Anda di halaman 1dari 84

1

ENZIM

Dr. E. Bimo Aksono H, M.Kes Drh
FAKULTAS KEDOKTERAN HEWAN
UNIVERSITAS AIRLANGGA
2
REFERENSI

Harpers Illustrated Biochemistry.
Murray, R.K; D.K. Granner; P.A; Mayes.
V.W. Rodwell. 2003. Twenty-Seventh
Edition. International Edition. Mcgraw-Hill
Companies inc. Lange Medical Publication
3
PENDAHULUAN
METABOLISME :
KATABOLISME
MOLEKUL YG LEBIH BESAR MOLEKUL YG LEBIH KECIL
GLUKOSA CO
2
+ H
2
O + ENERGI
ANABOLISME = SINTESIS
MOLEKUL YG LEBIH KECIL MOLEKUL YG LEBIH BESAR
GLUKOSA GLIKOGEN
MAKANAN DICERNA
dalam saluran
pencernaan
DIMETABOLISME
dalam sel
ENZIM
SEL JARINGAN ORGANISME
tersusun dari molekul
2
REAKSI KIMIA
4
REAKSI KIMIA biasa dalam laboratorium



Mempercepat reaksi


-
PERLU PEMANASAN
PERLU KATALISATOR


5


Organisme


Suhu Tubuh Relatif Konstan


Perlu Katalisator






Biokatalisator
ENZIM
6
inti
Organisme sel molekul
enzim
Sel eukariot
sitosol
Golgi app.
peroxisom
lisosom
mitochondrion
cytoskeleton
ribosom
Endoplasmik retikulum
7



BBerkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan
- ENZIM MITOKONDRIAL :
Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi yang menghasilkan energi
- ENZIM RIBOSOMAL :
Reaksi biosintesis protein

ENZIM INTI :
Berkaitan dengan perangkat genetika
ENZIM LISOSIM :
.Berkaitan dengan proses digestif intrasellular,
.Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel
- Enzim mikrosomal :
. Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid
.Metabolisme dan inaktivasi obat

LETAK ENZIM dalam SEL
8
I. BIOKIMIA mempelajari :
SUSUNAN KIMIAWI
PROSES
2
KIMIA
ENZIM :
PROTEIN BIOKATALISATOR
ALUR METABOLIK


A = substrat awal
P = produk akhir
B,C,D,E,F,G = senyawa
2
antara (intermediates)
E
1
searah
DALAM ORGANISME
virus, bakteri, tumbuhan, hewan, manusia
E. regulator
A B
E
1
C
E
2
D
E
3
E
E
4
F
E
5
G
E
6
P
E
7
9
LETAK ENZIM DALAM SEL
BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs.
E. MITOKONDRIAL REAKSI PENGADAAN ENERGI
Reaksi oksidasi Energi
Rantai respirasi dalam mitokondria
E. RIBOSOMAL SINTESIS PROTEIN
KATALISATOR mempercepat reaksi
IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT REAKSI
KIMIA, TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI
SEPERTI SEMULA
DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL
E
+
S
CELAH AKTIF
KOMPLEKS [ES]
E
+
P
10
KATALISATOR INORGANIK
1. H
+
, OH
-
, Pt
2. E. aktivasi +
3. -
4. -
ENZIM
1. PROTEIN biokatalisator
2. E aktivasi ++
3. BEREAKSI SPESIFIK
4. TIDAK TAHAN PANAS
11
Ea
Ea'
Ea''
Perjalanan
reaksi
E
.

l
e
v
e
l
G
E. bebas
=
kead. transisi
tanpa katalisator
dgn katalisator inorg
dgn enzim
AG = Perubahan
E. bebas
kead. awal
kead. akhir
12
keadaan awal pd suhu tertentu
Reaksi kimia : A P
Lab kimia : dipanasi
di + katalisator
Sistem biologis : - suhu konstan
- + Enzim
A+B C+D
G = 0 seimbang
G < 0 Rx ke kanan bersifat eksergonik
G > 0 Rx ke kanan bersifat endergonik

KESIMPULAN :

- KATALISATOR MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI
- ENZIM MENURUNKAN ENERGI AKTIVASI LEBIH
BANYAK
13
Ea = ENERGI AKTIVASI
JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA
MOLEKUL DLM. 1 MOLE SUATU BAHAN PD. SUATU SUHU TERTENTU
DR. KEADAAN AWAL MENUJU KEADAAN TRANSISI
MENGATASI HAMBATAN ENERGI
G : PERUBAHAN ENERGI BEBAS
TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR
ENZIM BEREAKSI SPESIFIK artinya :
SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN. SUATU SUBSTRAT
TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL SENYAWA SEJENIS
CONTOH :
LAKTOSA GLUKOSA + GALAKTOSA
Heksokinase : - GLUKOSA
- HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA
DAYA IKAT (AFINITASNYA) BEDA
K
m
Laktase
14
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
NAMA ENZIM
DULU SEDERHANA
Mis: EMULSIN, PTYALIN
S + ASE
Mis: UREASE, LIPASE
JENIS REAKSI + ASE
Mis: TRANSFERASE, DEHIDROGENASE
S + JENIS REAKSI + ASE
Mis: MALAT DEHIDROGENASE
S Jenis reaksi
TATANAMA ENZIM IUBMB:
1. REAKSI & ENZIMNYA DIBAGI DALAM 6 KELAS UTAMA
2. NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN:
Bgn. 1 NAMA SUBSTRAT
Bgn. 2 JENIS REAKSI + ASE
15
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
Mis:
1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase
= alkohol dehidrogenase
3. INFORMASI TAMBAHAN DALAM ( )
Mis:
1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
(decarboxylating)
L-MALAT + NAD
+
PIRUVAT + CO
2
+ NADH + H
+
1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
L-MALAT + NAD
+
OKSALOASETAT + NADH + H
+
4. NOMOR KODE SISTEMATIK
Mis : EC.2.7.1.1



o-D-GLUKOSA o-D-GLUKOSA 6-P
Heksokinase/Glukokinase
Mg
++
ATP ADP
Transferase
Transfer fosfat
Akseptor gugus alkohol
enzim yg dimaksud : heksokinase
16
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
1. OKSIDOREDUKTASE :
MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI REDUKSI.
P.U. : ENZIM
2
PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS

PIRUVAT + NADH + H
+
LAKTAT + NAD
+
2. TRANSFERASE :
MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL
(BUKAN HIDROGEN) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT
SG + S SG + S

o-D-GLUKOSA+ATP o-DGLUKOSA-6-P +ADP

3. HIDROLASE :
MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK
Contoh : Enzim - Amilase
- Lipase
- Karboksi peptidase A
Laktat dehidrogenase
Mg
++
Heksokinase
Glukokinase
17
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
Reaksi |-D-GALAKTOSIDA + H
2
O = suatu alkohol + D-galaktosa
4. LIASE (LYASE) :
MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN
IKATAN RANGKAP DUA, ATAU PEMBELAHAN LAIN YG.
MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON
Contoh :
~ ALDOLASE : KETOSA-I-P ALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P
~ FUMARASE :
HO CH COOH H C COOH
| = || + H
2
O
CH
2
COOH HOOC C H
MALAT FUMARAT
~ PIRUVAT DEKARBOKSILASE :
O O
|| ||


OOC C CH
3
+ H
+
CO
2
+ H C CH
3
PIRUVAT ASETALDEHID
18
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
5. ISOMERASE :
MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI INTRAMOLEKULER
All Trans retinin 11 cis retinin

6. LIGASE :
MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN
PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS
Mis :
~ PIRUVAT KARBOKSILASE :
O O
|| ||


OOC C CH
3
+ CO
2


OOC C CH
2
COO

ATP
ADP+Pi
PIRUVAT
OKSALOASETAT
19
MEKANISME KERJA ENZIM

ENZIM PROTEIN TERSUSUN DARI ASAM AMINO

ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU berbentuk ion tergantung pH larutan
R - C - COOH RUMUS UMUM ASAM AMINO
I
NH
2

AKTIVITAS KATALITIK ENZIM ERATHUBUNGANNYA DENGAN
STRUKTUR ENZIM (PROTEIN)
20


_
R - C - COOH R - C - COO
I I
NH
3
+
NH
3
+








_
R - C -
COO
I
NH2








R - C - COOH R - C - COO
I I
NH
3
+
NH
3
+







_
R - C - COO
I
NH2

21
LIGAND
MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT PADA MOLEKUL
BESAR

S=SUBSTRAT
I=INHIBITOR
A=AKTIVATOR
E=ENZIM
S
I LIGAND
A
E
A
E
I
E
S
22
STRUKTUR PROTEIN


H

O

H

O H O H
| || | ||

|

|| |
+
H
3
N C C N C C N C C N C C
| | | | | | |
R
1
H R
2
H R
3
H R
IKATAN PEPTIDA
O
O

ujung
karboksil bebas
ujung
amino bebas


H
|
R C COOH
|
NH
2
asam amino

ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU BERMUATAN
PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN

aa
1
aa
2
aa
3
aa
4
aa
5
aa
6
COO

+
H
3
N
RANTAI PEPTIDA 20 jenis a.a. dasar
23
STRUKTUR PRIMER PROTEIN :
URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR. UJUNG
AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL BEBAS
(awal) (akhir)

URUTAN a.a
JUMLAH a.a

letak ujung NH
3
+
letak ujung COOH

letak suatu a.a
H
|
R C COOH
|
NH
3
+
H
|
R C COO

|
NH
3
+
+H
+
H
|
R C COO


|
NH
2
+OH

pH < iep
iep
Emuatan=0
pH>iep
pKa COOH < NH
3
+
PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN TIDAK
SAMA (BERBEDA)

24
STRUKTUR SEKUNDER :
H H

O
|

| ||
N C C


|
CH
2


|


S


|


S


|
CH
2
|
N C C
|

| ||
H H O

ikatan
disulfida
R
|
C C N
|| |

|
O H

H
: :
: :
: :
: :
H

H O
|

|

||
N C C
|
R
ikatan
Hidrogen
* Lain
2
: * LIPIT | = | - PLEATED
* KUMPARAN ACAK = RANDOM COIL
Cys
SH
Cys
SH
* o Helix
25
STRUKTUR TERSIER :
E
celah
aktif
Dari satu untai rantai polipeptida monomer
- Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE) MONOMER
- Struktur Tersier :
IKATAN HIDROGEN
GAYA
2
VAN DER WAALS
IKATAN
2
YG. LEMAH
26
STRUKTUR KUARTERNER :
MONOMER
PROTOMER

DIMER


TETRAMER


OLIGOMER
POLIMER
subunit
subunit
TERMASUK STRUKTUR
KUARTERNER
T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA
HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER
27
STRUKTUR KUARTERNER :
SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI PEPTIDA
T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH
1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA
DIIKAT OLEH :
IKATAN HIDROGEN
IKATAN ELEKTROSTATIK
KEGUNAAN :
SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL
UNTUK MENDAPAT FUNGSI TERTENTU

ENZIM
IKATAN
2
YG
LEMAH
CELAH AKTIF
(ACTIVE SITE)
28
RANTAI POLIPEPTIDA
ADA YG SAMA SEMUA, ADA YG. BEDA

Hb : o
2
|
2
LDH : M
4
H
4
M
3
H
M
2
H
2
MH
3
ISOZIM
MENGKATALISIS REAKSI
YG SAMA
gen rantai o = |
susunan a.a rantai o = |
29

DENATURASI

RUSAKNYA STRUKTUR PROTEIN TETAPI TIDAK SAMPAI MERUSAK
STRUKTUR PRIMER (IKATAN PEPTIDA)


IKATAN PEPTIDA tidak rusak
IKATAN DISULFIDA


30
KERUSAKAN DAPAT DISEBABKAN :

SUHU TINGGI
PH TERLALU TINGGI ATAU TERLALU
RENDAH (PH EKSTREM)
LOGAM BERAT Hg++ mengikat
gugus -SH



sehingga enzim inaktif
31
CARA KERJA ENZIM
S
E
+
celah aktif = celah katalitik
= celah pengikat substrat
Kompleks
E - S
+
P
E
~
E : ENZIM
S : SUBSTRAT
P : PRODUK
~ UKURAN MOLEKUL E : BESAR
UKURAN MOLEKUL S : KECIL
~ DALAM SISTEM BIOLOGIS :
KADAR E << KADAR SUBSTRAT
~ IKATAN ES IKATAN YG, LEMAH
32
KEKHUSUSAN ENZIM
BILA ADA KESESUAIAN ANTARA CELAH AKTIF DGN.
SUBSTRAT PD. STRUKTUR 3 DIMENSINYA MAUPUN
GUGUS REAKTIF YG. DIMILIKI KEDUANYA.
33
~ GUGUS REAKTIF ASAM AMINO GUGUS YG. PUNYA POTENSI UNTUK
BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI R.
GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS ADALAH
GUGUS REAKTIF PD. CELAH AKTIF
LOGAM BERAT MENGIKAT GUGUS SH E MENJADI INAKTIF
Hg
++
~
S
E
H
R

C COO



|
NH
3
+
SH
|
CH
2
|
H
3
+
N C COO

|


H
R
Cysteine (Cys) C
SISTEIN
OH
|
CH
2
|
H
3
+
N C COO

|


H
R
Serin (Ser) S
34
CELAH AKTIF (ACTIVE SITE)
CELAH AKTIF TERBENTUK O. K. ADANYA STRUKTUR TERSIER
PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS
2
REAKTIF DARI ASAM
2

AMINO YG. AKAN MELAKUKAN REAKSI KATALITIK.
ASAM
2
AMINO TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR
PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR TERSIERNYA.
GUGUS
2
REAKTIF DI CELAH AKTIF :
GUGUS
2
PENGIKAT S
GUGUS
2
KATALITIK
CELAH KATALITIK
CELAH PENGIKAT S
35
MOLEKUL ENZIM BESAR ,
SUBSTRAT UMUMNYA KECIL





SEHINGGA TIDAK SELURUH
PERMUKAAN ENZIM TERLETAK DALAM
PENGIKATAN SUBSTRAT
36
MEKANISME KATALISIS ENZIM
ACTIVE SITE (BENTUK CELAH)
= CATALYTIC SITE
= SUBSTRATE BINDING SITE
+
GUGUS
2
PENGIKAT S
GUGUS
2
KATALITIK
+
GUGUS REAKTIF ASAM
2
AMINO DI DAERAH TSB.
S
+
MOLEKUL
BESAR
MOLEKUL
KECIL
Kompleks ES
E
+
P
37
TEORI KUNCI & ANAK KUNCI FISHER
TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND)
PENGIKATAN S
PERUBAHAN KONFIRMASI
(SUSUNAN ATOM DLM RUANG)
BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S
38
KOFAKTOR
ENZIM :
SEDERHANA PROTEIN SAJA
YG. LEBIH KOMPLEKS PROTEIN + KOFAKTOR
KOFAKTOR :
LOGAM
SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG. SPESIFIK (KOENZIM)
IKATAN ENZIM KOFAKTOR :
ADA YG. KUAT (KOVALEN)
ADA YG. LEMAH
ENZIM YG. PERLU KOFAKTOR HARUS MENGIKAT
KOFAKTORNYA TERLEBIH DAHULU SEBELUM
MELAKUKAN PROSES KATALISIS.
Ex. : GLUKOSA + ATP GLUKOSA6P + ADP
Mg
++
Heksokinase
39
KOFAKTOR LOGAM
~ IKATAN KUAT / KOVALEN : METALLO-ENZIM
~ IKATAN YG. LEMAH
FUNGSI :
1. IKUT LANGSUNG PD. PROSES KATALISIS
~ GUGUS KATALITIK
1. STABILISATOR TEMPAT KATALISIS
2. IKATAN DGN. S DAN E (MENDEKATKAN S DAN E)
E S L
L E S
E L S
Zn
++
KARBOKSIPEPTIDASE
Mg
++
HEKSOKINASE
Fe
++
/ Fe
+++
SISTEM SITOKROM
E
L
|
S
40
KOENZIM
KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM

KOFAKTOR BERUPA
SENYAWA ORGANIK
NON PROTEIN YG. SPESIFIK
BGN PROTEIN
KATALITIK AKTIF
APOENZIM : - BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM
- JK. SENDIRIAN TIDAK AKTIF
IKATAN :
KUAT / KOVALEN : GUGUS PROSTETIK
H
2
O
2
+ H
2
O
2
2H
2
O + O
2
KATALASE : GUGUS PROSTETIKNYA SUATU HEME
SELAMA E BEKERJA, HEME MENGALAMI OKSIDASI DAN REDUKSI

LEMAH : KO-SUBSTRAT (di slide berikutnya)
Katalase
mengandung Fe
41
LEMAH : KO-SUBSTRAT
PIRUVAT + NADH + H
+
LAKTAT + NAD
+
Laktat Dehidrogenase
S Ko-substrat
- MENGHUBUNGKAN 2 MACAM REAKSI DGN. 2 MACAM ENZIM
Pd GLIKOLISIS :
S + NAD
+
P + NADH + H
+
Gliseraldehid 3-P
1,3-Bisfosfogliserat
+ Pi
KE R.R. (O
2
)
Bila O
2
/ anaerob :
PIRUVAT + NADH + H
+
LAKTAT + NAD
+
LDH
42
FUNGSI KOENZIM
PERANTARA PEMBAWA GUGUS, ATOM TERTENTU ATAU
ELEKTRON
CONTOH:
NAD
+
NADP
+
FMN
FAD
KoQ
ELEKTRON : HEME
GUGUS LAIN : ATP FOSFAT
PIRIDOKSAL FOSFAT

NH
2
VITAMIN B TERMASUK KOENZIM
TPP THIAMIN
NAD NIASIN
NADP NIASIN
FAD RIBOFLAVIN
KoA ASAM PANTOTENAT
ATOM H
R.R
S NAD
+
FAD
+
KoQ
+
Sistem sitokrom
+
O
2
43
PROENZIM=ZYMOGEN
ENZIM YG. DISEKRESI DALAM BENTUK YG. BELUM AKTIF
TUJUAN :
MELINDUNGI ORGAN TUBUH
MENYEDIAKAN BAHAN SETENGAH JADI
CONTOH : PEPSINOGEN
UNTUK MENGAKTIFKAN DIGUNAKAN ENZIM PROTEOLITIK ATAU
H
+
PEPSINOGEN PEPSIN
H
+
/ PEPSIN
PEPSINOGEN
PEPSIN
H
+
/ Enzim proteolitik
44
ISOZIM
MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA
CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH)
M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA
DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN BERVARIASI
DAPAT MEMBANTU DIAGNOSIS PENYAKIT
SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS SEDIKIT BEDA
T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA
2 JENIS RANTAI :
H
M
ISOZIM LDH ADA 5 :
I
1
=H
4
I
2
=H
3
M I
3
=H
2
M
2
I
4
=HM
3
I
5
=M
4
45
5 4 3 2 1
A

B

C
Jant

N

Hati
+
Katoda
(-)
Anoda
(+)
I
5
: M
4
I
1
=H
4
A

B

C
5 4 3 2 1
A Infark miokard
B N
C penyakit hati
LDH
Elektroforesis
Selulosa asetat
pH 8,6
46
KINETIKA ENZIM


UNTUK : - FAHAMI FUNGSI KATALITIK ENZIM
- GEJALA BIOLOGIK




SISTEM BIOLOGI (SEL)
PEKA PERUBAHAN : - SUHU
- pH
SIFAT ENZIM
(PROTEIN)
47
PENGUKURAN AKTIVITAS ENZIM
BERDASARKAN AKTIVITAS KATALITIKNYA YAITU:
KECEPATAN REAKSI YANG DIKATALISISNYA
DIBANDINGKAN KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
YANG DIKATALISIS OLEH ENZIM MURNI YANG
KADARNYA DIKETAHUI g
48
IUBMB :

1 IU ENZIM
JUMLAH ENZIM YANG MENGKATALISIS
PEMBENTUKAN 1 MIKROMOL
PRODUK PERMENIT PADA KONDISI TERTENTU
MENGUKUR KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
DINYATAKAN DALAM :
- JUMLAH SUBSTRAT YANG DIUBAH ATAU
- JUMLAH PRODUK YANG TERBENTUK PERSATUAN WAKTU

49
AS
atau
AP
0 t

KURVA PERJALANAN SUATU REAKSI ENZIMATIK
50
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK
GRAFIK BERBELOK DENGAN BERTAMBAHNYA WAKTU
OLEH KARENA :

- JUMLAH SUBSTRAT MAKIN LAMA MAKIN KURANG
- PRODUK YANG TERBENTUK HAMBAT KERJA ENZIM UNTUK
MENCEGAH PENUMPUKAN PRODUK
51
KECEPATAN SESAAT
KECEPATAN SESAAT PADA SUATU TITIK MERUPAKAN TANJAKAN (SLOPE)
YAITU :
TANGENS DARIPADA GARIS SINGGUNG
TERHADAP GRAFIK PADA TITIK TERSEBUT

o
o
B
A
C
AS
atau
AP
t
tg o
KECEPATAN SESAAT A = B = C

KECEPATAN SESAAT TITIK A KECEPATAN AWAL

52
KECEPATAN RATA-RATA
V
RATA-RATA
= AS

At
o
AS
At
KECEPATAN AWAL
V
0
= tg o = b
a

PADA SAAT PROGRESS CURVE MASIH LURUS PENGARUH
BERKURANGNYA KADAR SUBSTRAT ATAU BERTAMBAHNYA
PRODUK TERHADAP KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MASIH
DAPAT DIABAIKAN

53
PENGARUH KADAR ENZIM PADA KECEPATAN
REAKSI ENZIMATIK

GAMBAR KIRI
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM
KETERANGAN :
I 1 UNIT
II 2 UNIT
III 3 UNIT
GAMBAR KANAN
GRAFIK HUBUNGAN V
RATA-RATA
PADA t
0
, t
1
, t
2
dengan jumlah enzim
54
- KECEPATAN RATA-RATA TIDAK BERBANDING
LURUS DENGAN KADAR ENZIM

KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN
KADAR ENZIM
55
PENGARUH KADAR SUBSTRAT PADA REAKSI
ENZIMATIK
o
B
A
C
AS
atau
AP
tg o
t
56
GRAFIK HUBUNGAN (S) DENGAN (V)
BERBENTUK HIPERBOLA
DI TITIK A & B ENZIM BELUM JENUH DENGAN
SUBSTRAT
DI TITIK C ENZIM SUDAH JENUH DENGAN
SUBSTRAT
PENINGKATAN KADAR SUBSTRAT TIDAK
MENAIKKAN HARGA V
57
PERSAMAAN MICHAELIS MENTEN

VMAX . [S] V= V0 = kecepatan awal
V =
Km + [S] V MAX = kecepatan awal maksimum
= V0 MAX
[S] = kadar substrat
Km = konstanta Michaelis Menten
58
BILA [S] << Km , MAKA V BERBANDING LURUS
DENGAN (S)
BILA [S] = Km , SEHINGGA V = 1/2 VMAX
BILA [S] >> Km , MAKA V = VMAX
59
HARGA Km
MENUNJUKKAN AFFINITAS (DAYA IKAT) ENZIM
TERHADAP SUBSTRAT
APABILA SUATU ENZIM BEKERJA TERHADAP
LEBIH DARI 1 MACAM SUBSTRAT HARGA Km
UNTUK MASING-MASING SUBSTRAT BERBEDA,
CONTOH : ENZIM HEKSOKINASE
60
ENZIM HEKSOKINASE :
SUBSTRAT Km (mM)
Glukosa 0,15
Fruktosa 1,15
ARTINYA HEKSOKINASE MEMPUNYAI AFFINITAS
TERHADAP GLUKOSA LEBIH BESAR DARIPADA
TERHADAP FRUKTOSA
61
PENGARUH PH PADA REAKSI ENZIMATIK
+ H+ + OH-
R-C-COOH R-C-COO- R-C-COO

NH3+ NH3+ NH2



PH<PH PH PH>PH
ISOELEKTRIK ISOELEKTRIK ISOELEKTRIK
62
- PH TERLALU TINGGI & RENDAH DENATURASI
- PH PENGARUHI MUATAN ENZIM & SUBSTRAT
- PH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM
63
KURVA BERBENTUK GENTA (BELL-SHAPED CURVE)
KARENA :

1. PH TERLALU TINGGI ATAU RENDAH DENA-
TURASI ENZIM
2. PENGARUH PH PADA MUATAN ENZIM ATAUPUN
SUBSTRAT
3.PERUBAHAN KONFORMASI / STRUKTUR ENZIM
KARENA PERBAHAN MUATAN
64
PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN
AKTIVITAS ENZIM
REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN
NAIKNYA SUHU


DISEBABKAN KENAIKKAN Ek MOLEKUL-
MOLEKUL

SUHU YANG MENINGKAT :
-KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK MENINGKAT (V
0
)
-TETAPI DENATURASI LEBIH MUDAH TERJADI
65
ENZIM MERUPAKAN MOLEKUL PROTEIN KOMPLEKS
JIKA MENGABSORPSI ENERGI TERLALU BANYAK

STRUKTUR ENZIM TERGANGGU

DENATURASI

GANGGUAN /HILANGNYA AKTIVITAS KATALITIK
ENZIM
66
-SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA TERSEBUT
-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU
PENENTUAN
-ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN) &
LABIL SUHU TINGGI (PANAS)
67

68

69

70
71

72

73

74

75

76

77

78

79

80

81
PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA
ENZIM PLASMA FUNGSIONAL
(YG. BERFUNGSI DLM. PLASMA)

MIS. :
ENZ.
2
PROSES PEMBEKUAN
DARAH
LIPOPROTEIN LIPASE

KADAR + :
GANGGUAN PROSES SINTESIS DI
HATI
+/ (-) : KELAINAN GENETIK
DEFISIENSI F VIII : HEMOFILIA
ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL
(YG. BERFUNGSI DI JARINGAN LAIN,
TIDAK DLM. PLASMA)

N : PERGANTIAN SEL (SEL MATI
DIGANTI SEL BARU)
DIFFUSI PASIF

| : SEL MATI |
RADANG
Ca
TRAUMA
PENYAKIT GENETIK
(CONTOH: DMD)
UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS
GEN : SUATU SEGMEN DNA YG. BERISI INFORMASI/KODE
GENETIK SUSUNAN ASAM AMINO, SUATU RANTAI POLI-
PEPTIDA/PROTEIN mRNA POLPEPTIDA/PROTEIN
82
PEMERIKSAAN ENZIM PD. PENYAKIT GENETIK :
PEMERIKSAAN [E] DALAM SERUM
CREATIN KINASE ||
SEL OTOT RUSAK
DMD = DUCHENNE MUSCULAR DISTROPHY
BMD = BECKER M. DISTROPHY
GEN DISTROFIN CACAT
DEFISIENSI FENILALANIN HIDROKSILASE
FENIL KETON URIA
DISTROFIN CACAT
xy
83
KELAINAN GENETIK : DEFISIENSI G6PD
PD. ORANG NORMAL ENZIM G6PD >> TDP. PD : KELENJAR
ADRENALIS, JARINGAN LEMAK, ERITROSIT & KELENJAR
MAMMAE (LAKTASI) DLM. SERUM SEDIKIT SEKALI
DEFISIENSI G6PD : ERITROSIT MUDAH HEMOLISIS BILA
TERPAPAR BAHAN OKSIDAN (Mis : PRIMAQUIN)
PEMERIKSAAN KADAR G6PD : DLM. ERITROSIT DEFISIEN-
SI G6PD KADAR G6PD DLM. DARAH +.
G6PD NADPH (HMP SHUNT) GSH MENGHILANGKAN H
2
O
2
84
CACAT ENZIMATIK GENETIK
A B C D E P
KELAINAN GENETIK ?
~ PREMARITAL COUNSELLING
~ PRENATAL COUNSELLING
~ HAMIL amniosintesis dsb
~ NEONATUS SCREENING TEST (UJI SARING)
PERAWATAN KHUSUS
DIET KHUSUS mis : FENIL KETONURIA
TERAPI GEN ? MASIH TAHAP PENELITIAN
FENIL KETON URIA : DEFISIENSI ENZ. FENILALANIN HIDROKSILASE
+
PENUMPUKAN METABOLIT (|)
+
KERUSAKAN SEL
2
SARAF
+
MENTAL RETARDASI
BILA GEN ENZ. 4 CACAT [ENZ. 4] < PENUMPUKAN METABOLIT D,C,B,A |
Enz.1 Enz.2 Enz.3
Enz.4