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Estructura de las enzimas

Sitio Alostérico Sitio catalítico

Coenzima

En general las enzimas contienen


regiones definidas que van a tener Sitio activo
funciones específicas y esenciales
para la actividad de la enzima.
Interacción enzima sustrato

El sitio activo es la región de la enzima donde ocurre la transformación


del sustrato

La transformación implica la interacción


de grupos activos de la enzima con
grupos de átomos del sustrato en un
“ensamble perfecto” para ello ocurre el
denominado acoplamiento inducido
propuesto por Koshland.
Cinética de reacción

∆Go A* Toda reacción


requiere energía
para llegar al estado
Reacción no
catalizada
de transición y al
A* salir de el liberará
∆GoF Reacción otra cierta cantidad.
∆G o
D
enzimática

A ∆GoR

B
Avance de reacción
Pero la reacción catalizada por enzima gasta menos energía para
llegar a el estado de transición que la reacción no catalizada, sin
embargo el ∆GºR NO CAMBIA.
Mecanismo de reacción
Residuos de aminoácidos de la enzima
lisozima interactuando con el sustrato

Peptidoglicana
(anillos 1, 2, 3, 4, 5 y 6).

Para que la reacción proceda el sustrato debe estar


adecuadamente colocado en el sitio activo de la enzima
Mecanismo de reacción

La lisozima lleva a cabo una


catálisis ácido-base que culmina
con la fragmentación de la
Glu35 cede un H+ al O
peptidoglicana
de 5, y lo recupera
del agua.

B
Asp52 estabiliza al
carbocatión generado,
mientras el OH- lo
El resultado es la ruptura del ataca.
enlace glicosídico y el gasto de
C una molécula de agua.
Cinética enzimática

La actividad de las enzimas se evalúa


determinando las velocidades de
reacción en diferentes condiciones,
esto se mide en unidades de enzima.

∆ [P] ∆ [S]
Vo = o Vo =
∆ [t] ∆ [t]

La cantidad de enzima que


transforma una unidad de masa de
sustrato por unidad de tiempo o la
cantidad de enzima que genera una
unidad de masa de producto por
unidad de tiempo, es lo que
denominamos Unidad de enzima.
Efecto de factores ambientales sobre la actividad de la enzima
Uez
Uez

[Ez]
pH óptimo pH

Uez Uez

T óptima TºC [Ez]

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