Ringkasan katalis dan katalisis Jun29 by mAthA inggin bixara Pernah mencoba membuat tape dari bahan singkong

atau ketan? Kita membubuhkan ragi (sejenis kapang atau jamur) untuk mempercepat proses peragian atau fermentasi. Tanpa sadar sebenarnya kita sudah melibatkan senyawa penting didalam proses tersebut yaitu katalis. Dalam kazanah kimia hijau, pengetahuan tentang katalis (12 prinsip kimia hijau) menjadi semakin penting demi meningkatkan efisiensi reaksi kimia dalam teknologi proses kimia. Uraian berikut ini merupakan intisari dari segala seluk beluk tentang katalis. Apa itu KATALIS? Menurut definisi, katalis adalah suatu senyawa kimia yang dapat mengarahkan sekaligus meningkatkan kinetika suatu reaksi (jika reaksi tersebut secara termodinamika memungkinkan terjadi). Namun senyawa tersebut (katalis) tidak mengalami perubahan kimiawi diakhir reaksi, dan tidak mengubah kedudukan kesetimbangan kimia dari reaksi. Mengapa katalis sangat penting dalam proses kimia? Pentingnya katalis ditunjukkan oleh kenyataan bahwa lebih dari 75% proses produksi bahan kimia di industri disintesis dengan bantuan katalis. Contoh proses kimia yang sangat penting misalnya sintesis metanol dari syngas (CO dan H2) dikatalisis oleh ZnO/Cr2O3, dan reaksi water gas shift (WGS), CO + 2H2O == CO2 + H2 dikatalisis oleh besi oksida atau oksida campuran Zn, Cu maupun Cr. Teknologi katalis telah digunakan dalam industri kimia lebih dari 100 tahun lamanya dan penelitian serta pengembangan teknologi katalis telah menjadi semacam bidang kekhususan kimia. Jadi, apa yang dikerjakan oleh katalis dalam sebuah reaksi? Dalam kazanah energi reaksi, katalis menurunkan rintangan energi atau menurunkan besaran energi aktifasi sebuah reaksi melalui aneka mekanisme fisikawi maupun kimiawi. Komponen inti menurut kepentingannya: 1. Selektifitas Adalah kemampuan katalis untuk memberikan produk reaksi yang diinginkan (dalam jumlah tinggi) dari sekian banyak produk yang mungkin dihasilkan. Produk yang diinginkan tadi sering disebut sebagai yield sedangkan banyaknya bahan baku yang berhasil diubah menjadi aneka produk dikatakan sebagai konversi. Yield = %selektifitas x konversi 2. Stabilitas Kemampuan sebuah katalis untuk menjaga aktifitas, produktifitas dan selektifitasnya dalam jangka waktu tertentu 3. Aktifitas katalis derajat

Kemampuan katalis untuk mengubah bahan baku menjadi produk atau aneka produk yang diinginkan (lebih dari satu). Aktifitas = massa (kg) bahan baku yang terkonversi/(kg atau liter katalis x waktu) atau Konversi, yaitu persentase dari bahan baku menjadi aneka produk. atau TON (turnover Number), yaitu banyaknya molekul yang bereaksi/(waktu, misalnya detik x setiap situs aktif) Apakah tiga metode untuk mengukur aktifitas katalis? 1. Aktifitas dapat dinyatakan dalam konsep kinetika. Aktifitas dapat dinyatakan dari pengukuran kecepatan reaksi dalam jangkauan tertentu suhu dan konsentrasi. Kecepatan reaksi, r, dihitung sebagai kecepatan perubahan sejumlah zat, nA dari reaktan A persatuan waktu dan per satuan volume (atau per satuan massa) katalis, sehingga r ini memiliki unit mol L1 h-1 atau mol kg-1 h-1. 2. Aktifitas dapat pula dinyatakan oleh turnover number (TON) yang didefinisikan sebagai banyaknya molekul reaktan yang Tipe katalis Katalis homogen Katalis homoheterogen

terlibat dalam reaksi tiap situs aktif dan tiap detik. 3. Dalam prakteknya, sebagai perbandingan aktifitas, ukuranukuran berikut ini dapat pula digunakan: a. Konversi dalam kondisi reaksi tetap b. Space velocity untuk konversi tetap yang tertentu c. Space-time yield d. Suhu yang dibutuhkan untuk suatu konversi tertentu Pengelompokan katalis Perlu diingat bahwa yang dimaksud katalis homogen artinya adalah katalis yang memiliki atau bisa membentuk satu fasa dengan reaktan dan pelarutnya (misal fasa cair-cair pada sistem katalis asam untuk reaksi esterifikasi). Sedangkan katalis heterogen tidak memiliki fasa yang sama dengan reaktan maupun pelarut (misalnya fasa padat-cair pada sistem katalis zeolit untuk perengkahan hidrokarbon).

Katalis heterogen

Bulk katalis (alloy Katalis asam/basa Biokatalis (enzim) logam) Kompleks logam transisi Fungsional nanopartikel Katalis yang diemban

Perbandingan elemen katalis homogen dan heterogen Elemen Katalis Homogen Heterogen

Efektifitas Pusat aktif Semua atomHanya atom-atom yang memilikipada permukaan reaktifitas partikel Rendah Tinggi Tinggi Lebih rendah

Konsentrasi yang dibutuhkan Selektifitas

Masalah difusi Secara praktisAda (perpindahan tak ada (kinetikamassa mengendalikan mempengaruhi jalannya reaksi) jalannya reaksi) Kondisi reaksi Penggunaan Potensi kehilangan aktifitas Lembut (50 200Parah (sering > oC) 250 oC) Tertentu/spesifik Luas Bereaksi kembaliKristal logam dengan produkmengalami (pembentukan sintering, klaster) dan keracunan, coking, keracunan fouling, migrasi uap metal pada suhu tinggi

Sifat katalis Struktur/stoikio Mudah Sulit ditentukan metri ditentukan Kemungkinan Tinggi Rendah modifikasi Daya tahanRendah Tinggi suhu Tehnik Seringkali rumitSuspensi, filtrasi pemisahan (distilasi, (sistem slurry) katalis ekstraksi, Tidak perlu dekomposisi pemisahan (sistem kimiawi) fixed-bed) Kemungkinan Bisa dilakukan daur ulang katalis Potensi kehilangan Tinggi Tidak perlu (fixedbed) Mudah (suspensi atau slurry) Rendah

katalis Katalisator homogen adalah katalisator yang mempunyai fasa sama dengan zat yang dikatalisis. Contohnya adalah besi (III) klorida pada reaksi penguraian hidrogen peroksida menjadi air dan gas Katalisator heterogen adalah katalisator yang mempunyai fasa tidak sama dengan zat yang dikatalisis. Umumnya katalisator heterogen berupa zat padat. Banyak proses industri yang menggunakan katalisator heterogen, sehingga proses dapat berlangsung lebih cepat dan biaya produksi dapat dikurangi. Contoh katalis homogen. Kompleks phosphine-logam transisi (Zn) sebagai katalis reaksi kopling CO2 dan epoksida serta mekanisme reaksinya. Contoh katalis heterogen. Alloy nanokristal Cu-Zn-Al dengan aditif logam transisi untuk katalis sintesis dimetil ether dari syngas. Pembahasan tentang contoh katalis heterogen untuk sintesis methanol dan dimetil eter dari syngas (komposisi karbon monoksida dan hidrogen) dapat dibaca pada tulisan ini, Katalis sintesis dimetil eter dari syngas. Apa yang perlu diketahui? Kelemahan katalis Alangkah indahnya bila sebuah reaksi kimia tidak membutuhkan katalis agar bisa berlangsung. Tapi kenyataannya jenis reaksi seperti ini jarang ditemui. Keberadaan katalis dalam campuran reaksi kimia tentu saja memberikan masalah tersendiri. Di industri kimia, masalah terutama berkaitan dengan pemisahan (separation), daur ulang (recycle), usia (life time), dan deaktifasi katalis merupakan isyu-isyu penting. Problem pemisahan katalis dari zat pereaksi maupun produk lebih sering ditemui pada sistem katalis homogen. Karena katalis homogen larut dalam campuran, pemisahan tidak cukup dilakukan dengan penyaringan atau dekantasi. Teknik yang umum digunakan adalah destilasi atau ekstraksi produk dari campuran, misalnya katalis asam-basa pada reaksi esterifikasi biodiesel dipisahkan dengan ekstraksi untuk kemudian campuran sisa reaktan-katalis yang tertinggal dialirkan lagi menuju bejana reaksi. Namun demikian, ada beberapa katalis istimewa dari senyawa komplek logam yang didesain sedemikian rupa sehingga bisa terpisah atau mengendap setelah reaksi tuntas. Kasus pemisahan untuk katalis heterogen lebih mudah ditanggulangi karena sudah terpisah dengan sendirinya tanpa membutuhkan usaha lain. Daur ulang dan usia katalis memiliki kaitan. Selama bisa dipisahkan, katalis homogen boleh dikatakan tetap aktif dan memiliki usia yang sangat panjang bahkan nyaris tak terhingga dan bisa digunakan berulang-ulang. Nyawa katalis homogen mungkin tamat jika mengalami deaktifasi akibat teracuni atau perubahan struktur akibat proses ektrim. Katalis heterogen memiliki takdir berbeda. Sering kali katalis heterogen harus diaktifasi dulu

sebelum siap digunakan, misalnya dengan jalan direduksi atau dioksidasi. Setelah mengalami proses reaksi berkalikali, kereaktifan katalis tersebut pelan-pelan menurun akibat perubahan mikrostruktur maupun kimianya, misal terjadi penggumpalan (clustering), migrasi partikel aktif membentuk kristal baru (sintering), oksidasi, karbonisasi, maupun teracuni (poisoned). Untuk mengembalikan reaktifitas katalis heterogen perlu dilakukan regenerasi dengan cara, misalnya kalsinasi, reduksioksidasi kembali, atau pencucian dengan larutan aktif. Seringkali proses regenerasi tidak dapat mengembalikan 100% kereaktifan katalis sehingga pada saatnya nanti katalis tersebut akhirnya mati juga dan perlu diganti yang baru.

katalis tersebut tetap ikut dalam jalannya reaksi, tetapi pada kondisi akhir, katalis akan keluar lagi dalam bentuk yang sama. Sifat-sifat kimia katalis akan sama sebelum dan sesudah mengkatalis suatu reaksi. Pentingnya katalis ditunjukkan oleh kenyataan bahwa lebih dari 75% proses produksi bahan kimia di Industri disintesis dengan bantuan katalis. Contoh proses kimia yang sangat penting misalnya sintesis metanol dari syngas (CO dan H2) dikatalisis oleh ZnO/Cr2O3, dan reaksi water gas shift (WGS), CO + 2H2O ==> CO2 + H2 dikatalisis oleh besi oksida atau oksida campuran Zn, Cu maupun Cr. Teknologi katalis telah digunakan dalam industri kimia lebi h dari 100 tahun lamanya dan penelitian serta pengembangan teknologi katalis telah menjadi semacam bidang kekhususan kimia. Suatu reaksi eksoterm AB(g) + C(g) --> AC(g) + B(g). Reaksi ini berlangsung lambat, karena energi aktivasinya (Ea) lebih besar dibanding energi molekulnya. Hanya sebagian kecil molekul yang mencapai Ea.

Fungsi katalis adalah memperbesar kecepatan reaksinya (mempercepat reaksi) dengan jalan memperkecil energi pengaktifan suatu reaksi dan dibentuknya tahap-tahap reaksi yang baru. Dengan menurunnya energi pengaktifan maka pada suhu yang sama reaksi dapat berlangsung lebih cepat. Reaksi yang berlangsung lambat dapat dipercepat dengan menambahkan katalis yang sesuai untuk reaksi tersebut. Katalis akan mempercepat reaksi karena katalis akan mencari jalan dengan energi aktivasi yang lebih rendah sehingga reaksinya akan berlangsung lebih cepat. Satu yang harus diketahui tentang prinsip kerja katalis adalah bahwa

Mekanisme reaksi di atas adalah : K + AB --> KAB --> KA + B (lambat) KA + C --> KAC --> K + AC (cepat) K + AB + C --> K + AC + B Jadi katalis ikut ambil bagian dalam reaksi, memberi jalan baru melalui mekanisme reaksi baru yang energi aktivasinya lebih rendah, kemudian terbentuk kembali dalam keadaan yang sama. Katalisator ada dua jenis, yang mempercepat reaksi dan ada yang memperlambat reaksi dan disebut dengan inhibitor. Cara kerja inhibitor merupakan kebalikan dari katalisator yaitu meningkatkan energi aktifasi Sebagai contoh adalah reaksi logam Natrium dengan air, kehadiran logam air raksa memperlambat reaksi, seperti reaksi dibawah ini: Reaksi pembentukan; SO2 + O2 SO3 (lambat) Katalisator gas NO; 2 NO + O2 2 NO2 (cepat) Pembentukan SO3 katalisator gas NO dengan

Oleh karena itu untuk mempercepat reaksi ini, ditambahkan suatu katalis. Apa fungsi katalis? Mengapa katalis dapat mempercepat reaksi? Bagaimana cara katalis mempercepat reaksi itu? Berdasarkan diagram di atas, Ea' dengan katalis lebih rendah. Mengapa? Katalis itu berupa zat yang dicampurkan dengan reaktan. Jika reaksi di atas tanpa katalis, AB dan C bertumbukan sampai mencapai Ea yang relatif tinggi. Karena umumnya energi molekulnya rendah, jadi tumbukan yang terjadi tidak efektif. Ea sangat sulit dicapai. Untuk itu maka ditambahkan zat yang bertindak sebagai katalis. Ternyata pada saat katalis dicampurkan reaksi makin cepat. Jelas bahwa katalis itu dapat mempengaruhi salah satu reaktan. Misalnya dalam reaksi ini katalis cocok sifatnya dengan AB. Maka seperti robot AB tertarik ke katalis membentuk KAB. KAB tergolong kompleks teraktivasi yang merupakan tahap reaksi hipotesis; KAB kemudian terurai menjadi KA dan B. Setelah itu terjadi tahap reaksi berikutnya, yaitu C ditarik oleh KA menjadi KAC yang kemudian langsung K lepas dan terbentuklah AC.

Na + H2O NaOH + H2 .. (cepat) Na + H2O NaOH + H2 . (lambat) Autokatalis adalah katalisator yang terbentuk dengan sendirinya dalam suatu reaksi. Misal dalam reaksi KMnO4 dan H2C2O4 reaksi ini makin lama makin cepat karena terbentuk Mn2+ yang merupakan katalisator bagi reaksi

tersebut. Cara Kerja Enzim Sahabat Pustaka SMA, pada kesempatan kali ini blog ini akan share info mengenai cara kerja enzim. Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain. Jika suau molekul substrat menumbuk molekul enzim yangtepat maka akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi aktif. Ada dua teori yang menjelaskan mengenai cara kerja enzim yaitu: Teori kunci dan gembok Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini, enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis sehingga bisa saling melekat. Teori ketepatan induksi Teori ini diusulkan oleh Daniel Koshland pada 1958. Menurut teori ini, enzim tidak merupakan struktur yang spesifik melainkan struktur yang fleksibel. Bentuk sisi aktif enzim hanya menyerupai substrat. Ketika substrat melekat pada sisi aktif enzim, sisi aktif enzim berubah bentuk untuk menyerupai substrat. Faktor Yang Kerja Enzim Mempegaruhi

perbandingan yang lurus. Hal ini berarti semakin besar kadar enzim, semakin besar aktivitas enzim dan semakin cepat reaksi yang dikatalisis enzim. Apabila kadar substrat tetap dan kadar enzim turun, maka kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim akan menurun karena enzim yang tersedia tidak cukup banyak untuk bereaksi dengan substrat. Semakin banyak enzim yang berikatan dengan substrat, kecepatan reaksi semakin meningkat dan semakin banyak kompleks enzimsubstrat yang terbentuk. Maka produk yang terbentuk pun semakin banyak. Konsentrasi Substrat Dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Pada substrat rendah bagian aktif enzim hanya menampung substrat sedikit. Bila kosentrasi substrat diperbesar makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Suhu Aktivitas enzim meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu, laju berbagai proses metabolisme akan naik sampai batasan suhu maksimal Kecepatan reaksi

Konsentrasi Enzim Aktivitas enzim dipengaruhi oleh kadar enzim. Aktivitas enzim dan kadar enzim memiliki hubungan

mula-mula meningkat dengan menaiknya suhu, hal ini disebabkan oleh peningkatan energi kinetik pada molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi pada akhirnya energi kinetik enzim melampaui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah, yang mempertahankan struktur sekundertersiernya. Pada suhu ini terjadi denaturasi enzim menunjukkan suhu optimal. Sebagian besar enzim suhu optimalnya berada diatas suhu dimana enzim itu berada. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 400C. Pengaruh pH Kondisi pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim melalui pengubahan stuktur atau pengubahan muatan pada residu yang berfungsi dalam pengikatan substrat atau katalis Enzim dapat berbentuk ion positive, ion negative atau ion bermuatan ganda. pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk komplek enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim pH rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi, dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. pH optimum adalah pH yang dapat menyebabkan kecepatan

reaksi paling tinggi. Contoh: enzim amilase pada berbagai harga pH, dan amilum sebagai substratnya. Aktivator dan Inhibitor Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu : Inhibitor Reversibel Ditentukan secara kuantitatif dengan menggunakan persamaan kinetic michalles- menten. Ada dua macam inhibitor reversibel: Inhibisi bersaing (competitive inhibition) Inhibitor kompetitif memiliki struktur kimia yang mirip dengan substrat dan mengikat enzim pada active site yang sama dengan substrat (tempat katalitik). Maka, inhibitor dan substrat akan bersaing untuk memperebutkan tempattempat pengikatan yang sama pada permukaan enzim. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata tetapi juga pada konsentrasi substrat. Inhibitor penyebab hambatan bersaing disebut

inhibitor bersaing. Contoh: rekasi inhibisi asam malonat terhadap enzim terhadap enzim suksinat dehidrogenase. Malonat sebagai inhibitor bersaing dan suksinat sebagai substrat terhadap tempat active site. Inhibisi tidak bersaing (non-competitive inhibition) Struktur inhibitor non-kompetitif berikatan dengan enzim pada domain yang berbeda dari tempat pengikatan enzim-substrat. Inhibitor ini dapat bereaksi dengan kompleks enzimsubstrat (karena tempat pengikatan enzim yang berbeda) untuk menghasilkan produk. Dalam kata lain inhibisi nonkompetitif tidak terdapat persaingan antara substrat dan inhibitor. Pada reaksi ini, substrat dan inhibition masing-masing barikatan dengan enzim pada tempat yang berbeda. Inhibitor dapat berikatan baik dengan molekul enzim bebas maupun dengan kompleks ES. Inhibitor nonkompetitif yang reversible menurunkan percepatan reaksi maksimal yang diperoleh pada pemberian sejumlah tertentu enzim ( Vmaks yang lebih rendah ) tetapi biasanya tidak mempengaruhi Km., karena I dan S berikatan pada tempat yang berlainan. Pembentukan kompleks Enzim Inhibitor maupun Enzim Substrat dapat terjadi, karena Enzim Substrat dapat terurai dan

membentuk produk dengan kecepatan yang lebih lambat daripada penguraian Enzim Substrat, reaksi dapat diperlambat tetapi tidak akan berhenti. Inhibitor non-kompetitif ireversibel yaitu inhibitor yang berikatan dengan enzim tidak pada active site-nya dan pengikatan inhibitor-enzim tidak dapat lepas lagi. Pada umumnya, terjadi pengikatan secara kovalen dengan gugus fungsional dari enzim. Ionion logam berat, seperti Ag+ dan Hg2+, dapat mengurangi aktivitas enzim. Jika ion logam berat ini berikatan dengan enzim, enzim akan mengalami denaturasi. Inhibitor Irreversibel Hambatan tidak reversible pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim. Hambatan ini terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Contohnya; molekul iodoase- tamida yang dapat bereaksi dengan gugus SH suatu enzim tertentu. Hambatan Alosterik Hambatan ruang karena enzim tersebut tidak berbentuk hiperbola seperti enzim enzim yang lain tetapi akan terjadi grafik yang berbentuk sigmoida. Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik

dinamakan hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik.[psma] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G:
[26]

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.[28] Persamaan Michael & Menten Persamaan Michaelis-Menten ini menjelaskan bagaimana hubungan konsentrasi substrat dengan laju reaksi. Dalam keadaan sebenarnya, pada

makhluk hidup dalam suatu saat tertentu jumlah enzim nisbi tetap, sedangkan jumlah substrat yang diolah berubah-ubah sesuai dengan proses metabolisme. Hubungan antara laju reaksi dan konsentrasi substrat ini sangat penting, karena sebenarnya atas dasar itulah proses metabolisme berjalan dari saat ke saat. Selain itu hubungan antara laju dan konsentrasi substrat ini juga yang menjadi sasaran pengendalian metabolisme. Pengendalian tersebut dapat dilakukan secara buatan dengan menggunakan berbagai senyawa penghambat atau inhibitor dari luar seperti obat, maupun secara alamiah dalam pengendalian laju metabolisme. Untuk membahas hubungan ini secara lebih rinci, kita kembali kepada reaksi umum enzimatis: Pada saat-saat pertama reaksi, laju reaksi pembentukan ES dari E + S tepat sama dengan proses balik dari pembentukan ES dari E + P, oleh karena itu hanya ada satu konsentrasi ES. Begitu pula dengan laju reaksi penguraian kompleks ES kearah kiri sama dengan kearah kanan, hal ini dikarenakan seluruh system berada dalam keadaan seimbang. Dengan demikian, pada saat-saat yang sangat awal trsebut, dapat dinyatakan dalam bentuk persamaan berikut : K1 [E] [S] + k4 [E] [P] = k2 [ES] + k3 [ES] [E] { k1 [S] + k4 [P] } = [ES] ( k2 + k3 ) Pada saat yang sangat awal, katakanlah milidetik pertama, nilai [P] sangat kecil dibandingkan

dengan [S] sehingga dapat di abaikan. Sehingga persamaan tersebut menjadi ; K1, k2 dan k3 adalah bilanganbilangan tetap, sehingga k2 + k3 dibagi k1 juga mempunyai nilai tetap dan dapat dinyatakan sebagai Km. oleh karna itu persamaan tersebut dapat di tulis sebagai berikut : Jika konsentrasi seluruh enzim atau enzim total dinyatakan dalam [E]T ( jumlah konsentrasi enzim dalam seluruh bentuk yang ada). Maka, [E]T = [E]bebas + [ES] atau [E]T = [E] + [ES]. Dengan demikian maka, [E] = [E]T [ES]. Jika persamaan ini disubstitusikan ke persamaan yang terakhir, maka di peroleh : Pada laju yang maksimum (V maks), semua enzim sudah terikat dalam bentuk kompleks ES. Sedangkan pada tahap yang sangat awal, reaksi berjalan menurut orde pertama, dimana kecepatan permulaan (v) terjadinya hasil reaksi P sebanding dengan konsentrasi ES. Sehingga perbandingan antara V maks dengan kecepatan permulaan adalah Hubungan antara kecepatan atau laju awal dengan konsenstrasi substrat dapat dicari dengan rumus di atas, yaitu : Persamaan ini dengan jelas memperlihatkan atau menunjukkan hubungan antara perubahan konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzimatik. Persamaan ini dikenal dengan nama persamaan MichaelisMenten. Dan jika di alurkan dalam grafik, akan diperoleh

kurva yang berupa suatu hiperbola. Kurva ini secara empiric dengan menggunakan berbagai konsentrasi substrat dan pada setiap konsentrasi di ukur laju reaksinya, hal ini telah diperoleh oleh Henri pada tahun 1902. Ketika Henri mempelajari laju hidrolisis sukrosa pada berbagai konsentrasi substrat dengan menggunakan enzim invertase, diperolehnya suatu kurva hiperbola. Pada percobaan yang dilakukan Henri, yaitu hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa, hasil penelitiannya menunjukkan bahwa pada konsentrasi sukrosa rendah, kecepatan reaksinya bergantung pada konsentrasi sukrosa, namun pada konsentrasi tinggi, kecepatan reaksinya tidak lagi bergantung pada konsentrasi sukrosa. Jadi, pada konsentrasi tinggi kecepatan reaksi tidak dipengaruh lagi oleh pertambahan konsentarsi. Hal ini menunjukkan bahwa enzim telah jenuh dengan substrat, artinya tidak dapat lagi menampung substrat. Penafsiran yang digunakan untuk menjelaskan hal tersebut adalah pada konsentrasi yang sangat tinggi seluruh bagian aktif enzim telah jenuh diduduki oleh substrat, sehingga pada saat itu laju reaksi berada dalam keadaan maksimum. Untuk menerangkan hal ini, Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan sebuah hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali.