As enzimas so protenas especializadas na catlise de reaes biolgicas, ou seja, elasproporcionam que as reaes qumicas tornem-se muito mais rpidas

que a reao no catilada (a enzima nuclease estafiloccia acelera a reao em 5,6x1014 vezes!),o que as coloca entre as biomolculas mais importantes para o ser vivo havendo situaes onde uma pequena queda ou aumento na atividade enzimtica acarreta problemas fisiolgicos srios. A prpria evoluo do conhecimento bioqumico tem nas enzimas sua gnese, com a descoberta do poder cataltico do suco gstrico sobre as protenas e da saliva sobre o amido no incio do sculo XIX. Louis Pasteur, em 1850, postulou que as reaes fermentativas do levedo, convertendo acar em lcool, eram devidas a substncias existentes dentro do levedo, as quais foram posteriormente denominadas de enzimas (derivado do latim en = dentro + zima = levedo). Com o isolamento das enzimas fermentativas do levedo em 1897, teve incio a era mais produtiva da pesquisa em bioqumica surgindo as principais hipteses do funcionamento das enzimas dentro da clula. Em 1926, o isolamento da enzima urease, estabeleceu a natureza protica das enzimas, criandose o conceito de que todas as enzimas so protenas, mas nem todas as protenas so enzimas. Na dcada de 80, entretanto, foram identificadas molculas de RNA que possuem atividade cataltica, as ribozimas, o que ps abaixo aquele conceito quase que dogmtico. As enzimas, entretanto, so um captulo

 parte no estudo das protenas e, sem dvida nenhuma, possuem suas bases de conhecimento voltadas para a compreenso da estrutura tridimensional protica. Como uma protena, uma enzima depende da estrutura terciria (ou quaternria) para exercer sua funo catalisadora, uma vez que tem que interagir com as molculas dos reagentes (aqui denominados de substrato) para convert-las nos produtos, de uma maneira a diminuir a energia necessria para levar estes substratos ao estado de ativao energtica caracterizado por uma molcula em transio entre o substrato e o produto. Freqentemente, utiliza-se a analogia da chave-e-fechadura para designar a especificidade de uma enzima para seu substrato. Porm esta comparao perde fora quando se conhece enzimas que possuem mais de um tipo de substrato ou substratos que sofrem ao enzimtica por mais de uma enzima. Alm disso, o prprio espao existente para a realizao da ao enzimtica no to apertado quanto pode sugerir uma chave-efechadura. Entretanto o encaixe espacial entre a molcula do substrato com a enzima demonstra um preciosismo prprio das melhores chaves-e-fechaduras, abrindo as portas para as

reaes bioqumicas. A ligao entre uma enzima a outra molcula se d de maneira complexa, uma vez que h a formao de muitas ligaes fracas entre os tomos componentes das molculas. As nicas ligaes fortes que ocorrem nesta interao enzimtica so as que ocorrem entre partes das molculas que se encaixam perfeitamente no plano tridimensional. A regio da enzima onde ocorre este encaixe denominada de stio de ligao ou stio cataltico e corresponde, geralmente, a um entalhe na estrutura da molcula da enzima formado por uma seqncia de aminocidos que garante a forma de uma cavidade (Figura 5-1). Os demais aminocidos da enzima so responsveis por manter a forma deste stio de ligao, havendo um ou mais stios de posicionamento que facilitam a ligao com a molcula de substrato formando um complexo reversvel enzima-substrato. No substrato, h sempre um grupamento que favorece uma ligao suscetvel com o stio cataltico da enzima.