Los aminoácidos producto de la digestión de las proteínas son absorbidos por mecanismos de
transporte activo (simporte con sodio); existen varios sistemas transportadores para distintos
grupos de aminoácidos.
Los aminoácidos absorbidos son transportados por la sangre y la linfa. La mayoría llegan en
primer lugar al hígado a través de la circulación portal y después alcanzan todas las células del
organismo donde se incorporan a sus correspondientes vías metabólicas (Fig. 10.3).
Fig. 10.3. La mayor parte de la sangre que retorna del área intestinal lo hace a través del
sistema portal hepático, por lo cual la mayoría de los aminoácidos absorbidos en el intestino
alcanzan, en primer lugar, el hígado y, ulteriormente, el resto de las células del organismo.
Es notable que en los recién nacidos, en las primeras horas después del parto, algunas proteínas
ingeridas pueden alcanzar intactas el torrente circulatorio. Se afirma que de este modo
adquieren inmunidad pasiva al incorporar inmunoglobulinas A presentes en el calostro materno.
Pool de aminoácidos
El pool de cualquier sustancia no tiene un carácter estático, sino que mantiene un estado
dinámico que se manifiesta por el continuo ingreso y egreso de sus componentes.
Este carácter dinámico refleja el principio del recambio continuo que es un atributo general de la
materia viva. En términos generales este estado dinámico tiene tales características
cuantitativas que la composición del pool en diferentes momentos suele mantenerse dentro de
límites relativamente estrechos, afirmándose que resulta desde el punto de vista biológico,
constante.
En el caso del pool de aminoácidos existen procesos que de forma continua aportan y sustraen
estas biomoléculas de su pool. Pasemos a considerarlas de manera breve.
Procesos que aportan y sustraen aminoácidos al pool
Los procesos que aportan aminoácidos al pool de estos compuestos son los siguientes:
1. La absorción intestinal.
2. El catabolismo de proteínas hísticas.
3. La síntesis de aminoácidos.
En sentido contrario actúan procesos que sustraen aminoácidos del pool y son los siguientes:
1. La síntesis de proteínas.
2. La síntesis de otros compuestos nitrogenados.
3. El catabolismo de aminoácidos (Fig. 10.4).
Fig. 10.4. Representación esquemática del pool de aminoácidos y los procesos relacionados con
él. El balance entre los procesos que aportan y sustraen, aminoácidos al pool, determina que
éste permanezca en un estado de equilibrio dinámico. Estos procesos se encuentran
interrelacionados a través del propio pool.
La absorción intestinal de aminoácidos fue considerada con anterioridad en este capítulo. Esta es
la principal fuente de ingreso de aminoácidos a nuestro organismo y alcanza un importe total de
70 a 100 g diarios en un adulto normal.
En los últimos a?os se han experimentado avances notables en el conocimiento de los procesos
del catabolismo intracelular de proteínas celulares. Se sabe que en el mismo participan enzimas
proteolíticas semejantes a las enzimas proteolíticas encargadas de la degradación digestiva de
las proteínas.
Las caspasas son enzimas proteolíticas que poseen cisteína en su centro activo. Se encuentran
en el medio intracelular en forma de procaspasas y su función biológica está vinculada con los
mecanismos de apoptosis o muerte celular programada, especialmente cuando este proceso es
desencadenado por la liberación de citocromo c mitocondrial.
Por su complejidad los detalles de este proceso se estudian dentro de la genética molecular.
Quede entendido que su adecuado funcionamiento requiere una adecuada composición
cuantitativa y cualitativa del pool de aminoácidos.
Una particularidad del catabolismo de los aminoácidos es que los productos finales que se
obtienen incluyen al NH3 además de CO2 y H2O. La formación de este producto terminal adicional
condiciona la necesidad de determinados mecanismos de detoxificación.
Además de su degradación total hasta NH3, CO2 y H2O, los aminoácidos pueden experimentar su
degradación parcial de modo que sus cadenas carbonadas pueden ser convertidas de forma total
o parcial, en glúcidos o lípidos.
Por sus disímiles estructuras los diferentes aminoácidos tienen desigual rendimiento energético
durante su catabolismo. Como promedio práctico se considera que la degradación de
aminoácidos aporta 4 Kcal /mol-1 que es el mismo valor que se asigna a las proteínas de la dieta
en los cálculos nutricionales.
Esta situación ha conducido a clasificar a los aminoácidos en dos categorías, los "no
esenciales",que son aquellos que el organismo puede sintetizar; y los "esenciales", que son los
que no pueden ser sintetizados por un organismo determinado. En algunos textos se utilizan los
términos "dispensables" e "indispensables" para aludir a estas características. Desde luego que,
en ciencias de la salud, el interés se centra en conocer cuáles son los aminoácidos esenciales y
no esenciales para el ser humano. La relevancia de estos conceptos se vincula al hecho de que la
única forma de obtener los aminoácidos esenciales es a través de su ingestión con los alimentos.
Una vez ingeridos los alimentos que nos aportan proteínas se produce su digestión química
mediante la acción de enzimas proteolíticas (proteasas), cuya acción general consiste en la
hidrólisis de los enlaces peptídicos (Fig. 10.1). La masticación previa, al producir el
desmenuzamiento de los alimentos facilita el acceso mutuo entre estas enzimas y sus sustratos.
Fig. 10.1. Las enzimas proteolíticas catalizan una reacción hidrolítica en la cual se produce la
ruptura de un enlace peptídico con la incorporación de los elementos del agua. En el punto de
ruptura quedan restituidos los grupos amino y carboxilo que participaban en dicho enlace.
Las enzimas proteolíticas digestivas se encuentran en las secreciones del estómago, el páncreas
y el intestino delgado. Estas enzimas, de acuerdo a su modalidad de acción, se denominan
proteinasas (endopeptidasas) a aquellas que hidrolizan los enlaces peptídicos interiores de
grandes cadenas polipeptídicas, mientras que el término peptidasas (exopeptidasas) se reserva
para las que atacan los polipéptidos sustratos por sus extremos; en este caso se distinguen las
aminopeptidasas y las carboxipeptidasas según el extremo del polipéptido por donde llevan a
cabo su ataque proteolítico.
Las principales enzimas proteolíticas del aparato digestivo son las proteinasas: pepsina, tripsina,
quimotripsina y elastasa; mientras que las peptidasas incluyen: aminopeptidasas,
carboxipeptidasas, dipeptidasas y otras.
Pepsina
El pH óptimo de la pepsina está entre 1,5 y 2,5 lo cual se corresponde con el pH ácido típico del
contenido gástrico debido a la secreción simultánea de HCl.
La pepsina hidroliza con preferencia los enlaces peptídicos cuyo grupo amino pertenece a
aminoácidos aromáticos, pero otros enlaces son también atacados en forma más lenta de modo
que en las proteínas comunes de la dieta la pepsina provoca la hidrólisis de 10 a 15 % de sus
enlaces peptídicos.
Tripsina
La tripsina tiene un pH óptimo de 7,0 a 9,0 por lo que para su acción resulta importante la
acción neutralizante del bicarbonato sobre el contenido ácido del estómago que arriba al
duodeno. Esta enzima ejerce su acción de preferencia sobre enlaces peptídicos cuyo grupo
carboxilo es aportado por aminoácidos básicos.
Quimotripsina
El pH óptimo de esta enzima es también ligeramente alcalino, entre 7,0 y 9,0. Esta enzima actúa
sobre enlaces peptídicos cuyos grupos carboxilo pertenecen a aminoácidos aromáticos o
hidrofóbicos.
Elastasa
El jugo pancreático contiene también proelastasa que resulta convertida en elastasa por acción
de la tripsina. Se le asignó este nombre porque es capaz de hidrolizar a la elastina, una proteína
fibrosa. La elastasa hidroliza de preferencia enlaces peptídicos cuyo grupo carboxilo corresponde
al aminoácido alanina.
Peptidasas digestivas
La acción inicial de las proteinasas rinde como productos de su acción una mezcla de péptidos
más o menos peque?os. Este proceso digestivo es completado por las peptidasas, algunas de las
cuales son de origen pancreático, mientras otras están presentes en las zonas apicales de las
células que revisten el intestino.
En el jugo intestinal se encuentra una peptidasa, la leucinaminopeptidasa que actúa sobre los
extremos amino de los péptidos.
La acción de todas estas enzimas extracelulares sobre las proteínas de la dieta rinde como
productos finales una mezcla de aminoácidos libres (30 a 40 %) y diversos dipéptidos y
tripéptidos (60 a 70 %). Estos últimos son incorporados al interior de las células del epitelio
intestinal por mecanismos de transporte activo, una vez dentro de estas células, diferentes
peptidasas completan la digestión de estos oligopéptidos residuales. Al final del proceso las
proteínas ingeridas con los alimentos, quedan convertidas en una mezcla heterogénea de
aminoácidos libres más una ínfima proporción de peque?os oligopéptidos (Fig. 10.2).
Fig. 10.2. Sobre las proteínas de la dieta actúan, inicialmente, las proteinasas que hidrolizan
enlaces peptídicos del interior de las cadenas, con lo cual estas resultan fragmentadas en
péptidos de longitud variable. Las peptidasas, al actuar sobre estos péptidos, hidrolizan los
enlaces peptídicos restantes y se obtiene una mezcla de aminoácidos libres.
La tabla siguiente resume las características de las principales enzimas proteolíticas digestivas.
Esta característica de las proteínas que ingerimos en nuestra dieta recibe el nombre de
digestibilidad y suele expresarse en valores porcentuales. Una digestibilidad de 100 %
corresponde a una proteína que se degrada de forma completa y se aprovecha en su totalidad;
valores inferiores indican el grado de limitación en este aprovechamiento.