Anda di halaman 1dari 26

Enzim

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas

Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z. Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X + C → XC (1) Y + XC → XYC (2) XYC → CZ (3) CZ → C + Z (4) Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Daftar isi
[sembunyikan]
  

      

1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan mekanisme o 3.1 Kespesifikan  3.1.1 Model "kunci dan gembok"  3.1.2 Model ketepatan induksi o 3.2 Mekanisme  3.2.1 Stabilisasi keadaan transisi  3.2.2 Dinamika dan fungsi o 3.3 Modulasi alosterik 4 Kofaktor dan koenzim o 4.1 Kofaktor o 4.2 Koenzim 5 Termodinamika 6 Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10 Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi

"[5] Pada tahun 1878. 12 Lihat pula [sunting] Etimologi dan Sejarah Eduard Buchner Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi. enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. ilmu pangan. ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel . Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi. yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). Pada tahun 1897. Dalam dunia pendidikan tinggi. Namun. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin. pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme". disebut sebagai "ferment". dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut. dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an. ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi. teknologi pengolahan pangan.[4] Pada abad ke-19. untuk menjelaskan proses ini. dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin. dan cabang-cabang ilmu pertanian.

[sunting] Konvensi penamaan Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. dan kimotripsin. Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase).[8] Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris).[7] Pada tahun 1907. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim. dan DNA polimerase. pada tahun 1926. enzim yang ditemukan pada air mata. air ludah. Contohnya adalah laktase. Mengikuti praktek Buchner. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. . tripsin. tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". untuk mendapatkan nama sebuah enzim. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.ac.qmul.chem. alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol). Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:       EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Tata nama secara lengkap dapat dilihat di http://www. merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA). dan telur putih. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930). akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase. James B.ragi tidak terdapat pada campuran. Namun. yang disebut sebagai nomor EC. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein.

enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Sama seperti protein-protein lainnya.[sunting] Struktur dan mekanisme Lihat pula: Katalisis enzim Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif. .500 residu pada asam lemak sintase. Tergantung pada jenis-jenis enzim. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Tiaptiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. sampai dengan lebih dari 2. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil.[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10].

[sunting] Model ketepatan induksi Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. regioselektivitas.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih". Pada tahun 1894. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.[21] [sunting] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok".[23] Akibatnya. Model ini telah dibuktikan tidak akurat. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom. Pada tahun 1958. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. substrat tidak . Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim. yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Bentuk. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom.[sunting] Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima. ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim.

molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. sekelompok asam amino.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. [sunting] Dinamika dan fungsi Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar. . misalnya residu asam amino tunggal.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru. ataupun bahwa keseluruhan domain protein. berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Pada beberapa kasus.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi. walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk. Menariknya.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26]     Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim.[28] [sunting] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Namun.berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.[25] [sunting] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. misalnya glikosidase. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda. gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). ataupun secara tidak langsung. dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung. [sunting] Kofaktor dan koenzim Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kofaktor dan Koenzim [sunting] Kofaktor Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim. holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat.[sunting] Modulasi alosterik Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Namun. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). ataupun koenzim. tetapi terikat dengan kuat.[39] [sunting] Koenzim Model pengisian ruang koenzim NADH . seperti DNA polimerase. yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Pada kasus ini. sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase. di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik. di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung.

dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase. [sunting] Termodinamika Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat. Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. tanpa keberadaan enzim. reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. dan gugus metil yang dibawa oleh Sadenosilmetionina. Lebih lanjut. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus. Sebagai contoh. dan asam folat adalah vitamin. formil. NADPH dan adenosina trifosfat. sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Sebagai contoh. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi. dan Kesetimbangan kimia Sebagai katalis. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. metenil. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia.[42] Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Beberapa koenzim seperti riboflavin. gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. Perbedaannya adalah. ataupun substrat sekunder.Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. . Namun. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+. tiamina. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. yang akan kemudian berubah menjadi produk. Kesetimbangan termodinamik. Contohnya. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi. ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik.

jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. (dalam jaringan tubuh. konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru. yakni reaksi yang sangat eksergonik. Sebagai contoh. reaksi itu akan menjadi ireversible.Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. [sunting] Kinetika Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim . karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. namun hanya mempercepat reaksi saja. Pada kondisi demikian.

Haldane. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). subtrat terikat ke enzim secara reversible. Briggs dan J. Maud Leonora Menten. Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44]. Pada tahap pertama. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. S. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat . Pada tahun 1902. tanpa keberadaan enzim. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dari asai enzim. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. E.[45] Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G.Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. membentuk kompleks enzim-substrat. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadangkadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . B. Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik.[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Sebagai contoh.

Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Namun. melainkan oleh laju difusi. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. katalase. Namun. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. apabila enzim tersebut ditambahkan. dan superoksida dismutase. dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. konsentrasi garam yang tinggi. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. perpisahan fase enzim/substrat/produk.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Namun. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. fumarase. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. asetilkolinesterase. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi.[55] [sunting] Inhibisi .dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. β-laktamase. Kondisikondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi.[48] Pada situasi seperti ini. kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.

pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Di lain pihak.Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. . menghalangi pengikatan substrat. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

Cleland. sehingga menghalangi pengikatan substrat. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. Sebagai contoh. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim.Jenis-jenis inihibisi. Pada inhibisi kompetitif. Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.[56] Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzim Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. . Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. sehingga meningkatkan Km. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W.

inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Jenis inhibisi ini sangat jarang.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Kegunaan inhibitor . Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Vmax reaksi berubah. Km tetaplah sama. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Oleh sebab itu. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. namun hanya dapat dengan komples ES. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Pada banyak organisme. Namun. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.

Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. reaksi ini tetap berjalan.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. [sunting] Kontrol aktivitas . Glukosa. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. Sebagai contohnya. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. Namun. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. Molekul pati. sehingga dapat diserap oleh usus. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Oleh karena itu. Tanpa keberadaan enzim. dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman. metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel.[62] Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Namun. Tanpa enzim. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. sehingga dapat diserap. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. Setelah reaksi katalitik terjadi.[58] [sunting] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. jika heksokinase ditambahkan. dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. Enzim-enzim yang berbeda. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa.Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernafasan sel. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. terlalu besar untuk diserap oleh usus. inhibitor sering digunakan sebagai obat.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. Dan sebenarnya. contohnya. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Pada hewan pemamah biak. proses ini berjalan dengan sangat lambat. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. sebagai contohnya. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.

Contohnya.Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. sebagai respon terhadap insulin. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Ia dapat meliputi fosforilasi. retikulum endoplasma. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup. miristoilasi. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. 4. dan glikosilasi. Contohnya. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. dan aparat golgi. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Enzim dapat dikompartemenkan.[63] 3. Sebagai contoh. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui βoksidasi.[65] [sunting] Keterlibatan dalam penyakit . Contohnya. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. 2. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. 1. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. 5. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen. Sebagai contohnya.

"Louis Pasteur: Free Lance of Science. RAF (1752). Quoted in Manchester K. hlm. kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit genetik. malafungsi (mutasi. Biochemistry. ^ Dubos J. S.Fenilalanina hidroksilase.[66] Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang mengkode enzim reparasi DNA. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind". Sumber: PDB 1KW0 Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga homeostasis. "Observations sur la digestion des oiseaux". Mutasi asam amino tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. ISBN 0-19-854768-4. H.. Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Charles M. ^ Grisham. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia tidak diobati. 426–7. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 5. . 4. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. 3. Gollancz. (1997). ^ Smith AL (Ed) et al. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita. ^ Williams. ISBN 0-03-022318-0. 2. Garrett (1999). Philadelphia: Saunders College Pub. ^ de Réaumur. (1951). Reginald H. kelebihan produksi. [sunting] Referensi 1. 461. L.

8 (15): 1248–59. 23. (2001). (2000). ^ Dunaway-Mariano D (November 2008). "The Screening Hypothesis . doi:10. 6 (5): 619–29.223.1016/j. Hubscher U. Curr Opin Chem Biol. 13. doi:10. PMID 5891407.biochem.1126/science. Bohm M. PMID 11395413. 10. ^ Firn.1. PMID 1339435. PMID 8001737. 267 (25): 17716–21. "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme". doi:10.98. PMID 8595136. ^ Rodnina MV.1038/206757a0. Acad. San Francisco: W. Richard. "Principles that Govern the Folding of Protein Chains". Curtin F. Biol. "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution". ^ Smith S (01 Dec 1994). 44 (2): 98–104. 18.1146/annurev.2.org Accessed 4 April 2007 8.415. ^ Tymoczko.007. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms". "Structure of hen egg-white lysozyme.2004. ^ Chen LH. PMID 16590179. (1958). ^ Zenkin N. . ^ Ibba M.H. Curr Opin Biotechnol.1016/j.org Accessed 4 April 2007 9. 19. Yuzenkova Y. doi:10.70. Ber. 69: 617–50. 27: 2985–93. PMID 4124164. 313: 518–20. Chem. (2002). (1973). "Transcript-assisted transcriptional proofreading". 3 (5): 364–76. 20. doi:10. Nature 22 (206): 757–61. Hajipour G. Proc.1002/cber. (2006). Eggert T.617. "4-Oxalocrotonate tautomerase. "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis".str.Trends Biotechnol 13 (12): 511–5.B. PMID 12413546. 15 (4): 305–13. Dt.org Accessed 4 April 2007 7. Annu Rev Biochem. 12. ^ Anfinsen C. Structure 16 (11): 1599–600. Harayama S. one polypeptide. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution". "The animal fatty acid synthase: one gene. Freeman. PMID 16873663. doi:10. Stryer.1016/S1367-5931(02)00380-0.1126/science. Science 181: 223–30. ^ Koshland D. Jeremy Mark (2002). Phillips DC.69.. doi:10. Sarma VR. J. Chem. 14. Bembenek ME. (2002).1016/S0167-7799(00)89014-9. Faseb J.a new explanation of secondary product diversity and function". PMID 19000810. PMID 11988770. Mair GA. (1894). (1965).181. Annu Rev Biochem. North AC. 11.1. Biochemistry. John L. "Aminoacyl-tRNA synthesis".1146/annurev. ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize. doi:10. ^ Fischer E. "Glycosidase mechanisms". ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize. Kenyon GL. ^ Shevelev IV. PMID 10966471.2008. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize. Whitman CP (1992). 16. Natl. doi:10. ^ Vasella A. Lubert.4096. ISBN 0-7167-4955-6.001.1073/pnas. Soll D. ^ Jaeger KE. "Enzyme function discovery". Severinov K. (2004).1127422. Ges. 6. ^ Blake CC.copbio.1038/nrm804. Wintermeyer W.06. seven enzymes". Science. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute Accessed 4 April 2007 15.44. 17. doi:10.biochem. Berg. "The 3' 5' exonucleases".10. Diakses pada 11 Oktober 2006. 24. Stryer Berg Tymoczko. Davies GJ. an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". Koenig DF.18940270364. PMID 15358000. Nat Rev Mol Cell Biol. doi:10. 70: 415–35. doi:10. E. 21. 22. Sci.

William P.1066176. 50–2. ^ Agarwal PK.1073/pnas. (1975). Catalysis in chemistry and enzymology. Labeikovsky W. ^ Fersht. Chu ZT. doi:10. Sharma PK. Kato M. 29. ^ Fisher Z. Biochemistry 43 (33): 10605–18. "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". doi:10. Kern D (February 2002). M. PMID 16267559. doi:10. 37. 11 (8): 1037–42. Inc. PMID 15667203. "Protein motions promote catalysis". Duda D. "Enzyme dynamics during catalysis". PMID 15311922.S. Weinheim. "Structural and kinetic characterization of activesite histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II". ^ Wagner. 32.Y: Dover. San Francisco: W. Enzyme structure and mechanism. doi:10. et al (November 2005). (1997). 34. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis". PMID 15939021. Bahar I (5 June 2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". 33. Millet O.. Chem. Silverman DN and McKenna R.007. ^ Agarwal PK (November 2005). ^ Boyer. Alan (1985). Benkovic SJ. 39. doi:10. Rodney (2002) [2002]. "Electrostatic basis for enzyme catalysis". 30. 137–8. Mineola. Brisbane. International Union of Pure and Applied Chemistry.2004. Concepts in Biochemistry (edisi ke-2nd). Chichester.22. (August 2004). Chem. "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis". ISBN 0-486-65460-5. "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?". ISBN 0-7167-1615-1. Krieger Pub Co. 27. Freeman.1016/j. 97 (22): 11899–904. ^ Eisenmesser EZ. Pelletier JN.052005999. Proc Natl Acad Sci USA. 106 (5): 1737–56. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor". PMID 11867722. Geist A. (2005). ISBN 0-470-00379-0. PMID 11050223. Glennon TM. Diakses pada 30 Oktober 2007.: John Wiley & Sons.1126/science. Soc. Toronto.W. doi:10.1016/j. Hernandez Prada JA. Rev.2005.A. Gorin A (August 2004). doi:10. New York. doi:10. Parson WW. Singapore.25. "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes". Strajbl M. PMID 16895325. 26. 40. Chem Biol.06. Science 295 (5559): 1520–3. ^ a b de Bolster. PMID 11859194. doi:10. 127 (43): 15248–56.015.H. Xiang Y. 28.03. 44 (4): 1097–115. ^ Olsson MHM. . Liu H. Warshel A (2006). Bosco DA. Rev. N. Nature 438 (7064): 117–21. ^ Jencks. hlm. Arthur L. (5 March 2002). 36. Sham YY.1021/bi0480279. hlm. Rajagopalan PT.11899.chembiol. J. Olsson MH (2006). PMID 15324804.1021/bi0495228.1038/nature04105. "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A". Billeter SR.1073/pnas.1021/cr0503106. ^ Eisenmesser EZ. "6". Warshel A (2000). 35. ISBN 0-88275258-8. 38. Am. Chem. PMID 16248667. Vitamins and Coenzymes. Structure 13: 893– 904. Akke M. ^ Tousignant A.1021/cr040427e. 106 (8): 3210–35. Govindasamy L. Yoshioka C.str.G. ^ Warshel A. ^ Yang LW. doi:10. U. Tu C. ^ Villa J. Hammes-Schiffer S. OCLC 51720783. (1987). 31. Sci. doi:10. An H. 99: 2794–9. Proc.1021/ja055251s.97. Natl. Acad. Biochemistry. ^ Agarwal PK.

47. Hebd.1126/science. Mulholland A.. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites... ^ Olsson M.014.1016/S0968-0004(01)01938-7. PMID 7809611. Gao J. "A note on the kinetics of enzyme action".. 45. Warshel A. PMID 1730582 . "Macromolecular crowding: obvious but underappreciated". Truhlar D. Mol. 126 (9): 2820–8. 50. Biochem. English translation Accessed 6 April 2007 46.1126/science. "Die Kinetik der Invertinwirkung". ^ Henri. H. (1909).P.267(1):150–8. "Theorie generale de l'action de quelques diastases". ^ Schnell S. G. PMID 17820893. ^ Masgrau L. Ackermann B.1088172. (1925). doi:10..W. Science 303 (5655): 186–95. Biophys. 51.. "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme". Haldane J. Lu L. Scrutton N. E. Basran J. 57. Soc.. E. Sci. PMID 11590012.1126/science. V.241. (1997). Acad. Rend.pbiomolbio.. Biochem. O. International Union of Pure and Applied Chemistry. ^ Savageau MA (1995). Sci. (1902). Science 312 (5771): 237–41. B. Science 241 (4873): 1620–26. Prog.2004. "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. Z. ^ Radzicka A. ^ Garcia-Viloca M. Biochim. PMID 15142746.1016/j.4873. (2006).L. PMID 7475096. W.1620. 42. "A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects".0181. Biol.. 317 (1): 70–81. S.1126002.. Diakses pada 30 Oktober 2007.G.apcata. (1995). ^ de Bolster.2006. PMID 16743508. ^ Poulin R. PMID 14716003.. Biochem. Turner TE (2004). Paris 135: 916–9. J.1126/science. "Fractal Reaction Kinetics".10. doi:10. ^ Briggs G. (2004). Ranaghan K. doi:10. M. ^ Ellis RJ (2001). Hothi P. 54.1006/jtbi. doi:10. "How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations".. Science 6 (267): 90–931. "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics". Wolfenden R. J Biol Chem. "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling". 49. 85 (2– 3): 235–60. Pegg AE. 176 (1): 115–24.. Chem. Acta 67: 173–87. 48.. 1992 January 5. Karplus M. ^ Xu F. 19: 339–339. Appl. ^ Michaelis L. J. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen". Bey P. (2004). (1963). 56. Menten M. doi:10. Johannissen L.1995. doi:10.41. ^ Cleland. Roujeinikova A.. 52. 44. Theor.. doi:10. Trends Biochem.7809611.01. A: Gen. 55. (1913). Am. ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System Accessed 4 April 2007 43.012. Catal. Biophys. doi:10. Ding H (2007). 21: 131–304. S. ^ Sørensen.1016/j. "Enzymstudien {II}. Compt. doi:10. J. Z. J.W.1021/ja037233l. "A proficient enzyme". PMID 16614214. "Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws". Biol. J. "Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase". Leys D. Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. {I}nhibition: Nomenclature and Theory". Siegbahn P. Sutcliffe M. PMID 14995199. 26 (10): 597–604. ^ Kopelman R (1988). E. 49: 333–369. 53.

00384. "GSK-3: tricks of the trade for a multitasking kinase". J. doi:10. 63. J. "Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output". PMC 1218279. PMID 11294886. Knudsen J (April 1997). (April 2003).1016/0092-8674(95)904050. 62. 60. ^ Mackie RI. doi:10. Biochem. Rev. "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling". "Molecular biology of bacterial bioluminescence". Cell 73: 823–32. ^ Carr C. 80 (2): 225–36. doi:10.1242/jcs.. 65. 66.. (1995). PMID 2159465. PMID 12615961. PMC 372803. J. 61. PMID 8500173. W. Powell BC. "A millennial myosin census". Sci. 59. 116: 1175–86. (April 2003). PMID 9173866. ^ Faergeman NJ. "A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin". J Biol Chem. 64. Biol. Cell. ^ Meighen EA (01 March 1991). Implications regarding oxygen reduction". Mol. ^ Hunter T. "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase.1016/00928674(93)90260-W. Cell 12 (4): 780–94. ^ Yoshikawa S and Caughey WS. 265 (14): 7945–58.58. R. PMID 2030669. 55 (1): 123–42. ^ Berg JS. Cell. ^ Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease Accessed 4 April 2007 [sunting] Lihat pula       Katalisis enzim The Proteolysis Map Biokatalisis RNA Enzim SUMO Proteomika dan rekayasa protein Enzim terimobilisasi [tampilkan] l•b•s Enzim [tampilkan] l•b•s Kimia makanan Kategori:     Enzim Metabolisme Katalisis Masuk log / buat akun . Cheney RE (01 April 2001). 73 (10): 2971–95. White BA (01 Oct 1990). PMID 2178174. "Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling". PMC 32266. PMID 7834742. M. Microbiol. Kim P. Woodgett J. S. ^ Doble B. 323 (Pt 1): 1–12. (15 May 1990). Dairy Sci.

     Halaman Pembicaraan Baca Sunting Versi terdahulu     Halaman Utama Perubahan terbaru Peristiwa terkini Halaman sembarang Komunitas    Warung Kopi Portal komunitas Bantuan Wikipedia Cetak/ekspor Peralatan Bahasa lain                   Afrikaans Aragonés ‫ال عرب ية‬ Azərbaycanca Žemaitėška Беларуская Беларуская (тарашкевіца) Български Brezhoneg Bosanski Català ‫ک وردی‬ Česky Cymraeg Dansk Deutsch Ελληνικά .

                                            English Esperanto Español Eesti Euskara Estremeñu ‫ف ار سی‬ Suomi Føroyskt Français Gaeilge Galego ‫עברית‬ Fiji Hindi Hrvatski Kreyòl ayisyen Magyar Հայերեն Interlingua Interlingue Ido Íslenska Italiano 日本語 Basa Jawa ქართული Қазақша 한국어 Ripoarisch Latina Lietuvių Latviešu Македонски Монгол Bahasa Melayu Nederlands Norsk (nynorsk) Norsk (bokmål) Novial Occitan .

Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons.                                     Kapampangan Polski ‫پ نجاب ی‬ ‫ت وښپ‬ Português Runa Simi Română Русский Русиньскый Саха тыла Srpskohrvatski / Српскохрватски Simple English Slovenčina Slovenščina Soomaaliga Shqip Српски / Srpski Seeltersk Basa Sunda Svenska Kiswahili ไทย Tagalog Türkçe Українська ‫اردو‬ Tiếng Việt Winaray Хальмг ‫יי י‬ 中文 Bân-lâm-gú 粵語 Halaman ini terakhir diubah pada 23. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya.25. ketentuan tambahan mungkin berlaku. 7 Oktober 2011. Kebijakan privasi Tentang Wikipedia Penyangkalan Tampilan seluler     .

  .