Persamaan M.M.

ditransformasikan menjadi
bentuk yang lebih ber,anfaat di dalam
pemetaan data percobaan (persamaan
Lineweaver Burk)
Yi: dengan membuat kebalikan dari kedua sisi
persamaan MM menjadi
1 = Km . 1 + 1
Vo Vmaks [S] Vmaks
 sudut = Km
Vmaks

1
Vo

1
Vmaks

-1 1
Km S
• Pemetaan 1 terhadap 1 menghasilkan
Vo S
garis lurus
• Garis ini memiliki < Km
Vmaks
• Perpotongan garis lurus terhadap sumbu Y
sebesar 1 pada sumbu 1
Vmaks Vo
perpotongan -1 pada sumbu 1
km S
 Pemetaan kebalikan ganda/
lineweaver-Burk
• Memiliki banyak manfaat karena
menghasilkan penentuan Vmaks secara lebih
tepat (yang hanya dapat diduga pada
pemetaan Vo terhadap [s])
 Pengikatan Enzim-Substrat
1. Cleft:
sisi aktif dipermukaan/ sebagian kecil dari enzim
2. Emil Fisher’s (1990)
- teori Lock & Key Model
- sisi aktif mempunyai bentuk pasangan dari substrat
3. Induced-Fit model
bentuk sisi aktif menjadi pasangan setelah
substrat terikat
Reaksi Enzim dengan Dua Substrat
• Biasanya melibatkan pemindahan suatu atom/
gugus fungsional dari satu substrat ke substrat
lain.
• Reaksi tersebut dapat berlangsung dalam dua
jenis yang berbeda, yaitu:
1. reaksi berganti tunggal
2. reaksi berganti ganda (ping pong)
Reaksi berganti tunggal
Reaksi berganti ganda (ping pong)
• Satu dari dua substrat terikat pada sisi katalitik
• Pengikatan substrat diikuti pemindahan gugus
fungsional kepada molekul enzim
• Setelah pasangan 1 silepaskan, baru substrat 2
berikatan dengan enzim dan menerima gugus
fungsional
• Kecepatan reaksi bisubstrat dapat juga
dianalisa dengan pendekatan M.M.
Faktor letak dan orientasi antara
substrat-enzim
1. Letak dan orientasi tak menguntungkan
2. Letak menguntungkan, orientasi tak
menguntungkan
3. Letak dan orientasi menguntungkan