Anda di halaman 1dari 2

ALOSTERIK

Pengaturan alosterik merupakan perubahan pada enzim atau protein lainnya dalam
rangka berikatan dengan molekul efektor pada tempat alosterik protein (yaitu tempat pada
bagian aktif lainnya dari protein tersebut). Efektor yang bekerja meningkatkan aktivitas
protein disebut aktivator alosterik, sedangkan efektor yang menghambat aktivitas protein
disebut inhibitor alosterik. Pengaturan alosterik merupakan suatu proses alami dari lingkaran
kontrol, seperti mekanisme umpan balik dari produk akhir atau sinyal perangsangan dari
substrat awal.

Enzim alosterik adalah enzim yang merubah konformasinya saat berikatan dengan
efektor. Suatu enzim alosterik merupakan oligomer dimana aktivitas biologiknya dipengaruhi
dengan merubah konformasi pada struktur tersiernya. Enzim alosterik mempunyai beberapa
subunit.

Enzim alosterik memiliki beberapa tempat aktif dan memperlihatkan ikatan


kooperatif. Hal ini berbeda dengan enzim yang hanya memiliki satu tempat aktif, yang
bekerja berdasarkan kinetika Michaelis-Menten. Hal ini mengakibatkan enzim alosterik
memiliki ketergantungan sigmoidal terhadap konsentrasi substrat mereka, yang
memungkinkan untuk menghasilkan output katalitik yang bervariasi dalam merespon
perubahan kecil pada konsetrasi efektor. Molekul efektor, yang bisa jadi substrat itu sendiri
(efektor homotropik) atau molekul kecil lainnya (efektor heterotropik), dapat menyebabkan
enzim menjadi lebih aktif atau kurang aktif. Tempat ikatan untuk efektor heterotropik, yang
disebut tempat alosterik, berada terpisah dari tempat aktif.

Sifat kinetik

Sifat kinetik enzim alosterik telah dijelaskan dalam istilah perubahan


konformasional antara keadaan aktivitas rendah, afinitas rendah “tense” atau keadaan T, dan
keadaan aktivitas tinggi, afinitas tinggi “relaxed” atau keadaan R. Meskipun bentuk kedua
enzim ini secara struktural berbeda, dan terlihat pada beberapa enzim alosterik yang dikenal,
namun yang masih belum diketahui secara jelas adalah dasar molekuler mengenai konversi
antara kedua keadaan ini. pada model terpadu dari Monod, Wyman, dan Changeux, protein
diperkirakan hanya memiliki dua keadaan umum, yaitu “all or none”. Sedangkan pada model
sekuensial dari Koshland, Nemethy, dan Filmer, memungkinkan terdapatnya sejumlah
konformasi global yang berbeda, dengan bentuk energi yang berbeda. Baru-baru ini, dengan
penggunaan teknik fisika kombinasi (contohnya kristalografi sinar x dan solution small angle
x-ray scattering/SAXS) dan teknik genetik (site directed mutegenesis/SDM) memudahkan
para peneliti dalam menggali lebih dalam mengenai dasar molekuler alosterik. Enzim aspartat
carbamoyltransferase Escherichia coli (ATCase) telah menjelaskan sendiri mengenai sistem
model pengaturan alosterik.