ENZIM

DR. MAMANG BAGIANSAH

BATASAN
ENZIM ADALAH PROTEIN
FUNGSI: MENGKATALISIS REAKSI KIMIA
DAPAT IN VIVO; DAPAT IN VITRO
DALAM REAKSI ENZIMATIS:
SUBSTRAT  MOLEKUL KIMIA YANG
DIKATALISIS
PRODUK  MOLEKUL KIMIA HASIL AKHIR
KATALISIS
BATASAN
ENZIM MEMILIKI SPESIFISITAS REAKSI
ARTINYA SATU ENZIM HANYA
MENGKATALISIS SATU SUBSTRAT (SATU
JENIS REAKSI)
OLEH KARENA ITU, TERDAPAT SATU SET
ENZIM KHUSUS YANG MENANGANI SUATU
LINTASAN METABOLISME DI DALAM SEL
BATASAN
ENZIM BEKERJA DENGAN MENURUNKAN
ENERGI AKTIVASI  KECEPATAN REAKSI
BISA BERTAMBAH JUTAAN KALI LIPAT
ENZIM TIDAK IKUT BERUBAH SELAMA
REAKSI
PERSAMAAN REAKSI:
E+S ES E +P
FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI RAKSI
ENZIMATIS
INHIBITOR  MOLEKUL YANG MENGHAMBAT
REAKSI ENZIMATIS
AKTIVATOR  MOLEKUL YANG MENGAKTIVASI
REAKSI ENZIMATIS
TEMPERATUR
pH
KONSENTRASI SUBSTRAT
STRUKTUR
BERUPA PROTEIN GLOBULAR (BERMOLEKUL
BESAR)
TERDIRI DARI MINIMAL 62 ASAM AMINO (EG.
4-OXALOCROTONATE TEUTOMERASE) SAMPAI
DENGAN 2500 ASAM AMINO(EG. FATTY ACID
SYNTHASE)
AKTIVITAS ENZIM DITENTUKAN OLEH
STRUKTUR TIGA DIMENSI YANG
DIMILIKINYA
STRUKTUR MENENTUKAN FUNGSINYA
STRUKTUR
ENZIM MEMILIKI TEMPAT AKTIV (ACTIVE
SITE) 3-4 ASAM AMINO YANG KONTAK
DENGAN SUBSTRAT, YANG
MENYELENGGARAKAN REAKSI ENZIMATIS
SPESIFISITAS ENZIM
ENZIM SANGAT SPESIFIK TERHADAP REAKSI
YANG DIKATALISISNYA, SPESIFIK TERHADAP
SUBSTRATNYA
DNA POLYMERASE  SPESIFISITAS
TERTINGGI DAN SANGAT AKURAT DENGAN
KEMAMPUAN MEKANISME “PROOF READING”
KESALAHAN RATA-RATA: <1 DARI 100.000.000
REAKSI YANG DIKATALISIS
SPESIFISITAS ENZIM
SPESIFISITAS ENZIM TERGANTUNG PADA:
 BENTUK KOMPLEMENTER-NYA
 MUATAN ION-NYA (ELEKTROPOSITIF ATAU
ELEKTRONEGATIF)
 SIFAT HIDROFILIK/FIDROFOBIK-NYA
 SUBSTRAT

ADA 3 MACAM:
1. STEREOSPESPECIFICITY
2. REGIOSELECTIVITY
3. CHEMOSELECTIFITY
TEORI KUNCI-ANAK KUNCI
DIAJUKAN OLEH EMIL FISCHER PADA TAHUN
1894 LOCK AND KEY MODEL
PRINSIP:
 SUBSTRAT MEMILIKI BENTUK YANG HANYA COCOK
DENGAN TEMPAT-AKTIF ENZIM
 KAKU
 TIDAK MAMPU MENJELASKAN SABILITAS STADIUM
TRANSISI ENZIM YANG BANYAK DITEMUKAN PADA
REAKSI ENZIMATIS
INDUCED FIT MODEL
DIAJUKAN OLEH DANIEL KOSHLAND (1958)
SEBAGAI MODEL MODIFIKASI DARI TEORI
LOCK-KEY MODEL.
PRINSIP:
 TEMPAT-AKTIV BERSIFAT FLEKSIBEL
 DAPAT BERUBAH SESUAI BENTUK SUBSTRAT
 SUBSTRAT JUGA DAPAT BERUBAH BENTUK SESUAI
BENTUK TEMPAT-AKTIV (EG. GLIKOSIDASE)
 IKATAN ENZIM-SUBSTRAT MENJADI LEBIH STABIL
MEKANISME KERJA ENZIM
1. MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI DENGAN
MENGUBAH KEADAAN LINGKUNGAN YANG
PALING MEMUNGKINKAN UNTUK
STABILITAS FASE TRANSISI
2. MENURUNKAN ENERGI FASE TRANSISI
DENGAN MENGATUR DISTRIBUSI MUATAN
3. MENURUNKAN ENTROPI REAKSI DENGAN
MENGATUR ORIENTASI SUBSTRAT
4. MENGATUR SUHU OPTIMAL UNTUK REAKSI
KATALISIS
MODULASI ALLOSTERIK
SITUS ALLOSTERIK ADALAH SITUS PADA
ENZIM TEMPAT MELEKATNYA MOLEKUL-
MOLEKUL DALAM LINGKUNGAN SELULER
TERIKATNYA MOLEKUL PADA SITUS INI
(BAIK DALAM IKATAN YANG LEMAH,
MAUPUN IKATAN KOVALEN) PERUBAHAN
KONFORMASI ENZIM  PERUBAHAN
KECEPATAN REAKSI
KOFAKTOR
KOFAKTOR  MOLEKUL NON-PROTEIN YANG
DIPERLUKAN ENZIM UNTUK MENJALANKAN
AKTIVITAS KATALISIS
KOFAKTOR DAPAT DISEBUT SEBAGAI:
 GRUP PROSTETIK JIKA TERIKAT SANGAT KUAT KE
ENZIM SELAMA REAKSI
 KOENZIM TERLEPAS DARI TEMPAT-AKTIV SELAMA
REAKSI
KOFAKTOR DAPAT BERUPA:
 MOLEKUL ANORGANIK (EG. ION METAL DAN BESI
SULFAT)
 MOLEKUL ORGANIK (EG. FLAVIN DAN HEME)
BEBERAPA ISTILAH LAINNYA
APOENZIM ENZIM YANG MEMBUTUHKAN
KOFAKTOR TETAPI TIDAK MEMILIKI SATU
IKATAN
HOLOENZIM APOENZIM + KOFAKTOR,
MERUPAKAN BENTUK AKTIF
KOENZIM
MERUPAKAN MOLEKUL ORGANIK YANG
DAPAT MEMINDAHKAN GUGUS KIMIAWI
DARI SATU ENZIM KE ENZIM YANG LAIN
EG. RIBOFLAVIN, THIAMIN, ASAM FOLAT
GUGUS YANG DIPINDAHKAN ANTARA LAIN:
 GUGUS HIDRIDA  OLEH NAD ATAU NADP
 GUGUS FOSFAT OLEH ATP
 GUGUS ASETIL OLEH KOENZIM A
 GUGUS FORMIL OLEH ASAM FOLAT
 GUGUS METIL  OLEH S-ADENOSYLMETHIONINE
KINETIKA ENZIM
KINETIKA ENZIM MEMPELAJARI BAGAIMANA
ENZIM MENGUBAH SUBSTRAT MENJADI
PRODUK, MENYANGKUT KECEPATAN REAKSI,
KONSENTRASI SUBSTRAT DAN KONSENTRASI
PRODUK
PERSAMAAN KINETIKA MICHAELIS-MENTEN

Vo = Vmax [S]
KM + [S]
INHIBISI
MEKANISME INHIBISI :
1. COMPETITIVE INHIBITION
INHIBITOR DAN SUBSTRAT BERKOMPETISI MASUK KE
TEMPAT-AKTIV ENZIM KARENA SAMA-SAMA COCOK
2. UNCOMPETITIVE INHIBITION
INHINITOR TIDAK DAPAT BERIKATAN DENGAN ENZIM
BEBAS TETAPI PADA KOMPLEKS ENZIM-SUBSTRAT
KOMPLEKS E-I-S MENYEBABKAN E-S INAKTIV
3. NON-COMPETITIVE INHIBITION
INHIBITOR TIDAK MASUK KE TEMPAT-AKTIF (PUNYA
TEMPAT MASING-MASING)
IKATAN E-I MENYEBABKAN E-S INAKTIV