Ni Putu Linda Laksmiani, S.Farm.

, Apt
 Pendahuluan
 Pengertian Enzim
 Bagian Penting dari Enzim
 Tata Nama dan Klasifikasi Enzim
 Bagaimana Enzim Bekerja
 Kinetika Enzim
 Regulasi Aktivitas Enzim
Setiap sel hidup dalam
organismeenergikatabolisme
(glukosa)
Energi tersebut untuk melakukan
seluruh proses fisiologi dan biokimia
didalam sel dan sistem
tubuhSeluruh proses tsbt
memerlukan katalisator yang disebut
ENZIM
Dlm system biologi  reaksi
kimia selalu memerlukan
katalis. Tanpa katalis  sangat
lama shg diperlukan  Enzim yg
berfungsi sbg biokatalisator

protein yang berfungsi untuk

mempercepat reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga aktivasi dan
tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat
spesifik.
 Enzim adalah zat yang dihasilkan oleh
organisme hidup yang melakukan fungsi
sebagai katalisator pada reaksi-reaksi
biokimia
 Enzim mengandung berbagai jenis asam
amino
 Hampir semua enzim yang dikenali hingga
saat ini berupa protein, dan sedikit yang
berupa RNA  Ribozim
 Sebagai protein, enzim berukuran sangat
besar dibandingkan dengan molekul pada
reaksi yang dikatalisis.
 Ukuran enzim berkisar 12000-1 juta kd
 Katalis yg paling
efisien  mampu
mempercepat reaksi
1020 kali lbh cepat
 Enzim bersifat sangat Tripsin

spesifik, baik jenis

reaksi maupun
substratnya ,
Trombin
 Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau
produknya

 Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan

kebutuhan organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama
pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat
oleh produk akhirnya(feedback inhibition)

 bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan

akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang
sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg tidak
aktif disebut  zymogen
 Kemampuan katalitiknya
 Spesifisitas
 Kemampuan untuk diatur
(regulasi)
Kita mengenal istilah:
Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor
 Beberapa enzim tidak membutuhkan
molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya,
beberapa membutuhkan  kofaktor /
koenzim
 Kofaktor  ion-ion inorganik yg
dibutuhkan enzim untuk melakukan
fungsinya
 Koenzim  molekul organik (komplek)
yang dibutuhkan enziim untuk melakukan
fungsinya
 Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat
bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan
enzim  gugus prostetik
 Enzim aktif lengkap dengan semua
komponennya  holoenzim
 Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu
enzim  Apoenzim / apoprotein
 Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara
dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi
ensimatis tersebut.
IUB (International Union of Biochemistry) pada
tahun 1955 merekomendasikan tatacara
pemberian nama enzim :
1.Nama sistemik : sesuai dengan reaksi yang
dikatalisis
Fosfotransferase ATP glukosa  enzim
yg mengkatalisis reaksi pemindahan gugus
fosfat dari ATP menuju glukosa
2. Nama yang direkomendasikan : nama
yang memudahkan untuk menyebut dan
mengingat karena sering digunakan sehari-
hari.Misalnya : amilase
3. Nama singkatan:nama yang disingkat dari
nama aslinya yang panjang.Misalnya GST
(Glutation S-transferase)
4. Nama umum atau nama trivial : nama
yang sering disebut. Misalnya heksokinase,
amilase, tripsin, pepsin.
Kinase adalah nama umum untuk enzim
yang melakukan transfer gugus fosfat
(fosforilasi) dan heksokinase adalah nama
umum untuk enzim no.1
 Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi
 Sering menggunakan koenzim seperti NAD+ ,
NADP+ , FAD atau lipoat sebagai reseptor
hidrogen
 Enzim ini mengkatalisis substrat yang bergugus
fungsi:-CHOH, -C=O, C=CH, CH-NH2
CH-NH-
 Golongan ini meliputi :dehidrogenase, reduktase,
oksidase, peroksidase, hidroksilase, oksigenase
 Contoh : Pada reaksi pembentukan
aldehidenzim alkohol dehidrogenase
 Bekerja sebagai katalis pada reaksi
pemindahan suatu gugus (C, N, P atau S) dari
suatu senyawa ke senyawa yang lain tanpa
melibatkan oksidasi dan reduksi
 Contoh: Metiltransferase,
hidroksimetiltransferase,
aminotransferase/transaminase

 Asam glutamat + asam piruvat asam

ketoglutarat +alanin (Enzim transaminase)
 Berperan penting pada pemisahan atau
pemutusan ikatan suatu gugus dari substrat,
tanpa melibatkan hidrolisis atau oksidasi-
reduksi
 Asam piruvat CH3 -CH=O + CO2
 Enzim ini juga mengkatalisis reaksi adisi
terhadap ikatan : C=C, C=O-, C=N-
 Bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan
2 molekul dengan bantuan energi yang
diperoleh dari hidrolisis ATP.

# Contoh : Glutamin sintetase

(mengkatalisis pembentukan glutamin dari
asam glutamat)
# Contoh lainnya : proteingabungan dari
beberapa asam amino
 Bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis
 Enzim ini berperan dalam proses transfer H2O
 Golongan ini meliputi : esterase, amidase,
peptidase, fosfatase, glikosidase.
 Contoh :
# esterasememecah ikatan ester dengan
cara hidrolisis
#lipase memcah ikatan ester pada lemak
menjadi asam lemak dan gliserol
#fosfatasememecah ikatan fosfat pada
suatu senyawa
 Enzim membantu dalam proses isomerisasi
pada suatu senyawa
 Isomer adalah dua buah senyawa yang
mempunyai rumus bangun yang berbeda
tetapi rumus kimianya sama
 Golongan ini adalah isomerase, rasemase,
epimerase, dan mutase
 Contoh reaksi yang dikatalisis oleh enzim ini
adalah perubahan glukosa menjadi fruktosa,
perubahan senyawa cis menjadi trans
 Reaksi tanpa enzim:
 Lambat
 Membutuhkan suhu yang tinggi
 Tekanan yang tinggi
 Reaksi enzimatis
 Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik
di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara
energetik dapat lebih mudah terjadi
 Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn
energi produk (fase akhir)  selisih energi bebas
standar (ΔGº)

Agar reaksi berjalan

spontan, bagaimanakah
nilai ΔGº
Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah
keseimbangan reaksi atau ΔGº
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
Kecepatan reaksi tergantung energi aktivasi ΔGº≠
 suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu
reaksi
Energi aktivasi untuk reaksi yg dikatalis dengan enzim lebih
rendah dr reaksi tanpa enzim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol
Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk
memulai suatu reaksi
Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding
reaksi tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase transisi
 Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P

 Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi 

kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama
pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi

 Substrat terikat pd  sisi aktif yi cekukan pd protein yg

berisi asam amino yg penting untuk tjdnya suatu reaksi
kimia
 merupakan bagian kecil dari enzim
 sisi aktif merupakan suatu cekukan yang
bersifat 3 dimensi.  memberikan
linkungan mikro yg sesuai utk terjadinya
suatu reaksi kimia
 substrat terikat pada sisi aktif dengan
interaksi / ikatan yang lemah.
 Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam
amino yg menyusun sisi aktif suatu enzim
Gambar sisi aktif enzim dan asam amino yang
terlibat
 Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
 Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
 Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat diikat
oleh enzim

 Asam amino yang membentuk kedua bagian

tersebut tidak harus berdekatan dalam urutan
secara linear, tetapi dalam konformasi 3D mereka
berdekatan
 Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok
dengan substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak
dapat menerangkan stabilitas fase transisi ensim
 Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein,
sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim
menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya
sehingga cocok dgn substratnya.  dpt
menerangkan fase transisi ES komplek
 Lock and key model

Induced Fit model

 pH  setiap enzim mempunyai pH
optimum utk bekerja.
contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH
7.0, tripsin  8,5
 Temperatur  setiap kenaikan suhu 10˚C
(sampai 40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x
lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti
pada 60˚C. Mengapa?
 [S] dan atau [E]
 Inhibitor
 K1 K2
E+S ES E+P
K-1
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E
bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi,
steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai
apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama
dengan kecepatan pemecahannya
K-1 + K2
= Km  konstanta Michaelis
K1
Vmax [S]
V=  Persamaan Michaelis-Menten
Km + [S]
 Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka

Vmax [S]
V= dan V = Vmax / 2
 [S] + [S]
Y=mx + b
 Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau
irreversible
 Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan
kovalen dalam enzim
 Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan
kemudian dpt lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

 competitive
 non-competitive
 un-competitive
 inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd
sisi aktif
 Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk
komplek EI
 krn terikat scr reversible
 penghambatan nya
bias, yaitu ketika
ditambah substrat maka
penghambatan berkurang
 inhibitor terikat pada sisi lain
dari enzim (bkn sisi aktif)
 jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
 Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
 Inhibitor mengurangi
konsentrasi enzim yg aktif,
sehingga mempengaruhi Vmax
–nya
 Terikat pd sisi selain sisi
aktif enzim
 Berbeda dgn non-
competitive  inhibitor
ini hanya terikat pd ES
komplek
 Sehingga tidak terikat pd
enzim bebas
 Vmax berubah, dan Km
juga berubah
 Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi  sebagai
respon terhadap pengikatan modulator efektor

 Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik

enzim, memiliki sub unit lebih dari satu

 Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk

mengikat modulator.
 Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi
pengikatan yang berbeda
 Untuk enzim homotropik  sisi aktif dan sisi regulator sama
 specific activity is the amount of product formed by an enzyme in a
given amount of time under given conditions per milligram of enzyme.
 The rate of a reaction is the concentration of substrate disappearing
(or product produced) per unit time (mol L − 1s − 1)
 The enzyme activity is the moles converted per unit time (rate ×
reaction volume). Enzyme activity is a measure of quantity of enzyme
present. The SI unit is the katal, 1 katal = 1 mol s-1, but this is an
excessively large unit. A more practical value is 1 enzyme unit (EU) =
1 μmol min-1 (μ = micro, x 10-6).
 The specific activity is the moles converted per unit time per unit
mass of enzyme (enzyme activity / actual mass of enzyme present).
The SI units are katal kg-1, but more practical units are μmol mg-1
min-1. Specific activity is a measure of enzyme efficiency, usually
constant for a pure enzyme.
 If the specific activity of 100% pure enzyme is known, then an impure
sample will have a lower specific activity, allowing purity to be
calculated.
 The % purity is 100% × (specific activity of enzyme sample / specific
activity of pure enzyme). The impure sample has lower specific
activity because some of the mass is not actually enzyme.