Anda di halaman 1dari 19

Enzim

Mengapa enzim?
Biokatalisator Indikator perubahan pathologi Marker jika terjadi kerusakan sel/disfungsional (memiliki fungsi penting secara klinik dalam enzimologi)

ALT (aminotransferase) -- nekrosis hati CK (Creatinekinase) -- Jantung, sistem saraf, ischemia cerebral dan tyroid LD (Lactate dehydrogenase) -- Infraksi miokardial, malignan

Fungsi enzim
Enzimologi assay berperan dalam Antigen-antibody Kuantitatif reaksi imunologi Aktivitas enzim dapat diukur dengan menentukan pertambahan kecepatan reaksi pada kondisi yang telah ditentukan Kerja enzim sangat spesifik tergantung tipe reaksi yang dikatalisis

Pengelompokan enzim
Oksidoreduktasemengkatalisis pemindahan ekuivalen pereduksi antara 2 sistem redoks. Oksidasi adalah penghilangan atom hidrogen atau elektron dari donor ke akseptor, mis dehydrogenase Transferase; mengkatalisis pemindahan gugus-gugus lainnya dari satu molekul ke molekul kedua mis; alkil, metil, karboksil, aldehid Hidrolase; memindahkan gugus-gugus (akseptor), mis; enzim hidrolitik yg mampu memecah C-O, C-N dan C-C (esterase, lipase, glikosidase) Liase; mengkatalisis pemecahan atau pembentukan ikatan kimia disertai pembentukan atau penghilangan ikatan rangkap, mis; aldolase, dehidratase Isomerase; menggeser posisi gugus-gugus di dalam satu molekul tanpa mengubah rumus kimia substrat. Mis; isomerase, epimerase, resemase Ligase; mengkatalisis reaksi-reaksi penghubung, mis; sintetase, karboksilase

Mekanisme aksi Enzim

Sbg katalis, enzim membutuhkan substrat yang berperan sebagai bond-making/bond-breaking process. Lalu enzim akan mengubah substrat menjadi produk Setiap enzim memiliki substrat yg spesifik. X-ray kristalografi dapat memperlihatkan sisi yang aktif dr enzim

Prinsip katalisis enzim


Model Michaelis Menten Menjelaskan ketergantungan karakteristik dari aktivitas enzim terhadap konsentrasi substrat Mencirikan pengaruh enzim secara kuantitatif V = Vmax (S)/Km + (S) Jenis-jenis inhibisi; Inhibisi kompetitor & non kompetitor, inhibitor alosterik Konstanta hambatan K = konstanta Michaelis

Inhibisi Kompetitif
1/V
5 4.5 4 3.5 3 2.5 2 1.5 1 0.5 0 1/S

Inhibisi inkompetitif
1/V
15 14 13 12 11 10 9 8 7 6 5 4 3 2 1 0 1/S

Inhibisi nonkompetitif
1/V
16 14 12 10 8 6 4 2 0 1/S

Inhibisi Reversibel Enzim

Inhibitor bersaing dgn substrat pada enzim untuk menempati sisi katalitiknya. Konformasi enzim yg terbentuk menyebabkan terjadinya reaksi---inhibisi kompetitif Inhibitor terikat pada sisi aktif enzim dimana substrat masih berada pada sisi aktif tsb namun reaksi tidak terjadi ---inhibisi non kompetitif Inhibitor tdk memiliki afinity keterikatan dengan substrat pada enzim sehingga tidak ada reaksi yang terbentuk --inhibisi unkompetitif

Inhibisi Ireversibel Enzim

Inhibitor terikat pada gugus fungsi sisi aktif dari enzim secara kovalen sehingga mampu memblok aktivitas enzim --- inhibisi ireversibel (tdk mengikuti hk.Michaelis Menten) Enzim yang memiliki sedikitnya 2 sisi yang aktif. Terdapat alosterik/sisi non-katalitik yang mengikat metabolit dengan BM yang rendah Inhibisi yg bersifat non kompetitif sebab tdk ada kompetisi antara substrat dan metabolit pada sisi yg sama

KOENZIM

Definisi

Pada banyak reaksi yang dikatalisis oleh enzim, elektron/gugus dipindahkan dari satu substrat ke substrat lainnya Molekul pembantu pemindahan koenzim Bersifat tidak aktif (kosubstrat)

Klasifikasi

Menurut jenis interaksinya dengan enzim, dibagi menjadi;

Koenzim yang larut

Sama dengan substrat(selama terikat dgn enzim terjadi perubahan kimia lalu dilepaskan kembali) Selama reaksi akan tetap terikat sbg gugus prostetik, tidak dapat dilepaskan kembali)

Koenzim yang terikat erat pada suatu enzim

Koenzim Redoks

Seluruh enzim oksidoreduktase memerlukan koenzim, yang dpt bekerja dalam bentuk larut (L) atau prostetik (P) Terjadi perpindahan proton dan elektron dari satu molekul ke molekul yang lainnya, secara umum yang dipindahkan disebut ekuivalen pereduksi

Koenzim lainnya

Koenzim dehidrogenase

Contoh Nuklotida piridin NAD+ dan NADP+

Koenzim Flavin Koenzim pemindah gugus


Nukleosida fosfat Tiamin difosfat Piridoksal fosfat Tetrahidrofolat

Koenzim dalam reaksi transfer hidrogen

NAD+ dan NADP+ berperan dalam fermentasi dan glikolisis, keduanya dikenal sebagai piridin nukleotida Piridin nukleotida berasal dari vitamin B, asam nikotinat/niasin
Cincin piridin bermuatan positif dan mengalami reaksi redoks