Anda di halaman 1dari 16

1

Enzim
Disusun oleh : Rafael Yovan Staf pengajar Akper Dharma Insan Pontianak

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup. Fungsi dari suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Enzim merupakan substansi penting dalam setiap reaksi kimia dalam sel. Enzim merupakan katalisator organik & dibuat di dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator. Enzim adalah biokatalisator. Artinya, enzim dapat mempercepat suatu reaksi tanpa ikut mengalami perubahan. Percepatan reaksi tersebut terjadi karena enzim dapat menurunkan energi aktivasi. Enzim mampu mempercepat reaksi kimia namun enzim sendiri tidak ikut bereaksi. Tanpa adanya enzim, kehidupan yang kita kenal ini tidak mungkin ada. Sebagai biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis, enzim memegang peranan utama dalam kesehatan & penyakit. Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel. Sintesis enzim terjadi di dalam sel & sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak fungsinya. Enzim bekerja dengan urutan2 yang teratur & mengkatalisis ratusan reaksi, dari reaksi yang sangat sederhana seperti replikasi kromosom sampai ke reaksi yang sangat rumit, misalnya reaksi yang menguraikan molekul nutrien ; menyimpan ; & mengubah energi kimiawi. Semua enzim pada hakekatnya adalah protein. Enzim biasanya merupakan protein bulat (globular) dengan ukuran cukup besar. Namun kebanyakan enzim baru berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat lain yang bukan protein, yang disebut kofaktor. Suatu kofaktor dapat berupa ion logam sederhana seperti Fe2+ atau Cu2+, tetapi dapat pula berupa molekul organik kompleks yang disebut koenzim. Koenzim ialah molekul nonprotein organik, biasanya derivat terfosforilasi dari vitamin yang larut dalam air. Bagian protein dari enzim disebut apoenzim. Gabungan apoenzim & kofaktornya sehingga enzim menjadi aktif disebut holoenzim.

Dua bagian enzim : protein (apoenzim) & nonprotein (gugus prostetik). Apoenzim + gugus prostetik = holoenzim (enzim).

tidak tahan panas


(termolabil)

tahan panas
(biasanya logam / mineral), misalnya : Zn & Fe

Kadang2 antara apoenzim & gugus prostetik tidak bersatu / terpisah. Bagian gugus prostetik yang lepas tersebut bisa berupa koenzim / kofaktor. Contoh koenzim : NAD+, FAD+, vitamin B1 & B6. Kofaktor berupa ion-ion metal, misalnya Cu2+, Mg2+ & Fe2+

Substrat adalah zat pasangan enzim yang akan bereaksi. Ukurannya jauh lebih kecil
(gambar hanya ilustrasi). Pada sisi enzim terdapat 1 atau lebih sisi aktif yang berfungsi

sebagai tempat substrat menempel. Sebagian besar reaksi yang dikatalisis enzim melibatkan 2 atau lebih substrat atau produk. Enzim dapat bekerja bolak-balik atau reversibel. Artinya, enzim tidak menentukan arah reaksi, tetapi hanya mempercepat reaksi sampai terjadi kesetimbangan. Enzim merupakan katalisator protein yang mengatur kecepatan berlangsungnya berbagai proses fisiologis. Konsekuensinya : cacat pada fungsi enzim sering menyebabkan penyakit.

Teori induksi pas enzim Enzim bersifat fleksibel & dapat sedikit berubah bentuk. Model ini disebut hipotesis kesesuaian terinduksi (induced fit). Pada teori model induksi pas ini, tempat pengikat enzim tidak persis sesuai dengan substrat. Enzim berikatan paling kuat dengan suatu bentuk peralihan antara substrat & produk. Reaksinya juga reversibel.

Menurut teori induksi pas, setiap molekul substrat mempunyai permukaan yang hampir pas dengan permukaan sisi aktif enzim. Jika substrat masuk ke dalam sisi aktif enzim & membentuk kompleks enzim-substrat, sisi aktif mengubah bentuknya. Dengan demikian, permukaan molekul substrat akan persis pas dengan sisi aktifnya. Substrat menimbulkan perubahan konformasi dalam enzim. 3 sifat penting enzim : spesifisitas, efisiensi, & kontrol. 1. Spesifisitas. Enzim mempunyai spesifitas yang sangat tinggi, baik terhadap reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yang dikatalisiskan. Umumnya suatu enzim hanya mengkatalisis satu jenis reaksi & bekerja pada suatu substrat tertentu yang spesifik serta menghasilkan produk spesifik. 2. Efisiensi. Pada kondisi optimal, enzim dapat mengkatalisis reaksi yang kecepatannya jutaan hingga miliaran kali lipat lebih cepat daripada reaksi yang sama terjadi tanpa

enzim. Enzim mempercepat reaksi dengan menurunkan energi aktivasi. Energi aktivasi adalah energi awal yang dibutuhkan untuk memulai suatu reaksi kimia.

3. Kontrol. Enzim merupakan sasaran berbagai kontrol seluler. Zat2 di dalam sel dapat menguatkan ataupun menghambat aktivitas enzim tertentu. Sisi aktif enzim memperantarai reaksi antara substrat yang satu dengan substrat yang lain. Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis, enzim dapat dibagi menjadi 6 golongan utama, yaitu : 1. Oksidoreduktase : kelompok enzim yang mengerjakan reaksi oksidasi & reduksi. 2. Transferase : kelompok enzim yang berperan dalam reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. 3. Hidrolase : kelompok enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis. 4. Liase : kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi adisi / pemecahan ikatan rangkap. 5. Isomerase : kelompok enzim yang mengkatalisis perubahan konformasi molekul (isomerisasi).

6. Ligase (sintetase) : kelompok enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan kovalen.

Banyak faktor yang dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Faktor2 tsb ialah : - suhu. - derajat keasaman / pH larutan. - konsentrasi enzim. - konsentrasi substrat. - koenzim. - logam (aktivator). - logam berat (inhibitor). - Inhibitor umpan balik (konsentrasi produk) - konsentrasi elektrolit. - hormon & sinar-sinar tertentu.

Suhu Makanan yang ada di meja cepat basi keesokan harinya. Namun makanan yang disimpan di dalam lemari es menjadi lebih awet. Hal ini disebabkan oleh aktivitas enzim. Bakteri di udara hinggap di makanan & berkembang biak secara cepat sambil mengeluarkan enzim2 pencernaan di media makanan. Enzim2 pencernaan dari bakteri menyebabkan zat kimia makanan berubah menjadi basi. Aktivitas enzim dapat dihambat dengan cara pemanasan & pendinginan. Tiap enzim mempunyai suhu optimum yaitu suhu dimana aktivitas enzim adalah maksimal. Enzim tubuh manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37C. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi pada suhu di atas 60C.

Gambar 1. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.

pH larutan Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada pH sekitar 6 8. Tiap enzim mempunyai pH optimum dimana aktivitas enzim adalah maksimal. pH optimum enzim umumnya adalah sekitar pH jaringan dimana enzim berada. Pada pH tinggi / pH rendah enzim akan mengalami denaturasi.

Gambar 2. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim.

Umumnya enzim bekerja pada pH netral, kecuali beberapa jenis enzim yang bekerja dalam keadaan asam atau keadaan basa. Contoh : enzim pepsin di dalam lambung efektif bekerja pada pH rendah. Pepsin merupakan enzim pencernaan yang mempunyai pH optimal 2.

Jika enzim yang bekerja maksimal pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak dapat bekerja atau bahkan akan rusak. Begitu juga sebaliknya, jika enzim yang bekerja maksimal pada keadaan basa, tetapi ditempatkan pada keadaan asam, enzim tersebut akan rusak. Tripsin adalah enzim pencernaan yang terdapat dalam usus halus & memiliki pH 7,7. Konsentrasi enzim Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis. Makin besar jumlah enzim, makin cepat reaksinya. (lht gbr 3). Kecepatan reaksi enzimatis berbanding lurus dengan konsentrasi enzim sampai batas tertentu, sehingga reaksi mengalami kesetimbangan. Pada saat setimbang, peningkatan konsentrasi enzim sudah tidak berpengaruh.

Gambar 3. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim.

Konsentrasi substrat

Gambar 4. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.

Pada konsentrasi enzim yang tetap, peningkatan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis sampai mencapai kecepatan maksimum (Vmaks) yang tetap (gambar 4). Pada titik maksimum, semua enzim telah jenuh dengan substrat sehingga penambahan substrat sudah tidak akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis. Koenzim Di samping berikatan dengan substrat mereka, sisi aktif dari banyak enzim mengikat molekul kecil lain yang ikut serta dalam katalisis. Gugus prostetik merupakan molekul kecil yang terikat pada protein dimana mereka memainkan peran fungsional penting. Sebagai contoh, oksigen yang dibawa oleh myoglobin & hemoglobin terikat pada heme, suatu gugus prostetik dari protein2 tersebut. Pada banyak kasus ion-ion logam (seperti seng / besi) terikat pada enzim & berperan penting dalam proses katalisis. Selain itu, berbagai molekul organik dengan berat molekul rendah berpartisipasi dalam jenis reaksi enzimatik yang spesifik. Molekul2 ini dinamakan koenzim karena mereka bekerja bersama-sama dengan enzim untuk menguatkan laju reaksi. Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamin , dan asam folat adalah vitamin.

Banyak koenzim merupakan derivat vitamin B & adenosin monofosfat. Vitamin B membentuk bagian dalam struktur banyak koenzim. Vitamin B nikotinamida, tiamin, riboflavin, & asam pantotenat merupakan unsur esensial yang membentuk koenzim untuk oksidasi serta reduksi biologik. Banyak koenzim mengandung adenin, ribosa serta fosfat, & merupakan derivat adenosin monofosfat (AMP). Contohnya : NAD+ & NADP+ Berbeda halnya dengan substrat, koenzim tidak diubah secara ireversibel oleh reaksi dimana mereka dilibatkan. Agaknya mereka didaur ulang & dapat berpartisipasi dalam banyak reaksi enzimatik. Koenzim bertindak sebagai pembawa beberapa jenis gugus kimiawi. Contoh yang menonjol dari koenzim ialah nikotinamid adenin dinukleotida (NAD+). Fungsinya sebagai pembawa elektron dalam reaksi oksidasi reduksi. NAD+ dapat menerima sebuah ion hidrogen (H+) & 2 elektron (e-) dari sebuah substrat, membentuk NADH. NADH kemudian dapat mendonasikan elektronnya kepada substrat kedua membentuk kembali NAD+. Dengan demikian NAD+ mentransfer elektron dari substrat pertama (yang menjadi teroksidasi) kepada substrat yang kedua (yang menjadi tereduksi). Beberapa koenzim lain juga bertindak sebagai pembawa elektron, & yang lainnya lagi terlibat dalam transfer berbagai macam gugus kimiawi tambahan (misalnya gugus karboksil & gugus asil). Lihat tabel 1. Tabel 1. Contoh koenzim & vitamin. Koenzim NAD+, NADP+ FAD Tiamin pirofosfat Koenzim A Tetrahidrofolat Biotin Piridoksal fosfat Vitamin terkait Niasin Riboflavin (B2) Tiamin (B1) Pantotenat Folat Biotin Piridoksal (B6) Reaksi kimiawi oksidasi reduksi oksidasi reduksi transfer gugus aldehid transfer gugus asil transfer dari gugus 1-karbon karboksilasi transaminasi

10

Koenzim2 yang sama berfungsi bersama-sama dengan berbagai macam enzim yang berbeda untuk mengkatalisis transfer gugus kimia spesifik di antara cakupan substrat yang luas. Banyak koenzim yang berkaitan erat dengan vitamin, yang menyumbang sebagian / seluruh struktur dari koenzim. Tidak adanya koenzim dapat menyebabkan berbagai penyakit, misalnya tidak adanya asam folat menyebabkan anemia megaloblastik, tidak adanya tiamin (B1) menyebabkan beriberi. Tabel 2. Enzim2 penting untuk diagnostik.
Peningkatan kadar enzim2 berikut dalam darah menunjukkan keadaan patologis.

Enzim
Fosfatase asam Alkalin fosfatase Amilase Kreatin kinase (CPK) Glutamat dehidrogenase (GDH) Laktat dehidrogenase (LDH)

Penyakit
Kanker prostat Penyakit tulang / hati Penyakit pankreas Infark miokard (serangan jantung), penyakit otot Penyakit hati Infark miokard, penyakit hati, pemecahan eritrosit secara berlebihan

Enzim glukosa oksidase digunakan sebagai uji spesifik adanya glukosa di darah & urin. Aktivitas enzim spesifik dapat menunjukkan kejadian terbaru dalam tubuh. Misalnya setelah infark miokard (serangan jantung) terjadi peningkatan kadar 3 enzim yaitu : laktat dehidrogenase (LDH), aspartat transaminase (AST), & kreatinin kinase (CK). Enzim2 ini terdapat dalam jaringan otot jantung & jika terjadi kerusakan jaringan tersebut, maka enzim akan dilepaskan ke dalam darah. Kemampuan enzim mempercepat reaksi dapat dipengaruhi oleh berbagai faktor, termasuk suhu & pH (sdh dibahas), atau molekul2 yang berinteraksi dengan enzim (akan dibahas). Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim dinamakan modulator. Jika suatu modulator mengaktivasi enzim maka laju reaksi meningkat. Sebaliknya bila suatu modulator menginaktivasi enzim maka laju reaksi akan turun & bahkan berhenti sama sekali.

11

Modulator kimiawi. Modulator kimiawi merupakan molekul yang berikatan dengan enzim & mengubah kemampuan katalitiknya. Terdapat 3 jenis modulator kimiawi : modulator kovalen, modulator alosterik & inhibitor kompetitif. Modulator kovalen merupakan atom2 / gugus2 fungsional yang berikatan dengan enzim melalui ikatan kovalen, & mempengaruhi kemampuan enzim untuk menurunkan energi aktivasi reaksi. Seperti halnya dengan modulator alosterik, modulator kovalen dapat meningkatkan / menurunkan aktivitas enzim. Contoh modulator kovalen : gugus fosfat. Modulator alosterik berikatan dengan enzim jauh dari tempat pengikatnya & mengubah bentuk tempat pengikat. Modulator alosterik terdiri dari aktivasi alosterik & inhibisi alosterik. A. Modulator Alosterik : 1. Aktivator alosterik Aktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat memacu kegiatan enzim, dapat mengaktifkan enzim yang semula belum aktif. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen. Ada beberapa jenis aktivator seperti ion kobalt, mangan, magnesium, klor, nikel, dan garam-garam logam dari alkali tanah dalam konsentrasi encer (2-5%).

12

Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari unsur H, Fe, Cu, Mg, Mo, Zn, Co, atau berupa koenzim, vitamin, dan enzim lain. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.

2. Inhibitor alosterik Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak efektif, senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. (lihat gambar) Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif, sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk. Zat-zat kimia tertentu mempunyai afinitas yang tinggi terhadap ion logam penyusun enzim. Beberapa zat kimia dapat menghambat kerja enzim, misalnya garam-garam yang mengandung raksa (Hg) dan sianida (Cn).

13

Senyawa senyawa seperti sianida, sulfide, natrium azida, dan karbon monoksida adalah senyawa penghambat untuk enzim yang mengandung Fe, yaitu dengan terjadinya reaksi antara senyawa tersebut dengan ion Fe yang menyebabkan enzim menjadi tidak aktif. Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakan penghambat enzim yang mengandung gugus sulfidril (-SH).

B. Inhibitor (zat-zat penghambat) Ada tiga macam inhibitor sebagai berikut : 1. Inhibitor kompetitif Pada penghambatan ini, zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur subsrat. Dengan demikian, zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif berikatan dengan tempat pengikat enzim, memblokir tempat tersebut. Akibatnya substrat tidak dapat berikatan dengan enzim & reaksi pada substrat tidak terjadi. (lihat gambar) Contoh Inhibitor kompetitif : - Metotreksat adalah inhibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. - Malonat dan oksalosuksinat yang bersaing dengan substrat suksinat untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase.

14

2. Inhibitor nonkompetitif (inhibitor alosterik)

dibahas juga pd halaman awal

Inhibitor nonkompetitif dapat berikatan dengan enzim diluar sisi aktif sehingga enzim kehilangan aktifitasnya. Akibatnya, permukaan sisi aktif tidak dapat berikatan dengan substrat. 3. Inhibitor umpan balik (feedback inhibitor) Hasil akhir suatu reaksi (produk) akan menghambat bekerjanya enzim pada reaksi tersebut.

Contoh umpan balik dari suatu produk yang terakumulasi :

L-isoleusin yang terakumulasi akan menghambat kerja enzim treonin deaminase sehingga konversi L-treonin (substrat) menjadi -ketobutirat juga akan terhambat. Akibatnya reaksi berikutnya juga menjadi terhambat. Hal ini terjadi sebagai upaya untuk mencegah pembentukan L-isoleusin secara berlebihan.

15

Percobaan enzim
Untuk percobaan enzim digunakan enzim yang tergolong oksidoreduktase & hidrolase. Enzim oksidoreduktase terdapat dalam susu segar & enzim hidrolase terdapat dalam getah pankreas. Percobaan enzim kelompok hidrolase Dalam hal ini digunakan enzim lipase dari getah pankreas & substratnya triasilgliserol yang ada dalam susu. Susu yang dipakai ialah susu litmus yaitu susu yang telah dicampur sedikit indikator litmus sehingga berwarna biru. Litmus merupakan indikator dgn rentang pH 4,5 - 8,3 (merah biru). Enzim lipase menghidrolisis triasilgliserol susu menjadi asam lemak & gliserol. Asam lemak yang terbentuk menurunkan pH susu menjadi asam & warna susu litmus berubah dari biru menjadi merah. Perubahan warna susu litmus dari biru ke merah merupakan indikator tentang aktivitas enzim lipase.

Percobaan tentang kecepatan reaksi enzim


Pengaruh suhu terhadap kecepatan reaksi enzim : Masukkan masing-masing 4 ml susu litmus ke dalam 4 tabung reaksi. Masukkan pula masing-masing 1 ml getah pankreas (enzim lipase) ke dalam 4 tabung reaksi lain. Salah 1 pasang tabung reaksi dimasukkan ke dalam gelas kimia berisi es. Pasangan kedua dibiarkan pada suhu kamar, pasangan ketiga dimasukkan ke dalam penangas air dgn suhu 37 C, sedangkan pasangan keempat dimasukkan ke dalam penangas air dgn suhu 80 C. Biarkanlah selama 5 menit & catatlah suhu secara tepat dari tiap pasangan. Tuangkanlah getah pankreas (enzim lipase) ke dalam susu pasangannya & campurlah dengan baik. Setiap menitnya perhatikanlah perubahan warna yang terjadi pada susu litmus. Susu manakah yang berada pada suhu optimum ?

16

Hasil percobaan pengaruh suhu terhadap kecepatan reaksi enzim : es : sedikit merah suhu kamar : merah 37 C : lebih merah 80 C : tidak merah (tetap) Kesimpulan : suhu optimum = 37 C.

Percobaan pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi enzim : Isilah ke dalam 3 buah tabung reaksi, masing-masing : Tabung I Tabung II Tabung III : 4 ml susu litmus : 3 ml susu litmus + 1 ml air suling : 2 ml susu litmus + 2 ml air suling

Letakkan ke tiga tabung tsb pada penangas air 37 C. Tambahkan pada masing-masing tabung 1 ml getah pankreas. Campurlah & catat perubahan warna susu setiap satu menit.

Hasil percobaan pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi enzim : Tabung I Tabung II Tabung III : paling cepat menjadi merah (konsentrasi substrat paling banyak). : nomor kedua menjadi merah. : paling lambat menjadi merah.

Referensi :
Sains dalam keperawatan. Biokimia Harper. Silverthorn. Geoffrey hal 60-61 Estien Yazid, Lisda Nursanti hal 95-119 Penuntun Praktikum Biokimia FK UAJ. Buku Biologi SMA. Situs internet.

Anda mungkin juga menyukai