Anda di halaman 1dari 46

ENZIM

BY : RACHMADANI, S.Si

ISI
Pengertian enzim dan Koenzim Sifat-sifat enzim Manfaat dan kegunaan enzim Model sisi enzim (Emil Fisher dan Kosland) Faktor faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim

Pendahuluan
Tubuh manusia merupakan laboratorium yang sangat rumit Dalam tubuh manusia terjadi ratusan bahkan ribuan reaksi kimia Reaksi dalam tubuh berlangsung cepat dan efisien karena bantuan enzim

Pengertian enzim dan koenzim


Enzim : suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam proses aktivitas biologis. Enzim berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas Enzim akan kehilangan aktivitasnya akibat panas, asam atau basa kuat, pelarut organik atau apa saja yang bisa menyebabkan denaturasi protein Dari hasil penelitian diketahui banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein yang disebut dengan holoenzim

Holoenzim: apoenzim + gugus postetik Apoenzim: bagian protein dari holoenzim Kofaktor: bagian non protein dari holoenzim Gugus prostetik ada dua macam: koenzim dan kofaktor Koenzim: umumnya berupa senyawa organik berikatan longgar dengan enzim kofaktor: yang terikat kuat dengan protein (umumnya berupa ion logam) Kofaktor dan koenzim merupakan bagian enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat

Protein

Enzim protein sederhana

Enzim

Enzim Konjugasi

Protein + Bukan Protein

Protein = apoenzim

Bukan protein = Gugus prostetik

Organik = Koenzim

Anorganik = kofaktor

GUGUS PROSTETIK (ION LOGAM)

KOENZIM

Contoh koenzim
1. 2. 3. 4. 5. 6. NAD (koenzim 1) NADP (koenzim 2) FMN dan FAD Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f Plastoquinon, plastosianin, feredoksin ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin ribose

Vitamin umumnya dikonversi menjadi Koenzim


Vitamin B1 B2 Asam Folat Biotin Asam Pantotenat Koenzim Thiamine pirofosfat Flavin mononukleotida Fungsi Dekarboksilasi

Pembawa hidrogen metabolisme Asam Tetrahidrofolat Asam amino Biositin Koenzim A Fiksasi CO2 Pembawa ggs asil

SIFAT-SIFAT ENZIM
1. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll 2. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya 3. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi 4. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung 5. Enzim bermolekul besar 6. Enzim bersifat khas/spesifik

Enzim dan Kekhasannya


Enzim mempunyai sifat yang sangat khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu dan bentuk reaksi tertentu Contoh: enzim urease substrat nya urea dan reaksinya mengubah urea menjadi amonia dan karbon dioksida

Ada enzim yang bisa mengkatalisis suatu kelompok substrat, ada pula yang satu substrat saja, tetapi ada pula yang bersifat stereospesifik Contoh:
6-glukonolakton 1 3 2 Glukosa- 1- P Glukosa - 6- P 4 Glukosa + P

Fruktosa-6-P

1= glukosa -6-P- dehidrogenase 2 = fosfoglukomutase 3= fosfatase 4 = fosfo heksosa isomerase

Beberapa enzim mempunyai aktivitas stereospesifik terhadap substratnya contoh:


L- asam amino
O2 L- asam aminio oksidase

-asam amino keto + NH3 + H2O2

O2

D- asam amino

D- asam aminio oksidase

-asam amino keto + NH3 + H2O2

Kegunaan Enzim
Mempercepat reaksi kimia dengan cara menurunkan energi aktivasi suatu reaksi
Energ Transition state
Act. energy

Energy
New transition state

Act. energy

Starting material

Starting material Product

Product DENGAN ENZIM

TANPA ENZIM

Enzim menurunkan energi aktivasi reaksi, tetapi DG tetap sama

Cara Kerja Enzim


Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat Enzim mpy ukuran yang lebih besar daripada substrat, oleh karena itu tidak semua bagian enzim berhubungan dengan substrat Tempat atau bagian enzim mengadakan hubungan dengan substrat disebut sisi aktif (active side)

Hubungan hanya dapat terjadi bila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat menampung substrat Apabila substrat mempunyai bentuk lain, tidak dapat ditampung pada bagian aktif enzim Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadi kompleks enzimsubstrat Komplek ini merupakan komplek yang aktif dan bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan terjadi

Keseluruhan proses Katalisis Enzim


S S E E E P E E P

E+S

ES

EP

E+P

Interaksi ikatan harus; - cukup kuat untuk menahan substrat cukup lama selama reaksi berlangsung - cukup lemah untuk membuat produk lepas dari enzim Menunjukkan kesetimbangan yang baik

Sisi aktif Struktur 3 dimensi Heksokinase Kompleks enzim-substrat

Model sisi aktif enzim


Model Lock and key diperkenalkan oleh Emil fisher th 1890 model ini mengasumsikan bahwa hanya substrat dg bentuk yg cocok dpt berpasangan dg enzim. model Induced fit diajukan oleh Daniel Koshland th 1958. model ini mengasumsikan perubahan yg kontinu pada struktur sisi aktif enzim, ketika substrat terikat.

Lock and Key

Induced Fit

Pengikatan Substrat (Induced Fit)

Substrate S

Induced fit Sisi aktif hampir sesuai dengan bentuk substrat Pengikatan (binding) mengubah bentuk enzim (induced fit) Binding akan menahan ikatan kimia dalam substrat Binding melibatkan ikatan kimia intermolekuler antara gugus fungsional substrat dengan gugus fungsional pada sisi aktif

Pengikatan Substrat (Inducet fit)


Ikatan Kimia Ionik H-bonding van der waals
Contoh :
H-bond
H

vdw interaction

S
ionic bond
CO2

Sisi aktif
Ser

Phe

Asp

Enzim

Pengikatan Substrat (Induced Fit)


Ikatan Kimia Induced fit sisi aktif merubah bentuk untuk memaksimalkan ikatan intermolekuler
Phe

S
Ser
O H CO2

Phe
O H

S Induced fit
Ser
CO2

Asp

Asp

Intermolecular bonds not optimum length for maximum bonding

Intermolecular bond lengths optimised Susceptible bonds in substrate strained Susceptible bonds in substrate more easily broken

Pengikatan Substrat (Induced Fit)


ikatan kimia Ionic H-bonding van der waals
Contoh : Pengikatan asam piruvat pada LDH
O C H3C C O
H3C

H-Bond H
O C C O O

Ionic bond

Kemungkinan interaksi
H-Bond van der Waals Ionik

vdw-interactions

H3N

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim


Konsentrasi enzim Konsentrasi substrat Suhu pH Inhibitor

Konsentrasi enzim Pada suatu konsentrasi substrat tertentu kecepatan akan bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat Jika konsentrasi enzim tetap, pertambahan substrat akan menaikkan kecepatan reaksi Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar

Suhu Reaksi kimia dipengaruhi oleh suhu Enzim hanya dapat bekerja pada suhu tertentu Setiap enzim mempunyai suhu optimum apabila melampaui suhu optimum ini akan terjadi denaturasi pada enzim
pH Setiap ezim mempunya pH optimum Perubahan pH lingkungan akan mempengaruhi aktivitas enzim pH rendah atau tinggi dapat mengakibatkan denaturasi pada enzim

Contoh pH Optimum enzim


Enzim Pepsin Sucrase Catalase Sumber Gastric mucosa Intestine Liver pH Optimum

1.5 6.2 7.3

Arginase
Alkaline phosphatase

Beef liver
Bone

9.0
9.5

Inhibitor Kompetitif (reversibel)


S I I E E E

Inhibitor: senyawa yang dapat menghambat kerja enzim Inhibitor memiliki struktur yang mirip dengan substrat Inhibitor terikat secara reversibel pada sisi aktif Tidak ada reaksi yang terjadi pada inhibitor Inhibisi bergantung pada kekuatan ikatan inhibitor dan konsentrasinya Substrate di blok dari sisi aktifnya Konsentrasi substrat yang meningkat, dapat menahan inhibisi

Inhibitor Nonkompetitif (reversible)


Sisi aktif
Induced fit
(open) Enzim ENZYME

Sisi aktif Tidak dikenali

ACTIVE SITE (open) Enzim ENZYME

Sisi alosterik

Struktur inhibitor tidak sama/tdk mirip dengan substrat Inhibitor terikat secara reversibel pada sisi alosterik Terbentuk ikatan intermolekuler Induced fit merubah bentuk enzim Sisi aktif terdistorsi sehingga tidak dikenali oleh substrat Konsentrasi substrat yang meningkat tidak dapat menahan inhibisi

Inhibitor alosterik

Enzim alosterik
Jalur biosintesis

S
(open) Enzyme ENZYME

Inhibisi

Kontrol Feedback

Enzim alosterik disebut juga enzim pengatur Enzim dengan sisi alosterik sering muncul pada awal jalur biosintesis biomolekul Enzim di atur oleh produk akhir dari jalur biosintesis Produk akhir terikat pada sisi alosterik dan menginaktifkan enzim Inhibitor dapat memiliki struktur yang mirip dengan produk akhir

Inhibitor Kompetitif (irreversibel)


X

Covalent Bond
X OH OH

inhibisi Irreversible

Inhibitor memiliki struktur yang mirip dengan substrat Inhibitor terikat secara ireversibel pada sisi aktif Terbentuk ikatan kovalen antara inhibitor dan enzim Substrat di blok dari sisi aktifnya Konsentrasi substrat yang meningkat, tidak dapat menahan inhibisi

Umumnya, Obat-obatan adalah Inhibitor enzim Drug Methotrexate Protease inhibitor Aspirin Enzyme Target Dihydrofolate reductase Protease COX1 & COX2 Disease Cancer AIDS Inflamasi

Penamaan Enzim
Awal penamaan enzim didasarkan pada: -apa yang bereaksi dg enzim tsb -bagaimana tipe reaksinya -tambahkan akhiran ase Contoh laktase enzim yg bereaksi dengan laktosa piruvate dekarboksilase pelepasan karboksil dari piruvat

Sistematika Penamaan Enzim


Enzyme Commission (EC)

Tiap Enzim diidentifikasi secara unik berdasarkan klasifikasi 4 digit angka;


Contoh: tripsin memiliki angka EC 3.4.21.4,dimana angka pertama (3) menunjukkan ia adalah hidrolase. Angka kedua(4) menunjukkan ia adalah protease yg menghidrolisis ikatan peptida. Angka ketiga (21) menunjukkan ia adalah serine protease, dengan residu serin pada sisi aktifnya, dan angka keempat (4) menunjukkan ia adalah enzim keempat yang masuk ke dalam kelas ini.

KLASIFIKASI DAN PENAMAAN ENZIM


Menurut Enzim Comission, Enzim dapat digolongkan menjadi 6 kelas yaitu : Oksidoreduktase mengkatalis reaksi oksidasi reduksi Transferase mengkatalis transfer gugus fungsional. Hidrolase mengkatalis reaksi hidrolisis. Liase mengkatalis reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat Isomerase mengkatalis reaksi isomerasi (pengaturan ulang ikatan). Ligase mengkatalis pembentukan ikatan yang disertai hidrolisis ATP.

ENZIM OKSIDOREDUKTASE
Dibagi 2 golongan: dehidrogenase dan oksidase Dehidrogenase bekerja pada reaksi dehidrogenasi yaitu reaksi pengambilan atom H dari suatu senyawa (donor) Contoh: alkohol dehidrogenase, glutamat dehidrogenase Oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan H dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak selaku akseptor H adalah oksigen Contoh: glukosa oksidase

A 2H B Example CH3

AB 2H

CH3


HC OH O +NAD+ C O O

+NADH + H+

HO

HO

ENZIM TRANSFERASE
Enzim golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari satu senyawa ke senyawa lainnya
Contoh: metil transferase, amino transferase (transaminase), asil transferase
A X B Example O H2N CH CH2 CH2 C OH O Glu C OH + CH3 C C OH C OH O Ala O O CH2 CH2 O O C OH + H3C NH
2

AB X

CH C OH O

ENZIM HIDROLASE
Bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis
Ada tiga jenis yaitu yang memecah ikatan ester, glikosida, dan peptida Contoh : esterase, amilase, amino peptidase, karboksil peptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin
A- B H2O Example NH2 H2N C NH N H C H2 C H2 C H2 CH C OH +H20 H2N O HO C O CH NH2 A HB OH NH2

(CH2)3

NH2 + C O

ENZIM LIASE Mengkatalisis reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat, tidak dengan cara hidrolisis Contoh: dekarboksilase, aldolase, hidratase
A - B Example CH2OPO3H2 O C HO CH HC HC OH OH O CH2OPO3H2 CH + HC OH A B


C HO CH2 O

CH2OPO3H2 3-

CH2OPO3H2 16

ENZIM ISOMERASE
Mengkatalisis reaksi isomerisasi (pengaturan ulang ikatan) Contoh: epimerase, ribulosa fosfat isomerase
1 H H2P3OH 2C OH OH H OH H OH H CHO H2P3OH 2C OH OH H O CH 2OH H H OH

2 H OH H HO HO H H OH HO O H HO HO

H OH H O OH H H O H O P OH H OH HO HO H OH H OH H OH O OH H

3 H OH H HO HO H H OH H O O O P OH

ENZIM LIGASE
bekerja pada reaksi pembentukan ikatan (penggabungan 2 molekul) yang disertai hidrolisis ATP
Contoh : glutamin sintetase, piruvat karboksilase

A B + ATP Example O

A- B + ADP + Pi O H2N CH CH2 CH2 C OH + ADP+ Pi

H2N

CH CH2 CH2

OH

+NH3+ATP

C C OH O NH2

PENAMAAN ENZIM SECARA UMUM


Tata nama Trivial Keterangan Tidak ada aturan Contoh Kimotripsin Tripsin, pepsin

Substrat
Substrat-dan tipe reaksi

Tambahkan ase pd akhir nama substrat


Nama substrat diikuti dg tipe reaksinya, lalu tambahkan akhiran ase Nama substrat tertera didaftar, diikuti satu dari 6 tipe reaksi dimana ase ditambahkan sbg akhiran. Tiap enzim juga memiliki angka pengklasifikasian.

Urease, arginase
Alkohol dehidrogenase, glukosa oksidase Alcohol:NAD+ oksidoreduktase EC1.1.1.1

Sistematis (EC)