Anda di halaman 1dari 54

Biochemistry Paper

THE STRUCTURES AND FUNCTIONS OF PROTEIN

(This article is arranged for Biochemistry’s task)

Lecture : Yoni Suryani, S.U

By :

Balqis Alsangadah (08312241003)


Asriningsih Suryandari (08312241027)
Enry Widiyarti (08312241031)
Estherlita Dian Pratama (08312241035)
Afrilia Yunita (08312241043 )

SCIENCE EDUCATION

FACULTY OF MATHEMATIC AND SCIENCE

YOGYAKARTA STATE UNIVERSITY

2011
STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN

A. Pendahuluan

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah
senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari
monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapa
sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel
makhluk hidup dan virus.

Protein memiliki berbagai fungsi seperti:

1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal ribonuklease, tripsin


2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein yang
membentuk batang dan sendi sitoskeleton
3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misal
Trombin
4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormon
tumbuh (auksin),
5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein
(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan
6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam amino
bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
7. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti Monelin, pada suatu
tanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein anti
beku pada ikan.
Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. Gugus
fungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada pada
karbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino.
Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai di
dalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. Protein
berdasarkan bentuk, dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular.
Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam amino. Hal ini
membuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino.
Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ;

1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi
urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida.
2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai
polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein.
3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll.
4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif
dan susunan khas struktur makromolekulnya.
B. Komposisi Protein

Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam beberapa kasus,
belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen,
sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun.

Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari asam amino ini dapat
synthesized lain dari asam amino (disebut sebagai nonessential asam amino), sementara
beberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial).

1. Asam Amino
a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein
Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyai
gugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yang
sama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh karena itu asam amino ini disebut asam
α-amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah
ini.
Struktur asam amino α
Suatu asam amino-α terdiri atas:

a. Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).


b. Atom H yang terikat pada atom C α.
c. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.
d. Gugus amino yang terikat pada atom C α.
e. Gugus R yang juga terikat pada atom C α.

Contoh struktur dari beberapa asam amino

Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkan
oleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yang
bertindak sebagai pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umum
dan singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini :

N Nama Singkatan Sturktur Sifat gugus


o. rantai samping
1 Alanin Ala hidropibik
Valin* Val
2

3 Leusin* Leu

4 Triptofan* Trp

5 Metionin* Met
6 Isoleusin* Ile

7 Prolin Pro

8 Fenilalanin* Phe

9 Serin Ser Polar tak


bermuatan
10 Glisin Gly

11 Threonin* Thr

12 Sistein Cys

13 Asparagin Asn
14 Glutamin Gln

15 Tirosin Tyr

16 Asam Asp Bermuatan


aspartat negative pada
PH 7 (asam)
17 Asam Glu
glutamate

18 Arginin Arg Bermuatan


positif pada
PH 7 (basa)
19 Lisin* Lys

20 Histidin His

Catatan : tanda *) Asam Amino esensial

Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok, asam amino non-
enensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam amino non-enensial di produksi
oleh tubuh. Sedangkan 8 sisanya, berupa asam amino esensial yang harus
didapatkan melalui makanan.

Fungsi Asam Amino antra lain :

1. Penyusun protein, termasuk enzim.


2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama
vitamin, hormon, dan asam nukleat)
3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik
(kofaktor).

Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam
amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus
samping R.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan
gugus R:

1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik.


2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif
4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negatif
Asam amino dengan gugus samping R

non polar atau polar tak bermuatan bermuatan positif bermuatan negatif
hidrofobik
Alanin Asparagin Arginin Asam Aspartat
Isoleusin Sistein Histidin Asam glutamat
Leusin Glutamin Lisin
Metionin Glisin
Fenilalanin Serin
Prolin Treonin
Triptofan Tirosin
Valin

b. Asam amino esensial


Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada delapan diantaranya yang
tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan.
Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial.
Ciri – cirri Asam amino essensial :
1. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air.
2. mempunyai nama umum (trivial).
3. Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana) pertama kali protein
tersebut ditemukan. Sebagai contoh, asparagin diisolasi pertama kali dari
asparagus, asam glumatat diisolasi dari gandum, glisin berasal dari bahasa
yunani yang artinya manis.

Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai
berikut:

a. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. Triptofan terdapat


pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju.
b. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan biji
wijen.
c. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi,
ikan,susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (bayam, bawang putih,
jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah,
tahu tempe).
d. Lisin: terdapat dalam protein kedelai, biji polong-polongan, dan ikan. Rata-
rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.
e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging,
susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga
banyak di temui kandungan leusin.
f. Isoleusin;
g. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin.
Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi
tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan,
telur, dan kedelai.
h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan
keju. Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang
mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil.

c. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:


a. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pembentukannya menggunakan
bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang
dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat
tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang
eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa
efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang, ragi,
ikan dan daging.
b. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin. Sistein juga di
temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang putih, bawang bombai,
brokoli, haver, dan inti bulis gandum.
c. Serin
d. Prolin
e. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen, hamper 2 per tiga.
f. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. Dalam
keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai
monosodium glutamat atau MSG.
g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di
otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya tahan
terhadap kepenatan.
h. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain, tetapi
ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena
produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi
kesehatan. Pada anak-anak, arginin sangatlah penting. Pangan sumber utama
arginin ditemukan pada produk-produk peternakan seperti daging, susu, telur,
dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin banyak
ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah.
i. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu,
telur, dan kacang-kacangan.
j. Histidin: bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi
anak-anak.
k. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam
glumatik. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang
mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses
biokimia. Secara alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai.
l. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan
diperlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula
pada daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk
turunannya).

d. Asam amino non protein


Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang
bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam α-amino. Beberapa di
antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism
sel. Sebagai contoh, asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam
biosintesis vitamin. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam
jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf).

O O

H2NCH2CH C OH H2NCH2CH2 CH2 OH

Asam 3-amino propionate Asam 4-amino butanoat


(β-alanin) (γ-amino butirat)

CH2 OH O O

HOCH2 C C C NHCH2CH2 C OH

CH3 H
Asam pentotenat
Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam α-amino yang bukan
penyusun protein. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina.

O O

H3CCH2CH2 CH C OH HOCH2CH2 CH C OH

NH2 NH2
Homosisteina Homosirena
e. Pengaruh gugus samping
Berdasarkan atas struktur rantai samping, asam amino dibedakan menjadi asam
amino asam, asam amino basa dan asam amino netral.

Beberapa contoh sebagai berikut:

Asam glutamat Lisina Valin Serina


Suatu asam amino Suatu asam amino Suatu asam amino Suatu asam amino
asam basa netral netral

Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino menjadikan asam
amino tersebut termasuk asam amino asam, sedangkan kelebihan gugus –NH 2
menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam amino
yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Reaksi-
reaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping. Misalnya
hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit)
terdiri atas 146 unit asam amino. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam
glutamate.

f. Asam amino sebagai ion dipol


Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan
pKa=10. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari –NH 3 dan pKb dari
gugus –COO-. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub
berikut:

COO-

H3N C H

Gambar 1.3 asam amino netral


Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan
negative pada satu molekul ion. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau
“zwitterions”. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa, maka
asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan
menghasilkan asam konjugat lemah.

CH3OH H+ + CH3O-
H2O H+ + OH-
CH3COOH H+ + CH3COO-
H2O + RNH2 OH- + RNH3+
BASA ASAM
ASAM BASA

RNH3 + CI- H2O + 3 + CI-


RNH
RNH3+ + H2O RNH2 + H3O+

BASA ASAM ASAM BASA


RNH3+ + H2O RNH3OH + H+

Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu:


a. Gugus –COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus –
NH2.
b. Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus –
COOH.

Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang
tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik. Kedua pernyataan di
atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat
perubahan pH.

Dalam pelarut air, asam amino berupa “Zwiter ion” sehingga dapat bersifat
sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor)

Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- ↔ H2NCH(CH3)COO- + H+

Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH

Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa
amfplit ( amfoter ekektrolid )

Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini
dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya
dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik
isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi,
–NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif
(terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam
aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk
zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam
amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH
fisiologis yang dekat netral.

g. Sifat-sifat asam dan basa amino


Karena asam amino mengikat gugus amino (NH 2) dan gugus karboksil (COOH)
di dalam satu molekul, maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium ( +NH3)
dan sifat ion karboksilat (COO-), dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter
yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat
basa atau menerima proton pada asam kuat.
Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai
berikut;

R CH CO2H + OH- R CHCOO- OH- R CH COO-

H+ H+
+ NH3 +NH3 NH2
Asam amino pada Bentuk ion dipole Asam amino pada pH
pH rendah (netral) tinggi 9bersifat basa)
(bersifat asam)
(1) (3)
(2)
pH makin tinggi
Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino. Dalam suasana
asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2)
sehingga (1) bersifat basa dan dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1)
mengikat OH- menghasilkan anion (3), sehingga (1) bersifat asam. Keasaman
gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO-, maka jumlah anion lebih
banyak dari pada kation, sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan
netto adalah negative.
h. Stereokimia asam amino
Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom
karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. secara stereo struktur asam amino
tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut:

COOH
COOH
COOH
H
N2H H
C atau N2H C H atau

R NH R
R
Proyeksi ficscher

L-asam amino (S-asam)


Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid, yang
dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Apabila struktur umum asam amino juga
dilukiskan menurut proyeksi fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus
amina (NH2) terletak disebelah kiri.

CHO COOH

HO H N2H H

CH2OH
R
L (-) – gliseraldehid L-asam amino

Setiap asam α- amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris,
kecuali glisin, tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L, karena itu disebut asam
amino L-alfa. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom
karbon tak simetris yang dimilikinya. Misalnya treonina atau isoleusina, masing-
masing mempunyai dua atom karbon tak simetris.

i. Reaksi asam amino

Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat, semua asam
amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini. Sebagai
contoh, gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan.
Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino,
hanya akan dijelaskan dua reaksi yang cukup penting saja, yang bisa dipakai
secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino.

 Reaksi asam amino


Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus α- karboksil, α-
amino, dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). Enyawa amida, aster
dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini.

 Reaksi ninhidrin
Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino.
Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin, terjadilah larutan
berwarna biru yang intensitasnya dapat ditentukan dengan cara
spektrofotometri. Semua asam amino dan peptide yang mengandung, gugus α-
amino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif. Prolina dan hidroksi
prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi, memberikan hasil reaksi lain
yang berwarna kuning.

 Reaksi sanger
Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α- amino dengan l-fluoro-2, 4-
dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-
asam amino membentuk derivate 2, 4-dinitrofetil, disebut DNP- asam amino.
Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai
polipedtida.
FDNB juga bereaksi dengan gugus α- amino dan derivate gugus α- amino
yang terjadi, diidentifikasi dengan cara kromatografi.

 Reaksi dansil klorida


Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetil-
amino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida).
Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi, maka derivate
dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri.
 reaksi edman
reaksi edman merupakan reaksi antar α- asam amino dengan fenilisotio-sianat,
yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana
asam dalam pelarut nitrometana, yang terakhir ini mengalami siklisasi
membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin.
Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara
kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino N-
ujung suatu reaksi rantai polipeptida.
 reaksi basa Schiff
reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus α- amino dengan gugus
aldehida. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi
enzima antara α- asam amino dan substrat.
 reaksi gugus R
gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada
arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi
tersebut. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan
menghasilkan merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi,
memberikan hasil senyawa disuffida, dan sistina.
 analisia asam amino
prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk
menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi juga peptide, protein, asam
nukleat, nukleotida, lipida dan campuran karbohidrat. Berbagai cara
kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan
sifat-sifatnya.
j. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—
kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk
mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan
"mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah
putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka
ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum
jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan
nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L

meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak
mengandung asam amino tipe D.

C. Peptida

Senyawa peptida merupakan hasil polimerisasi dari asam amino. Molekul-molekul asam
amino terikat satu sama lain dihubungkan oleh gugus amida yang disebut ikatan peptida
yang dibentuk antara gugus NH2 dari asam amino yang satu dengan gugus COOH dari
asam amino yang lain.
Dalam disiplin kimia polimer dikenal istilah monomer, oligomer, polimer, segmer
atau satuan antar unit ulang (inter unit linkage). Adapun penetrapan konsep polimer pada
disiplin peptida didapatkan korelasi sebagai berikut:
Asam Amino --- Monomer
Peptida --- Oligomer
Polipeptida --- Polimer
O

Gugus (-CH-C-NH-) ------ satuan antar unit ulang

R
Berdasarkan dari keterangan di atas dapat disimpulkan bahwa dalam hal disiplin ilmu
peptida atau protein lebih ditekankan pada satuan antar unit ulang yang disebut gugus
peptida.
Pengertian segmer dalam kimia polimer agak sukar diterapkan dalam polipeptida, karena
segmer yang dimilikinya kurang teratur (memiliki rantai samping yang beragam).
Cukup banyak senyawa peptida yang menarik serta memegang peranan penting dalam
kehidupan. Salah satu diantaranya adalah piroglutamilhistiridilprolinamida. Senyawa
tersebut terdapat dalam kelenjar hipotalamus sapi dan babi. Jika peptida ini dimasukan
dalam tubuh manusia maka akan merangsang pengeluaran tirotropin yang selanjutnya
merangsang pengeluaran hormon tiroid sebagai pengatur metabolisme dalam tubuh.

1. Ikatan Peptida
Setiap mahluk hidup memiliki beragam protein yang terbentuk dari 20 asam amino sama
jenis yang yang membentuk dunia protein yang beragam. Asam Amino adalah zat
pembangun tubuh, membentuk antibodi,memperbaiki jaringan, membangun RNA &
DNA; menyebarkan oksigen ke seluruh tubuh dan ikut dalam aktifitas otot. Terdapat
sejenis zat medium yang terbentuk dari asam amino yang mempunyai ciri khas protein,
tapi tidak sama dengan protein, yang disebut peptida. Peptida: asam amino dapat
terangkai satu sama lain dalam suatu rantai yang disebut “Ikatan Peptida”. Ikatan peptida
ini dapat disebut juga sebagai ikatan amida. Kedua puluh macam asam amino saling
berikatan, dengan urutan yang beraneka ragam untuk membentuk protein. Proses
pembentukan protein dari asam-asam amino ini dinamakan sintesis protein. Ikatan antara
asam amino yang satu dengan lainnya disebut ikatan peptida.
Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus
karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina
molekul lainnya. Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini ditandai
dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan ini merupakan
ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Ikatan peptida ini dapat
menyerap panjang gelombang 190-230 nm.
Pembentukan Ikatan Peptida

Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis. Ikatan peptida
terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan untuk putus secara spontan ketika
terdapat air. Dari hasil pemutusan tersebut, dilepaskan energi sebesar 10 kJ/mol. Namun,
proses pemutusan terjadi sangat lambat. Pada umumnya, organisme menggunakan enzim
untuk membantu proses pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat
reaksi.

Pembentukan ikatan peptida


Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

2. Struktur Peptida dan Tatanama


Peptida adalah merupakan hasil polimerisasi dari asam amino, sehingga struktur
peptida terdiri dari dua atau lebih asam amino. Peptida yang terdiri dari dua molekul
asam amino disebut dipeptida, bila terdiri dari 3, 4,5 dan 6 asam amino disebut tripeptida,
tentra peptida, penta peptida, dan heksa peptida. Untuk peptida yang terdiri dari banyak
asam amino disebut polipeptida. Dalam penulisan struktur peptida, gugus NH 2 bebas (sisa
NH2) selalu terletak di sebelah kiri yang disebut dengan ujung N dan gugus COOH bebas
(sisa COOH) selalu terletak di sebelah kanan yang disebut ujung C.
Asam amino yang mengendung ujung –N disebut asam amino terminal –N dan asam
amino yang mengandung ujung –C disebut asam amino terminal –C.
O Ujung C
H2N – CH – C – – NH – CH – COOH
Ujung N R1 R2
Gambar Struktur terminal –N dipeptida

Struktur peptida semuanya sering disingkat dengan menggabung simbol tiga huruf
dari singkatan nama asam amino tertentu yang urutannya sesuai dengan urutan asam
amino penyusun peptida tersebut. misalnya, dipeptida yang terbentuk dari glisin dan
alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan dari glisin dan alanin strukturnya
mempunyai dua kemungkinan yaitu:
O CH3 CH3 O
H2NCH2 – C – NH – CH – COOH H2NCH – C – NHCH2 – COOH
Glisil Alanin (Gly-Ala) Alanil Glisin (Ala-Gly)

Bentuk yang pertama dinamakan Glisil Alanin disingkat (Gly-Ala), sedangkan bentuk
yang kedua dinamakan Alanil Glisin atau disingkat Ala-Gly. Garis yang menghubungkan
singkatan asam amino yang lain adalah menunjukkan ikatan peptida.

3. Sintesis Peptida Fase Padat


Perbedaan antara sintesis peptida fase padat dengan sintesis peptida klasik adalah
sintesis ini dilakukan dari belakang, di mulai dari atom C terminal ke atom N terminal ,
dari kanan ke kiri seperti kita menulis peptida. Sintesis peptida fase padat digunakan
untuk menggabungkan banyak asam amino. Prinsip utama: membentuk ikatan peptida,
sementara salah satu ujungnya terikat secara kimia pada padatan yang tak larut.
Proses sintesis peptida fase padat:
1. Pengikatan gugus karboksil pada asam amino pertama dengan padatan khusus.
2. Penggabungan asam amino pertama dengan asam amino kedua dan seterusnya dengan
terlebih dahulu melepaskan gugus pelindung amino.
3. Penghilangan padatan khusus pada peptida yang terbentuk dengan HBr dalam
CF3COOH.
4. Pelindung gugus amino adalah Boc.
5. Penghilangan pelindung dengan direaksikan dengan HCl di asam asetat.
6. Pengikatan asam amino setelah asam amino pertama dibantu dengan DCC.

D. Struktur protein

Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan
struktur kuartener.

1. Struktur primer
Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida.

Struktur primer protein


Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology
Project-Biochemistry
2. Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka protein.
Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. Lihat Gambar 2.6.

Gambar 2.6
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein
Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology
Project-Biochemistry

Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

 alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino


berbentuk seperti spiral;
 beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun
dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau
ikatan tiol (S-H);
 beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan
 gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").

3. Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida
sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier
enzim sering padat, berbentuk globuler. Lihat contoh Gambar 2.7.
Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)

4. Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur kuartener
menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk
struktur protein. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun
atas 4 subunit, yang dipaparkan pada Gambar 2.8.

Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein


Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology
Project-Biochemistry

E. Kasifikasi protein
1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu ;
a. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam
amino.
b. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan
asam amino.
2. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama,
yaitu :
1. Protein Bentuk Serabut (fibrous)
Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral
yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku.
Karakteristik protein serabut adalah rendahnya daya larut,
mempunyaikekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim
pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh (kolagen,
elastin, keratin, dan myosin).
2. Protein Globular
Protein globular berbentuk bola, terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein
ini larut dalam larutan garam dan asam encer, mudah berubah dibawah
pengaruh suhu. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin,
Globulin, Histon, dan Protamin).
3. Protein Konjugasi
Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan
non asam asam amino. Yang termasuk dalam protein globular adalah
(Nukleoprotein, Lipoprotein, Fosfoprotein dan Metaloprotein)
F. Koenzim

Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai katalisator.
Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi
kemampuan yang ditawarkan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui
ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik. Reaksi-reaksi
yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta
isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen.

Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin


1. Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi
dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP,
ATP.
2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan
tetapi mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin maka akan
menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut, rabun senja, dan lain-lain.
3. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip
dengan vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian
dari molekul tersebut. contohnya ada 9, salah satumya Niasin. Niasin adalah nama
vitamin yang beberapa molekul nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat
dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang
mengandung banyak niasin. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari
molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan koenzim

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap
reaksi kimia organik, dibutuhkan katalisator. Katalisator diperlukan untuk mempercepat
proses reaksi. Namun, katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh reaksi
tersebut. Enzim merupakan suatu biokatalis. Artinya, suatu katalisator yang disintesis
oleh organisme hidup.

Katalisator ada dua macam, yaitu katalisator protein dan katalisator nonprotein. Contoh
katalisator protein adalah enzim, sedangkan yang merupakan katalisator nonprotein,
misalnya H, OH, dan ion logam. Dilihat dari sturkturnya, enzim adalah protein. Oleh
karena itu, enzim memiliki sifat-sifat protein, seperti termolabil, bisa rusak oleh logam
berat (Ag,Pb,Hg), dan dapat terganggu oleh perubahan pH.

1. Perbedaan Enzim dan Koenzim

Ketika mempelajari enzim, Anda pasti akan mengenal koenzim, holoenzim, dan
apoenzim. Koenzim diperlukan agar enzim dapat bekerja. Koenzim adalah molekul
organik nonprotein. Jika enzim dan koenzim disatukan, disebut holoenzim. Sementara
itu, bagian protein holoenzim disebut apoenzim.
Berikut ini adalah perbedaan enzim dan koenzim.

 Enzim: biokatalisator, termolabil, memiliki fungsi yang spesifik, mudah rusak


oleh logam berat, pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan kecepatan reaksi
enzimatik, memiliki letak tertentu di dalam sel, dan hanya satu macam reaksi
yang mampu dikatalis olehnya.
 Koenzim: diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu, termostabil, memiliki berat
molekul yang rendah, bisa dikatakan sebagai substrat kedua, banyak koenzim
yang merupakan derivat vitamin B.

2. Enzim Memerlukan Koenzim

Banyak enzim yang megatalisis proses pemindahan gugus dan reaksi lain
memerlukan, di samping substratnya, sebuah molekul organik sekunder yang dikenal
sebagai koenzim karena tanpa koenzim, enzim tersebut tidak aktif. Koenzim akan
memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi
kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang
menyusun massa enzim tersebut. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim
lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus
prostetik.. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai
unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida
(NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus
metil (folat), membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan
pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut belakangan ini dapat dianggap
sebagai substrat sekunder.
Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi
oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk
ikatan kovalen (kelas IUB 1,2,5, dan 6). Reaksi lisis, termasuk reaksi hidrolisis yang
dikatalisis oleh enzim-enzim pencernaan, tidak memerlukan koenzim.

3. Koenzim Dapat dianggap Sebagai Subtrat Sekunder


Untuk dua laasan penting, akan sering kali membantu untuk menganggap koenzim
sebagai substrat sekunder. Alasan pertama, perubahan kimia di dalam koenzim terjadi
tepat mengimbangi perubahan kimia yang berlangsung di dalam substrat. Sebagai
contoh, dalam reaksi oksideruduksi, jika satu molekul substrat dioksidasi, satu
molekul koenzim akan direduksi.
Alasan kedua untuk memberi koenzim penghargaan yang sama adalah bahwa aspek
reaksi ini mungkin mempunyai makna fisiologik mendasar yang lebih besar. Sebagai
contoh, peran penting kmampuan otot yang bekerja secara anaerob untuk mengubah
piruvat menjadi laktat tidak terletak pada piruvat ataupun laktat. Reaksi tersebut
semata-mata bertujuan mengoksidasi koenzin NADH yang tereduksi menjadi NAD +.
Tanpa NAD+ glikolisis tidak dapat berlanjut dan sintesis ATP Anaerob (dan dengan
demikian, aktivitas kerjannya) akan terhenti. Di bawah keadaan anaerob, reduksi
piruvat menjadi laktat menghasilkan oksidasi ulang NADH dan memunkinkan
sintesis ATP. Reaksi lain dapat melakukan funsi ini sama baiknya. Sebagai contoh
pada bakteri atau ragi yang tumbuh secara anaerob, metabolit yang berasal dari
piruvat bertindak secara oksidan bagi NADH dan mereka sendiri berada dalam
keadaan tereduksi.
Tabel . Mekanisme bagi regenerasi Anaerob NAD+

Oksidan Produk Tereduksi Bentuk Kehidupan

Piruvat Laktat Otot, bakteri laktat, ragi


Asetaldehid (yeast) Eschrichia coli
Etanol
Dihidroksiasoton fosfat bakteri heterolaktat
Fruktosa a-Gliserofosfat

Matinol

Fungsi Koenzim sebagai Reagensia Pemindah Gugus

Tipe reaksi biokimia pemindahan gugus


D–G+A A–G+D

Yang memindahkan gugus molekul fungsional (G) dari molekul donor (D-
G) kepada sebuah molekul aseptor akhir (misal, reaksi dahidrogenasi) atau
sebagai pembawa gugus intermediet (misal, reksi transaminasi). Diagram berikut
melukiskan konsep yang disebut terakhir ini.
D– H KoE A–H

D KoE - H A

Meskipun diagram ini mengesankan pembentukan hanya satu kompleks


KoE-G tunggal saat berlangsungnya seluruh reaksi, sebenarnya ada berbagai
kompleks intermediet KoE-G yang dapat terlibat dalam suatu reaksi tertentu
(misal, transaminasi).

Jika gugus yang dipindahkan merupakan hydrogen, adalah biasa untuk


menggambarkan hanya “separuh reaksi” di sebelah kiri:

D– H KoE

D KoE - H

Bahwa hal ini sebenarnya merepresentasikan hanya suatu kasus khusus dari
pemindahan gugus yang biasa dapat paling mudah dipahami dalam pengertian
reksi yang berlangsung di dalam sel utuh.
Untuk pemindahan gugus bukan hydrogen:
Vitamin B membentuk bagian dalam struktur banyak koenzim. Vitamin B
nikotinamida, tiamin, riboflafin dan asam pantotenat merupakan unsur esensial
yang membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biologik, dan koenzim
kobamida serta asam folat berfungsi dalam metabolisme satu karbon. Banyak
koenzim mengandung adenin, ribose, serta fosfat, dan merupakan darivat
adenosin monofosfat (AMP). Contoh-contohnya mencakup NAD+ dan NADP+.

Karakteristik koenzim:

1. Merupakan senyawa organik dengan berat molekul kecil; non protein


2. Stabil terhadap panas
3. Banyak diperlukan untuk aktivitas Enzim kecuali Enzim pencernaan (reaksi
hidrolitik)
4. Terikat pada Enzim ada yang secara kovalen (prostetik) kebanyakan non
kovalen
5. Dianggap sebagai substrat ke-2

Klasifikasi koenzim

1. Pemindah gugus H
NAD+ , NADP+, FMN, FAD As. Lipoat, co-Enzim Q
kebanyakan derivat vit. B dan adenosin monopospat.

2. Pemindah gugus selain H


 Gula phosphat
 CoA.SH
 KoEnzim folat
 KoEnzim kobomida (vit. B12)
 As. Lipoat
 Thiamin piropospat
 Piridoksal pospat
 Biotin
 Gula fosfat

Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain


protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai
pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (“group
transferring”) dan koenzim dari isomerasa dan liasa.

Tabel 2. Contoh-contoh koenzim dan peranannya

No Kode Singkatan dari Yang


dipindahkan
1. NAD Nikotinamida-adenina dinukleotida Hidrogen
2. NADP Nikotinamida-adenina dinukleotida Hidrogen
fosfat
3. FMN Flavin mononukleotida Hidrogen
4. FAD Flavin-adenina dinukleotida Hidrogen
5. Ko-Q Koenzim Q atau Quinon Hidrogen
6. Sit Sitokrom Elektron
7. Fd Ferredoksin Elektron
8. ATP Adenosina trifosfat Gugus fosfat
9. PAPS Fosfoadenil sulfat Gugus sulfat
10. UDP Uridina difosfat Gula
11. Biotin Biotin Karboksil (CO2)
12. Ko-A Koenzim A Asetil
13. TPP Tiamin pirofosfat C2-aldehida

DAFTAR PUSTAKA

Lehningger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Jakarta: Erlangga


Muhamad Wirahadi Kusumah. 1977. Biokimia (protein, enzim, dan asam nukleat).
Bandung: ITB
Purwo Arbianto. 1994. Biokimia (konsep-konsep dasar). Jakarta : Departemen
pendidikan dan kebudayaan
Sabirin Matsjeh, dkk. 1994. Kimia Organik II. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan
kebudayaan
Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian
Biokimia FKUI), Jakarta: EGC
www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-
Biochemistry, Edisi: 28 Januari 2003

Biochemistry Paper
The Structures and Functions OF PROTEIN
(This article is Arranged for Biochemistry's task)
Lecture: Yoni Syriac, S.U
 
By:
Balqis Alsangadah (08312241003)
Asriningsih Suryandari (08312241027)
Enry Widiyarti (08312241031)
Estherlita Dian Pratama (08312241035)
Afrilia Yunita (08312241043)

SCIENCE EDUCATION
Faculty of SCIENCE AND MATHEMATIC
YOGYAKARTA STATE UNIVERSITY
2011
PROTEIN STRUCTURE AND FUNCTION
A. Preliminary
Protein (root words from Greek protos, meaning "the ultimate") is a complex organic compound which
is a high molecular weight polymer of amino acid monomers linked to each other by peptide bonds.
Protein molecules containing carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen and some sulfur and phosphorus.
Proteins play an important role in the structure and function of all living cells and viruses.
Proteins have various functions such as:
1. Protein is an enzyme or enzyme subunit, eg, ribonuclease, trypsin
2. Protein plays a role in structural or mechanical functions, such as proteins that form the stems and
joints cytoskeleton
3. Proteins are also involved in the immune system (immune) as antibodies, for example Thrombin
4. Protein as a system controller in the form of hormones, eg insulin, growth hormone (auxin),
5. Protein as a component of storage / nutrient, eg casein (milk), ovalgumin (eggs), gliadin (wheat) and
nutrient transport in plants
6. Protein as a source of nutrients and act as a source of amino acids for organisms that are unable to
form these amino acids (heterotrophic).
7. In other organisms, proteins have other functions such as Monelin, at a plant in Africa that has a very
sweet taste or anti-freeze proteins in fish.
Most of the chemistry of life is a polyfunctional organic compound. Functional group usually has a rather
strong interaction, such groups exist in karbohidat and between the amino group with the carboxyl of
amino acids.
Protein that is not watery component in the cell and so are often found in living things have a function
that was amazing. Proteins based on shape, divided into 2 kinds of fibers and globular proteins. Protein
when hydrolyzed by acid or base will be amino acids. This proves that the molecular building blocks of
protein are amino acids.
The main characteristics of the protein molecule that is;
1. Generally occur on 20 kinds of amino acids that are covalently bonded in sequence variation in
variety, form a polypeptide chain.
2. There are other chemical bonds that cause the formation of arches polypeptide chains into three-
dimensional structure of proteins.
3. structure is not stable against several factors such as pH, etc..
4. reaktis generally very speifik this was due to the reactive side groups and the composition of typical
makromolekulnya structure.
B. Protein Composition
Proteins are composed of carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and, in some cases, sulfur. Protein is the
only nitrogen-containing organic compounds, a fact which makes it both essential and potentially toxic.
Amino acids are the basic units of protein structure. Some of these amino acids can be synthesized from
amino acids (called nonessential amino acids), while some must be obtained from food (called essential
amino acids).
1. Amino Acids
a. Structure of amino acids and amino acids protein name
Amino acids that occur naturally as a constituent of protein has an amino group (NH2) and carboxylic
group (COOH) attached to the same atom on the alpha carbon atom. Therefore, this amino acid called α-
amino acids and in general the structure formula can be described as below.
 
The structure of the amino acid α
An amino acid-α consists of:
a. C α atoms. Called α because adjacent to the carboxyl group (acid).
b. H atoms attached to atom C α.
c. Carboxyl group attached at C α.
d. Amino group attached at C α.
e. R groups are also bound to the C α atoms.
 
Examples of structures of several amino acids
The difference between a single amino acid with another amino acid that is caused by differences in the
R group called side chains. There are 20 amino acids that act as the builder of the protein molecule, the
formula structure, common names and abbreviations can be seen below:
No. Abbreviation Name Nature of cluster structure of the side chain
An alanine Ala hidropibik

2 Valin * Val
3 Leucine * Leu
4 * trp tryptophan
5 Methionine * Met
6 * Ile isoleucine
7 Proline Pro
8 Phe Phenylalanine *
9 Serin Ser Polar uncharged
10 Glycine Gly
11 Threonin * Thr
12 Cysteine Cys
13 asparagine Asn
14 Glutamine Gln
15 Tyrosine Tyr
Aspartic acid Asp 16 negative Loaded at PH 7 (acidic)
17 acid glutamate Glu
18 Arginine Arg positive Loaded at pH 7 (base)
19 Lysine * Lys
20 histidine His
Note: an *) Essential Amino Acids
There are 20 amino acids are divided into two groups, non-enensial amino acids and essential amino
acids. 12 types of amino acids of non-enensial in production by the body. While the remaining eight, in
the form of essential amino acids must be obtained through food.
Among other functions Amino Acids:
1. Constituent proteins, including enzymes.
2. The basic framework a number of compounds important in metabolism (especially vitamins,
hormones, and nucleic acids)
3. Metal binding is important that the need in the enzymatic reaction (cofactor).
All amino acids except proline has the general structure of formula L-α amino acids as follows.
Distinguished from one another by the side group R. There are 4 groups of amino acids based on the
nature - the nature of R group contents:
1. Amino acids with side groups R non-polar or hydrophobic.
2. Amino acids with functional side polar uncharged R
3. Amino acids with side groups R are positively charged
4. Amino acids with side groups R are negatively charged
Amino acids with side groups R
non-polar or polar uncharged hydrophobic positively charged negatively charged
Alanine
Isoleucine
Leucine
Methionine
Phenylalanine
Proline
Tryptophan
Valine asparagine
Cysteine
Glutamine
Glycine
Serin
Threonine
Tyrosine
Arginine
Histidine
Acid lysine aspartate
Glutamic acid

b. Essential amino acids


Of the 20 amino acid protein molecule builder, there are eight of them that can not be synthesized by
human adult so obtained through food. Such amino acids known as essential amino acids.
- Typical cirri essential amino acids:
1. hydrophobic side chain or difficulty soluble in water.
2. have a common name (trivial).
3. Usually taken (used) from the source (where) the protein was first discovered. For example,
asparagine was first isolated from asparagus, isolated from wheat glumatat acid, glycine derived from
the Greek language which means sweet.
Essential Amino Acids are not produced by the body, including the following:
a. Tryptophan: some sources get from carbohydrates. Tryptophan present in eggs, meat, skim milk,
banana, milk, and cheese.
b. Threonine: present in foodstuffs such as milk, meat, fish, and sesame seeds.
c. Methionine: The main sources of methionine are fruits, meat (chicken, beef, fish, milk (whole milk,
some types of cheese), vegetables (spinach, garlic, corn) and beans (lentils, peas, pistacio, cashew nuts,
red beans, tofu).
d. Lysine: protein contained in soybean, grain legumes, and fish. Average daily lysine requirement is 1 to
1.5 g.
e. Leucine; widely available in foods that are high in protein, such as meat, milk, brown rice and
soybeans. In soy milk products also meet many of leucine content.
f. Isoleucine;
g. Phenylalanine: a raw material for the formation of catecholamines. Catecholamines is known as
vigilance-enhancing essential for nerve impulse transmission. Fenilalamin found in chicken meat, sapai,
fish, eggs, and soybeans.
h. Valin; found on farm products such as meat, telar, milk and cheese. In addition, this essential amino
acid found in grains that contain oils such as peanut, sesame, and Gentil.
c. Non-essential amino acid produced by the body include:
a. Tyrosine; was first invented in the cheese. Forming raw materials by the enzyme phenylalanine
phehidroksilase. According to research conducted by the Environmental Health Research Institute
United States in 1988, also function sebagia tyrosine stimulant and sedative drugs that eektif to improve
mental and physical performance under pressure, without side effects. Tyrosine is contained in chicken
liver, cheese, avocado, banana, yeast, fish and meat.
b. Cysteine: atomic cysteine content similar to methionine. Cysteine is also found in foodstuffs such as
chilli, garlic, onions, broccoli, oats, and wheat bulis core.
c. Serin
d. Proline
e. Glycine: glycine widely available on the collagen, nearly two-thirds.
f. Glutamic Acid: Glutamic be utilized in the flavor industry. In everyday life are found in the form of salt
derivatives referred to as monosodium glutamate or MSG.
g. Aspartic acid: Functions in plants known as neurotransmitters in the brain and spinal muscles.
Aspartate was also made possible role in resistance to fatigue.
h. Arginine: even though non-essential for humans and other mammals, but ariginin can say as a half-
essential amino acids because the production is very dependent on the level of development and health
conditions. In children, arginine is essential. The main food sources of arginine are found in farm
products such as meat, milk, eggs, and various derivatives. Meanwhile, from plant products, ariginin
commonly found in chocolate and peanut seeds.
i. Alanine: found in other forms of food such as meat, fish, milk, eggs, and nuts.
j. Histidine: for humans, histidine is an essential amino acid for children.
k. Glutamine: an amino acid which is also known as acid glumatik. This amino acid serves as fuel for the
brain that controls excess ammonia formed in the body due to biochemical processes. Naturally,
glutamine is found in wheat and soybeans.
l. Asparagine: needed by the nervous system necessary to maintain equilibrium and also in the
transformation of amino acids. Asparagine is also found in meat (all kinds of sources), eggs and milk (and
its derivatives).

d. Non-protein amino acid


There are several amino acids that occur naturally in living things that is not a protein and its structure is
not α-amino acids. Some of them are common and play an important role in cell metabolism. For
example, 3-amino acid is a substance propinoat beginner in the biosynthesis of vitamins. Pantothenic
acid and 4-amino acid butanoat involved in the network (transmission) nodes nerve (nerve).

3-amino acid 4-amino acid propionate butanoat


(Β-alanine) (γ-amino butyric)

Acid pentotenat
Cysteine and homo Homo sirena is among acid-α-amino acids which are not blocks of protein. This
compound is a compound in the biosynthesis of methionine.

Homosisteina Homosirena
e. Effect of side group
Based on the above side chain structure, amino acids can be divided into amino acids, amino acids,
bases and neutral amino acids.

Some examples are as follows:


Glutamic acid
An acidic amino acid
 Lisina
An amino acid base

Valine
A neutral amino acid Serina
A neutral amino acid

So the excess-COOH group on an amino acid make these amino acids including amino acids acids, while
the excess of-NH2 group of amino acids make it into the group of amino acid bases. Amino acids that do
not contain excess both be neutral amino acids. The reactions of proteins can also occur on the side
chain. For example, hemoglobin is a protein that has a repeated unit (repeating unit) consists of 146
amino acid units. One of the units that are acidic amino acid glutamate.
f. Amino acids as ion dipole
Measurement of pKa and PKB of neutral amino acids provide data PKB = 12 and pKa = 10. These prices
are consistent with the pKa of-NH 3 and PKB from the group-COO-. On the basis of neutral amino acids
were described as bi polar follows:

Figure 1.3 neutral amino acid


In the structure above involved a single positive charge and one negative charge on one molecule ion.
Such a structure is called the ion dipole or 'zwitterions'. As is well known on the reaction of acid with a
base, then the strong acid will produce weak conjugate base and a strong base would produce weak
conjugate acid.

H + CH3OH + CH3O-
H2O H + + OH-
CH3COOH H + + CH3COO-
H2O + OH-+ RNH2 RNH3 +

RNH3 RNH3 + CI-+ CI-


RNH2 RNH3 + + H2O + H3O +

RNH3OH RNH3 + + H2O + H +

Two things can be concluded based on the information above, namely:


a. -COO-group is less alkaline when compared with the group-NH2.
b. -NH3 + group is less acidic when compared with group-COOH.
The presence of this dipole causes the amino acid has a high melting point and low solubility in organic
solvents. The two statements above can be seen in the general equation of the amino acid structure
changes due to changes in pH.
In the solvent water, amino acids in the form of "ion Zwiter" so it can be as acidic (proton donor) and as
a base (proton aseptor)
As an acid: H3N + CH (CH3) COO-↔ H2NCH (CH3) COO-+ H +
As a base: H + H3N + CH (CH3) COOH
Compounds that are acidic and alkaline compounds such as amino acids called amfplit (amphoteric
ekektrolid)
Zwitter-ion
 
Amino acids in the form of not terion (left) and in the form of Zwitter-ion. Because amino acids have
amine and carboxyl groups active at the same time, these substances can be considered as well as acid
and base (though their natural pH is usually influenced by group-owned R). In particular pH called
isolistrik point, amine group in amino acids into positively charged (protonated,-NH3 +), while group
karboksilnya become negatively charged (deprotonated,-COO-). This isolistrik specific point depending
on the type of amino acid. In such circumstances, the amino acid is said to be in the form of Zwitter-ion.
Zwitter-ions can be extracted from amino acid solution as a dotted white crystal structure because of its
high melting dipolarnya. Most free amino acids are in the form of Zwitter-ions at neutral pH and
physiological pH near neutral.
g. The properties of amino acids and alkalis
Because the amino acid binding amino group (NH2) and carboxyl group (COOH) in one molecule, the
amino acids have the nature of ammonium ion (+ NH3) and properties of carboxylate ions (COO-), in
other words can be either amphoteric that is to be acid or give protons in strong base and is alkaline or
accept protons in a strong acid.
General equilibrium equations of the amino acids can be described as follows;

R CO2H R CHCOO CH CH-COO-R

From the equation above shows clearly keamfoteran amino acids. In the acidic (low pH), structure (1)
binds H + to produce a cation (2) so that (1) is alkaline and under alkaline (high pH) structure (1) binding
of OH-produced anion (3), so that (1) acidic. Acidity + NH3 group is stronger than the basicity COO-
group, then the number of anions are more than the cation, so the solution will be slightly acidic and the
net charge is negative.

h. Stereochemistry of the amino acid


Protein amino acid compound is active optics with chiral centers on carbon atoms alpha and has the
configuration L. the amino acid structure tesebut stereo can be described as follows:

L-amino acid (S-acid)


Understanding L configuration is based on gliseraldehid configuration, which is described following the
fischer projection. If the general structure of amino acids is also depicted by fischer projection, then the
L configuration is one where the amine group (NH2) is located on the left.

L (-) - gliseraldehid L-amino acid


Each α-amino acids have one or more carbon atoms is not symmetrical, except for glycine, but all have
the L configuration, as it is called L-alpha amino acid. The number of stereo isomers of amino acids is
determined by the number of carbon atoms is not symmetrical it has. For example, threonine or
isoleusina, each having two carbon atoms is not symmetrical.
i. Reaction of amino acids
Because amino acids containing amino groups and clusters karbosilat, all amino acids will give a positive
reaction of these functional groups. For example, the amino group and the group can diasetilisasi
karbosilat can diesterkan. In this diktat will not be discussed all the chemical reactions of amino acids,
only two reactions are described important enough alone, which can be used widely for identification
and quantitation of amino acids.
• Reaction of amino acids
Typical reaction caused by the presence of amino acid α-carboxyl group, α-amino, and groups contained
in the side chain (R). Enyawa amide, daisies and asilhalida can be formed from this amino acid.

• ninhydrin reaction
Nihidrin reaction can be used for quantitative determination of amino acids. By heating a mixture of
amino acids and nihidrin, there was a blue solution which intensity can be determined by
spectrophotometry. All amino acids and peptide-containing, α-amino group free to react in a positive
nihidrin. Proline and hydroxy proline which tersubsitusi amino acid groups, giving the results of other
reactions in yellow.

• Sanger reaction
Sanger reaction is a reaction between α-amino group with l-fluoro-2, 4-dinitrobenzena (FDNB). In the
atmosphere a weak base, FDNB reacts with amino acids to form α-derivate 2, 4-dinitrofetil, called a
DNP-amino acids.
This reaction is used for the determination of amino acid N-end of a chain polipedtida.
FDNB also reacts with α-amino group and α-amino group derivate occurring, identified by
chromatography.

• Reaction dansil chloride


Dansil chloride reaction is the reaction between amino acid group denagn l-dimethyl-amino
naphthalene-5-sulfonyl chloride (dansil chloride).
Because the clusters have the nature flouresensi dansil high, then the derivate dansil amino acids can be
determined by how flourometri.
• edman reaction
edman reaction is the reaction between α-amino acids with fenilisotio-cyanates, which produces an
amino acid derivate feniltiokarbamil. In a sour mood in nitrometana solvent, the latter is experiencing
cyclization to form compound feniltiohidantoin circumference.
The result of reactions that occur can be separated and identified by chromatography. Edman reaction is
also used for the determination of amino acid N-end of a polypeptide chain reaction.
• reaction of Schiff bases
Schiff base reaction is a reversible reaction between α-amino groups with aldehyde groups. Schiff bases
usually occurs as an intermediate in the enzyme reaction between α-amino acids and substrate.
• reaction of R groups
SH group in cysteine, hidroksifenol on tirosina, and guanidium on arginina shows a typical reaction
which is common in these functional groups. Sulfihidril group on cysteine reacts with heavy metal ions,
and produce merkaptida. Cysteine oxidation in the presence of iron ions, giving results disuffida
compound, and the Sistine.
• analisia amino acid
the principle of partition chromatography and ion chromatography can be used to analyze not only
amino acids but also peptides, proteins, nucleic acids, nucleotides, lipids and carbohydrate mixture.
Various ways elektroforesa chromatography and amino acids based on solubility and its properties.
j. Isomerism at amino acid molecules Two models of optical isomers of the amino acid alanine
Because of the central C atoms bind four different clusters, then the amino acids except glycine-have-
optic isomers: L and D. A simple way to identify this isomeri of two-dimensional image is to "encourage"
H atom into the back of the reader (away from the reader). If clockwise (rotation to the right) occurs
sequence-residue carboxyl-amine then this is the type D. If this sequence occurs with spin anti-clockwise
direction, then it is a type L. (This rule is known in English by the name of Corn, from the abbreviation
COOH - R - NH2).
In general, a natural amino acid produced by eukaryotes is the L type, although some sea slugs produce
type D. Bacterial cell walls contain lots of amino acid type D.
C. Peptide
Peptide compound is the result of polymerization of amino acids. Amino acid molecules bound to each
other are linked by an amide group which is called a peptide bond formed between the NH2 group of
one amino acid with the COOH group of another amino acid.
 
In polymer chemistry discipline known term monomers, oligomers, polymers, inter-unit or units segmer
re (inter-unit linkage). The concept penetrapan peptide polymers on discipline get the correlation as
follows:
Amino Acid Monomers ---
Peptide Oligomer ---
PolymersPolypeptide ---

Group (-CH-C-NH-) ------ repeated units between units

Based on the information above can be concluded that in this case peptides or proteins disciplines with
more emphasis on inter-unit unit re-called cluster peptides.
Understanding segmer in polymer chemistry applied in the polypeptide rather difficult, because it has
less regular segmer (having side chains which vary).
Quite a lot of interesting peptide compounds and plays an important role in life. One of them is
piroglutamilhistiridilprolinamida. Compounds were present in the hypothalamus gland of cows and pigs.
If the peptide is inserted in the human body it will stimulate spending which in turn stimulates tirotropin
expenditure as a regulator of thyroid hormone metabolism in the body.

1. Peptide bond
Every living thing has a lot of proteins made from 20 amino acids that form the same kind of various
proteins. Amino acids are substances the body builder, form antibodies, tissue repair, build RNA and
DNA, spreading oxygen throughout the body and participate in muscle activity. There is a kind of
medium substance formed from amino acids which have characteristics of protein, but not the same as
proteins, called peptides. Peptides: amino acids can be strung together in a chain called "peptide
bonds". Peptide bond can be called as well as an amide bond. The twenty kinds of amino acids linked to
each other, with a diverse sequence to form proteins. The process of protein formation from amino
acids is called protein synthesis. Bond between amino acids from one another is called a peptide bond.
Peptide bond is a bond that is formed when carbon atoms in the carboxyl group of a molecule share
electrons with the nitrogen atom on the amine group of other molecules. The reaction is a condensation
reaction, it is marked by the escape of water molecules when the reaction. The result of this bond is a
bond CO-NH, and produce a molecule called an amide. This peptide bond can absorb wavelengths of
190-230 nm.

Peptide bond formation

Peptide bond can be destroyed or terminated by hydrolysis. Peptide bond is formed from proteins that
have a tendency to break up spontaneously when there is water. The result of such termination, the
energy released by 10 kJ / mol. However, the termination process occurs very slowly. In general,
organisms use enzymes to assist the process of termination or to accelerate peptide bond formation
reaction.

Peptide bond formation


Source: www.biology.arizona.edu \ biochemistry \ biochemistry.html, 2003, The Biology Project-
Biochemistry

2. Peptide structure and nomenclature


Peptide is a result of polymerization of amino acids, so that the peptide structure consisting of two or
more amino acids. Peptide consisting of two amino acid molecules called dipeptide, when composed of
3, 4.5 and 6 amino acid called tripeptida, tentra peptide, penta peptide, and hexa peptide. For the
peptide consisting of many amino acids called polypeptides. In writing the structure of peptides, free
NH2 group (the remaining NH2) is always located on the left is called the N terminus and the free COOH
group (residual COOH) is always located on the right is called the tip C.
Amino acid-N mengendung tip called the N-terminal amino acids and amino acid-containing end-
terminal amino acid called C-C.
O Edge C
H2N - CH - C - - NH - CH - COOH
Edge N R1 R2
Image Structure N-terminal dipeptide

Peptide structure is often shortened by combining all three letters of the abbreviation symbol name of a
specific amino acid sequence in accordance with the sequence of amino acids peptide. for example, the
dipeptide formed from glycine and alanine have two possible structures of glycine and alanine structure
has two possibilities, namely:
O CH3 CH3 O
 H2NCH2 - C - NH - CH - COOH H2NCH - C - NHCH2 - COOH
Glisil alanine (Gly-Ala) Alanil glycine (Ala-Gly)

The first form is called Glisil abbreviated alanine (Gly-Ala), whereas a second form called Alanil Glycine
or abbreviated as Ala-Gly. Line connecting the other amino acid abbreviations are indicated peptide
bond.

3. Solid Phase Peptide Synthesis


The difference between solid phase peptide synthesis with classical peptide synthesis is the synthesis is
done from the rear, at the start of the atom C terminal to the terminal N atoms, from right to left as we
write the peptide. Solid phase peptide synthesis is used to combine many amino acids. The main
principle: to form a peptide bond, while one end chemically bonded to the insoluble solids.
The process of solid phase peptide synthesis:
1. Binding of the carboxyl group on the first amino acid with particular solids.
2. Surviving the first amino acid with a second amino acid and so on with the first release of amino
protective groups.
3. Removal of solids formed specifically to peptides with HBr in CF3COOH.
4. Protected amino group is Boc.
5. Removal of guards with reacted with HCl in acetic acid.
6. Binding of amino acids after the first amino acid assisted with the DCC.

D. Protein structure
There are 4 levels of protein structure that is the primary structure, secondary structure, tertiary
structure and quaternary structure.
1. Primary structure
Primary structure is the sequence of amino acids that form the polypeptide chain.

Protein primary structure


Source: www.biology.arizona.edu \ biochemistry \ biochemistry.html, 2003, The Biology Project-
Biochemistry
2. Secondary Structure
Protein secondary structure is regular, repetitive pattern of the framework of protein folds. Two
patterns are most alpha helix and beta sheet. See Figure 2.6.

  

Figure 2.6
Alpha helix and beta sheet as secondary structure of proteins
Source: www.biology.arizona.edu \ biochemistry \ biochemistry.html, 2003, The Biology Project-
Biochemistry
Various forms of secondary structure for example is as follows:
• alpha helix (α-helix, "torsion-alpha"), a spiral chain of amino acids shaped like a spiral;
• beta-sheets (β-sheet, "plate-beta"), in the form of broad sheets composed of a number of amino acid
chains that are held together through hydrogen bonds or bond thiols (SH);
• beta-turn, (β-turn, "curve-beta"); and
• gamma-turn, (γ-turn, "curve-gamma").
 
3. Tertiary structure
Tertiary structure of proteins is the overall fold of polypeptide chain to form 3-dimensional structure of
the particular. For example, the tertiary structure of the enzyme is often dense, globular shape. See
example Figure 2.7.

          

Tertiary structure of enzyme proteins trioses phosphate isomerase (TPI)

4. Quaternary structure
Some proteins are composed of more than one polypeptide chain. Quaternary structure describes the
different subunit-subunit packed together form the structure of proteins. An example is human
hemoglobin molecule is composed of four subunits, which is presented in Figure 2.8.
 
The structure of hemoglobin which is a protein quaternary structure
Source: www.biology.arizona.edu \ biochemistry \ biochemistry.html, 2003, The Biology Project-
Biochemistry

E. Kasifikasi protein
1. Based on the composition of proteins is divided into two main groups namely;
a. Simple proteins are proteins that on hydrolysis yields only amino acids.
b. Protein is a protein conjugate on the hydrolysis not only results in an amino acid.
2. Based on their molecular structure, proteins can be divided into 3 main groups, namely:
1. Proteins form fibers (fibrous)
Proteins form of fibers consisting of several spiral-shaped peptide chains intertwined with one another
so as to resemble a rigid rod. Characteristics of protein fibers is the low solubility, high mechanical
mempunyaikekuatan and resistant to enzyme digestion. These proteins are present in the body
structure elements (collagen, elastin, keratin, and myosin).
2. Globular proteins
Spherical globular protein, exists in the body tissue fluid. These proteins are soluble in salt solutions and
dilute acids, easily changed under the influence of temperature. Included in globular proteins are
(Albumin, Globulin, Histon, and Protamin).
3. Protein Conjugation
Protein conjugation is a simple protein-bound material non-acid amino acids. Included in globular
proteins are (nucleoprotein, lipoprotein, and Metaloprotein Fosfoprotein)
F. Coenzyme
Many enzymes that require coenzyme to function actively as a catalyst. Coenzyme will enlarge the
catalytic ability of an enzyme that far exceed the capabilities offered. Coenzyme binding in tandem with
the enzyme through covalent or non covalent bond is often referred to as a prosthetic group. Reactions
require coenzymes such as: oksidoreduksi reaction, group transfer and isomerization, and reactions that
form covalent bonds.
Coenzyme and its relationship with some vitamins
1. Coenzyme: small organic molecules, resistant to heat and can be separated easily dissociated from
the enzyme by dialysis. Example: NAD, NADP, ATP.
2. Vitamins: class of chemical compounds contained small amounts of food but it has important
meaning, because if it will cause vitamin deficiency diseases such as beri-beri, skorbut, night blindness,
and others.
3. Relations are some of coenzyme has a similar structure with certain vitamins. In particular coenzyme
vitamin molecule becomes part of the molecule. for example there are 9, one satumya Niacin. Niacin is a
vitamin that some molecules of nicotinamide / nicotinic acid. Niacin is found in the tissues of animals
and plants. Meat is a food that contains a lot of niacin. Nicotinamide molecules exist as part of a
molecule of NAD + or NADP + which is a coenzyme
Chemical elements in living cells subjected to several processes and reactions. In each reaction of
organic chemistry, a catalyst is needed. Catalyst needed to accelerate the reaction process. However,
the catalyst will not change and will not be exhausted by the reaction. The enzyme is a biocatalyst. That
is, a catalyst which is synthesized by living organisms.
Catalysts are of two kinds, namely a catalyst of protein and nonprotein catalysts. Examples of protein is
an enzyme catalyst, whereas the nonprotein catalysts, for example H, OH, and metal ions. Viewed from
sturkturnya, enzymes are proteins. Therefore, the enzyme has the properties of proteins, such as
thermolabile, can be damaged by heavy metals (Ag, Pb, Hg), and can be disrupted by changes in pH.
1. Differences Enzyme and Coenzyme
When studying an enzyme, you will surely know the coenzyme, holoenzim, and apoenzim. Coenzyme
required for the enzyme to work. Coenzyme is a nonprotein organic molecules. If the enzyme and
coenzyme are united, called holoenzim. Meanwhile, the protein called apoenzim holoenzim.
Here are the differences of enzyme and coenzyme.
• Enzymes: biokatalisator, thermolabile, has a specific function, easily damaged by heavy metals,
measurement activities conducted by the speed of enzymatic reactions, have a specific location within
the cell, and only one kind of reaction that could catalyzed by it.
• Coenzyme: required for activity of certain enzymes, thermostable, low molecular weight, can be
regarded as the second substrate, which is a lot of coenzyme derivative of vitamin B.
2. Enzyme Requires Coenzyme
Many enzymes that megatalisis process of moving clusters and another reaction requires, in addition to
substrate, a secondary organic molecules known as coenzymes because without coenzyme, the enzyme
was not active. Coenzyme will enlarge the catalytic ability of an enzyme so that it far exceeds the
capabilities offered only by the amino acid functional group, which make up the mass of the enzyme.
Coenzyme binding in tandem with the enzyme through covalent bonds or nonkovalen style often
referred to as a prosthetic group .. Coenzyme that can diffuse freely generally serves as a carrier
element (which is continually recycled), hydrogen (Fahd), hydride (NADH and NADPH), or chemical units
such as the acyl group (coenzyme A) or methyl groups (folate), bringing it back and forth between the
place of its creation and its usage. Therefore, coenzyme latter can be regarded as a secondary substrate.

The types of enzymes that require coenzyme is an enzyme that mengatalisis oksidoreduksi reaction,
group transfer and isomerization, and reactions that form covalent bonds (IUB classes 1,2,5, and 6). Lysis
reactions, including hydrolysis reaction catalyzed by digestive enzymes, does not require a coenzyme.

3. Coenzyme can be considered as secondary substrate


For two important laasan, will often help to consider coenzymes as secondary substrate. First, chemical
changes in the coenzyme occurs right balance of chemical changes that take place in the substrate. For
example, in reaction oksideruduksi, if one molecule of substrate oxidized, one molecule of coenzyme
will be reduced.
Coenzyme A second reason to give the same award is that aspect of this reaction may have fundamental
physiological significance is greater. For example, an important role kmampuan anaerobic muscle work
to convert pyruvate into lactate is not located on pyruvate or lactate. The reaction aimed solely koenzin
oxidize NADH which reduces to NAD +. Without NAD + glycolysis can not continue and Anaerobic ATP
synthesis (and thus, activity kerjannya) will be suspended. Under anaerobic conditions, reduction of
pyruvate to lactate produces re-oxidation of NADH and ATP synthesis memunkinkan. Other reactions
can perform this function is just as good. For example in bacteria or yeast that grow in anaerobic,
metabolites derived from pyruvate act as oxidants for NADH and they themselves are in reduced
circumstances.
Table. The mechanism for the regeneration of NAD + anaerobes
Oxidants reduced Shape of Life Products
Pyruvate
Acetaldehyde
Dihidroksiasoton phosphate
Fructose
Lactate
Ethanol
a-Gliserofosfat
Matinol Muscle, lactic bacteria, yeast (yeast) Eschrichia coli bacteria heterolaktat

Coenzyme function as reagents Force Shifters


 This type of biochemical reaction force displacement

D-G+AA-G+D
Functional molecules that move the group (G) of the donor molecule (DG) to a final aseptor molecule
(eg, reaction dahidrogenasi) or as an intermediate carrier groups (eg, correcting transamination). The
following diagram depicts the concept of the latter.
D - H Koe A - H

Koe D - H A
Although this diagram suggests the formation of only one single-G Koe complex during the reaction, in
fact there are various intermediate complexes Koe-G that can be involved in a particular reaction (eg,
transamination).
If the group is transferred hydrogen, is common to describe only "half reaction" on the left:

D - H Koe

Koe D - H

That this actually represents only a special case of transfer of ordinary group can best be understood in
terms of corrections that take place in intact cells.
To transfer the group is not hydrogen:
Vitamin B form the inner structure of many coenzymes. Vitamin B nicotinamide, thiamine, pantothenic
acid is riboflafin and essential elements that form the coenzyme for biological oxidation and reduction,
and coenzyme kobamida and folic acid to function in the metabolism of one carbon. Many coenzymes
contain adenine, ribose, and phosphate, and is darivat adenosine monophosphate (AMP). Examples
include the NAD + and NADP +.
Coenzyme Characteristics:
1. Is an organic compound with small molecular weight, non-protein
2. Heat stable
3. Many required for enzyme activity except for digestive enzymes (hydrolytic reaction)
4. There are bound to the enzyme covalently (prosthetic) mostly non-covalent
5. Regarded as a substrate to-2

Classification coenzyme

1. Shifters group H
NAD +, NADP +, FMN, FAD As. Lipoic, co-enzyme Q
most derivatives vit. B and adenosine monopospat.

2. Shifters group other than H


• Sugar phosphate
• CoA.SH
• folate coenzymes
• coenzyme kobomida (vit. B12)
• As. Lipoic
• Thiamin piropospat
• Piridoksal phosphate
• Biotin
• Sugar phosphate
In his role, enzymes often need specific organic compounds other than proteins. Judging from the
function, known as a coenzyme that acts as a hydrogen transfer, electron transfer, handling a particular
chemical group ("group transferring") and a coenzyme from isomerasa and liasa.
Table 2. Examples of coenzymes and its role
Code No Abbreviation of the displaced
1. NAD nicotinamide-adenine dinucleotide hydrogen
2. NADP nicotinamide adenine dinucleotide phosphate hydrogen-
3. FMN Flavin mononukleotida Hydrogen
4. FAD Flavin-adenine dinucleotide hydrogen
5. Ko-Q Coenzyme Q or Quinon Hydrogen
6. Sit Cytochrome Electron
7. Fd Ferredoksin Electron
8. Adenosine triphosphate ATP phosphate group
9. Fosfoadenil PAPS sulfate sulfate cluster
10. Uridina diphosphate UDP Sugar
11. Biotin Biotin carboxyl (CO2)
12. Co-A Acetyl Coenzyme A
13. TPP Thiamine pyrophosphate C2-aldehydes

REFERENCES

Lehningger, Albert L. 1982. Fundamentals of Biochemistry (vol 1). London: Erland


Mohammed Wirahadi Kusumah. 1977. Biochemistry (proteins, enzymes, and nucleic acids). Bandung:
ITB
Purwo Arbianto. 1994. Biochemistry (basic concepts). Jakarta: Ministry of education and culture
Sabirin Matsjeh, et al. 1994. Organic Chemistry II. London: Department of education and culture
Stryer L, 1996, Biochemistry, IV Edition, Translator: Sadikin et al (Tim translators Department of
Biochemistry Faculty of medicine), Jakarta: EGC
www.biology.arizona.edu \ biochemistry \ biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry,
Edition: January 28, 2003

Baru! Klik kata di atas untuk melihat terjemahan alternatif. Singkirkan