Anda di halaman 1dari 12

Pendahuluan

Landasan Teori
Hemoglobin Terdapat sekitar 280 juta molekul hemoglobin di dalam setiap sel darah merah. Hemoglobin adalah sejenis protein dengan berat molekul 64.500 dalton, terdiri daripada 4 rantai polipeptida. Setiap satunya mengandung satu pigmen non-protein berbentuk seperti cincin yang disebut sebagai kelompok heme aktif. Pada bagian tengah dari cincin heme ini terdapat satu ion ferous, Fe2+ yang boleh mengikat satu molekul oksigen, lalu membolehkan satu molekul hemoglobin berikatan dengan empat molekul oksigen. Repiratory motion of hemoglobin adalah proses pengikatan dan pelepasan molekul oksigen dari hemoglobin yang melibatkan perubahan spesifik pada struktur molekularnya. Apabila hemoglobin berubah dari bentuk deoxyhemoglobin kepada bentuk oxyhemoglobin, karbon dioksida, CO2dan 2,3-DPG akan terlepas dari posisi asalnya yaitu di antara rantai globin lalu membuka molekul heme untuk menerima oksigen. Seterusnya, oksigen yang berikatan dengan salah satu kelompok heme akan meningkatkan afinitas dari kelompok heme yang lain kepada oksigen. Interaksi inilah yang menyebabkan terjadinya bentuk sigmoid pada kurva disosiasi oksigen. Kadar hemoglobin normal yang terdapat di dalam satu sel darah merah adalah sekitar 32pg. (mean cell hemoglobin, MCH = 32 2pg). Proses sintesis hemoglobin yang normal memerlukan cadangan zat besi yang mencukupi dan produksi protoporphyrin dan globin yang normal. Proses sintesis protoporphyrin dimulai di dalam mitokondria dengan pembentukan delta aminolevulenic acid (ALA) daripada glycine dan succinyl-CoA yang berasal dari siklus asam sitrat. Seterusnya, proses dilanjutkan dengan pembentukan porphobilinogen, uroporphyrin dan coproporphyrin yang terjadi di sitoplasma sel. Dua molekul ALA bergabung membentuk porphobilinogen yang mengandung satu rantai pyrrole. Melalui proses deaminasi, empat prophobilinogen digabungkan menjadi

hydroxymethyl bilane, yang kemudiannya dihidrolisis menjadi uroporphyrin. Uroporphyrin kemudiannya mengalami dekarboksilasi menjadi coporphyrin. Enzim coporphyrin oxidase mengoksidasi coporphyrin kepada protpoporphyrinogen. Protoporphyrinogen seterusnya dioksidaksikan membentuk protoporphyrin. Proses terakhir adalah penggabungan rantai protoporphyrin dengan ion ferous, Fe lalu membentuk molekul Heme. Proses ini berlaku di dalam mitokondria.
2+

Kadar normal hemoglobin Kadar hemoglobin menggunakan satuan gram/dl. Yang artinya banyaknya gram hemoglobin dalam 100 mililiter darah. Nilai normal hemoglobin tergantung dari umur pasien : Bayi baru lahir Umur 1 minggu Umur 1 bulan Anak anak Lelaki dewasa Wanita dewasa Lelaki tua Wanita tua : 17-22 gram/dl : 15-20 gram/dl : 11-15 gram/dl : 11-13 gram/dl : 14-18 gram/dl : 12-16 gram/dl : 12.4-14.9 gram/dl : 11.7-13.8 gram/dl

Nilai diatas dapat berbeda pada masing masing laboratorium namun tidak akan terlalu jauh dari nilai diatas. Ada pula laboratorium yang tidak membedakan antara lelaki atau wanita dewasa dengan lelaki atau wanita tua. Kadar hemoglobin dalam darah yang rendah dikenal dengan istilah anemia. Ada banyak penyebab anemia diantaranya yang paling sering adalah perdarahan, kurang gizi, gangguan sumsum tulang, pengobatan kemoterapi dan abnormalitas hemoglobin bawaan. Rantai globin pula digabungkan oleh ribosom sitoplasmik yang dikawal oleh dua kluster gene pada kromosom 11 dan 16. Hasil akhirnya adalah molekul globin yang tetramer yaitu dua rantai -globin dan dua rantai non--globin. Penggabungan molekul hemoglobin ini berlaku di sitoplasma sel. Terdapat sebilangan kecil zat besi, protoporphyrin dan rantai globin bebas yang tersisa selepas proses sitesis hemoglobin selesai. Zat besi tersebut disimpan sebagai ferritin dan porphyrin pula diubah kepada zinc. Siri reaksi komplek ini dipicu oleh hormon erythropoietin. Tingkat sintesis hemoglobin (rate of hemoglobin synthesis) ditentukan oleh ketersediaan transferrin iron dan kadar heme di intrasellular. Proses sintesis hemoglobin berlaku secara maksimal di sumsum tulang yang lebih matang. Penghentian sintesis heme ditandai dengan penurunan ekspresi dari reseptor transferrin pada membran, diikuti dengan penurunan regulasi (downregulation) sintesis heme dan globin.

Kurva Disosiasi Hemoglobin-Oksigen

Kurva disosiasi hemoglobin-oksigen adalah ilustrasi kepada hubungan antara kadar saturasi hemoglobin (percent saturation of hemoglobin) dengan tekanan parsial oksigen. Tekanan parsial oksigen merupakan faktor penting dalam menentukan kuantitas oksigen yang berikatan dengan hemoglobin. Semakin tinggi tekanan parsial oksigen maka semakin banyak oksigen yang berikatan dengan hemoglobin. Apabila hemoglobin yang tereduksi (reduced hemoglobin) ditukar sepenuhnya kepada oxyhemoglobin, maka hemoglobin dikatakan sebagai tersaturasi penuh. Kadar saturasi hemoglobin adalah saturasi rata-rata hemoglobin yang berikatan dengan oksigen. Sebagai contoh, jika dua molekul oksigen yang berikatan dengan satu molekul hemoglobin, maka disebut kadar saturasi oksigen adalah 50%, karena satu molekul hemoglobin bisa mengikat 4 molekul oksigen. Pada kondisi normal, darah arteri memasuki jaringan-jaringan tubuh dengan tekanan parsial oksigen 95 mmHg dan saturasi hemoglobin yang melebihi 97%. Aliran balik vena daripada jaringan pula mempunyai tekanan oksigen sebesar 40 mmHg dengan saturasi hemoglobin 75-80%. Walaupun tekanan parsial oksigen merupakan faktor yang penting dalam menentukan kadar saturasi hemoglobin, terdapat beberapa faktor lain yang juga mempengaruhi afinitas hemoglobin terhadap oksigen. Faktor-faktor ini akan memberikan dampak terhadap kurva disosiasi hemoglobin-oksigen secara keseluruhan dengan menyebabkan kurvanya bergeser ke arah kiri (afinitas meningkat) atau ke arah kanan (afinitas berkurang). Faktor-faktor tersebut adalah keasaman (pH), tekanan parsial karbon dioksida dan zat 2,3-diphosphoglycerat (2,3DPG). Saat pH darah menurun, kurva disosiasi hemoglobin-oksigen akan bergeser ke kanan, menunjukkan bahawa hemoglobin kurang tersaturasi walaupun berada di tekanan parsial oksigen tinggi. Perubahan ini dinamakan sebagai Borh effect, dimana hemoglobin bertindak sebagai buffer. Borh effect berkerja dengan kedua-dua cara yaitu; peningkatan ion H dalam darah akan menyebabkan oksigen terlepas dari hemoglobin, dan oksigen yang berikatan dengan hemoglobin akan menyebabkan ion H terlepas dari hemoglobin. Apabila produksi asam metabolit (asam laktat dan asam karbonat) dan CO2jaringan meningkat, keasaman darah akan meningkat lalu terjadinya asidosis yang menyebakan kurva disosiasi bergeser ke kanan.
+ +

Maka, afinitas hemoglobin terhadap oksigen melemah, menyebabkan oksigen senang terlepas daripada hemoglobin dan masuk ke jaringan. Karbon dioksida memiliki sifat asam. Maka, apabila ia berikatan hemoglobin, akan terjadi dampak yang sama pada kurva disiosiasi (kurva begeser ke kanan). Pada kondisi tekanan parsial karbon dioksida meningkat, hemoglobin akan lebih mudah untuk melepaskan oksigen. Tekanan parsial karbon dioksida dan pH darah merupakan faktor yang terkait karena pH darah yang rendah (keasaman) adalah pengaruh dari peningkatan tekanan parsial karbon dioksida. Maka, peningkatan tekanan parsial karbon dioksida akan menyebabkan kurva disiosiasi bergeser ke kanan. 2,3-diphosphoglycerat (2,3-DPG) adalah bahan yang terdapat di dalam sel darah merah yang berfungsi untuk menurunkan afinitas hemoglobin terhadap oksigen, lalu membantu pelepasan oksigen daripada hemoglobin. 2,3-DPG diproduksi di dalam sel darah merah dan ia merupakan hasil daripada proses glikolisis, yaitu pemecahan glukosa untuk menghasilkan adenosine triphosphate, ATP (Tortora dan Derickson, 2006). Produksi 2,3DPG akan meningkat apabila terjadinya desaturasi hemoglobin seperti hipoksia, gagal jantung atau anemia. Peningkatan intaselular 2,3-DPG akan menyebabkan kurva disosiasi bergeser ke kanan dan menyediakan mekanisme kompensasi yang bagus untuk anemia kronis dan hipoksia. Metabolisme 2,3-DPG juga dipengaruhi oleh asidosis atau alkalosis sistemik. Perubahan awal berupa pergeseran kurva disosiasi ke kanan pada pasien asidosis akan diperbaik dalam batas waktu 12-36 jam seterusnya berupa pengurangan kadar 2,3-DPG. Maka, Bohr effect akan dibalikkan oleh kadar 2,3-DPG yang rendah dan menyebabkan kurva disosiasi kembali menjadi normal. Selain itu, terdapat satu lagi kondisi yang bisa mempengaruhi kurva disosiasi hemoglobin-oksigen yaitu hipoksia. Salah satu penyebab hipoksia adalah peningkatan kadar saturasi karbon monoksida,CO darah. Pada kondisi hipoksia yang disebabkan oleh peningkatan kadar CO, kurva disosiasi akan mengalami pergeseran ke kiri akibat dari terbentuknya carboxyhemoglobin. Pergeseran kurva disosiasi ke kiri akan meningkatkan afinitas daripada hemoglobin terhadap oksigen dan menyebabkan lebih sedikit kadar oksigen yang dihantar ke jaringan (Braunwald, 2005)

Karbon monoksida

Karbon monoksida adalah sejenis gas yang tidak berwarna dan tidak berbau yang merupakan hasil daripada pembakaran bahan yang mengandung karbon seperti arang, gas dan kayu. Ia terdiri dari satu atom karbon yang secara kovalen berikatan dengan satu atom oksigen. Dalam ikatan ini, terdapat dua ikatan kovalen dan satu ikatan kovalen koordinasi antara atom karbon dan oksigen.Gas karbon monoksida dapat ditemukan di dalam asap pembakaran, asap dari kendaraan dan juga asap rokok. Apabila gas karbon dioksida memasuki sirkulasi darah, ia akan berikatan dengan hemoglobin sama seperti oksigen. Tetapi, ikatan karbon monoksida terhadap hemoglobin adalah 250 kali lebih kuat berbanding pengikatan oksigen terhadap hemoglobin (Guyton dan Hall, 2006). Maka, pada konsentrasi sekecil 0.1% sahaja pun (P
co

= 0.5mmHg), karbon

monoksida akan berikatan dengan separuh daripada total hemolgobin di dalam darah dan mengurangkan kapasitas membawa oksigen darah sebesar 50%. Apabila hal ini berlanjutan, tubuh akan menjalankan mekanisme kompensasi berupa peningkatan proses erythropoiesis sebagai usaha untuk meningkatkan kadar penghantaran oksigen ke jaringan. Maka, kadar hemoglobin akan meningkat dan menjadi lebih tinggi berbanding pada kondisi normal. Salah satu penyebab terjadinya hipoksia akibat peningkatan kadar karbon monoksida adalah merokok. Gas karbon monoksida (CO) yang masuk dalam sistem peredaran darah akan menggantikan posisi oksigen dalam berikatan dengan hemoglobin (Hb) dalam darah. Gas CO akhirnya mudah masuk ke dalam jantung, otak dan organ vital penunjang kehidupan manusia lainnya. Gas ini sifatnya sangat beracun bagi tubu manusia, sehingga akibatnya bisa fatal. Ikatan CO dan Hb dalam darah akan membentuk karboksi haemoglobin. Ini menyebabkan dua hal:

1. Oksigen akan kalah bersaing dengan karbon monoksida sehingga kadar oksigen dalam darah manusia akan menurun drastis. Seperti yang kita tahu, oksigen diperlukan dalam proses metabolisme tubuh sel, jaringan dan organ dalam tubuh manusia. Dengan keberadaan CO di dalam darah, maka akan menghambat metabolisme tubuh manusia. 2. Gas CO akan menghambat terjadinya proses respirasi atau oksidasi sitokrom. Hal ini akan mengakibatkan pembentukan energi tidak maksimal. Karbon monoksida akan berikatan

langsung dengan sel otot jantung dan sel tulang. Akibatnya terjadi keracunan CO pada sel tersebut dan merembet pada sistem saraf manusia.

Jika seseorang mengalami paparan CO 1.000 ppm selama beberapa menit akan menimbulkan kejenuhan karboksi haemoglobin. Orang tersebut akan bekurang kesadarannya atau pingsan. Sedangkan jika ditambah beberapa menit lagi maka dapat mengakibatkan kematian.

Isi Laporan Praktikum 1: Deoksihemoglobin dan oksihemoglobin


A. Tujuan : Memperlihatkan bahwa hemoglobin dapat mengikat oksigen menjadi HbO2 dan senyawa ini dapat terurai kembali menjadi deoksiHb dan O2.

B. Teori singkat : Dalam keadaan tereduksi,Fe dalam hemoglobin dapat mengikat O2 menjadi HbO2. Hb(Fe2+) (deoksihemoglobin = Hb) Hb(Fe2+) O2 (oksihemoglobin = HbO2)

O2 oksigen

HbO2 akan melepaskan O2 pada permukaan pereaksi stokes.

C. Bahan : 1. Suspensi darah 2. Pereaksi stokes 3. Larutan amonium hidroksida (NH4OH)

D. Cara kerja : a. Oksihemoglobin BAHAN TABUNG 1 Suspensi darah Akuades HASIL : Warna yang terbentuk 1 mL 5 mL Merah hati

b. Deoksihemoglobin BAHAN TABUNG 1 Hasil percobaan oksihemoglobin 3 mL 3 mL Beberapa tetes TABUNG 2

Stokes (2 mL pereaksi stokes + 2 tetes NH4OH) Hasil : Warna yang terbentuk KOCOK KUAT-KUAT Hasil : Warna yang terbentuk Merah hati Merah hati

Merah tua, kehitaman

Merah kehitaman

E. Pembahasan Darah oksihemoglobin berwarna merah hati karena eritrosit yang Hb nya mengikat oksigen akan menyebabkan darah berwarna merah hati. Darah deoksihemoglobin adalah darah yang kandungan oksigennya sudah dipisahkan dari hemboglobin dengan menggunakan reagen Stokes. Reagen Stokes merupakan sebuah reagen pereaksi yang mampu melepaskan oksigen pada hemoglobin eritrosit. Pada tabung 1, darah tidak dicampur dengan reagen stokes. Sehingga tidak terjadi perubahan warna pada darah karena darah masih mengandung kadar oksigen. Pada tabung 2, darah dicampur dengan reagen stokes. Reagen tersebut mampu melepaskan oksigen dari Hb sehingga zat pewarna merah pada darah menghilang dan warna darah menjadi merah kehitaman.

Praktikum 2: Karbonmonooksida hemoglobin (HbCO)


A. Tujuan : Memperlihatkan bahwa CO dapat mengikat hemoglobin menjadi HbCO.

B. Teori singkat : Bila HBO2 direaksikan dengan CO,akan menghasilkan HbCO yang berwarna merah terang dan tidak dapat dilepaskan dengan pereaksi stokes karena kekuatan ikatan HbCO 200x dari HbO2, sehingga sulit dilepaskan.

C. Bahan : 1. Suspensi darah 2. Sumber gas CO 3. Pereaksi Stokes 4. NH4OH

D. Cara kerja : BAHAN TABUNG 1 Suspensi darah (0,5 mL darah + 5,5 mL 3 mL akuades) Alirkan gas CO (dengan hati-hati) Hasil : Warna yang terbentuk Stokes (2 mL pereaksi stokes + 2 tetes Beberapa tetes NH4OH) Hasil : Warna yang terbentuk Merah terang Merah tua, kehitaman Beberapa tetes 2 menit Merah terang Merah hati 3 mL TABUNG 2

E. Pembahasan Darah oksihemoglobin berwarna merah hati karena eritrosit yang Hb nya mengikat oksigen akan menyebabkan darah berwarna merah hati. Darah deoksihemoglobin adalah darah yang kandungan oksigennya sudah dipisahkan dari hemboglobin dengan menggunakan reagen Stokes. Reagen Stokes merupakan sebuah reagen pereaksi yang mampu melepaskan oksigen pada hemoglobin eritrosit. Pada tabung 1, darah yang dialirkan gas CO akan berubah warna menjadi merah terang. Hal ini disebabkan karena Hb memiliki afinitas mengikat CO lebih besar dibandingkan O2 sedangkan O2 merupakan substansi pemberi warna merah pada darah. Sehingga, darah HbO2 akan berubah menajdi HbCO yang berwarna lebih terang. Setelah itu pada tabung 1, darah dengan HbCO direaksikan dengan pereaksi Stokes namun warna darah tidak berubah. Sebab, pereaksi Stoke tidak mampu melepas kandungan CO yang terkandung dalam HbCO sehingga tidak terjadi perubahan warna. Pada tabung 2, darah yang tidak dialirkan CO dicampur dengan reagen stokes. Darah tersebut masih memiliki kandungan oksigen. Reagen tersebut mampu melepaskan oksigen dari Hb sehingga zat pewarna merah pada darah menghilang dan warna darah menjadi merah kehitaman.

Kesimpulan
Darah dengan oksihemoglobin adalah darah yang Hbnya mengikat banyak oksigen, sedangkan darah deoksihemoglobin adalah darah yang ikatan oksigennya sudah dilepaskan dari hemoglobin. Oksigen adalah substansi yang dapat memberikan warna merah pada hemoglobin. Namun, kecenderungan hemoglobin untuk mengikat karbonmonoksida lebih besar dibandingkan oksigen.

Daftar Pustaka

Sherwood,Lauralee, 2001. Fisiologi Manusia. Edisi 2. Jakarta. EGC http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/24578/4/Chapter%20II.pdf http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/003645.htm www.blogdokter.net/2008/06/13/hemoglobin/

Anda mungkin juga menyukai