Anda di halaman 1dari 11

1.

Asam Amino Asam amino merupakan senyawaan dengan molekul yang mengandung gugus fungsional amino (NH2) maupun karboksil (CO2H). Secara umum, struktur asam amino dapat dituliskan seperti berikut.

R dapat berupa gugus alkil, suatu rantai karbon yang mengandung atom-atom belerang, suatu gugus siklik atau gugus asam ataupun basa. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin. Perhatikan struktur glisin berikut.

Asam amino diperoleh dengan menghidrolisis protein, dan ditemukan 20 asam amino. Asam amino ini dibedakan menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial. Asam amino esensial merupakan asam amino yang sangat penting untuk tubuh tetapi tubuh tidak dapat membuat sendiri. Oleh karena itu, harus diperoleh dari luar yaitu dari makanan. Contoh asam amino esensial adalah threonin, valin, leusin, isoleusin, lisin, metionin, fenilalanin, tirosin, dan triptofan. Adapun asam amino nonesensial merupakan asam amino yang dapat dibuat oleh tubuh sendiri. Contoh asam amino nonesensial adalah glisin, alanin, serin, arginin, histidin, asam aspartat, asam glutamat, aspartin, glutamin, sistein, dan prolin. Perhatikan contoh rumus struktur asam amino esensial dan asam amino nonesensial pada tabel berikut.

a. Sifat Asam Amino Asam amino memiliki sifat-sifat, antara lain seperti berikut. 1) Sifat Asam Basa

Asam amino bersifat amfoter artinya dapat berperilaku sebagai asam dan mendonasikan proton pada basa kuat atau dapat juga berperilaku sebagai basa dengan menerima proton dari asam kuat. Pada pH rendah asam amino bersifat as am sedangkan pada pH tinggi asam amino bersifat basa. Perhatikan keseimbangan bentuk asam amino berikut. Pada kurva tersebut memperlihatkan bahwa pada pH rendah (larutan asam) asam amino berada dalam bentuk ion amonium tersubstitusi dan pada pH tinggi (larutan basa) alanin hadir sebagai ion karboksilat tersubstitusi. Pada pH pertengahan yaitu 6,02, asam amino berada sebagai ion dipolar. Jadi secara umum, asam amino dengan satu gugus amino dan satu gugus karboksilat dan tidak ada gugus asam atau basa lain di dalam strukturnya, memiliki dua nilai pKa di sekitar 2 sampai 3 untuk proton yang lepas dari gugus karboksil dan di sekitar 9 sampai 10 untuk proton yang lepas dari ion amonium serta memiliki titik isoelektrik di antara kedua nilai pKa, yaitu sekitar pH 6. Bagaimanakah sifat asam basa dari asam amino yang memiliki gugus asam atau basa lebih dari satu? Asam aspartat dan asam glutamat memiliki dua gugus karboksil dan satu gugus amino. Dalam asam kuat ketiga gugus tersebut berada dalam bentuk asam (terprotonasi). Jika pH dinaikkan dan larutan menjadi lebih basa. Setiap gugus berturut-turut melepaskan proton dan titik isoelektriknya berada pada pH 2,87. 2) Terdapat Muatan Positif dan Negatif pada Asam Amino Asam amino dapat memiliki muatan positif dan muatan negatif tergantung pada pH lingkungannya. Asam amino-asam amino yang berbeda muatan dapat dipisahkan berdasarkan perbedaan muatannya. Metode yang digunakan adalah elektroforesis. Dalam suatu percobaan elektroforesis yang umum, campuran asam amino diletakkan pada penyangga padat, contohnya kertas dan penyangga itu ditetesi dengan larutan berair hingga basah pada pH yang diatur. Medan listrik kemudian dipasang melintang kertas. Asam amino yang bermuatan positif pada pH tersebut akan bergerak ke katode yang bermuatan negatif. Asam amino yang bermuatan negatif akan bergerak ke anode bermuatan positif. Gerakan ini berhenti bila medan listrik dimatikan. Perhatikan gambar hasil percobaan elektroforesis asam amino ? alanin di samping. Pada alat elektroforesis perpindahan asam amino dalam hal ini alanin dalam medan listrik tergantung pada pH. Pada pH tinggi alanin bermuatan negatif dan bergerak ke anode positif (Gambar 9.9 a) dan pada titik isoelektrik yaitu pH 6,02 alanin netral dan tidak bergerak (Gambar 9.9 b), sedangkan pada pH rendah, alanin bermuatan positif dan bergerak ke katode yang bermuatan negatif (Gambar 9.9 c). 3) Reaksi Asam Amino

Asam amino dapat menjalin reaksi pada gugus asam karboksilat atau amino. Kedua jenis reaksi ini bermanfaat dalam modifikasi atau pelindung sementara bagi kedua gugus tersebut, terutama sewaktu mengendalikan penautan asam amino untuk membentuk peptida atau protein. c) Reaksi Ninhidrin Ninhidrin adalah reagen yang berguna untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik. Bila bereaksi dengan asam amino akan menghasilkan zat warna ungu. Perhatikan reaksi seperti berikut. Hanya atom nitrogen dari zat ungu yang berasal dari asam amino, selebihnya terkonversi menjadi aldehida dan karbon dioksida. Jadi, zat warna ungu yang dihasilkan dari asam amino ? dengan gugus amino primer, intensitas warnanya berbanding lurus dengan konsentrasi asam amino yang ada. Adapun prolina yang mempunyai gugus amino sekunder bereaksi dengan ninhidrin menghasilkan warna kuning. 4) Ikatan Disulfida Asam amino dapat membentuk ikatan disulfida (disulfida bond) dengan asam amino yang lain yaitu ikatan tunggal S S. Perhatikan terbentuknya ikatan disulfida dari reaksi oksidasi dua unit sistein berikut.

b. Kegunaan Asam Amino Dalam teknologi pangan asam amino ada yang menguntungkan tetapi juga ada yang kurang menguntungkan. 1) Asam amino yang menguntungkan. Contoh asam amino yang menguntungkan adalah dtriptofan yang mempunyai rasa manis 35 kali kemanisan sukrosa, sehingga dapat dijadikan sebagai bahan pemanis. Contoh lainnya adalah asam glutamat yang sangat penting peranannya dalam

pengolahan makanan karena dapat menimbulkan rasa yang lezat. Dalam kehidupan sehari-hari dikenal monosodium glutamat, di mana gugus glutamat akan bergabung dengan senyawa lain sehingga menghasilkan rasa enak. 2) Asam amino yang merugikan. Contoh putih telur (albumen) yang mengandung avidin dan mukadin, di mana asam amino tersebut dapat mengikat biotin (sejenis vitamin B), sehingga biotin tidak dapat diserap oleh tubuh. 2. Protein Protein ialah biopolimer yang terdiri atas banyak asam amino yang berhubungan satu dengan lainnya dengan ikatan amida (peptida). Protein memainkan berbagai peranan dalam sistem biologis. Protein mengandung karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen, sulfat, dan fosfat. a. Sifat-Sifat Protein Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya. Berat molekul protein sangat besar sehingga bila protein dilarutkan dalam air akan membentuk suatu dispersi koloidal. Molekul protein tidak dapat melalui membran semipermiabel, tetapi masingmasing dapat menimbulkan tegangan pada membran tersebut. Ada protein yang larut dalam air, dan ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti etil eter. Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, maka daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein mengendap. Prinsip ini digunakan untuk memisahkan protein dari larutannya. Proses pemisahan protein seperti ini disebut salting out. Garam-garam logam berat dan asam-asam mineral kuat ternyata baik digunakan untuk mengendapkan protein. Prinsip ini dipakai untuk mengobati orang yang keracunan logam berat dengan memberi minum susu atau makan telur mentah kepada pasien. Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein. Selain itu penggumpalan juga dapat terjadi karena aktivitas enzim-enzim proteolitik. Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun dengan basa). Daya reaksi berbagai jenis protein terhadap asam dan basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak gugus amino dan karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi sebagai basa, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi

ini dilakukan elektrolisis, maka molekul protein akan bergerak ke arah katode. Sebaliknya, dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul protein akan bergerak menuju anode. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik (pI), muatan gugus amino, dan karboksil bebas akan saling menetralkan sehingga molekul bermuatan nol. Tiap jenis protein mempunyai titik isolistrik yang berlainan. Perbedaan inilah yang dijadikan pedoman dalam proses-proses pemisahan serta pemurnian protein. b. Struktur Protein Penyusun utama protein adalah urutan berulang dari satu atom nitrogen dan dua atom karbon. Protein tersusun atas beberapa asam amino melalui ikatan peptida. Perhatikan struktur molekul protein berikut ini.

Secara teoritik dari 20 jenis asam amino yang ada di alam dapat dibentuk protein dengan jenis yang tidak terbatas. Namun diperkirakan hanya sekitar 2.000 jenis protein yang terdapat di alam. Para ahli pangan sangat tertarik pada protein, karena struktur dan sifatnya yang dapat digunakan untuk berbagai keperluan. Struktur protein dapat dibagi menjadi sebagai berikut. 1) Struktur Primer Susunan linier asam amino dalam protein merupakan struktur primer. Susunan tersebut merupakan suatu rangkaian unik dari asam amino yang menentukan sifat dasar dari berbagai protein dan secara umum menentukan bentuk struktur sekunder dan tersier. 2) Struktur Sekunder Kekuatan menarik di antara asam amino dalam rangkaian protein menyebabkan struktur utama membelit, melingkar, dan melipat diri sendiri. Bentuk-bentuk yang dihasilkan dapat spriral, heliks, dan lembaran. Bentuk ini dinamakan struktur sekunder. Dalam kenyataannya struktur protein biasanya merupakan polipeptida yang terlipat-lipat dalam bentuk tiga dimensi dengan cabang-cabang rantai polipeptidanya tersusun saling berdekatan. Contoh bahan yang memiliki struktur sekunder ialah bentuk ? -heliks pada wol, bentuk lipatan-lipatan (wiru) pada molekul-molekul sutra, serta bentuk heliks pada kolagen. Perhatikan bentuk ? -heliks protein di samping. Pada struktur ini ikatan peptida, dan ikatan hidrogen antara gugus N H dan C = O berperan sebagai tulang punggung struktur.

3) Struktur Tersier Kebanyakan protein mempunyai beberapa macam struktur sekunder yang berbeda. Jika digabungkan, secara keseluruhan membentuk struktur tersier protein. Bagian bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein. Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan-ikatan nonpolar dari molekul-molekul, sedang ikatan-ikatan garam tidak begitu penting peranannya terhadap struktur tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan bereaksi dengan ion-ion di sekitar molekul. Perhatikan ikatan-ikatan pada struktur tersier protein berikut.

4) Struktur Kuartener Struktur primer, sekunder, dan tersier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida. Akan tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener. Pada umumnya ikatanikatan yang terjadi sampai terbentuknya protein sama dengan ikatan-ikatan yang terjadi pada struktur tersier.

c. Klasifikasi Protein Protein dapat digolongkan berdasarkan berikut ini. 1) Struktur Susunan Molekul Berdasarkan struktur susunan molekul, protein dibagi menjadi protein fibriler/skleroprotein dan protein globuler/sferoprotein. Protein fibriler/skleroprotein adalah protein yang berbentuk serabut. Protein ini tidak larut dalam pelarutpelarut encer, baik larutan garam, asam, basa, ataupun alkohol. Berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pasti dan sukar dimurnikan. Susunan molekulnya terdiri dari rantai molekul yang panjang sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila rantai ditarik memanjang, dapat kembali pada keadaan semula. Kegunaan protein ini terutama hanya untuk membentuk struktur bahan dan jaringan. Kadangkadang protein ini disebut albuminoid dan sklerin. Contoh protein fibriler adalah kolagen yang terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot keratin pada rambut, dan fibrin pada gumpalan darah. Protein globuler/sferoprotein yaitu protein yang berbentuk bola. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur, dan daging. Protein ini larut dalam garam dan asam encer; lebih mudah berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam, dan basa dibandingkan protein fibriler. Protein ini mudah terdenaturasi, yaitu perubahan susunan molekul yang diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologinya seperti yang dialami oleh enzim dan hormon. 2) Kelarutan Berdasarkan kelarutannya, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa kelompok, yaitu albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin. Albumin, larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contohnya albumin telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu. Globulin, tidak larut dalam air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsentrasi tinggi (salting out). Contoh globulin adalah miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam kuning telur, amandin dari buah almonds, legumin dalam kacang-kacangan. Glutelin, tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam/basa encer. Contohnya glutelin dalam gandum dan oriznin dalam beras. Prolamin atau gliadin, larut dalam alkohol 70 80% dan tak larut dalam air maupun alkohol absolut. Contohnya gliadin dalam gandum, hordain dalam barley, dan zein dalam jagung. Histon, larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Histon dapat mengendap dalam pelarut protein lainnya. Histon yang terkoagulasi karena pemanasan dapat larut lagi dalam larutan asam encer. Contohnya globin dalam hemoglobin.

Protamin, protein paling sederhana dibanding proteinprotein lain, tetapi lebih kompleks daripada pepton dan peptida. Protein ini larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas. Larutan protamin encer dapat mengandung protein lain, bersifat basa kuat, dan dengan asam kuat membentuk garam kuat. Contohnya salmin dalam ikan salmon, klupein pada ikan herring, skombrin (scombrin) pada ikan mackarel dan spirinin (cyprinin) pada ikan karper. 3) Adanya Senyawa Lain pada Protein Berdasarkan keberadaan senyawa lain pada protein, maka protein dibagi menjadi protein konjugasi dan protein sederhana. Protein konjugasi yaitu protein yang mengandung senyawa lain yang nonprotein.Contohnya hemoglobin darah. Protein pada heme yaitu suatu senyawaan besi kompleks berwarna merah. Protein sederhana yaitu protein yang hanya mengandung senyawa protein. 4) Tingkat Degradasi Protein dapat dibedakan menurut tingkat degradasinya. Degradasi merupakan tingkat permulaan denaturasi. a) Protein alami adalah protein dalam sel. b) Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein. Pada tingkat permulaan denaturasi, dapat dibedakan menjadi protein turunan primer (protein dan meta-protein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan peptida). Protein turunan primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan protein turunan sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protein adalah hasil hidrolisis oleh air, asam encer, atau enzim, yang bersifat tidak larut. Contohnya adalah miosan dan endestan. Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan alkali dalam asam serta alkali encer tetapi tidak larut dalam larutan garam netral. Contohnya adalah asam albuminat dan alkali albuminat. Proteosa bersifat larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas. Diendapkan oleh larutan (NH4)2SO4 jenuh. Pepton juga larut dalam air, tidak terkoagulasikan oleh panas, dan tidak mengalami salting out dengan amonium sulfat, tetapi mengendap oleh pereaksi alkohol seperti asam fosfotungstat. Peptida merupakan gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat melalui ikatan peptida. d. Kegunaan Protein bagi Tubuh Protein mempunyai fungsi, antara lain seperti berikut.

1) Sebagai Enzim Hampir semua reaksi biologi dipercepat oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, mulai dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. Sampai saat ini lebih dari seribu enzim telah dapat diketahui sifat-sifatnya dan jumlah tersebut masih terus bertambah. 2) Alat Pengangkut dan Alat Penyimpan Banyak molekul dengan massa molekul relatif (Mr) kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion besi diangkut dalam plasma darah oleh transterin dan disimpan dalam hati sebagai kompleks dengan feritin, suatu protein yang berbeda dengan transferin. 3) Pengatur Pergerakan Protein merupakan komplek utama daging. Gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran. Contohnya pergerakan flagela sperma disebabkan oleh protein. 4) Penunjang Mekanis Kekuatan serta daya tahan kulit dan tulang disebabkan adanya kalogen yaitu suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut. 5) Pertahanan Tubuh/Imunisasi Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain. Protein ini pandai sekali membedakan benda-benda yang menjadi anggota tubuh dengan benda-benda asing. 6) Media Perambatan Impuls Saraf Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor. Misalnya rodopsin, yang bertindak sebagai reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata. 7) Pengendalian Pertumbuhan Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat memengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan. Untuk menguji protein dalam suatu bahan, lakukan kegiatan berikut ini.