
1. Untuk mengangkut O2 keseluruh jaringan pru – pru dan seluruh tubuh.
2. Mengangkuat dari seluruh tubuhCO2 ke paru – paru.
3. Oksigenasi Hemoglobin.
4. Menjaga keseimbangan asam dan basa ( penyangga ).
5. Mengangkut H+.
6. Mengikat kooperatif O2 dan meningkatkan efisiensi Hemoglobin sebagai pembawa
O2.Hemoglobinterdapat pada eritrisit ( sel darah merah )
7. Reaksi Karbon Hemoglobin
Hb + CO2 HbCO2 ( Karbon Hemoglobin )
D. IDENTIFIKASI HEMOGLOBIN
 Berat molekul 66.0000 Dalton,tiap subunit memiliki berat molekul kurang lebih 16.000
dalton.
 Mengandung besi 0,35 % atau 3,35 mg/gr Hb
 Kapasitas O2 1,366 cc/gr Hb
 Hb terdiri dari globin dan heme merupakan porifin tertentu ( protoporfirin ) tipe III yang
mengandung Fe. Porifirin, terdiri atas 4 molekul pirol yang di hubungkan satu sama lain
oleh jumlah jembatan metilen.
 Subunit – subunitnya miripn secar struktural dan berukuran sama besar.

E. SINTESIS HEMOGLOBIN

Hemoglobin (Hb) disintesis dalam serangkaian langkah yang kompleks. Bagian heme
disintesis dalam serangkaian langkah-langkah dalam mitokondria dan sitosol yang belum
menghasilkan sel darah merah, sedangkan globin bagian protein yang disintesis oleh ribosom di
sitosol. Produksi Hb terus dalam sel sepanjang perkembangan awal dari yang Rubriblas ke
retikulosit dalam sumsum tulang . Pada titik ini, inti hilang dalam mamalia sel darah merah, tapi
tidak di burung dan spesies lainnya. Bahkan setelah hilangnya inti pada mamalia, sisa RNA
ribosom memungkinkan sintesis lebih lanjut dari Hb sampai retikulosit RNA kehilangan yang
segera setelah memasuki pembuluh darah (ini-sintetis RNA hemoglobin pada kenyataannya
memberikan penampilan Reticulated retikulosit dan nama).

Tahap – tahap sintesis hb:

 2 asam ketoglutaral + glirin Pirol.


 4 Pirol Protoforfirin III.
 Protoforfirin III + Fe Heme.
 4 Heme + Globin Hemoglobin.

6
F. HUBUNGAN HEMOGLOBIN DENGAN OKSIGEN DAN KARBONDIOKSIDA

1. Pengangkutan Oksigen (Reaksi Hb dengan O2)

O2

CO2

Hb + 4O2 Hb ( O2) 4
( Hemoglobin) CO2 ( Oksihemoglobin )
( Merah Tua ) O2 ( Merah muda )

Reaksi O2 bolak – balik dengan Hemoglobin:


 Di bawah pengaruh suhu, pH dan peningkatan tekanan O2 yang terdapat dalam kapiler paru
– paru. Reaksi ke kanan Hemoglobin darah vena yang berwarnamerah jingga, merah tua
berubah menjadi Oksihemoglobindarah arteri yang bewarna merah muda.
 Di bawah pengaruh suhu, pH dan penurunan tekanan O2 yang terdapat dalam kapiler –
kapiler jaringan, reaksinya sebaliknya terjadi dari Oksihemoglobin melepaskan Oksigen.

Reaksi bertahap Hemoglobin mengikat O2:

* Hb + O2 HbO2
* HbO2 + O2 Hb(O2)2
* Hb(O2)2 + O2 Hb(O2)3
* Hb(O2)3 + O2 Hb(O2)4
Reaksi keseluruhan: * Hb + 4O2 Hb(O2)4

2. Pengangkutan Karbondioksida (Reaksi Hb dengan CO2)

Bila Karbondioksida masuk ke dalam sel darah merah, beberapa bersenyawa dengan air di
dalam sel, membentuk asam karbonat.
CO2 + H2O H2CO3
Karbonat Anhidrat

Kemudian berdisosiasi menjadi ion Hidrogen dan ion Karbonat.


-
H2CO3 H+ + HCO3

Ion 0ion Hidrogen yang dibebaskan kemudian bersenyawa dengan bagian protein dari
hemoglobin dan ion bikorbonat berdifusi ke dalam plasma.
Dan kira-kira hanya 25 % karbondioksida benar – benar bersenyawa dengan hemoglobin di
dalam sel darah merah membentuk Karbonmono-Hemoglobin.

G. KADAR HEMOGLOBIN NORMAL PADA MANUSIA

Kadar hemoglobin biasanya ditentukan sebagai jumlah hemoglobin dalam gram (gm) bagi
setiap dekaliter (100 mililiter). Aras hemoglobin normal bergantung kepada usia, awal remaja,
dan jantina seseorang itu. Kadar normal adalah sebagai berikut :

1) Bayi Baru lahir : 17-22 gm/dl.


2) Bayi Usia seminggu : 15-20 gm/dl.
3) Bayi Usia sebulan : 11-15gm/dl.
4) Kanak-kanak: 11-13 gm/dl.
5) Lelaki dewasa: 14-18 gm/dl.

7
6) Wanita dewasa: 12-16 gm/dl.
7) Lelaki separuh usia: 12.4-14.9 gm/dl.
8) Wanita separuh usia: 11.7-13.8 gm/dl.

VARIAN HB PADA MANUSIA DAN KELAINANNYA

Varian Hemoglobin adalah bagian dari normal embrio dan janin pembangunan, tapi mungkin
juga bentuk-bentuk patologis hemoglobin mutan dalam populasi , yang disebabkan oleh variasi
dalam genetika. Beberapa dikenal hemoglobin varian-baik seperti anemia sel sabit bertanggung
jawab untuk penyakit, dan dianggap hemoglobinopathies . Varian lain menyebabkan tidak
terdeteksi patologi , dan karena itu dianggap-varian non patologis.

1) Dalam embrio :

• Gower 1 (ζ 2 ε 2 )
• Gower 2 (α 2 ε 2 ) ( PDB 1A9W )
• Hemoglobin Portland (ζ 2 γ 2 ) Portland hemoglobin (ζ 2 γ 2)

2) Pada janin :

• Hemoglobin F (α 2 γ 2) ( PDB 1FDH )

3) Pada orang dewasa:

• Hemoglobin A (α 2 β 2) ( PDB 1BZ0 ) - Yang paling umum dengan jumlah normal lebih
dari 95% .
• Hemoglobin A 2 (α δ 2) - sintesis rantai δ 2 mulai akhir pada trimester ketiga dan pada
orang dewasa, ia memiliki kisaran normal 1,5-3,5% .
• Hemoglobin F (α 2 γ 2) - Pada orang dewasa Hemoglobin F dibatasi untuk populasi
terbatas sel darah merah yang disebut F-sel.Namun, tingkat F Hb dapat meningkat pada
orang dengan penyakit sel sabit.

Varian bentuk yang menyebabkan penyakit:

 Hemoglobin H (β 4) - Suatu bentuk varian dari hemoglobin, dibentuk oleh tetramer rantai
β, yang dapat hadir dalam varian α Thalassemia .
 Hemoglobin Barts (γ 4) - Suatu bentuk varian dari hemoglobin, dibentuk oleh tetramer
rantai γ, yang dapat hadir dalam varian α Thalassemia .
 Hemoglobin S (α 2 β S 2) - Suatu bentuk varian hemoglobin yang ditemukan pada orang
dengan penyakit sel sabit . Ada variasi dalam gen β-rantai, menyebabkan perubahan
dalam sifat hemoglobin, yang menghasilkan sickling sel darah merah.
 Hemoglobin C (α 2 β C 2) - varian lain karena variasi dalam gen rantai β. varian ini
menyebabkan ringan kronis anemia hemolitik .
 Hemoglobin E (α 2 β E 2) - varian lain karena variasi dalam gen rantai β. varian ini
menyebabkan ringan kronis anemia hemolitik .
 Hemoglobin AS - Bentuk heterozigot menyebabkan sifat sel sabit dengan satu gen
dewasa dan satu penyakit sel sabit gen
 Penyakit hemoglobin SC - Bentuk lain gen heterozigot dengan satu sabit dan lain
encoding Hemoglobin C .

H. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KADAR Hb

Kadar Hb normal bervariasi tergantung :


1. Umur
Semakin tua umur seseorang, maka semakin berkurang kadar Hb-nya.
2. Jenis Kelamin

8
Pada umumnya, pria memiliki kadar Hb yang lebih tinggi dibandingkan kadar Hb pada
wanita. Hal ini juga bersangkut paut terhadap kandungan hormon pada pria maupun
wanita.Kadar Hb wanita lebih rendah karena faktor aktifitasnya yang lebih sedikit
dibanding aktivitas pada pria,selain wanita mengalami menstruasi.
3. Geografi ( tinggi rendahnya daerah ).
Tempat tinggal di dataran tinggi, makhlik hidup disana tubuhnya cenderung lebih aktif
dalam memproduksi sel darah merah untuk meningkatkan suhu tubuh dan lebih aktif
mengikat kadar O2 yang lebih rendah daripada di dataran rendah.
Hb makhluk hidup yang tinggal dipesisir cenderung mempunyai Hb yang lebih rendah
sebab tubuh memproduksi sel darah merah dalam keadaan normal.

4. Nutrisi

Bila makanan yang dikonsumsi banyak mengandung Fe atau besi, mak sel darah yang di
produksi akan meningkat sehingga Hemoglobin yang terdapat dalam darah pun
meningkat.Dan begitu juga sebaliknya.

5. Faktor Kesehatan

Kesehatan sangat mempengaruhi kadar Hb dalam darah,. Jika kesehatan terjaga dengan
baik, maka kadar Hb dalam keadaan normal.

6. Faktor Genetik.
7. Bila seseorang terhirup CO2.

Kekurangan Hb Berakibat:

Nilai Hb yang rendah dapat menyebabkan penyakit anemia, yaitu suatu keadaan dimana laju
matinya sel darah merah ( setelah 120 hari) melebihi laju pembentukan sel darAh merah
sehingga konsentrasi sel darah merah dalam darAh menurun. Kadar Hb menurun pada
ANEMIA dan dapat dijumpai pada :
1. Thalasemia
2. Haemoglobinopathy
3. Perdarahan akut atau kronis
I. DERIVAT HB

 Derivat Hemoglobin a yang hemoglobin Aic ( Hb Aic) yang mempunyai satu glukosa
yang menempel pada ujung valin yang ada disetiap rantai.
 Methaemoglobin ( tidak bisa mengikat O2 sehingga tidak dapat mantranspor O2 ).
 Myohemoglobin ( zat besi yang mengandung protein, menyerupai Hemoglobin)
ditemukan dalam sel otot.
 Oxyhemoglobin ( O2 yang diangkut dari paru – paru ke sel-sel dimana O2 dilepaskan).
 Hemoglobin tereduksi ( Hemoglobin yang telah melepakan O2).
 Karboksihemoglobin, ikatan hb dengan gas Karbondioksida ( CO2).

9
VII. KESIMPULAN :

Dari hasil praktikum yang telah dilakukan dapat disimpulkan bahwa:


 Senyawa yang paling cepat mengikat Hb adalah karbonmonoksida, oksigen dan
karbondioksida.
 Nilai Hb yang rendah dapat mengakibatkan kondisi fisik seseorang menurun akibat
oksigen tidak diangkut secara maksimal oleh hemoglobin sehingga proses metabolisme di
dalam tunuh terganggu.
 Faktor – faktor yang mempengaruhi jumlah hemoglobin, yaitu:Usia, nutrisi, Suhu, jenis
kelamin,lingkungan tempat tinggal,genetik.
 Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi 9 heme), 2 molekul rantai globulin alpha dan
2 molekul rantai globin beta. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang
produksinya disandi oleh gen hemoglobin alpha dan beta.
 Pada manusia terdapat 2 subunit dari hemoglobin yaitu berupa alpha dan beta.
 Persentase normal dari haemoglobin laki – laki sekitar dari 14 – 18 gr?100 ml darah dan
pada perempuan dari 12 – 16 gr?ml.
 Reaksi antara Haemoglobin dan oksigen merupakan reaksi reversibel.
 Jika kadar hemoglobin tinggi, maka hemoglobin berubah menjadi oksi – Hemoglobin
begitu juga sebaliknya.
 Hemoglobin berfungsi untuk mengangkut oksigen dari paru- paru, mengangkut
karbondioksida dari jaringan ke paru-paru, memberi warna merah pada darah dan
menjaga keseimbangan asam dan basa.
 Berat hemoglobin lebih kurang 16.000 Dalton, jadi berat molekul Hemoglobin
tetramernya adalah 64.000 Dalton.
 Nilai Hb yang rendah dapat menyebabkan penyakit anemia, yaitu suatu keadaan dimana
laju matinya sel darah merah ( setelah 120 hari) melebihi laju pembentukan sel darAh
merah sehingga konsentrasi sel darah merah dalam darah menurun.

VIII. JAWABAN PERTANYAAN DAN TUGAS :

10
VIII. DAFTAR PUSTAKA :

Anonim. 2010. Hemoglobin. http:/// wikipedia. Org. wiki/Hemoglobin-html/.Di akses pada


tanggal 19 Februari 2010.
Prawirohartono, Selamet. 1996. Sains Biologi. Bumi ksara : Jakarta
Rusdi dan Bambang K.Karnoto . 2004. Biologi Dasar Untuk Umum. Erlangga : Jakarta
Tim Dosen . 2010 . Anatomi Fisiologi Manusia. Jurusan Biologi FMIPA UNIMED : Medan
Rahardja, Tri . 2006 . Histologi Dasar . Erlangga : Jakarta

11