Anda di halaman 1dari 10

IDENTIFIKASI PROTEIN PADA ALBUMIN TELUR I Wayan Edy Awan, 0913031022 Jurusan Pendidikan Kimia Fakultas Matematika dan

Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Pendidikan Ganesha ABSTRAK Protein merupakan polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida. Sumber protein tersebut ada berbagai macam. Untuk mengetahui bahwa suatu bahan makanan itu mengandung protein bisa dilakukan suatu analisis. Adapun analisis yang dapat dilakukan adalah dengan melakukan uji Biuret, pengendapan protein dengan logam, pengendapan dengan garam, uji koagulasi, pengendapan protein dengan alkohol dan denaturasi protein. Jika suatu bahan makanan mengandung protein, maka kesemua uji ini akan positif yang ditandai dengan terbentuknya larutan yang berwarna ungu jika diuji dengan uji Biuret; terbentuknya endapan putih pada uji pengendapan dengan logam berat, pengedapan dengan garam, pengendapan dengan alkohol, uji koagulasi dan pada denaturasi protein. Endapan yang terbentuk pada pengendapan dengan garam diuji dengan reagen Millon dan uji kelarutan endapan dalam air. Uji endapan dengan reagen Millon dan dipanaskan terbentuk endapan yang berwarna merah, serta endapan yang diuji kelarutnya dalam air ternyata positif endapan tersebut larut. Adapun Metode yang digunakan dalam praktikum ini adalah metode penelitian verifikatif dengan mengikuti prosedur praktikum yang telah ada. Kata kunci: protein, ikatan peptida, identifikasi ABSTRAC Protein is polymers of amino acids linked by peptide bonds. The protein sources are various. To know that food that contains protein can do an analysis. The analysis can be done by doing Biuret test, a protein with a metal deposition, and the deposition of the salt, coagulation tests, proteins precipitation with alcohol and protein denaturation. If a food contains protein, then all of a positive test will be marked by the formation of a purple solution when tested with Biuret test; white precipitate formed on the deposition of heavy metals test, deposition of the salt, precipitation with alcohol, denaturation of protein and coagulation test. The precipitate that forms a red precipitation of the salts tested with Millon reagent and heated to form a red precipitate. The method used in this lab is a research method by following the procedures verifikative existing practice. Keywords: protein, peptide bond, identifying

PENDAHULUAN Protein merupakan senyawa organik kompleks yang mempunyai bobot molekul tinggi dan merupakan polimer dari monomer monomer asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida. Protein mempunyai fungsi yang unik bagi tubuh, yaitu menyediakan bahan bahan yang penting peranannya untuk pertumbuhan dan memelihara jaringan tubuh, mengatur kelangsungan proses di dalam tubuh, dan memberi tenaga jika keperluannya tidak dapat dipenuhi oleh karbohidrat dan lemat. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Sumber protein ada pada berbagai macam makanan. Untuk itu kita harus tahu sumber sumber protein yang tepat bagi tubuh kita. Contoh makanan yang banyak mengandung protein adalah susu, telur, keju, daging, biji bijian yang masih berkulit ari, kacang tanah dan kedelai. Untuk mengetahui lebih pastinya apakah sebuah makanan mengandung protein atau tidak bisa dilakukan suatu analisis terhadap makanan tersebut. Adapun analisis yang bisa dilakukan yaitu uji Biuret, pengendapan oleh logam, pengendapan garam dan alkohol, uji koagulasi dengan asam, dan denaturasi protein. 1. Uji Biuret Biuret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada pemanasan dua molekul urea. Ion Cu2+ dari pereaksi biuret dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet. Reaksi positif ditandai dengan terbentuknya warna ungu karena terbentuk senyawa kompleks antara Cu2+ dan N dari molekul ikatan peptida. Persamaan reaksinya sebagai berikut.

COOH R CH H N O C 2 R CH H N O C R CH NH2 + Cu
2+

COOH R CH H N O C R CH H N O C R CH NH2 Cu
2+

COOH CH R N H C O CH R N H C O CH R NH2

Gambar 2. Reaksi pembentukan kompleks senyawa peptida dengan Cu2+ 2. Pengendapan dengan logam Dasar reaksi pengendapan oleh logaam berat adalah penetralan muatan. Pengendapan dapat terjadi apabila protein berada dalam bentuk isoelektrik yang bermuatan negatif. Dengan adanya muatan poitif dari logam berat akan terjadi

netralisasi protein dan dihasilkan garam proteinat yang mengendap. Endapan protein ini akan larut kembali pada penambahan alkali (misalnya NaOH dan KOH). Garam logam berat yang pada umumnya mengendapkan protein mengandung Hg2+, Pb2+, Ag+, Ti+, Cd2+ dan logam lainnya dengan berat atom yang besar. 3. Pengendapan dengan garam Teknik ini didasarkan atas fakta bahwa kelarutan kebanyakan protein dalam larutan garam dengan konsentrasi tinggi sangat rendah. (Redhana, 2004). Ketika konsentrsi garam ditingkatkan protein akan keluar dari larutan dan mengendap. Proses ini disebut salting out. Apabila terdapat garam-garam anorganik pada konsentrasi tinggi dalam larutan protein, maka kelarutan protein akan berkurang sehingga mengakibatkan pengendapan protein tersebut. Hal ini disebabkan oleh ion-ion garam berkompetisi dengan molekul-molekul protein untuk mengikat air (terhidrasi). 4. Uji koagulasi dengan asam Protein mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai pH isoelektrik yaitu pH dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama. Pada saat inilah protein mengalami koagulasi. Penambahan asam ke dalam larutan menyebabkan ion-ion H+ dari asam akan terikat pada gugus-gugus yang bermuatan negatif sehingga terjadi perubahan pengutuban dari molekul protein. Perubahan pengutuban tersebut menyebabkan perubahan konformasi dari protein atau rusaknya struktur tersier atau kuarterner protein sehingga protein mengalami koagulasi.

5. Pengendapan dengan alkohol Dasar pengendapan protein dengan alkohol adalah kompetisi pembentukan ikatan antara protein-air dengan alkohol-air. Alkohol dapat mengendapkan protein karena gugus fungsional dari alkohol lebih kuat mengikat air melalui pembentukan ikatan hidrogen dibandingkan dengan molekul protein sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. Alkohol juga mampu merusak ikatan hidrogen di antara gugus amida yang terdapat dalam struktur sekunder protein sehingga protein kehilangan air (terhidratasi) dan akhirnya mengendap. 6. Denaturasi protein Denaturasi protein merupakan perubahan struktur protein yang menyimpang dari struktur alamiahnya (de-nature : penghilangan karakter alamiah) (Tika, 2007). Denaturasi disebabkan karena hillangnya sifat-sifat struktur lebih tinggi oleh terkacaunya ikatan hidrogen dan gaya-gaya sekunder lain yang mengutuhkan molekul itu. Akibat suatu denaturasi adalah hilangnya banyak sifat biologis protein itu. Salah satu faktor yang menyebabkan denaturasi suatu protein adalah perubahan temperatur dan perubahan pH. Adapun tujuan yang akan dicapai dalam pemberian praktikum berikut adalah untuk mengidentifikasi protein dengan memanfaatkan ikatan peptida pada protein melalui uji biuret, uji belerang, pengendapan dengan logam, pengendapan

dengan garam, denaturasi protein akibat pengaruh perubahan pH dan zat zat kimia terhadap struktur protein. ALAT DAN METODE Adapun praktikum ini dilakukan di Laboratorium Jurusan Pendidikan Kimia Universitas Pendidikan Ganesha Singaraja pada tanggal 9 Maret 2012 dengan alat dan bahan yang digunakan adalah 12 buah tabung reaksi beserta 1 rak tabung reaksi, gelas kimia 100 mL sebanyak 4 buah, pipet tetes sebanyak 3 buah, batang pengaduk sebanyak 1 buah, spatula sebanyak 1 buah, pipet volumetri 5 mL sebanyak 1 buah, 1 buah pipet gondok, 1 buah labu erlenmeyer 25 mL, 1 buah gelas kimia 500 mL, 1 buah pemanas listrik, 1 buah penjepit tabung reaksi, 1 buah cawan petri, dan gelas ukur 10 mL sebanyak 1 buah. Sedangkan bahan yang digunakan adalah larutan sampel A, B, C, D masing masing sebanyak 100 mL, larutan NaOH 0,1 N sebanyak 10 mL, larutan NaOH 0,25 N sebanyak 10 mL, larutan CuSO4 0,01N sebanyak 10 mL, larutan HgCl2 sebanyak 10 mL, larutan Pb asetat sebanyak 10 mL, kristal amonium sulfat sebanyak 5 gram, larutan Millon sebanyak 5 mL, larutan Buffer asetat pH 4,7 sebanyak 10 mL, etil alkohol 95% sebanyak 72 mL, larutan CH3COOH 1 M sebanyak 10 tetes, larutan HCl 0,1 N sebanyak 10 mL, dan aquades sebanyak 500 mL. Prosedur kerja dalam percobaan ini dibagi menjadi enam bagian yang sesuai dengan masing masing ujinya. Pertama, uji biuret prosedur kerjanya sebanyak 3 mL larutan protein dari masing masing sampel kedalam empat tabung reaksi yang berbeda dan beri label tabung A, B, C, D. Kemudian kedalam masing masing tabung ditambahkan 1 mL larutan NaOH 0,25N dan di kocok. Larutan CuSO4 0,01 N ditambahkan ke dalam masing masing tabung larutan campuran tetes demi tetes dan kocok kembali tabung reaksi. Jika ada perubahan warna pada campuran, tambahkan lagi satu atau dua tetes larutan CuSO4 0,01 N. Hasil percobaan dicatat. Kedua, prosedur pengendapan protein dengan logam. Sebanyak 3 mL larutan sampel A, B, C, D dimasukkan ke dalam empat tabung reaksi yang berbeda. Kemudian sebanyak 5 tetes larutan HgCL2 0,2M ditambahkan kedalam masing masing tabung sampel. Hasil yang didapat dicatat. Selanjutnya ulangi percobaan dengan mengganti HgCL2 0,2M dengan Pb asetat 0,2M. Hasil yang didapat dicatat. Ketiga, prosedur pengendapan protein dengan garam. Sebanyak 3 mL larutan sampel dimasukkan ke dalam empat tabung reaksi, kemudian jenuhkan semua sampel dengan amonium sulfat dengan menambahkan garam amonium sulfat sedikit demi sedikit dan aduk hingga kristal amonium sulfat tidak melarut lagi. Larutan yang sudah jenuh disaring. Endapan yang terbentuk diuji kelarutannya dengan air dan uji endapan dengan reagen Millon. Untuk filtratnya diuji dengan reagen Biuret. Keempat, prosedur uji koagulasi. Sebanyak 5 mL larutan sampel A, B, C, D dimasukkan kedalam empat tabung reaksi yang berbeda. Kemudian kedalam masing- masing tabung sampel ditambahkan 2 tetes larutan asam asetat 1M dan dikocok. Kemudian dimasukkan kedalam penangas air selama 5 menit. Endapan yang terbentuk diambil dengan spatula untuk diuji kelarutannya dalam air dan uji endapan dengan reagen Millon.

Kelima, prosedur pengendapan protein dengan alkohol. Sebanyak 5 mL larutan sampel A dimasukkan kedalam labu erlenmeyer 25 mL. Kemudian ditambahkan dengan 1 mL larutan HCl 0,1 M. Selanjutnya ditambahkan dengan etil alkohol 95% sebanyak 6 mL. Campuran kemudian dikocok. Ulangi percobaan dengan mengganti sampel dengan sampel B, C, dan D. Kemudian ulangi lagi terhadap sampel A, B, C, D dengan mengganti larutan HCl 0,1 M dengan larutan NaOH 0,1 M dan larutan bufeer asetat pH 4,7. Hasil yang didapat dicatat. Keenam, prosedur denaturasi protein. Sebanyak 9 mL sampel A dimasukkan kedalam labu erlenmeyer 25 mL. Kemudian ditambahkan dengan 1 mL larutan buffer asetat pH 4,7. Selanjutnya dipanaskan selama 15 menit. Ulangi percobaan dengan mengganti sampel A dengan sampel B, C, dan D. Dengan prosedur yang sama lakukan dengan empat larutan sampel, ganti larutan buffer asetat pH 4,7 dengan larutan HCl 0,1M dan NaOH 0,1 M. Hasil percobaan sebelum dan sesudah pemanasan dicatat.

PEMBAHASAN Pada percobaan ini, digunakan empat jenis sampel yang berbeda yang sudah disiapkan oleh laboran. Keempat jenis sampel ini belum diketahui apakah mengandung protein atau tidak. Untuk itu dilakukan suatu identifikasi terhadap sampel sampel tersebut. Adapun identifikasi yang dilakukan yaitu uji biuret, pengendapan dengan logam, pengendapan dengan garam, uji koagulasi, pengendapan dengan alkohol, dan denaturasi protein. Dari uji yang telah dilakukan didapatkan hasil sebagai berikut: 1. Uji Biuret Uji biuret merupakan reaksi untuk mengidentifikasi protein secara umum. Berdasarkan hasil percobaan yang telah dilakukan, ketika larutan sampel A, B, C, dan D direaksikan dengan reagen Biuret (larutan CuSO4), terbentuk larutan bening dan tidak berwarna pada tabung A dan B yang mengindikasikan negatif terhadap uji biuret, sedangkan pada tabung C dan D terbentuk larutan bening dan berwarna ungu yang mengidikasikan hasil yang positif untuk uji biuret karena terbentuknya kompleks Cu2+ dengan asam amino pada larutan sampel C dan D. Adapun reaksi yang terjadi yaitu sebagai berikut:

COOH R CH H N O C 2 R CH H N O C R CH NH2 + Cu
2+

COOH R CH H N O C R CH H N O C R CH NH2 Cu
2+

COOH CH R N H C O CH R N H C O CH R NH2

Gambar 3. Reaksi pembentukan kompleks senyawa peptida dengan Cu2+

2. Pengendapan dengan logam Pengendapan protein dapat dilakukan dengan penambahan logam berat. Logam Pb dan Hg jika bereaksi dengan protein membentuk garam proteinat yang tidak dapat larut, sehingga fungsi protein tersebut hilang. Dalam percobaan ini, dengan penambahan larutan merkuri klorida (HgCl2) kedalam larutan sampel A, B, C, dan D yang menyebabkan terbentuk larutan berwarna putih dengan sedikit endapan berwarna putih pada tabung C dan D. Sedangkan pada tabung A dan B terbentuk larutan bening dan tak berwarna. Sama halnya dengan penambahan larutan merkuri klorida, pada penambahan larutan timbal asetat (Pb(CH3COO)2) juga terbentuk larutan berwarna putih yang lama kelamaan membentuk endapan berwarna putih pada tabung C dan D serta tabung A dan B tetap bening dan tak berwarna. Hal ini disebabkan pada tabung C dan D, molekul molekul proteinnya bereaksi dengan logam berat membentuk proteinat yang tidak larut dalam air sehingga turun sebagai endapan. Endapan yang diperoleh lebih pekat dari uji HgCl2. Pengendapan ini terjadi karena adanya reaksi penetralan muatan antara ion logam berat dengan anion dari protein. Perlu ditinjau bahwa protein merupakan suatu koloid elektrolit yang bersifat amfoter. Dalam bentuk netral, senyawa ini berbentuk dua kutub yang kondisinya dikenal dengan titik isoelektrik.

NH2 NH2 CH COOH

NH2 CH R suasana basa COO -

NH3+ + OH R H+ CH COO-

NH3 +
-

CH COOH R suasana asam

titik isoelektrik

Gambar 4. Titik isoelektrik protein pada keadaan asam dan basa Larutan garam yang ditambahkan pada larutan sampel tentunya mengandung anion, untuk larutan Pb2+ anionnya adalah CH3COO- sedangkan untuk larutan Hg2+ anionnya adalah Cl-. Penambahan kedua anion ini menyebabkan suasana larutan menjadi sedikit asam, sehingga protein yang terdapat dalam larutan akan bertindak/mengkondisikan diri sebagai basa dan sebagian besar terdapat sebagai anion. Anion dari protein inilah yang bereaksi dengan ion logam berat membentuk garam proteinat yang tidak larut dalam air. Reaksi yang terjadi:

NH2 R C
2+ COO- + Hg

NH2 R C COO2 Hg 2+

NH2 H R C
2+ COO- + Hg

NH2 H

Hg R C COO-larut Garam proteinat yang tidak garam proteinat yang tidak larut H H Gambar 5. Persamaan reaksi antara protein dengan HgCl2 2 NH2 NH2 2+ garam proteinat yang tidak larut - + Pb2+ Pb C COO R C COO NH2 NH2 H H 2 2+ 2+ - + Pb Pb C COO R C COO H H 2

2+

Garam proteinat yang tidak larut Gambar 6. Persamaan reaksi antara protein dengan Pb asetat

3. Pengendapan dengan garam Dalam percobaan ini, dilakukan pengendapan protein yang terkandung dalam larutan sampel dengan menggunakan garam ammonium sulfat (NH4)2SO4. Penambahan serbuk ammonium sulfat kedalam semua larutan sampel secara berlebihan menyebabkan terbentuknya larutan jenuh yang berwarna putih serta terbentuk sedikit endapan pada tabung C dan D. Sedangkan pada tabung A dan B tidak terbentuk endapan. Hal ini terjadi karena dengan penambahan garam pada konsentrasi tinggi akan menyebabkan protein yang ada dalam larutan sampel C dan D mengalami salting out. Pada kondisi ini, ion-ion dari garam ammonium bersaing dengan ion-ion pada protein untuk mengikat air. Karena kemampuan ion-ion pada garam ammonium untuk mengikat air lebih besar, maka protein akan keluar dan mengalami salting out sehingga membentuk endapan putih. Pada langkah selanjutnya dilakukan pengujian terhadap endapan dan filtrat dari larutan sampel C dan D yang diperoleh pada penyaringan larutan protein jenuh. Sedangkan pada larutan A dan B tidak dilakukan uji endapan karena tidak ada endapan dari protein. Filtrat dari hasil penyaringan larutan sampel C dan D diuji dengan uji Biuret untuk mengidentifikasi keberadan gugus amida pada proses salting out tersebut. Hasilnya menunjukkan terbentuknya larutan komplek berwarna biru keunguan. Hal ini menandakan terdapatnya gugus amida pada hasil salting out. Sementara itu, endapan hasil salting out diuji dengan uji kelarutan dan uji Millon. Hasilnya diperoleh bahwa endapan yang berasal dari larutan sampel dan D larut dalam aquades dan endapan dari larutan sampel C dan D juga memberikan hasil positif dengan uji Millon berupa terbentuk endapan merah setelah dipanaskan. Hal ini menunjukkan bahwa endapan dari sampel C dan D mengandung asam amino jenis tirosin. 4. Uji koagulasi Dalam uji koagulasi ini, dilakukan pengendapan larutan protein dengan menggunakan larutan asam. Pengujian dilakukan dengan menambahkan larutan asam asetat dalam aquades ke dalam empat larutan sampel. Berdasarkan hasil pengamatan, ketika larutan asam asetat dimasukkan ke dalam empat larutan sampel tidak terjadi banyak perubahan (larutan sampel A dan B tetap bening, dan larutan C dan D tetap putih keruh. Namun ketika dipanaskan terbentuk gumpalan gumpalan putih pada tabung C dan D yang mengindikasikan larutan protein telah terkoagulasi. Sedangkan pada tabung A dan B tidak ada endapan. Penambahan asam ke dalam larutan menyebabkan ion-ion H+ dari asam akan terikat pada gugus gugus yang bermuatan negatif sehingga terjadi perubahan pengutuban dari molekul protein. Perubahan pengutuban tersebut menyebabkan perubahan konformasi dari protein atau rusaknya struktur tersier atau kuarterner protein sehingga protein mengalami koagulasi. Endapan yang dihasilkan dari tabung sampel C dan D kemudian diuji dengan uji kelarutan dan uji Millon. Pada uji kelarutan, endapan tidak larut dalam aquades. Sementara itu, pada uji Millon, endapan larut dengan penambahan reagen Millon dan setelah dipanaskan terbentuk endapan berwarna merah. Hal ini menunjukkan bahwa endapan protein ini mengandung tirosin.

5. Pengendapan dengan alkohol Pada uji kelarutan dalam alkohol ini, dilakukan tiga perlakuan yang berbeda pada keempat sampel. Pada uji pertama yaitu uji dengan asam dimana keempat larutan sampel ditambahkan dengan HCl. Kemudian pada uji kedua yaitu uji dengan basa dimana keempat larutan sampel ditambahkan dengan NaOH sedangkan pada uji ketiga yaitu uji dengan larutan Buffer asetat dimana keempat larutan sampel ditambahkan dengan buffer asetat. Dari hasil pengamatan data yang didapatkan adalah sebagai berikut: Uji larutan sampel dengan larutan HCl 0,1M dan etanol. Larutan sampel A, B, C, dan D yang ditambahkan dengan larutan HCl 0,1M didapatkan hasil bahwa pada tabung yang berisi larutan sampel A dan B tidak terjadi perubahan pada larutannya yaitu tetap bening tak berwarna. Pada tabung yang berisi sampel C terbentuk larutan keruh dan ada endapan. Sedangkan pada tabung yang berisi sampel D hanya terbentuk larutan putih keruh saja. Penambahan HCl ke dalam larutan protein membuat pH larutan di bawah titik isoelektrik dan protein mengendap. Pada kondisi ini, kelarutan protein pada titik minimumnya sehingga penambahan asam kuat membuat protein lebih cepat mengendap karena kelarutannya dalam air sangat rendah. Uji larutan sampel dengan larutan NaOH 0,1 M. Pada saat keempat sampel diuji dengan menggunakan larutan NaOH 0,1M, didapatkan hasil pada tabung A dan B yang semula larutannya bening setelah ditambahkan dengan larutan NaOH tetap bening tidak berwarna. Selanjutnya pada tabung C yang larutannya keruh setelah ditambahkan NaOH tetap keruh, dan pada tabung yang berisi sampel D yang semula keruh berubah menjadi bening akibat penambahan NaOH. Pada uji pengendapan protein dengan larutan buffer asetat dan alkohol didapatkan hasil pengamatan yaitu larutan sampel A dan B tetap bening tak berwarna, sedangkan pada larutan sampel C dan D tetap keruh dan ada sedikit endapan. Penambahan alkohol ke dalam larutan protein, gugus fungsional dari alkohol (OH-) lebih kuat mengikat air melalui pembentukan ikatan hidrogen jika dibandingkan dengan molekul protein sehingga kelarutan protein dalam air juga berkurang. Selain itu juga, alkohol mampu merusak ikatan hidrogen yang terdapat di antara gugus amida dalam struktur sekunder protein sehingga protein terhidratasi (kehilangan air) dan protein mengendap.

6. Denaturasi protein Dalam pengujian ini, dilakukan pengujian sifat protein melalui denaturasi. Denaturasi protein merupakan perubahan sifat alamiah dari protein. Pengujian ini dilakukan kepada keempat sampel yang ada dengan penambahan larutan asam, basa, dan buffer yang kemudian dipanaskan. Pertama yaitu keempat sampel yang ditambahkan dengan 1 mL larutan HCl 0,1M terus dipanaskan. Dari percobaan ini didapatkan hasil yaitu terbentuknya larutan yang keruh dan tidak ada endapan pada tabung yang berisi sampel C dan D. Sedangkan pada tabung yang berisi sampel A dan B tidak terbentuk endapan dengan larutan tetap bening tidak berwarna. Selanjutnya dilakukan uji dengan basa dimana keempat larutan sampel ditambahkan dengan larutan NaOH 0,1 M dan dipanaskan. Hasil yang didapatkan adalah pada tabung yang berisi sampel A dan B tidak terjadi reaksi yang ditandai dengan larutan yang bening dan tidak berwarna. Sedangkan pada tabung yang

berisi sampel C terbentuk larutan putih keruh dan ada endapan. Serta untuk tabung yang berisi sampel D terbentuk larutan yang sedikit keruh. Uji yang terakhir adalah uji dengan menambahkan larutan buffer asetat pH 4,7 ke dalam keempat sampel yang selanjutnya dipanaskan selama 15 menit. Dari hasil percobaan ini didapatkan hasil yaitu pada tabung A dan B tidak terjadi perubahan yaitu tetatp bening dan ridak berwarna. Sedangkan pada tabung C dan D terjadi perubahan dengan terbentuknya larutan putih keruh.

SIMPULAN Dari hasil percobaan yang telah dilakukan terhadap keempat sampel yang berbeda itu didapatkan sebuah kesimpulan dimana pada sampel A dan B, larutanya tidak mengandung protein dimana uji uji yang telah dilakukan menunjukkan hasil negatif. Namun hal sebaliknya diperlihatkan oleh sampel C dan D. Semua uji yang telah dilakukan menunjukkan hasil positif. Ini berarti pada larutan sampel C dan D merupakan larutan yang mengandung protein, dan terdapat asam amino tirosin di dalam struktur protein tersebut.

UCAPAN TERIMA KASIH Terima kasih saya ucapkan kepada bapak I Nyoman Tika dan ibu Siti Maryam atas bimbingannya dalam praktikum sehingga saya dapat menyelesaikan artikel ini dengan sebaik baiknya. Tidak lupa juga saya ucapkan kepada rekan rekan yang sudah memberikan saya bantuan serta mendukung saya dalam pembuatan artikel ini. Tanpa bantuan dari bapak, ibu dan teman teman semuanya ini mungkin artikel ini tidak akan selesai sesuai harapan. Diharapkan semoga artikel ini bisa berguna bagi pembaca dan masyarakat pada umumnya.

DAFTAR PUSTAKA Tika, I Nyoman. 2010. Penuntun praktikum Biokimia. Singaraja: Universitas Pendidikan Ganesha Redhana. 2010. Penuntun Pratikum Biokimia. Singaraja: Universitas Pendidikan Ganesha Rismaka. 2009. Uji Kualitatif Protein dan Asam Amino. Diakses di www.rismaka.net/2009/06/uji-kualitatif-protein-dan-asam-amino.html pada tanggal 11 maret 2012