Anda di halaman 1dari 5

Imunoglobulin ; Mengenal Sistem Pertahanan

Tubuh Manusia
Posted on 29 August 2009 by pramesemara

PENGERTIAN

Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum) yang bereaksi
secara khusus dengan antigen yang merangsang produksinya. Berat molekulnya dari
terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S) untuk komponen IgG hingga fraksi
dengan berat molekul 900.000 (19S) untuk IgM.

Antibodi ; Elemen Penting Pertahanan Tubuh Manusia

STRUKTUR DASAR

Imunoglobulin merupakan rangkaian 4 rantai polipeptida yang terdiri dari 2


rantai “berat” (Heavy Chain =H) dan 2 rantai “ringan” (Light Chain = L) yang tersusun
secara simetris dan saling berhubungan satu sama lainnya melalui ikatan disulfida
(Interchain Disulfide Bonds). Struktur dasar ini ditemukan oleh Porter.
Molekul Imunoglobulin dapat dipecah oleh enzim Papain menjadi 3 fragmen. Dua
fragmen adalah identik dan dapat mengikat antigen untuk membentuk kompleks yang
larut dan bervalensi satu (Univalen), disebut Fab (Fragment Antigen Binding). Sedangkan
untuk fragmen ketiga tidak dapat mengikat antigen dan membentuk kristal Fc (Fragment
Crytallizable).

Disamping itu, enzim proteolitik Pepsin juga dapat memecah antibodi pada tempat Fc
sehingga tertinggal satu fragmen besar yang masih dapat mengendapkan antigen,
sehingga masih bervalensi dua (divalen), disebut F(ab’)2.

Analisa asam amino menunjukkan bahwa terminal-N dari rantai L maupun rantai-H
sehingga urutan asam amino yang ditemukan tidak konstan yang disebut Variabel. Sisa
dari rantai ternyata menunjukkan struktur yang relatif konstan yang disebut Konstan.
Bagian variabel dari rantai-L dan rantai-H, yang membentuk ujung dari Fab menentukan
sifat khas antibodi. Oleh karena itu, setiap molekul Imunoglobulin dapat mengikat 2
determinan antigen.

Untuk bagian yang konstan, sama sekali tidak berpengaruh langsung terhadap antigen,
tetapi kemungkinan besar bagian Fc dari Imunoglobulin menentukan aktivitas biologis
dari antibodi tersebut. Selain itu, bagian Fc juga meningkatkan aktivitas tertentu setelah
antibodi bergabung dengan antigen, misalnya kemampuan mengikat zat Komplemen,
perlekatan dengan sel Makrofag atau menyebabkan degranulasi Mast Cell. Fungsi
biologis dari bagian Fc pada berbagai jenis Imunoglobulin berbeda satu sama lain,
tergantung dari struktur primer molekul dan mungkin memerlukan ikatan dengan antigen
sebelum fungsi menjadi aktif.

Rantai-L (Light Chain)


Dengan pemeriksaan Bence-Jones menggunakan air kemih penderita
Myeloma, ditemukan 2 macam rantai-L, yaitu rantai-κ (Kappa) dan rantai-λ (Labda).
Pengklasifikasian tersebut dibuat berdasarkan perbedaan asam amino di daerah tetapnya.
Kedua jenis ini terdapat pada semua kelas Imunoglobulin, tetapi tiap molekul
Imunoglobulin hanya mengandung satu jenis rantai-L saja. Bagian ujung amino pada tiap
rantai-L berisi bagian tempat pengikatan antigen.

Rantai-H (Heavy Chain)

Rantai Berat merupakan dasar pengklasifikasian kelas Imunoglobulin. Bagian ujung


amino tiap rantai-H ikut serta dalam tempat pengikatan antigen, ujung lainnya (karboksi)
membentuk fragmen Fc, yang mempunyai berbagai aktivitas biologik.

KELAS IMUNOGLOBULIN

Berdasarkan jenis rantai-H yang dimiliki, maka pengklasifikasian kelas Imunoglobulin


adalah sebagai berikut :
ImunoglobulinG (IgG)

Adalah reaksi imun yang diproduksi terbanyak sebagai antibodi utama dalam proses
sekunder dan merupakan pertahanan inang yang penting terhadap bakteri yang
terbungkus dan virus. Mampu menyebar dengan mudah ke dalam celah ekstravaskuler
dan mempunyai peranan penting menetralisir toksin kuman, serta melekat pada kuman
sebagai persiapan fagositosis.

Merupakan proteksi utama pada bayi terhadap infeksi selama beberapa minggu pertama
setelah lahir, dikarenakan mampu menembus jaringan plasenta. IgG yang dikeluarkan
melalui cairan kolostrum dapat menembus mukosa usus bayi dan menambah daya
kekebalan.

IgG mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang sama (divalen) dan dikenal 4
subkelas, yaitu IgG1 IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4. Perbedaannya terletak pada rantai-H
dengan beberapa fungsi biologis serta jumlah dan lokasi ikatan disulfida. IgG1
merupakan 65% dari keseluruhan IgG. IgG2 berguna untuk melawan antigen
polisakarida dan menjadi pertahanan yang penting bagi inang untuk melawan bakteri
yang terbungkus.

Imunoglobulin A (IgA)

Adalah Imunoglobulin utama dalam sekresi selektif, misalnya pada susu, air liur, air mata
dan dalam sekresi pernapasan, saluran genital serta saluran pencernaan atau usus (Corpo
Antibodies). Imunoglobulin ini melindungi selaput mukosa dari serangan bakteri dan
virus. Ditemukan pula sinergisme antara IgA dengan lisozim dan komplemen untuk
mematikan kuman koliform. Juga kemampuan IgA melekat pada sel polimorf dan
kemudian melancarkan reaksi komplemen melalui jalan metabolisme alternatif.

Tiap molekul IgA sekretorik berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua unit polipeptida
dan satu molekul rantai-J serta komponen sekretorik. Sekurang-kurangnya dalam serum
terdapat dua subkelas IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam serum terutama sebagai monomer
7S tetapi cenderung membentuk polimer dengan perantaraan polipeptida yang disintesis
oleh sel epitel untuk memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai-J.
Pada sekresi ini IgA ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis
berkat kombinasi dengan suatu protein khusus, disebut Secretory Component yang
disintesa oleh sel epitel lokal dan juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma.

Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin utama yang pertama dihasilkan dalam respon imun primer. IgM terdapat
pada semua permukaan sel B yang tidak terikat. Struktur polimer IgM menurut
Hilschman adalah lima subunit molekul 4-peptida yang dihubungkan oleh rantai-J.
Pentamer berbobot molekul 900.000 ini secara keseluruhan memiliki sepuluh tempat
pengikatan antigen Fab sehingga bervalensi 10, yang dapat dibuktikan dengan reaksi
Hapten. Polimernya berbentuk bintang, tetapi apabila terikat pada permukaan sel akan
berbentuk kepiting.

Disebabkan bervalensi tinggi, maka antibodi ini paling sering bereaksi di antara semua
Imunoglobulin, sangat efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, pengikatan
komplemen, reaksi antibodi-antigen yang lain dan karena timbulnya cepat setelah terjadi
infeksi dan tetap tinggal dalam darah, maka IgM merupakan daya tahan tubuh yang
penting untuk bakteremia dan virus. Antibodi ini dapat diproduksi oleh janin yang
terinfeksi.

ImunoglobulinE (IgE)

Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila disuntikkan ke
dalam kulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak dengan antigen akan
menyebabkan degranulasi dari Mast Cells dengan pengeluaran zat amin yang vasoaktif.
IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor yang merangsang produksinya dan
kompleks antigen-antibodi yang dihasilkan memicu respon alergi Anafilaktik melalui
pelepasan zat perantara.

Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi IgE akan
meningkat dan dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas juga meningkat
selama infeksi parasit cacing.

ImunoglobulinD (IgD)

Antibodi ini fungsi keseluruhannya belum diketahui secara jelas. Dalam serum IgD
ditemukan dalam jumlah yang sangat sedikit dan IgD merupakan antibodi inti sel. Zat ini
juga terdapat pada sel penderita leukemia getah bening.

Telah dibuktikan pula bahwa IgD dapat bertindak sebagai reseptor antigen apabila berada
pada permukaan limfosit B tertentu dalam darah tali pusar janin dan mungkin merupakan
reseptor pertama dalam permulaan kehidupan sebelum diambil alih fungsinya IgM dan
Imunoglobulin lainnya, setelah sel tubuh berdiferensiasi lebih jauh.

Anda mungkin juga menyukai