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La célula viva es una fábrica química en miniatura, en la que miles de reacciones
ocurren dentro de un espacio microscópico. Los azúcares pueden convertirse en
aminoácidos que se unen para formar proteínas cuando es necesario, y las proteínas
se pueden disgregar en aminoácidos que pueden convertirse en azúcares cuando
los alimentos se digieren. Pequeñas moléculas se ensamblan para formar polímeros
que pueden hidrolizarse con posterioridad, cuando las necesidades de las células
cambian. En los organismos multicelulares muchas células exportan productos
químicos que se emplean en otras partes del organismo. La respiración celular dirige
la economía celular extrayendo la energía almacenada en los azúcares y otros
combustibles. Las células aplican esta energía para llevar a cabo varios tipos de
trabajo, como el transporte de solutos a través de la membrana plasmática. Cualquier
actividad metabólica llevada a cabo por una célula está controlada y coordinada en
forma precisa.-

METABOLISMO Y LEYES DE LA TERMODINÁMICA

TERMODINÁMICA

La totalidad de las reacciones químicas de un organismo se conocen como

metabolismo (del griego metábole, cambio). El metabolismo es una propiedad
emergente de la vida que surge de las interacciones de las moléculas dentro del
ambiente organizado de la célula.-

Vías metabólicas

Podemos dibujar el metabolismo de una célula como un elaborado mapa de ruta de

miles de reacciones químicas que ocurren en una célula, dispuestas como vías
metabólicas que se cruzan. Una vía metabólica comienza con una molécula
específica que luego se altera en una serie de pasos definidos que dan como
resultado un determinado producto. Cada paso de la vía es catalizado por una
enzima específica.-

A →enzima1
enzima1→
enzima1 B →enzima2
enzima2→
enzima2 C →enzima3
enzima3→
enzima3 D →enzima
enzima4
enzima4→ E

Los mecanismos que regulan las enzimas equilibran los suministros y las demandas
metabólicas, y detectan déficit o excedentes de moléculas celulares importantes.-

El metabolismo maneja el material y los recursos energéticos de las células.

Algunas vías metabólicas liberan energía degradando moléculas complejas a
compuestos más simples. Estos procesos se conocen como vías catabólicas o vías de
descomposición.
descomposición Una vía principal del metabolismo es la respiración celular, en la cual
el azúcar glucosa y otros combustibles orgánicos se degradan en presencia de
oxígeno a dióxido de carbono y agua. Las vías pueden tener más de una molécula
de inicio y/o producto. La energía almacenada en las moléculas orgánicas queda
disponible para realizar el trabajo de la célula como el movimiento de los cilios o el
transporte a través de la membrana.-

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Un diagrama simplificado del

catabolismo de proteínas, carbohidratos y lípidos.

Las vías anabólicas consumen energía para construir moléculas complicadas a

partir de otras más
ás simples, en ocasiones, se las llama vías biosintéticas.
biosintéticas Un ejemplo es
la síntesis de una proteína a partir de los aminoácidos. Las vías catabólicas y
anabólicas son las calles “ida” y “vuelta” del mapa metabólico. La energía liberada a
partir de las reacciones
cciones de ida del catabolismo puede almacenarse y luego emplearse
para impulsar las reacciones de vuelta de las vías anabólicas.-
anabólicas.

La bioenergética es el estudio del modo en que los organismos manejan sus

recursos energéticos.-

Formas de energía

La energía es la capacidad de producir cambios. En la vida cotidiana, la energía es

importante porque algunas formas de la misma pueden emplearse para realizar
trabajo; es decir, para mover la materia en contra de las fuerzas opuestas, como la de
la gravedad o de la fricción. Dicho de otro modo, la energía es la capacidad de
reorganizar un conjunto de materia. Por ejemplo, las células gastan energía para
transportar ciertas sustancias a través de las membranas. La energía existe de varios
modos, y el trabajo de e la vida depende de la capacidad de las células para
transformar la energía de un tipo en otro.-
otro.

La energía puede asociarse con el movimiento relativo de los objetos, esta energía
se conoce como energía cinética.
cinética. El movimiento de objetos puede realizar trabajo
tr
impartiendo movimiento a otra materia: un jugador de billar utiliza el movimiento del
taco para empujar la bola, que a su vez mueve las otras bolas; el agua que sale a
borbotones de una presa hace mover las turbinas, y la contracción de los músculos
de las piernas empuja los pedales de la bicicleta. La luz también es un tipo de energía
que puede aprovecharse para llevar a cabo un trabajo, como aportar la energía para
la fotosíntesis en las plantas. El calor o energía térmica es energía cinética asociada
asocia
con el movimiento aleatorio de los átomos y de las moléculas.-
moléculas.

Incluso un objeto que no está en movimiento en este momento puede poseer

energía. La energía que no es cinética se conoce como energía potencial es la

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energía que posee la materia por su localización o su estructura. El agua que se
encuentra dentro de una presa, por ejemplo, almacena energía por su altitud por
encima del nivel del mar. Las moléculas almacenan energía por la disposición de sus
átomos. La energía química es un término empleado por los biólogos para referirse a
la energía potencial disponible para liberarse en una reacción química. Las vías
catabólicas liberan energía al degradar moléculas complejas. Los biólogos afirman
que estas moléculas complejas como la glucosa, tienen mucha energía química.
Durante una reacción catabólica los átomos se reordenan y se libera energía, lo que
da como resultado productos de degradación de menor energía. Una reacción entre
las moléculas de alimento con el oxígeno proporciona la energía química de los
sistemas biológicos, y producen dióxido de carbono y agua como productos de
deshechos. Son estas estructuras y vías bioquímicas de las células las que les permiten
liberar la energía química de las moléculas de los alimentos para impulsar los
procesos vitales.-

Los organismos son agentes transformadores de energía.-

Leyes de la termodinámica

El estudio de las transformaciones de le energía que se produce en un conjunto

de materia se denomina termodinámica.
termodinámica Los científicos emplean la palabra sistema
para designar a la materia en estudio; se refieran al resto del universo –todo lo que se
encuentra fuera del sistema-- como entorno.
entorno Un sistema cerrado,
cerrado como el de un
líquido en un termo, se encuentra aislado de su entorno. En un sistema abierto,
abierto la
energía (y, con frecuencia, la materia) puede ser transferida entre el sistema y su
abiertos Absorben energía, por ejemplo, la
entorno. Los organismos son sistemas abiertos.
energía lumínica o la energía química en forma de moléculas orgánicas, y liberan
calor y productos de desecho metabólico, como dióxido de carbono, al entorno. Dos
leyes de la termodinámica gobiernan las transformaciones energéticas en los
organismos y en todo el resto de los conjuntos de materia:

1- Primera ley de la termodinámica: de acuerdo con esta ley “La energía puede
transformarse y transferirse, pero no puede ser creada o destruida”. Esta ley
también se conoce como el principio de conservación de la energía.
energía Al
convertir la luz solar en energía química, una planta actúa como un
transformador de energía, no un productor. El guepardo convertirá la
energía química de las moléculas orgánicas de su alimento en forma de

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energía cinética y otras formas de energía a medida que lleva a cabo sus
procesos biológicos.-
2- Segunda ley de la termodinámica
termodinámica:
ermodinámica Durante cada transferencia o
transformación energética parte de la energía se transforma en energía
inservible, no disponible para efectuar trabajo. En la mayoría de las
transformaciones energéticas, al menos parte de las formas más utilizables de
energía se convierten en calor, que es la energía asociada con el movimiento
aleatorio de los átomos o de las moléculas. Únicamente una pequeña
fracción de la energía química del alimento se transforma al movimiento del
guepardo, la mayoría se pierde como calor que se disipa rápidamente a
través del ambiente.-

En el proceso de realización de reacciones químicas que llevan a cabo varias

formas de trabajo, las células vivas inevitablemente convierten formas organizadas de
energía en calor. Un sistema puede poner calor al trabajo solamente cuando hay
una diferencia de temperaturas que determina que el calor fluya de una localización
más caliente a una más fría. Si la temperatura es uniforme, como ocurre en una célula
viva, entonces el único uso para la energía calorífica generada durante una reacción
química es calentar un cuerpo de materia, como el organismo.-

Una consecuencia lógica de la pérdida de energía utilizable durante la

transferencia energética o la transformación de energía es que cada uno de estos
sucesos hace del universo un lugar más desordenado. Los científicos usan una
cantidad denominada entropía como medida del desorden o del azar. Cuanto más
aleatoria sea la disposición de un conjunto de materia, mayor será su entropía. La
segunda ley de la termodinámica la formulamos de la siguiente manera: “Cada
transferencia o transformación de energía incrementa la entropía del universo”.
Aunque el orden puede aumentar de forma local, hay una tendencia imposible de
detener hacia la aleatorización del universo como un todo.-

El aumento de la entropía resulta evidente en la desintegración física de la

estructura de un sistema organizado. Por ejemplo, se puede observar un aumento de
la entropía en el deterioro gradual de un edificio que no tiene mantenimiento. Gran
parte de la entropía creciente del universo es menos aparente, porque se manifiesta
como cantidades crecientes de calor y formas menos ordenadas de materia. Como
ocurre con el guepardo que convierte energía química en energía cinética, también
está aumentando el desorden de su entorno al producir calor y las pequeñas
moléculas, que son los productos de la degradación de su alimento.-

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El concepto de entropía nos ayuda a comprender por qué ocurren ciertos procesos.
Resulta que para que un proceso ocurra espontáneamente, sin ayuda externa, debe
aumentar la energía del universo. La palabra espontánea se refiere a un proceso que
puede ocurrir sin ninguna entrada de energía, lo que no implica que el proceso
ocurra con rapidez. Algunos procesos espontáneos pueden ser prácticamente
instantáneos, como una explosión, mientras que otros pueden ser mucho más lentos,
como la oxidación de un automóvil viejo con el tiempo. Un proceso que no puede
ocurrir por si mismo se denomina no espontáneo,
espontáneo ocurrirá únicamente si se añade
energía al sistema. Ciertos acontecimientos ocurren de forma espontánea otros no.
Por ejemplo, sabemos que el agua fluye hacia abajo espontáneamente, pero se
mueve hacia arriba solamente con una entrada de energía, por ejemplo, cuando una
máquina bombea agua contra la gravedad. Un modo de formular la segunda ley es:
“Para que un proceso ocurra de forma espontánea debe incrementar la entropía del
universo”.-

Orden y desorden biológico

Los sistemas vivos incrementan la entropía de su entorno. Las células crean

estructuras ordenadas a partir de materiales de partida menos organizados. Por
ejemplo, los aminoácidos están ordenados en secuencias específicas de cadenas de
polipéptidos. A nivel de organismos tomamos como ejemplo la anatomía
extremadamente simétrica de la raíz de una planta, formada por procesos biológicos
a partir de materiales básicos más simples.-

Un organismo adquiere también formas organizadas de materia y energía del

entorno, y las reemplaza por formas menos ordenadas. Por ejemplo, un animal
obtiene almidón, proteínas y otras moléculas complejas de los alimentos que
consumen. A medida que las vías catabólicas degradan estas moléculas, el animal
libera dióxido de carbono y agua, pequeñas moléculas que almacenan menos
energía que la comida. El descenso de la energía química da cuenta del calor
generado durante el metabolismo. La energía ingresa a un ecosistema en forma de
luz y parte de él en forma de calor.-

Durante las primeras etapas de la historia de la vida, los organismos complejos

evolucionaron a partir de ancestros más simples. Por ejemplo, podemos trazar los

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ancestros del reino vegetal a organismos mucho más sencillos conocidos como algas
verdes. Este incremento de organización con el transcurso del tiempo no viola en
absoluto la segunda ley de la termodinámica. La entropía de un sistema concreto,
como un organismo, puede disminuir en tanto la entropía total del universo
aumenta. Los organismos son islas de baja entropía en su universo progresivamente
más desordenado.-

ENERGÍA LIBRE

El universo es realmente equivalente a “el sistema” más “el entorno”. En 1878, J.

Willard Gibbs, un profesor de Yale, definió una función muy útil llamada energía libre
de Gibbs de un sistema, sin considerar el entorno. Nos referimos a la energía libre de
Gibbs simplemente como energía libre. La energía libre mide la porción de energía
de un sistema que puede realizar trabajo cuando la temperatura y la presión son
uniformes en todo el sistema, como ocurre en una célula viva.-

Una vez que conocemos el valor de la energía libre (∆G) de un proceso, podemos
emplearlo para predecir si éste será espontáneo. Un siglo de experimentos ha
mostrado que únicamente los procesos con una ∆G negativa son espontáneos. Por
lo tanto, para que un proceso ocurra de forma espontánea, el sistema debe o bien
entregar parte de su energía, ceder orden o ambos. Cuando los cambios se
computan, ∆G debe tener un valor negativo (∆G < 0). Esto implica que cada proceso
espontáneo disminuye la energía libre del sistema. Los procesos que tienen una ∆G
positiva o igual a cero, nunca son espontáneos.-

Los cambios espontáneos pueden emplearse para realizar trabajo. Este principio es
muy importante en el estudio del metabolismo, en el que un objetivo principal es
determinar que reacciones pueden proporcionar energía para realizar trabajo en la
célula viva.-

Otra manera de pensar en ∆G es darse cuenta de que representa la diferencia

entre la energía libre del estado final y la energía libre del estado inicial.-

∆G = Gestado final – Gestado inicial

∆G solamente puede ser negativo cuando el proceso implica una pérdida de

energía libre durante el cambio desde el estado inicial hasta el estado final. Dado que
el sistema en su estado final tiene menos energía libre, es menos probable que
cambie y por tanto es más estable de lo que lo era previamente.-

Podemos pensar en la energía libre como una medida de la inestabilidad de un

sistema, su tendencia a cambiar a un estado más estable. Los sistemas inestables (G
más alta) tienden a cambiar de modo que se transforman en más estables (G más
baja). Por ejemplo, un saltador que se encuentra en la parte superior de la plataforma
es menos estable que cuando se encuentra flotando en el agua, una gota de
colorante concentrado es menos estable que cuando el colorante se dispersa al azar
en el líquido y la molécula de azúcar es menos estable que las moléculas más simples
en las cuales puede ser degradada.-

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A menos que algo lo impida, cada uno de estos sistemas se moverá hacia una
mayor estabilidad: el hombre saltará, la solución se coloreará de forma uniforme y la
molécula de azúcar se degradará.-

Otro término para definir un estado de máxima estabilidad es el equilibrio. Hay

una correspondencia importante entre la energía libre y el equilibrio, incluido el
equilibrio químico. Se dice que la reacción está en equilibrio químico sino hay cambio
neto adicional en la concentración relativa de los productos y reactivos.-

A medida que la reacción avanza hacia el equilibrio, disminuye la energía libre de

la mezcla de reactivos y productos. La energía libre se incrementa cuando una
reacción de alguna manera es apartada del equilibrio, quizás, por la eliminación de
alguno de los productos, y, así, el cambio de su concentración con relación a la de
los reactivos. Para un sistema en equilibrio, G se encuentra en su valor más bajo
posible para ese sistema. Podemos considerar el estado de equilibrio como un valle
energético. Cualquier cambio pequeño que modifique la posición del equilibrio
tendrá una ∆G positiva y no será espontáneo. Por esta razón, los sistemas nunca se
mueven espontáneamente para apartarse del equilibrio. Dado que un sistema en
equilibrio no puede cambiar espontáneamente, no puede hacer trabajo. Un proceso
es espontáneo y puede realizar trabajo únicamente cuando se mueve hacia el
equilibrio.-

ENERGÍA LIBRE Y METABOLISMO

Reacciones exergónicas y endergónicas del metabolismo

En función de sus cambios de energía libre, las reacciones químicas pueden

clasificarse como exergónicas (“sale energía”) o endergónicas (“entra energía”). Una
reacción exergónica ocurre cuando hay una liberación neta de energía libre.-

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Dado que la mezcla química pierde energía libe (G disminuye), la ∆G es negativa

para una reacción exergónica. Empleando ∆G como estándar de la espontaneidad,
las reacciones exergónicas son las que ocurren de modo espontáneo. La magnitud
de la ∆G para una reacción exergónica representa la cantidad máxima de trabajo
que la reacción puede realizar. Cuanto mayor es la disminución de energía libre,
mayor será la cantidad de trabajo que puede llevarse a cabo.-

Podemos emplear la reacción completa de la respiración celular como ejemplo:

C6H12O6 + O2 → 6 CO2 + 6 H2O

∆G = -686 kcal/mol (-2870 kJ/mol)

Para cada mol (180 g) de glucosa degradado por la respiración en lo que

llamamos “condiciones estándar” (1 M de cada reactivo y producto, 25 ªC, pH 7),
quedan disponibles para el trabajo 686 kcal. Dado que la energía debe conservarse,
los productos químicos de la respiración almacenen 686 kcal menos de energía libre
por mol que los reactivos. Los productos son, en un sentido, los gases de escape de
un proceso que aprovechó la energía libre almacenada en las moléculas de azúcar.-

Una reacción endergónica es la que absorbe la energía libre del ambiente.-

Dado que este tipo de reacción esencialmente almacena la energía libre en

moléculas (G aumenta), la ∆G es positiva. Estas reacciones no son espontáneas y la
magnitud de ∆G es la cantidad de energía requerida para impulsar la reacción. Si un

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proceso es exargónico (hacia abajo) en una dirección, entonces el proceso inverso
deberá ser endergónico (hacia arriba). Un proceso reversible no puede ser hacia
abajo en ambas direcciones. Si ∆G = -686 kcal/mol para la respiración, que convierte
azúcar en dióxido de carbono y agua, el proceso inverso debe ser fuertemente
endergónica con ∆G = +686 kcal/mol. Esta reacción nunca ocurrirá por si misma.-

Las plantas sintetizan el azúcar que todo el mundo viviente consume como
energía. Obtienen la energía requerida, 686 kcal para elaborar un mol de azúcar, del
ambiente, al captar luz y convertir esta energía en energía química. Luego,
gradualmente gastan esa energía química en una larga serie de pasos exergónicos
para ensamblar las moléculas de azúcar.-

Las reacciones químicas del metabolismo son reversibles y podrían alcanzar el

equilibrio si se produjeran en un tubo de ensayo aislado. Dado que los sistemas en
equilibrio se encuentran en un mínimo de G no pueden realizar trabajo. ¡Cuando
una célula ha alcanzado el equilibrio metabólico está muerta! El hecho de que el
metabolismo como una totalidad nunca esté en equilibrio es una de las
características definitorias de la vida.-

Al igual que la mayoría de los sistemas, las células de nuestro organismo no están
en equilibrio. El flujo constante de materiales hacia el interior y el exterior de las
células impide que las vías metabólicas alcancen el equilibrio, y la célula continúa
trabajando durante toda la vida. Este principio se ilustra en el sistema hidroeléctrico
abierto.-

A diferencia de este sistema simple de un solo paso, una vía catabólica en una
célula librera energía libre en una serie de reacciones. Un ejemplo es la respiración
celular.-

Parte de las reacciones reversibles de la respiración se “arrastran” constantemente

en una dirección, o sea, se mantienen fuera del equilibrio. La clave para mantener

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esta falta de equilibrio es que el producto de una reacción no se acumule, sino que
se transforme en el reactivo del paso siguiente, finalmente, los productos de
deshechos se eliminan. La secuencia completa de reacciones se mantiene
funcionando por la enorme diferencia de energía libre entre la glucosa que se
encuentra en la cima de la “colina” energética y el dióxido de carbono y el agua, que
se encuentran en el final de la “ladera” de la colina. Mientras nuestras células tengan
un suministro constante de glucosa, o de otros combustibles, y de oxígeno y sean
capaces de eliminar los productos de deshechos al entorno, sus vías metabólicas
nunca alcanzarán el equilibrio y podrán continuar efectuando el trabajo de la vida.-

La luz del sol proporciona una fuente diaria de energía libre para las plantas de un
ecosistema y para otros organismos fotosintéticos. Los animales y los otros
organismos no fotosintéticos de un ecosistema deben tener una fuente de energía
libre en forma de productos orgánicos de la fotosíntesis.-

Más energía libre (G más alta)

-
- Menos estable
- Mayor capacidad de trabajo
↓
En un cambio espontáneo
- La energía libre del sistema disminuye
- El sistema se vuelve más estable
La energía libre liberada puede emplearse para realizar trabajo
↓
- Menos energía libre (G más baja)
- Más estable
- Menor capacidad de trabajo

ATP (ADENOSINA TRIFOSFATO)

Una célula realiza tres tipos principales de trabajos:

- Trabajo mecánico,
mecánico como el batido de los cilios, la contracción de las células
musculares y el movimiento de los cromosomas durante la reproducción
celular
- Trabajo de transporte,
transporte el bombeo de sustancias a través de las membranas
contra la dirección del movimiento espontáneo
- Trabajo químico,
químico el impulso de las reacciones endergónicas que no ocurrirán
espontáneamente, como la síntesis de proteínas

Una característica central de la forma en que las células manejan sus recursos
energéticos para efectuar este trabajo es el acoplamiento energético,
energético el uso de un
proceso exergónico para conducir un proceso endergónico. El ATP es responsable
de mediar la mayor parte del acoplamiento energético en las células y casi siempre
actúa como la fuente inmediata de energía que impulsa el trabajo celular.-

Estructura e hidrólisis del ATP

El ATP contiene al azúcar ribosa, con la base nitrogenada adenina y una cadena
de tres grupos fosfato unidos a ella.-

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Los enlaces entre los grupos fosfato de la cola de ATP pueden romperse por
hidrólisis. Cuando el enlace fosfato terminal se rompe, una molécula de fosfato
inorgánico abandona el ATP, que se transforma en adenosina difosfato o ADP.-

La reacción es exergónica y en condiciones estándar libera 7,3 kcal por mol de

ATP hidrolizado. Dado que su hidrólisis libera energía, los enlaces fosfato del ATP en
ocasiones se conocen como enlaces fosfato de alta energía, pero el término es
confuso. Los enlaces fosfato del ATP no son enlaces usualmente fuertes, como podría
implicar el término “alta energía”, en realidad es la molécula en si la que tiene alta
energía con relación a la de los productos. La liberación de energía durante la
hidrólisis de ATP proviene del cambio químico a un estado de energía libre más bajo,
no de los enlaces fosfato en sí mismos.-

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El ATP es útil para las células porque la energía que libera al hidrolizarse un grupo
fosfato es algo mayor que la energía que liberan la mayoría del resto de las
moléculas. Si examinamos la molécula de ATP podemos ver que los tres grupos
fosfato tienen carga negativa. Estas cargas similares se encuentran agrupadas y su
repulsión mutua contribuye a la inestabilidad de esta región de la molécula de ATP.
La cola trifosfato del ATP es el equivalente químico de una represa comprimida.-

Trabajo del ATP

Cuando el ATP se hidroliza en un tubo de ensayo, la liberación de energía

simplemente calienta el agua que lo rodea. En un organismo, la misma generación
de calor en ocasiones puede ser beneficiosa. Por ejemplo, la acción de tiritar emplea
la hidrólisis de ATP que se produce durante la contracción muscular para generar
calor y calentar el organismo. En la mayoría de los casos, la generación de calor en
las células, por sí sola, sería un uso ineficiente y potencialmente peligroso, de un
recurso energético valioso.-

Con la ayuda de enzimas específica la célula es capaz de acoplar la energía de la

hidrólisis de ATP directamente a procesos endergónicos transfiriendo un grupo
fosfato del ATP a otra molécula, como reactivo. El receptor del grupo fosfato resulta
fosforilado.
fosforilado La clave para acoplar las reacciones exergónicas y endergónicas es la
formación de este intermediario fosforilado, que es más reactivo y menos estable, que
la molécula no fosforilada original.-

Los tres tipos de trabajo celular casi siempre son impulsados por la hidrólisis de
ATP.-

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En cada caso, el grupo fosfato se transfiere desde el ATP a otra molécula y esta
molécula fosforilada sufre un cambio que realiza trabajo. Un ejemplo es la síntesis del
aminoácido glutamina a partir de ácido glutámico y amoníaco. En primer lugar, el
ATP fosforila al ácido glutámico, y la transforma en un intermediario fosforilado
menos estable. En segundo lugar, el amoníaco desplaza al grupo fosfato para
transformarlo en glutamina. Dado que el proceso completo resulta exergónico,
ocurre de forma espontánea.-

Regeneeración de ATP
Regen

Un organismo que trabaja emplea ATP de forma continua, pero el ATP es una
fuente renovable que puede regenerarse por la adición de fosfato al ADP.-

La energía libre requerida para fosforilar ADP proviene de las reacciones de degradación
exergónicas (catabolismo) de la célula. Esta ida y vuelta del fosfato inorgánico y de la energía
se llama ciclo del ATP y acopla los procesos generadores de energía (exergónicos) con los
que la consumen (endergónicos). El ciclo del ATP se realiza a un ritmo asombroso. Por
ejemplo, una célula muscular que está realizando trabajo recicla su depósito completo de
ATP en menos de un minuto. Este recambio representa 10 millones de moléculas de ATP
consumidas y regeneradas por cada segundo en cada célula. Si el ATP no se generara por la
fosforilación del ADP, los seres humanos emplearían casi su peso completo en ATP cada día.-

Dado que ambas direcciones de un proceso reversible no pueden ser cuesta abajo la
generación de ATP a partir de ADT y Pi necesariamente es un proceso endergónico.-

Debido a que la formación de ATP a partir de ADP y Pi, no es espontánea se debe

emplear energía libre para que ocurra. Las vías catabólicas (exergónicas), en especial
la respiración celular, proporciona la energía para el proceso endergónico de síntesis
de ATP. Las plantas también emplean energía lumínica para producir ATP.-

El ciclo del ATP es un torniquete a través del cual pasa la energía durante su
transferencia desde la vía catabólica a la anabólica. La energía química potencial
temporariamente almacenada en el ATP impulsa la mayor parte del trabajo celular.-

ENZIMAS

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Una reacción química espontánea ocurre sin la necesidad de energía externa,
pero puede ocurrir tan lentamente que resulte imperceptible. Por ejemplo, aunque la
hidrólisis de sacarosa a glucosa y fructosa sea exergónica, puesto que ocurre
espontáneamente con liberación de energía libre, una solución de sacarosa disuelta
en agua estéril permanecerá años a temperatura ambiente sin que se produzca
hidrólisis apreciable. Si añadimos una pequeña cantidad de un cartalizador como la
enzima sacarasa a la solución, toda la sacarosa se hidrolizará en un lapso de
segundos.-

Un catalizador es un agente químico que acelera una reacción sin ser consumido
por ella; una enzima es una proteína catalítica. En ausencia de regulación enzimática,
el tráfico químico a través de las vías metabólicas se volvería desesperadamente
congestionado porque muchas reacciones químicas demandarían mucho tiempo.-

Energía de activación

Cada reacción química que ocurre entre las moléculas implica tanto la ruptura de
enlaces como la formación de ellos. Por ejemplo, la hidrólisis de la sacarosa implica la
ruptura del enlace entre la glucosa y la fructuosa y uno de los enlaces de una
molécula de agua, y luego la formación de dos enlaces nuevos. El cambio de una
molécula a otra generalmente implica el paso de la molécula inicial a un estado
altamente inestable antes de que pueda ocurrir la reacción. Esta contorsión de la
molécula puede compararse con el anillo de un llavero metálico cuando uno fuerza
la curvatura para añadir una nueva llave. El anillo del llavero es altamente inestable
en su forma abierta, pero vuelve a su estado estable una vez que las llaves han sido
introducidas y han recorrido todo el camino alrededor del anillo. Para llegar al estado
de contorsión en el que los enlaces pueden cambiar, las moléculas reactivas deben
absorber energía de su entorno. Cuando se forman los nuevos enlaces de las
moléculas vuelven a sus formas estables con energías más bajas.-

La inversión inicial de energía para que una reacción inicial se produzca, se

conoce como energía libre de activación o energía de activación,
activación abreviada EA.
Podemos considerar la energía de activación como la cantidad de energía requerida
para empujar a los reactivos más allá de una barrera energética o una cuesta, de
modo que pueda iniciarse la parte “cuesta abajo” de la reacción. Mostramos los
cambios de energía para una reacción exergónica hipotética que intercambia
porciones de las dos moléculas de reactivo:

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AB + CD → AC – BD

La energización o activación de los reactivos es representada por la porción cuesta

arriba del gráfico, mientras que el contenido de energía libre de las moléculas de
reactivo aumenta. En el cénit, los reactivos se encuentran en una condición inestable
conocida como estado de transición:
transición ellos están activados y en esta situación es
posible la ruptura y la formación de nuevos enlaces. La fase de formación de enlaces
de la reacción corresponde a la parte cuesta abajo de la curva, que nuestra la
pérdida de energía libre por parte de las moléculas.-

La energía de activación con frecuencia se aporta en forma de calor, que las

moléculas de reactivo absorben del entorno. Los enlaces de los reactivos se rompen
únicamente cuando las moléculas han absorbido suficiente energía como para
volverse inestables y más reactivas. La absorción de energía térmica incrementa la
velocidad de las moléculas de reactivo de modo que colisionan con mayor
frecuencia y más fuerza. La agitación térmica de los átomos en la molécula determina
que sea más probable que se rompan los enlaces. A medida que las moléculas se
establecen en sus disposiciones de uniones nuevas, más estables, la energía se libera
al entorno. Si la reacción es exergónica, la EA obtendrá dividendos, ya que la
formación de nuevos enlaces libera más energía que la que fue invertida en romper
los enlaces viejos.-

La energía de activación proporciona una barrera que determina la velocidad de

la reacción. Los reactivos deben absorber suficiente energía para alcanzar la cima de
la barrera de la energía de activación antes de que la reacción pueda proceder. En el
caso de algunas reacciones la EA es lo suficientemente limitada como para que a una
temperatura ambiente haya suficiente energía térmica para que la mayor parte de los
reactantes alcancen el estado de transición en un tiempo corto. En la mayoría de los
casos la EA es tan alta y el estado de transición se alcanza en tan raras ocasiones que la
reacción ocurrirá a una velocidad notable solamente si los reactivos se calientan. Las bujías de
encendido del motor de un coche energizan la mezcla gasolina – oxígeno de modo que las
moléculas alcancen el estado de transición y reaccionen, únicamente entonces puede
producirse la liberación explosiva de energía que impulsa los pistones Sin una chispa, la
mezcla de los hidrocarburos del combustible y del oxígeno no reaccionará porque la barrera
de EA es demasiado alta.-

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Las proteínas, el ADN y otras moléculas complejas de la célula sor ricas en energía libre y
tienen el potencial de descomponerse espontáneamente. Estas moléculas persisten
solamente porque a las temperaturas típicas para las células pocas moléculas pueden superar
la barrera de la energía de activación. Las barreras para algunas reacciones deben ser
superadas ocasionalmente para que las células lleven a cabo los procesos necesarios para la
vida. El calor acelera una reacción y permite que los reactivos logren el estado de transición
con mayor frecuencia, pero esta solución sería inadecuada para los sistemas biológicos. En
primer lugar, las altas temperaturas desnaturalizan las proteínas y matan las células. En
segundo lugar, el calor acelerará todas las reacciones, no simplemente las necesarias. Los
organismos utilizan una alternativa: la catálisis.-

Una enzima cataliza una reacción disminuyendo la barrera de EA, lo que permite que
las moléculas de reactivo absorban suficiente energía para alcanzar el estado de
transición aún a temperaturas moderadas. Una enzima no puede cambiar la ∆G de
una reacción, no puede transformar una reacción endergónica en exergónica. Las
enzimas sólo pueden acelerar las reacciones que de cualquier modo ocurrirán
finalmente, pero esta función posibilita que la célula tenga un metabolismo dinámico
para dirigir el tráfico químico de la célula de forma ligera a través de ella. Dado que
las enzimas son muy selectivas en las reacciones que catalizan, determinan qué
procesos químicos ocurrirán en la célula, en cualquier momento en particular.-

Especificidad de las enzimas

El reactivo sobre el cual actúa una enzima se conoce como el sustrato de la

enzima. La enzima se une a su/s sustrato/s para formar un complejo enzima-
enzima-sustrato.
sustrato
Mientras que la enzima y el sustrato se mantienen unidos, la acción catalítica de la
enzima convierte el sustrato en producto/s de la reacción.-

Enzima + Sustrato ↔ Complejo enzima-sustrato ↔ Enzima + Producto

Por ejemplo, la enzima sacarasa cataliza la hidrólisis del disacárido sacarosa a sus
dos monosacáridos, glucosa y fructosa.-

Sacarasa + Sacarosa + H2O ↔ Complejo Sacarasa-Sacarosa + H2O ↔ Sacarasa +

Glucosa + Fructosa

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La reacción catalizada por cada enzima es muy específica, una enzima puede
reconocer su sustrato específico aún entre compuestos íntimamente relacionados
como los isómeros. Las enzimas son proteínas con conformaciones tridimensionales
únicas. La especificidad de una enzima resulta de su forma, que es consecuencia de
su secuencia de aminoácidos.-

Únicamente una región restringida de la molécula enzimática se une al sustrato.

Esta región, llamada sitio activo,
activo típicamente es un bolsillo o un surco en la superficie
de la proteína.-

Habitualmente, el sitio activo está formado solamente por unos pocos

aminoácidos de la enzima y el resto de la molécula proteica proporciona el marco
que determina la configuración del sitio activo. La especificidad de una enzima se
atribuye a un encastre compatible entre la forma de su sitio activo y la forma del
sustrato. El sitio activo no es un receptáculo rígido para el sustrato. Cuando el sustrato
entra al sitio activo, las interacciones entre sus grupos químicos y las que tiene con los
aminoácidos de la proteína, determinan que la enzima cambie su forma ligeramente
de modo que el sitio activo se une aún con mayor facilidad alrededor del sustrato.-

Este ajunte inducido es como un apretón de manos. El ajuste inducido conduce a

los grupos químicos del sitio activo a posiciones que aumentan su capacidad para
catalizar la reacción química.-

enzzimática
Catálisis en

En una reacción enzimática, el sustrato se une al sitio activo. En la mayoría de los

casos, el sustrato se mantiene en el sitio activo por medio de interacciones débiles
como puentes de hidrógeno y enlaces iónicos. Las cadenas laterales de unos pocos
aminoácidos que constituyen el sitito activo catalizan la conversión del sustrato al
producto, y el producto sale del sitio activo, la enzima está libre para tomar otra
molécula de sustrato en su sitio activo. El ciclo completo ocurre con tanta rapidez
que una misma molécula de enzima actúa sobre cerca de 1000 moléculas de
sustrato por segundo. Algunas enzimas son mucho más rápidas. Las enzimas, como
otros catalizadores, emergen de la reacción con su forma original. Cantidades muy

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pequeñas de enzima pueden tener un enorme impacto metabólico al funcionar una
y otra vez en ciclos catalíticos.-

La mayoría de las reacciones metabólicas son reversibles y una enzima puede

catalizar tanto una reacción directa como la inversa. Que prevalezca una reacción u
otra dependerá sobre todo de las concentraciones relativas de los reactivos y de los
productos. La enzima cataliza siempre la reacción en dirección al equilibrio.-

Las enzimas emplean una variedad de mecanismos que disminuyen la energía de

activación y aceleran una reacción. En primer lugar, en las reacciones que involucran
dos o más reactivos el sito activo proporciona un molde para que los sustratos se
aproximen en la orientación adecuada para que la reacción ocurra entre ellos. En
segundo lugar, a medida que el sitio activo de la enzima sujeta con fuerza los
sustratos unidos, la enzima puede estirar las moléculas de sustrato hacia su
configuración de estado de transición, tensando y curvando enlaces químicos críticos
que deben romperse durante la reacción. Dado que la EA es proporcional a la
dificultad de romper los enlaces, la distorsión del sustrato determina que este se
aproxime al estado de transición y de este modo reduce la cantidad de energía libre
que debe absorberse para lograr un estado de transición. En tercer lugar, el sitio
activo también puede proporcionar un microambiente que es más conducente a un
tipo particular de reacción que la solución misma sin la enzima. Por ejemplo, si el sitio
activo tiene aminoácidos con cadena acídicas, el sitio activo puede ser un bolsillo de
bajo pH en una célula que es neutra. En casos raros, un aminoácido acídico puede
facilitar la transferencia de H+ al sustrato como un paso clave en la catalización de la

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reacción. Un cuarto mecanismo de catálisis es la participación directa del sitio activo
en la reacción química. Este proceso involucra un breve enlace covalente entre el
sustrato y una cadena lateral de un aminoácido de la enzima. Los pasos posteriores
de la reacción restablecen las cadenas laterales a sus estados originales, de modo que
el sitio activo es igual después de la reacción que antes de ella.-

La velocidad a la cual una cantidad particular de enzima convierte un sustrato en

un producto es función de la concentración inicial del sustrato: cuantas más
moléculas de sustrato haya disponibles, más a menudo accederán a los sitios activos
de las moléculas de enzimas. Hay un límite para la velocidad de reacción la cual
puede acelerarse por la adición de más sustrato a una concentración fija de enzimas.
En cierto punto, la concentración de sustrato será lo suficientemente alta como para
que todas las moléculas de enzimas tengan sus sitios activos afectados. Tan pronto
como el producto sale de un sitio activo, entra otra molécula de sustrato. En esta
concentración de sustrato se dice que la enzima está saturada,
saturada y la velocidad es
determinada por la velocidad a la que el sitio activo puede convertir al sustrato en
producto. Cuando una población enzimática se satura, la única manera de
incrementar la velocidad de formación del producto consiste en añadir más enzima.
Las células realizan esto sintetizando más moléculas de enzima.-

Condiciones locales para la acción enzimática

La eficacia de la actividad enzimática se ve afectada por factores ambientales

generales:

• Efectos de la temperatura y del pH: Cada enzima opera mejor en algunas

condiciones que en otras, porque estas condiciones óptimas favorecen la
estructura más activa para la molécula de enzima. La temperatura y el pH son
factores ambientales importantes en la actividad de una enzima. Hasta cierto
punto, la velocidad de una reacción enzimática se incrementa al aumentar la
temperatura, en parte porque los sustratos colisionan con los sitios activos con
mayor frecuencia cuando las moléculas se mueven con rapidez. Por encima
de cierta temperatura, la velocidad de la reacción enzimática cae
abruptamente. La agitación térmica de la molécula de enzima rompe los
puentes de hidrógeno, los enlaces iónicos y otras interacciones débiles que
estabilizan la estructura activa, la molécula de proteína finalmente se
desnaturaliza. Cada enzima tiene una temperatura óptima a la cual la
velocidad de reacción es máxima. Estando la enzima sin desnaturalizar, esta
temperatura permite al mayor número de colisiones moleculares y la
conversión más rápida de los reactivos a productos. La mayoría de las enzimas
humanas tienen temperaturas óptimas entre 35 ºC y 40 ºC. Las bacterias que
viven en manantiales de agua caliente contienen enzimas con temperaturas
óptimas de 70 ºC, o superiores. Las enzimas tienen un pH al cual son más
activas. Los valores óptimos de pH de las enzimas caen en el espectro de 6 a
8, pero hay excepciones. Por ejemplo, la pepsina, una enzima digestiva del
estómago, trabaja mejor a pH 2. Un ambiente acídico de este tipo
desnaturaliza la mayoría de las enzimas, pero la estructura activa de la pepsina
se adapta para mantener su estructura tridimensional funcional en el
ambiente acídico del estómago. Por el contrario, la tripsina, una enzima
digestiva que reside en el ambiente alcalino del intestino, tiene un pH óptimo
de 8 y se desnaturalizaría en el estómago.-

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• Cofactores: Muchas de las enzimas requieren ayudantes no proteicos para su

actividad catalítica. Esos auxiliares llamados, cofactores,
cofactores pueden unirse de
forma estrecha a la enzima como residentes permanentes o bien pueden
unirse de modo laxo y reversible junto con el sustrato. Los cofactores de
algunas enzimas son inorgánicos, como los átomos metálicos de cinc, hierro y
cobre en forma iónica. Si el cofactor es una molécula orgánica, se le llama más
específicamente coenzima.
coenzima La mayor parte de las vitaminas son coenzimas o
materias primas a partir de las cuales se elaboran las coenzimas. Los cofactores
funcionan de diversas maneras pero, en todos los casos en los que se
emplean, tienen una función crucial en las catálisis.-
• Inhibidores enzimáticos: Ciertos productos químicos inhiben de forma
selectiva la acción de enzimas específicas. Si el inhibidor se une a la enzima
mediante enlaces covalentes, la inhibición a menudo es irreversible. Muchos
inhibidores enzimáticos se unen a la enzima mediante enlaces débiles, en
cuyo caso la inhibición es reversible. Algunos inhibidores reversibles se
asemejan a la molécula normal de sustrato y compiten por su admisión en el
sitio activo. Estos imitadores, llamados inhibidores competitivos reducen la
productividad de las enzimas al bloquear los sustratos e impedir la entrada a
los sitios activos. Este tipo de inhibición puede superarse al incrementar la
concentración de sustrato, de modo que a medida que los sitios activos
queden disponibles, haya más moléculas de sustrato que de inhibidor para
entrar a los sitios. Los inhibidores no competitivos no compiten directamente
con el sustrato para unirse a la enzima en el sitio activo. En su lugar, impiden
las reacciones enzimáticas al unirse a otra parte de la enzima. Esta interacción
determina que la molécula de enzima cambie su forma y vuelva al sitio activo

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menos efectivo para catalizar la conversión de sustrato en producto. Las
toxinas y los venenos con frecuencia son inhibidores enzimáticos irreversibles.
Un ejemplo es el sarín, un gas que ataca el sistema nervioso y que provocó la
muerte de muchas personas y lesiones a muchas otras cuando fue liberado
por terroristas en el metro de Tokio en 1995. Esta molécula pequeña se une
de forma covalente al grupo R del aminoácido serina, que se encuentra en el
sito activo de la acetilcoliresteras, una enzima importante para el sistema
nervioso. Otros ejemplos son los pesticidas DDT y paratión, inhibidores de
enzimas cruciales en el sistema nervioso. Por último, muchos antibióticos son
inhibidores de enzimas específicas de las bacterias. Por ejemplo, la penicilina
bloquea el sitio activo de una enzima que muchas bacterias emplean para
elaborar sus paredes celulares. Los inhibidores enzimáticos mencionados, que
son venenos metabólicos, pueden dar la impresión de que la inhibición
enzimática es, en general, anormal y dañina. Las moléculas naturalmente
presentes en la célula con frecuencia regulan la actividad de las enzimas al
actuar como inhibidores. Esta regulación, inhibición
inhibición selectiva,
selectiva es esencial para
el control del metabolismo celular.-

REGULACIÓN ENZIMÁTICA Y CONTROL DEL METABOLISMO

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Si todas las vías metabólicas de la célula operaran simultáneamente se produciría
un caos químico. La capacidad de una célula de regular con gran precisión sus vías
metabólicas en el momento y en el lugar en el cual están activas las diferentes
enzimas es intrínseca al proceso de la vida. La célula realiza esto encendiendo o
apagando los genes que codifican enzimas específicas, regulando la actividad de
enzimas una vez que se han elaborado.-

Regulación alostérica de las enzimas

En muchos casos, las moléculas que regulan de forma natural la actividad

enzimática de una célula se comportan como inhibidores no competitivos reversibles.
Estas moléculas reguladoras cambian la forma de una enzima y el funcionamiento de
su sitio activo al unirse a un sitio en cualquier lugar de la molécula por medio de
enlaces no covalentes. Regulación alostérica es el término empleado para describir
cualquier caso en el cual la función de una proteína en un sitio se ve afectada por la
unión de una moléculas reguladora en un sitio distinto. Ello puede resultar en la
inhibición o en la estimulación de la actividad de una enzima.-

Activación e inhibición alostérica: La mayor parte de las enzimas reguladas

alostéricamaente se constituyen a partir de dos o más cadenas polipeptídicas, o
subunidades. Cada subunidad tiene su propio sitio activo. El complejo entero oscila
entre dos conformaciones, uno catalíticamente activo y el otro inactivo. En el caso
más simple de regulación alostérica, una molécula reguladora al activar o inhibir se
une a un sitio regulador, en ocasiones llamado sitio alostérico,
alostérico con frecuencia
localizado donde se unen las subunidades.-

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La unión de un activador a un sitio regulador estabiliza la estructura y tiene sitios
activos funcionales, mientras que la unión de un inhibidor estabiliza la forma inactiva
de la enzima. Las subunidades de una enzima alostérica encajan de modo que un
cambio de conformación en una subunidad se transmite a todas las otras. A través de
esta interacción de subunidades, una única molécula, activadora o inhibidora, que se
une a un sitio regulador, afectará los sitios activos de todas las subunidades.-

Las concentraciones fluctuantes de los reguladores pueden provocar un complejo

patrón de respuesta en la afinidad de las enzimas celulares. Los productos de la
hidrólisis de ATP, por ejemplo, desempeñan un papel central en equilibrar el flujo del
tráfico entre las vías anabólica y catabólica por sus efectos sobre enzimas claves. Por
ejemplo, el ATP se une a varias enzimas catabólicas de forma alostérica, lo cual
disminuye su afinidad por el sustrato e inhibe su actividad. El ADP funciona como un
activador de las enzimas. Esto es lógico dado que una función central del
catabolismo consiste en regenerar ATP. Si la producción de ATP se ve retrasada con
respecto a la cantidad de ATP que se usa, se acumula ADP y esto activa enzimas
centrales que aceleran el metabolismo, produciendo más ATP. Si el suministro de ATP
excede la demanda entonces el catabolismo se vuelve más lento a medida que se
acumulan moléculas de ATP y se unen a estas mismas enzimas, inhibiéndolas. El ATP,
el ADP y otras moléculas relacionadas también afectan a enzimas clave en las vías
anabólicas. De esta forma las enzimas alostéricas controlan la velocidad de reacciones
clave en las vías metabólicas.-

En otro tipo de activación alostérica, una molécula de sustrato que se une a un

sitio activo puede estimular el poder catalítico de una enzima de múltiples
subunidades, al afectar a los otros sitios activos. Si una enzima tiene dos subunidades
o más, una molécula de sustrato que provoca su adecuación inducida en una
subunidad puede desencadenar el mismo cambio de conformación favorable en
todas las otras subunidades de la enzima. Este mecanismo, llamado cooperatividad,
cooperatividad
amplifica la respuesta de las enzimas a los sustratos, aceptando moléculas adicionales
con mayor rapidez.-

Inhibición por retroalimentación: Cuando el ATP inhibe alostéricamente a una

enzima en una vía generadora de ATP, el resultado es la inhibición por
retroalimentación, un método común de control metabólico. En la inhibición por
retroalimentación se apaga una vía metabólica por la unión inhibitoria de su
producto final a una enzima que actúa de forma temprana en la vía. Opera,
fundamentalmente, en las vías anabólicas. Algunas células emplean esta vía de cinco
pasos para sintetizar al aminoácido isoleucina a partir de teomina, otro aminoácido. A
medida que la isoleucina se acumula, vuelve más lenta su propia síntesis dado que

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inhibe alostéricamente la enzima del paso inicial de la vía. La inhibición por
retroalimentación evita que la célula continúe gastando recursos químicos al sintetizar
más isoleucina que la necesaria.-

Localización de las enzimas en la célula

La célula no es simplemente una bolsa de sustancias químicas con miles de

diferentes tipos de enzimas y sustratos en una mezcla aleatoria. Las estructuras que se
encuentran dentro de la célula ayudan a ordenar las vías metabólicas. En algunos
casos, un conjunto de enzimas que actúan en varios pasos de una vía metabólica se
unen formando un complejo multienzimático. La distribución controla y acelera la
secuencia de reacciones dado que el producto de la primera enzima se transforma
en el sustrato en el sustrato de una enzima adyacente en el complejo, y así
sucesivamente, hasta que se libera el producto final. Algunas enzimas y complejos
enzimáticos tienen localizaciones fijas dentro de la célula y actúan como
componentes estructurales de membranas concretas. Otras están en solución dentro
de orgánulos eucariontes rodeados de membranas específicas, cada uno con su
propio ambiente químico interno. Por ejemplo, en las células eucariontes, las enzimas
para la respiración celular residen en ubicaciones específicas dentro de la
mitocondria.-

El metabolismo es la convergencia del conjunto de vías químicas características de

la vida, es un juego coreográfico de miles de distintos tipos de moléculas celulares.-

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ACTIVIDADES

1- ¿De qué manera la segunda ley de la termodinámica ayuda a explicar la

difusión de una sustancia a través de una membrana?
2- ¿Cuál es la relación entre la energía y el trabajo?
3- Describa las formas de energía que se encuentran en una manzana, en tanto
crece en un árbol, luego cae y es digerida por alguien que la come.-
4- La respiración celular emplea glucosa que tiene un alto nivel de energía libre
y libera CO2, y agua, que tienen niveles bajos de energía libre. ¿La respiración
es espontánea o no lo es? ¿Es exergónica o endergónica? ¿Qué ocurre con
la energía liberada de la glucosa?
5- Un proceso central del metabolismo es el transporte de iones H+ a través de
una membrana para crear un gradiente de concentración. En algunas
condiciones, los iones H+ retroceden a través de la membrana e igualan las
concentraciones a ambos lados ¿En qué condiciones los iones H+ pueden
realizar trabajo en este sistema?
6- En la mayor parte de los casos ¿de qué manera el ATP transfiere energía
desde los procesos exergónicos a los endergónicos dentro de la célula?
7- ¿Cuáles de los siguiente grupos tiene más energía libre: ácido glutámico +
amoníaco + ATP o glutamina + ADP + Pi? Explique su respuesta.-
8- Muchas reacciones espontáneas ocurren con mucha lentitud ¿Por qué no
ocurren instantáneamente todas las reacciones espontáneas?
9- Describa por qué las enzimas actúan sólo sobre sustratos muy específicos.-
10- El malonato es un inhibidor competitivo de la enzima succinato
deshidrogenasa. Describa de qué manera, el malonato evitaría que la enzima
actué sobre su sustrato normal succinato.-
11- ¿De qué manera un activador y un inhibidor tienen efectos diferentes un una
enzima regulada de forma alostérica?

BIBLIOGRAFÍA

CURTIS, BARNES, SCHANEK, MASSARINI; CURTIS BIOLGÍA;

BIOLGÍA Editorial Médica
Panamericana; Buenos Aires; Argentina; Séptima Edición; 2008; Sección 1;
Capítulo 4; páginas 73 a 89.-

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CAMPBELL, REECE; BIOLOGÍA;
BIOLOGÍA Editorial Médica Panamericana; Buenos Aires;
Argentina; Séptima Edición; 2008; Unidad 2: Capítulo 8; páginas 141 a 157.-

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