GUIA PROTEINAS

1. Escriba al menos 10 funciones de las proteínas

• Reguladoras
• Defensivas
• Transporte
• Energética
• Catalizadores biológicos
• Contracción muscular
• Formación de resistencia
• Formación de la estructura del organismo
• Almacenamiento
• Amortiguadores
• Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH
• hormonal
• Inmunológica

1. A qué se le llama Proteína de Choque térmico

• Las proteínas de choque térmico pertenecen al grupo de proteínas de estrés y son

moléculas presentes en todas las células, se unen a los péptidos nacientes para
dirigir su plegamiento, garantizando su estructura tridimensional y con ello su
funcionamiento correcto. Se generan en situaciones de estrés.

1. Escriba el nombre de algunas proteínas transportadoras

• Ferritinina
• hemoglobina
• mioglobina
• Seroalbúmina

1. ¿Cuáles son las formas como se pueden clasificar las proteínas?

• Criterio Fisico ( solubilidad)

• Criterio químico
• Criterio funcional
• Criterio estructural

1. ¿Qué es una proteína fibrosa?

• Son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcionar

soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están
formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras.

1. Donde se encuentran las proteínas fibrosas?

• Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente
principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos
y dientes.

7. Que es una proteina globular?

Están constituídas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que
adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica.
Ej : (enzimas, anticuerpos, hormonas).
8. De 5 ejemplos de proteínas globulares
- Hemoglobina
- Inmunoglobulinas, (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM),
- Alfa, beta y gamma globulinas.
- Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
- Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
- Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
- Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
- Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

9. ¿Cómo se clasifican las proteínas de acuerdo a su composición?

Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o
predominantemente por aminoácidos.
Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no
aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este
grupo consideramos:
• Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se
pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de
membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
• Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las
membranas celulares.
• Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los
cromosomas, ribosomas y en los virus.
• Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no
constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.
• Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un
grupo hem (Figura 1). Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas
como los citocromos.
10. ¿Cómo se encuentra conformada una proteína conjugada?
Son moléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor llamada
grupo prostético. Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas
son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.

11. Defina los siguientes términos:

• Grupo prostético: el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura

de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las
proteínas con grupo prostético reciben el nombre de heteroproteínas (o proteínas
conjugadas).

• Apoproteina: la proteína de parte de una enzima sin su característico grupo

prostético .

• Holoproteina: Un total de proteínas , es decir, apoproteína más metal de iones y / o

grupo prostético .

• Glucoproteina: son moléculas compuestas por una proteína unida a uno o

varios hidratos de carbono, simples o compuestos. Tienen entre otras funciones
el reconocimiento celular cuando están presentes en la superficie de las
membranas plasmáticas (glucocálix).
• Lipoproteína: son complejos macromoleculares compuestos por proteínas y
lípidos que transportan masivamente las grasas por todo el organismo.
• Metaloproteina: es un término genérico para una proteína que contiene un
ion metálico como cofactor. Las funciones de las metaloproteínas son muy
variadas en las células, actuando como enzimas, proteínas de transporte y
almacenamiento, y en la transducción de señales.
Fosfoproteínas. Su grupo protético es el ácido fosfórico (H3PO4). Pertenecen
a este grupo la caseína, que aparece en la leche, y vitelina, que se encuentra
en la yema de los huevos.

Hemoproteína

proteína conjugada cuya parte no proteínica son grupos hemo. Realizan

funciones de transporte de electrones en la cadena respiratoria.

Dominio: una subdivisión de los seres vivos con propósitos de clasificación.

Mutación: es una alteración o cambio en la información genética

(genotipo) de un ser vivo. Esta modificación produce un cambio de
características y se puede transmitir o heredar a la descendencia.

Enfermedad de anemia drepanocítica

La enfermedad de anemia drepanocítica es un trastorno hereditario de los

glóbulos rojos, que hace que las células adopten una forma de media luna u
hoz, y se vuelvan rígidas, en lugar de tener forma de disco y ser flexibles. Estas
células anormales obstruyen los vasos sanguíneos, causando episodios de
dolor intenso, lesiones orgánicas y, eventualmente, una muerte prematura.

Células falciformes:

La anemia de células falciformes es un trastorno genético que altera la forma

de los glóbulos rojos (GR). Disminuye la capacidad de estas células para
transportar oxígeno y también puede provocar episodios agudos de dolor,
denominados crisis drepanocítica. El cuerpo también destruye las células
falciformes, y la pérdida de glóbulos rojos provoca anemia.

hemoglobina S:También es conocida cono HbS. Tipo de hemoglobina

anormal que se caracteriza por la sustitución de un aminoácido, el ácido
glutámico, por una valina. Puede distinguirse, con facilidad, de la HbA normal
por su menor movilización electroforética. Esta hemoglobina es la causante de
la falciformación de los eritrocitos. En el curso de la desoxigenación, la HbS
presenta un aumento considerable de la viscosidad transformándose en un gel.
Debido a ello, los eritrocitos sufren una intensa deformación y adoptan la forma
de haz o drepanocitos.

Hemoglobina A: Materia colorante de los glóbulos rojos y que contiene el

hierro de la sangre.

Oligomero: Se dice que una molécula constituye un oligómero cuando los

radicales asociados son distintos entre sí. La naturaleza orgánica esta llena de
estos casos multifuncionales.

Protómero: Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de

protómero.

Alosterismo: Proceso por el que la unión de un compuesto a un sitio

topológicamente distinto del centro activo de una proteína afecta a la actividad
de la misma, generalmente por provocar un cambio conformacional.

Transición alostérico: En la alostería, el control de la actividad proteína

funciona por medio de la unión con ligandos: uniendo un ligando a un lugar
específico en la proteína promueve un cambio conformacional que altera la
afinidad de la proteína por otros ligandos. Esto se conoce como transición
alostérica y los ligandos que promueven los cambios conformacionales son
llamados efectores o moduladores. El término efector puede aplicarse a
sustratos, activadores o inhibidores.

Efecto modulador:
El organismo se protege de la excesiva cantidad de oxígeno produciendo
radicales libres oxigenados, sobre cuyo efecto la OHB actúa como modulador,
experimentando una vasoconstricción periférica dosis dependiente. A pesar de
la disminución de oxígeno que esto significa, la gran hiperoxia logra siempre
mantener un saldo de oxígeno favorable, es decir, se trata de una
vasoconstricción no hipoxemiante.

Desnaturalización

De proteínas o ADN. Proceso por el cual una proteína pierde su estructura

original y en consecuencia cambian muchas de sus propiedades físicas. Una
proteína se puede desnaturalizar por calor, cambios en el pH del medio,
presencia de diversas sustancias químicas como detergentes, etc. La aplicación
en el caso del ADN es la separación de sus dos hebras.

Inactivación
Supresión de la actividad biológica de una sustancia.

12. ¿Cuáles son los niveles en la organización estructural de las

proteínas?
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura tercearia
• Estructura cuaternaria

13. ¿Cuál es la importancia de la estructura primaria de las proteínas?

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para
entender su función, sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es
posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia
anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la
proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, que no se ejecute en lo
absoluto.