COMPOSICIN QUMICA Y CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS.

Las protenas son los materiales que desempean un mayor nmero de funciones en las clulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos, etc.). Tambin son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario.

Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc... Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOCIDOS, a los cuales podramos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Se clasifican, de forma general, en Holo protenas y Heteroproteinas segn estn formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos. LOS AMINOCIDOS. QUE SON LOS AMINOCIDOS? Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce. Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital. Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10

aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la alimentacin. El dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminocido esencial) no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante.

Pulsando aqu puedes ver una detallada lista de Aminocidos (esenciales y no esenciales) y funcin de cada una de ellos: En esta imagen puede verse la frmula de los 20 aminocidos ms importantes, en color negro la parte comn, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminocidos distinto comportamiento.

LOS PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO. Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10. Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.

Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

etc... Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de 10.

Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos. Si la hidrlisis de una protena produce nicamente aminocidos, la protena se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgnicos o inorgnicos, denominados grupo prosttico, la protena se llama conjugada. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura Secundaria.

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. La a(alfa)-hlice 2. La conformacin beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria... Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: El puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. Los puentes de hidrgeno. Los puentes elctricos. Las interacciones hidrfobas. Estructura Cuaternaria Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

PROPIEDADES DE PROTENAS Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina re naturalizacin. VALOR BIOLGICO DE LAS PROTENAS El conjunto de los aminocidos esenciales slo est presente en las protenas de origen animal. En la mayora de los vegetales siempre hay alguno que no est presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios para los seres humanos. La calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta. Por otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilizacin neta de una determinada protena, o aporte proteico neto, es la relacin entre el nitrgeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay protenas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biolgico que otras protenas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

NECESIDADES DIARIAS DE PROTENAS La cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o las prdidas de nitrgeno por las heces y la orina. Tambin depende del valor biolgico de las protenas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo son, las necesidades sern an mayores. En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de protenas al da para un adulto sano. La Organizacin Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr.

por kilogramo de peso y da. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan. El mximo de protenas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema an ms delicado. Las protenas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las clulas para producir energa. A pesar de que tienen un rendimiento energtico igual al de los glcidos, (unas 4 Kilocaloras por gramo) su combustin es ms compleja y dejan residuos metablicos, como el amoniaco, que son txicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminacin, pero todo exceso de protenas supone cierto grado de intoxicacin que provoca la destruccin de tejidos y, en ltima instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer ms protenas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades. Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los ltimos aos por el doctor alemn Lothar Wendt, han demostrado que los aminocidos se acumulan en las membranas basales de los capilares sanguneos para ser utilizados rpidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de protenas en la dieta, los aminocidos resultantes siguen acumulndose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las clulas (microangiopata). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a travs de la alimentacin de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generaliz el consumo indiscriminado de carne. PROTENAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL? Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de protenas podemos sealar:

Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general, su valor biolgico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son ms difciles de digerir, puesto que hay mayor nmero de enlaces entre aminocidos por romper. Combinando adecuadamente las protenas vegetales (legumbres con cereales o lcteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminocidos equilibrado. Por ejemplo, las protenas del arroz contienen todos los aminocidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la

calidad biolgica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayora de los productos de origen animal. Al tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, cido rico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actan como txicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no estn presentes estos derivados nitrogenados. Los txicos de la carne se pueden evitar consumiendo las protenas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre sern preferibles los huevos y los lcteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, tambin preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo. La protena animal suele ir acompaada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de cidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares. En general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas vegetales. Eso s, teniendo la precaucin de combinar estos alimentos en funcin de sus aminocidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar ms bien en el dficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro. FUNCIONES Las protenas desempean distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la tabla siguiente: Tipos Enzimas Reserva Transportadoras Hormonas Estructurales Contrctiles Ejemplos Ovoalbmina Hemoglobina Insulina Colgeno Miosina Localizacin o funcin Clara de huevo. Transporta el oxgeno en la sangre. Bloquean a sustancias extraas. Regula el metabolismo de la glucosa. Tendones, cartlagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares

cido-graso-sintetosa Cataliza la sntesis de cidos grasos.

Protectoras en la sangre Anticuerpos

El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los procesos qumicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayora, son especficas para cada reaccin, de ah su gran nmero. Como son catalizadores, actan disminuyendo la energa de activacin, combinndose con los reaccionantes para producir un estado intermedio con menor energa de activacin que el estado de transicin de la

reaccin no catalizada. Una vez formados los productos de la reaccin, la enzima se recupera. Ampliemos que son las enzimas y cmo actan: LAS ENZIMAS En todos los organismos es preciso sintetizar macromolculas a partir de molculas sencillas, y para establecer los enlaces entre stas se necesita energa. Esta energa se consigue rompiendo los enlaces qumicos internos de otras macromolculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo ello comporta una serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se denomina metabolismo. Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy estables, se requerira una gran cantidad de energa para que reaccionaran entre s, ya que, si no, la velocidad de reaccin sera nula o demasiado lenta. Para acelerar la reaccin en un laboratorio bastara con aumentar la temperatura o bien con aadir un catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la reaccin. En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las molculas que desempean esta funcin son las enzimas. Las enzimas son, protenas globulares capaces de catalizar las reacciones metablicas. Son solubles en agua y se difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la clula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan. Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que durante la reaccin no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga ms producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, presentan una gran especificidad, actan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces. ACTIVIDAD ENZIMTICA. En toda reaccin qumica se produce una transformacin de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), en unas sustancias finales o productos (P). Esta transformacin no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de complejo activado y requiere un aporte de energa, generalmente en forma de calor, que se conoce como energa de activacin Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijndose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta

energa para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reaccin se produzca ms fcilmente. Las enzimas, una vez que han realizado la transformacin del sustrato o sustratos en productos, se liberan rpidamente de ellos para permitir el acceso a otros

sustratos.