1. Definir constante de Michaelis-Mentem (Km) e mostrar a relao entre seu valor e a afinidade da enzima pelo seu substrato.

A constante de Michaelis-Mentem, Km , definida como a concentrao na qual a velocidade de uma reao enzimtica metade da velocidade mxima, a Vmax. Sua equao nos permite demonstrar como a velocidade de uma reao varia em diferentes concentraes de substrato. Esta equao pode ser expressa graficamente, e representa o efeito da concentrao de substrato sobre a velocidade de reao enzimtica. O Km de um substrato para uma enzima especfica caracterstico, e nos fornece um parmetro de especificidade deste substrato em relao enzima. Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice-versa. 2. Definir enzima, substrato e stio ativo.

- Enzimas so catalisadores biolgicos, formados por longas cadeias de molculas pequenas, chamadas de aminocidos. So, portanto, um tipo de protena com atividade cataltica, sendo encontradas na natureza em todos os seres vivos. - Substratos so reagentes/composto qumico que ligam-se molcula da enzima em uma regio especfica, o stio ativo, de modo a permitir a catlise. Eles se encaixam em enzimas seguindo um modelo chave-fechadura ou encaixe induzido. - O stio ativo uma cavidade da enzima, com forma definida, aberta na superfcie da molcula globular da enzima, constituda por grupos R de aminocidos, no qual os substratos se ligam de forma a permitir a ocorrncia da catlise. 3. Temperatura e pH podem interferir na atividade enzimtica? Justifique sua resposta.

A temperatura, assim como o pH, so fatores de grande influncia sobre a atividade enzimtica, visto que so agentes capazes de provocar mudanas conformacionais na estrutura proteica. A elevao da temperatura, dentro de um certo limite, produz aumento na velocidade de uma reao catalisada enzimaticamente. Mas, a partir de certa temperatura, a velocidade da reao diminui devido a desnaturao da enzima (quando a enzima perde suas propriedades). Cada enzima trabalha melhor em uma faixa de temperatura caracterstica, a temperatura tima, na qual a velocidade da reao catalisada a mxima possvel e sem a ocorrncia de desnaturao. Cada enzima tem seu pH timo especfico de atuao, onde sua atividade ser mxima. Para a maioria das enzimas, o pH timo est prximo de 7, ou seja, do neutro. Alteraes extremas de pH podem modificar a estrutura da enzima devido a uma repulso de cargas, assim como alteraes mais leves de pH podem causar a dissociao de enzimas oligomricas. 4. vantajoso o uso de enzimas em transformaes bioqumicas? Justifique. Sim, pois as enzimas, em transformaes bioqumicas, ocasionam: - Diminuio da energia de ativao, causando altas velocidades de reao. - So bastante especficas. - So sintetizadas pelas prprias clulas. - Possuem concentrao e atividade ajustveis, permitindo ajuste fino do metabolismo ao ambiente celular.