Aminocidos

1. Estructura general de los aminocidos: Grupos R no polares, polares sin carga, polares cargados. Ejemplos. Reacciones del grupo amino y del grupo carboxilo de los aaminocidos. Propiedades acido-bsicas. Curva de titulacin de un aminocido monoamino y monocarboxilo. Ion hibrido y punto isoelctrico.
Estructura general Como su nombre lo indica los aminocidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo cido (carboxlico -COOH) en su estructura. Los aminocidos son los precursores de los pptidos y las protenas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo tomo de carbono, conocido como carbono-a (a-aminocidos). La estructura general de los a-aminocidos (a excepcin de la prolina, que es cclica) se muestra en la siguiente figura.

Estructura qumica de un aminocido

Clasificacin Como se puede apreciar, el carbono-a (a excepcin de la glicina) es un carbono quiral y como tal presenta dos enantimeros (L- y D-). Los 20 a-aminocidos presentes en las protenas son de la serie L- en su representacin de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda. La diferencia entre los eeeeeedada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-alfa. Atendiendo a la naturaleza del grupo -R los aas pueden clasificarse en:

Neutros o Apolares. Son 8 los aminocidos que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no polares. La alanina, valina, leucina e isoleucina, poseen cadenas laterales de hidrocarburos alifticos. La metionina posee una cadena lateral de ter tilico (C-S-C). La prolina es el nico aminocido cclico, pues el grupo -R se cierra sobre el N del grupo a-amino (realmente es un amina secundaria). Por su parte, la fenilalanina y el triptfano contienen grupos aromticos.

Polares sin carga Siete son los a-aminocidos cuyo resto -R es polar pero sin carga. La glicina posee la cadena ms simple, un tomo de hidrgeno. La serina y la treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-OH). La asparragina y la glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrlisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminocidos con carga negativa. La tirosina posee un grupo fenlico y la cistena debe su polaridad a la presencia de un grupo tilico (-SH).

Polares con carga negativa. Existen dos a-aminocidos cuyo resto polar posee carga negativa a pH fisiolgico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) , el cido glutmico y el cido asprtico.

Reacciones del grupo amino En cuanto a las reacciones del grupo amino, es muy interesante la reaccin con el reactivo de Sanger para secuenciar, ya que si tenemos el 2,4-dinitrofenil-pptido y lo hidrolizamos por hidrlisis cida, se hidrolizarn todos los enlaces peptdicos y obtendremos el dinitrofenil del primer aminocido de la secuencia, el NH2 terminal, ms el resto de los aminocidos disgregados en el medio. Con esta reaccin Sanger consigui secuenciar la insulina. En esta reaccin, el ncleo coloreado de dinitrobenceno se une al tomo de nitrgeno del aminocido para producir un derivado amarillo, el derivado 2,4-dinitrofenil o DNP-aminocido. El compuesto DNFB reaccionara con el grupo amino libre del extremo amino de un polipptido, as como tambin con los grupos amino de los aminocidos libres. El enlace CN que se forma es por lo general mucho ms estable que un enlace peptdico. De esta forma, haciendo reaccionar una protena nativa o un polipptido intacto con el DNFB, hidrolizando la protena en cido y aislando los DNP-aminocidos coloreados, puede identificarse el grupo amino terminal del aminocido en una cadena polipeptdica. El grupo amino terminal de la lisina y algunos otros grupos funcionales de las cadenas laterales tambin reaccionarn con el DNFB. Sin embargo, despus de la hidrlisis, solo el derivado del grupo amino terminal del aminocido original tendr su grupo -amino bloqueado; asimismo, tales DNP--aminocidos pueden separarse de otros derivados DNP mediante procedimientos de extraccin simples. Con cualquiera de los variados mtodos cromatograficos se podr identificar a los DNP--aminocidos

Pero este proceso consume mucha energa, ya que, teniendo el primer aminocido hay que obtener los dems rompiendo por otras zonas. Esto se evita con la degradacin de Edman (tambin es una reaccin de aminocidos): Como la ciclacin se da en condiciones cidas suaves, no se rompen los enlaces, y se da la feniltiohidantona del aminocido NH2 terminal y queda el resto del pptido intacto.

Se separan ambos compuestos y por cromatografa se detecta. Con el resto del pptido se sigue con el mismo procedimiento hasta tener la secuencia completa. Este mtodo se conoce como Degradacin de Edman, y es la reaccin que usan los secuenciadores automticos de protenas.

Pero estos secuenciadores slo pueden secuenciar los 20 o 30 primeros aminocidos, por lo que tendremos que hidrolizar y seguir despus. Esto es porque el rendimiento no es del 100% y perdemos pptido poco a poco, y al final no nos queda. Slo las enzimas consiguen un rendimiento al 100%. Reacciones del grupo carboxilo Tambin podemos secuenciar empezando por el extremo carboxilo-terminal, para lo que se usan enzimas como la carboxipeptidasa. Es una proteasa que hidroliza los enlaces peptdicos. sta en concreto es una exoproteasa (ataca a la protena por un extremo) que ataca al extremo carboxilo terminal. Se emplean 2 tipos, la carboxipeptidasa A y B. Catalizan la misma reaccin, pero tienen especificidad distinta. La A slo rompe el enlace peptdico si el aminocido carboxilo-terminal es hidrofbico. La B lo rompe si es bsico. Hay que controlar muy bien el tiempo de reaccin, ya que cuando se libera un carboxilo terminal el siguiente aminocido se convierte en el carboxilo terminal.

Propiedades acido-bsicas
Dado que todos los aminocidos poseen un grupo cido (-COOH) y un grupo bsico (-NH2), todos los aminocidos libres presentan caractersticas cido-base. As, si nosotros titulamos un aminocido como la glicina, observaremos lo siguiente:

Cada punto de inflexion, indica la condicin en que la forma cida y la forma bsica de un grupo qumico son equimolares. El pH al que esto ocurre corresponde a:

-log (constante de ionizacin del cido) = pKA (tal como lo indica la ecuacin de HenderssonHaselbach) El primer grupo en titularse es el grupo cido: R-COOH -->R-COO- + H+ El pKA aproximado de este grupo en los aminocidos es cercano a 2.2 y es inferior al del cido actico, esto debido al efecto electro-atractor del grupo -amino, que a este pH se encuentra cargado positivamente. El segundo grupo en titularse es el grupo -amino: R-NH3+ --> R-NH2 + H+ que posee un pKA bsico cercano a 9.8. En varios aminocidos, la cadena lateral tambin posee carcter cido bse y por tanto tendremos un tercer grupo ionizable. Estos grupos qumicos son:

 Grupo: -amino Aminocido: lisina (lys, K) Estructura: pKA: 10.53 Grupo:Guanidio Aminocido: Arginina (arg, R) Estructura:

pKA: 12.48 Grupo: Imidazol Aminocidos: Histidina (his, H) Estructura:

pKA: 6.00 Grupo: -carboxilato Aminocidos: Asprtico (asp, D) Estructura:

pKA: 3.86 Grupo: -carboxilato Aminocidos: Glutmico (glu, E) Estructura:

pKA: 4.25

Grupo: sulfhidrilo Aminocidos: Cistena (cys, C) Estructura:

pKA: 8.33 Grupo: fenol Aminocidos: Tirosina (tyr, Y) Estructura:

pKA: 10.07 *carbono Estos aminocidos presentan 4 especies inicas distintas y sus curvas de titulacin poseen tres puntos de inflexin. La posicin del punto de inflexin adicional puede encontrarse en la porcin central de la escala de pH (como en la histidina) o ms all del punto de titulacin del grupo amino (como en la arginina). Siempre que una molcula presenta dos o ms grupos ionizables, existe un valor de pH al cual la especie inica ms abundante posee una suma de cargas positivas y negativas igual a cero, es decir, no posee carga elctrica neta. Tal como ya se indicaba en la curva de titulacin de la glicina. Si nosotros analizamos el movimiento electrofortico de los aminocidos a distintos valores de pH, encontraremos un valor al cual su movilidad electrofortica es nula. Este valor de pH corresponde a la condicin en la cual la especie dominante es aquella que no posee carga elctrica neta. Este valor de pH recibe el nombre de punto isoelctrico (pI). El punto isoelctrico puede calcularse como el valor promedio de los valores de pKA de los dos grupos siguientes: El grupo cido que al perder su protn da lugar a la especie sin carga neta. El grupo bsico que al ganar un protn da lugar a la especie sin carga neta.

Curva de titulacin de un aminocido monoamino y monocarboxilo

Los aminocidos sin grupo R ionizable (tomando como ejemplo la glicina) tienen dos intervalos de pH a los cuales pueden actuar como amortiguador. En el caso de la glicina el pKa del grupo carboxilo (representado como pK1) es de 2,34 y el pKa del grupo amino (pK2) es de 9,60. Si se inicia la titulacin con una base fuerte (a un pH de 0 todo el aminocido se encontrar completamente protonado) a medida que progresa la titulacin comienza a desprotonarse el

grupo carboxilo y a un pH de 2,34 la mitad de los grupos carboxilos se encontrar protonada y la otra mitad desprotonada, alrededor de este valor de pH (una unidad por encima y una unidad por debajo) la pendiente de la curva de titulacin se aplana lo que indica que esta regin la solucin se resiste a los cambios de pH (y por tanto acta como amortiguador). Progresa la titulacin y se llega a un punto (pH=5,97) en el cual todos los grupos carboxilos se encuentran desprotonados y todos los grupos amino protonados (en este caso, el aminocido tiene carga neta 0 en este punto y por tanto corresponde al punto isoelctrico y tambin a la forma zwitterinica). Progresa la titulacin y comienza a desprotonarse el grupo amino y a un pH de 9,60 la mitad de los grupos amino se encontrar protonada y la otra mitad desprotonada y por tanto al igual que en el caso del grupo carboxilo en esta regin de la curva (una unidad por encima y una unidad debajo de 9,60) la solucin acta como un amortiguador.

Ion hibrido y punto isoelctrico

El punto isoelctrico es el pH al que una sustancia anftera tiene carga neta cero. El concepto es particularmente interesante en los aminocidos y tambin en las protenas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

(Los pKa a considerar para esta ecuacin, en una tabla de pH, son los que contienen a la especie qumica con carga igual a cero, cuando tienen ms de un pKa). Las molculas complejas, tales como las protenas, se combinan con los iones hidrgeno y con otros iones presentes en la disolucin, dando lugar a la carga neta de la molcula. A la concentracin de iones hidrgeno, o al pH, para el cual la concentracin del ion hbrido de una protena es mxima y el movimiento neto de las molculas de soluto en un campo elctrico es prcticamente nulo, se le denomina punto isoelctrico. Los aminocidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterin. Esto ocurre porque un electrn del oxgeno del grupo carboxilo es atrado por el grupo amino NH2 (ya que a al nitrgeno le sobraban dos electrones de valencia) que est en posicin alfa y quedando este como grupo amonaco NH3+.

2. Efectos estructurales que afectan la acidez o basicidad de un aminocido 3. Propiedades pticas debidas al carbono asimtrico. Absorbancia de luz UV de los aminocidos aromticos.

4. Sntesis de Aminocidos
La biosntesis de aminocidos consiste en crear nuevos aminocidos a partir de otros intermediarios metablicos. Todos los aminocidos pueden ser sintetizados, como en el caso de plantas leguminosas y la bacteria E. coli, pero la mayora de los organismos no pueden sintetizar todos los aminocidos, tal es el caso de los humanos que junto con la rata albina slo son capaces de sintetizar 10 de los 20 aminocidos, a los que se les llama esenciales, stos que cumplen importantes funciones en el cuerpo, pero deben ser consumidos en la dieta. Las vas de sntesis estn sujetas a inhibicin alostrica de sus enzimas. La sntesis de aminocidos ocurre en caso de que el organismo no tenga suficiente ingesta de protenas para degradar en aminocidos durante un periodo extendido de tiempo. Esta va es el ltimo recurso ya que hay un gran costo energtico y no es conveniente a menos que el organismo se encuentre bajo situaciones de ayuno extremo. No esenciales Esenciales Alanina Triptofano cido asprtico Fenilalanina Asparagina Valina cido Glutmico(Glutamato) Leucina Glutamina Isoleucina Glicina Treonina Prolina Metionina Serina Lisina Cistena** Arginina* Tirosina** Histidina*

5. Enlaces peptdico
La unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante enlaces amida origina los pptidos. En los pptidos y en las protenas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptdicos y son el resultado de la reaccin del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua.

El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de caractersticas que lo aproximan ms a un doble enlace. Como el nitrgeno es menos electronegativo que el oxgeno, el enlace C-O tiene un 60% de carcter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptdico tienen caractersticas intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatmicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace

sencillo y el doble enlace. Esta disposicin atmica est estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis tomos implicados en la formacin del enlace peptdico estn contenidos en el mismo.

El carcter parcial de doble enlace impide la libre rotacin del enlace que une los tomos de C y N en el enlace peptdico (Figuras central e izquierda de la tabla inferior). Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los pptidos. Existen dos configuraciones posibles (Figura derecha de la tabla inferior):

Normalmente, la configuracin trans est favorecida. Slo en el caso de que el segundo AA del enlace peptdico sea la prolina puede resultar favorecida la configuracin cis. Los pptidos slo podrn cambiar de conformacin mediante el giro en torno a los enlaces sencillos en los que intervienen los Ca tetradricos En cada AA, el Ca puede establecer dos ngulos de torsin con los planos de los dos enlaces peptdicos contiguos: los llamados f (phi) y y (psi)

el ngulo phi (f) es la rotacin en torno al enlace Ca-N el ngulo psi (y) es la rotacin en torno al enlace C-Ca

Como estos son los nicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformacin de la cadena polipptdica queda completamente definida cuando se conocen los valores de y y de f para cada AA. En la estructura de un pptido o de una protena, cada AA presenta un valor de f y otro de y determinados. Es el tamao fsico de los tomos o grupos de tomos presentes en las cadenas laterales el que determina los posibles valores que pueden adoptar los ngulos phi (f) y psi (y). Cuando se representan los valores de phi (f) y psi (y) de cada AA se obtiene la grfica de Ramachandran en la que se distinguen tres regiones con valores "permitidos" de los ngulos de torsin ya que no dan lugar a impedimentos estricos en la estructura. Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos estructurales mayoritarios presentes en las protenas: la estructura b y la a-hlice.

6. Separacin de aminocidos
Tcnicas de separacin de aminocidos. A menudo es necesario identificar y cuantificar los aminocidos individuales de una mezcla, tanto en estudios metablicos como en las investigaciones de la estructura de las protenas. El uso de la cromatografa en capa fina o de la electroforesis son adecuados para averiguar el nmero y la cantidad relativa de los diferentes aminocidos presentes en una muestra (anlisis cualitativo), aunque para los anlisis cuantitativos es necesaria la cromatografa de gases o un analizador de aminocidos. Cromatografa en capa fina. Una importante aplicacin de la cromatografa en capa fina es la de servir como gua para el desarrollo de las condiciones ptimas para realizar separaciones por cromatografa de lquidos en columna. Proporciona una idea rpida de los aminocido mayoritarios existentes en la muestra. Las ventajas de este procedimiento son la rapidez y el bajo coste de los ensayos experimentales. De hecho, algunos cromatografistas son de la opinin de que los ensayos en capa fina deberan preceder siempre al uso de la columna En la cromatografa de papel se pueden aplicar grandes volmenes de muestra, lo que permite la elucin posterior de un aminocido en particular para su posterior purificacin y anlisis, factor que tiene gran importancia en la identificacin de un constituyente desconocido de la muestra. Antes de la realizar la cromatografa, es necesario eliminar las sustancias que interfieren, tales como protenas, carbohidratos y sales, lo que puede hacerse con una resina de intercambio inico.

Los aminocidos retenidos pueden eluirse a continuacin aadiendo a la columna un pequeo volumen de amoniaco y lavando despus con agua destilada. La separacin de los aminocidos se basa en que stos se reparten de modo diferencial entre la fase mvil y la fase estacionaria. Generalmente se realizan por el procedimiento ascendente: introduciendo el borde inferior de la placa cromatogrfica en el eluyente que ser succionado por accin de las fuerzas capilares del recubrimiento de la superficie del la placa. La identificacin de un aminocido se realiza comparando los valores de Rf (factor de retraso: cociente entre la distancia recorrida por el compuesto desde el origen y la distancia recorrida por el solvente desde el origen), con otros tomados como referencia, debindose utilizar al menos tres sistemas de disolventes distintos para establecer su identidad con un cierto grado de seguridad. La naturaleza de los aminocidos es un factor importante a la hora de elegir un disolvente, ya que los diferentes solventes pueden permitir una mejor resolucin de los componentes cidos, bsicos o neutros. En general, aumentando la proporcin de agua en el disolvente se incrementan todos los valores de Rfe introduciendo pequeas cantidades de amoniaco aumentan los valores del factor de retraso de los aminocidos bsicos. Algunos disolventes contienen compuestos nocivos, por ejemplo el fenol, lo que restringe su uso rutinario. La composicin qumica del disolvente puede tambin limitar el rango de reactivos de localizacin que pueden aplicarse satisfactoriamente. Por ejemplo, el cido sulfanlico no puede utilizarse con disolventes fenlicos. El poder de resolucin de la cromatografa de capa fina puede aumentarse empleando tcnicas bidimensionales, o sea, utilizando dos disolventes distintos. Se aplica una cantidad de muestra mayor que la utilizada generalmente para la separacin cromatogrfica de una dimensin (aproximadamente el triple) en una esquina del papel o placa y se hace correr en una dimensin. Entonces el cromatograma se seca completamente al aire, se gira un ngulo de 90 y se desarrolla con el segundo solvente. Tras un nuevo secado, se sumerge en el reactivo de localizacin elegido. En la cromatografa de dos dimensiones, la composicin de los dos disolventes es la que determina el orden en que debe utilizarse. Las separaciones bidimensionales permiten la resolucin de un gran nmero de aminocidos presentes en una muestra, ya que los que tienen una movilidad similar en la primera dimensin se separan en la segunda. Esto es muy til en la deteccin de los componentes que estn en muy baja concentracin y pueden quedar enmascarados por otros compuestos que tengan una concentracin alta cuando se utiliza la cromatografa en una dimensin.

7. Importancia de los aminocidos

Los aminocidos son las unidades con las que el cuerpo elabora su propia protena. Se conocen 23 aminocidos dentro de los cuales se reconocen 8 esenciales. El organismo del ser humano posee un mecanismo particular el cual tiene la funcin de asegurar que las protenas sean fabricadas con

cierta regularidad. Esta es una funcin vital del cuerpo la cual se lleva a cabo mediante la alimentacin. Es por eso que la alimentacin juega un papel tan importante para que el cuerpo pueda producir la demanda de protenas necesarias. Es necesario saber, antes de continuar, que las protenas animales ya son protenas enteras, es decir, que el animal mismo las ha producido. Existe una vieja creencia de que slo a partir del alimento derivado del animal se obtienen las protenas para que el cuerpo funcione adecuadamente, para que est musculoso y bien nutrido. Ms esto es una informacin incorrecta. El cuerpo tiene toda la capacidad de hacer sus propias protenas a partir de una alimentacin que no incluya carne, hay estudios que demuestran que con una dieta rica en aminocidos los productos con protenas animales salen prcticamente sobrando, el mecanismo del cuerpo puede construir protenas para crear un cuerpo sano, fuerte y vigoroso. Hay que ver a los animales vegetarianos como el elefante, uno de los ms grandes y fuertes del mundo, o como el toro, el caballo, el gorila. Todos ellos tienen una alimentacin es a base de hierbas y plantas. Ahora bien. Cuando el cuerpo necesita aminocidos para elaborar protenas, los obtendr de la sangre o la linfa pues aqu hay reservas siempre circulando. El sistema circulatorio es como una casa de bolsa en donde el hgado y las clulas a todo momento estn haciendo retiros y depsitos de este valioso material que necesitan para construir protenas. Si en la sangre hay circulando una cantidad elevada de aminocidos, el hgado har su retiro para equilibrar esta alta, y absorber los aminocidos que sobran para almacenarlos cuando sean necesarios. A medida que una clula utiliza los aminocidos en la sangre , el hgado los ir reponiendo. Hay clulas que tambin almacenan aminocidos en forma de protena y, algunos de sus componentes, los vuelven a convertir en aminocidos para devolverlos al torrente sanguneo. De la misma forma que lo hacen algunos animales herbvoros, nuestro cuerpo tiene el poder de apropiarse de los aminocidos del alimento que comemos y convertirlo en protena. Por lo anterior es muy importante que en la dieta se incluyan aquellos alimentos que contengan aminocidos orgnicos , es decir, aquellos que contienen las frutas, verduras y cereales frescos. Entre mejor sea el alimento que consumimos, de mejor calidad sern las protenas que el cuerpo elabore. El comer alimentos crudos es lo ideal. Los Crudistas son personas que no consumen nada en su dieta sino verduras y vegetales crudos, semillas, granos y oleaginosas. Ellos aseguran que la base de la eterna juventud y salud esta precisamente en este tipo de dieta, la cual siempre mantiene al cuerpo muy fresco y lleno de la vitalidad. Hay que recordar, adems, que las protenas que elabora nuestro organismo siempre sern mejores que aquellas que nos pueda aportar un organismo animal, pues energticamente la protena animal est cargada con la informacin gentica del animal.

PROTEINAS
1. Clasificacin segn su composicin
Protenas simples u Holoprotenas: Las cuales estn formadas exclusivamente o predominantemente por aminocidos. Protenas conjugadas: Poseen un componente de proporcin significativa no aminoacdico que recibe el nombre de grupo prosttico. Segn la naturaleza de este grupo consideramos: Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura azcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el colgeno y otras protenas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos). Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se encuentran en las membranas celulares. Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus. Metaloprotenas: Contienen en su molcula uno o ms iones metlicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas. Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen en su estructura un grupo hem Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

2. Clasificacin de acuerdo a su estructura Las protenas poseen 4 estructuras: Estructura primaria: Se refiere a la secuencia de aminocidos. Tiene forma lineal. Slo posee enlaces peptdicos. Secundaria: Puede ser una hlice "alfa" o una lmina plegada "beta". Se forma cuando la secuencia de aminocidos se "pliega" gracias a puentes de hidrgeno, que se forman entre ellos. Es decir tiene tanto enlaces peptdicos como de puentes de hidrgeno. Terciaria: Tiene forma tridimensional globular. Se forma cuando las hlices y lminas plegadas se "pliegan", gracias a enlaces de disulfuro, que se forman entre los Azufre de dos amninocidos llamados cistenas; estos enlaces hacen que la protena se pliegue en sectores que normalmente estaran distantes. Cuaternaria: Se refiere a la forma ms compleja y completa. Se forma por la unin de varias protenas terciarias, o por la unin de prtoenas terciarias ms algn otro elemento, llamado in protsttico como el Fierro (Fe) en el caso de la hemoglobina, o el Magnesio (Mg) en el caso de la clorofila. Generalmente a las proteinas 4rias se les unen o transportan elementos (como la hemoglobina que transporta oxgeno ). Tambin se le llaman Hteroprotenas.

A las estructuras 1ria, 2ria y 3ria se le llaman Holoprotenas, formadas slo por aminocidos. 3. Fuerzas que mantienen la conformacin de las protenas 4. Desnaturalizacin de las protenas
Las protenas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformacin espacial) y as el caracterstico plegamiento de su estructura. Las protenas son filamentos largos de aminocidos unidos en una secuencia especfica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinacin requerida de aminocidos por la instruccin gentica, en un proceso conocido como transcripcin gentica. Las protenas recin creadas experimentan una modificacin posmodificacin en la que se agregan tomos o molculas adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la protena comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrfobos de la protena quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrfilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la protena determina cmo interaccionar con el entorno. Si la forma de la protena es alterada por algn factor externo (por ejemplo, aplicndole calor, cidos o lcalis), no es capaz de cumplir su funcin celular. ste es el proceso llamado desnaturalizacin. Cmo la desnaturalizacin afecta a los distintos niveles. En la desnaturalizacin de la estructura cuaternaria, las subunidades de protenas se separan o su posicin espacial se corrompen. La desnaturalizacin de la estructura terciaria implica la interrupcin de: Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos (como los puentes disulfuros entre las Cistenas). Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminocidos. Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminocidos. En la desnaturalizacin de la estructura secundaria las protenas pierden todos los patrones de repeticin regulares como las hlices alfa y adoptan formas aleatorias. La estructura primaria, la secuencia de aminocidos ligados por enlaces peptdicos, no es interrumpida por la desnaturalizacin. ejemplos: los ceviches o cuando pones alguna carne en un acido como el limon

Prdida de funcin: La mayora de las protenas pierden su funcin biolgica cuando estn desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad cataltica, porque los sustratos no pueden unirse ms al centro activo, y porque los residuos del aminocido implicados en la estabilizacin de los sustratos no estn posicionados para hacerlo. Reversibilidad e irreversibilidad: En muchas protenas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende del grado de modificacin de las estructuras de la protena. Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalizacin quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas, incluso das; esto se debe a que el proceso de reestructuracin de la protena es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, as muchas veces se obtienen protenas distintas a la inicial, adems con otras caractersticas como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unrsele). Recientemente se ha descubierto que, para una correcta renaturalizacin, es necesario agregar trazas del agente desnaturalizante. Esto fue importante histricamente, porque condujo a la nocin de que toda la informacin necesaria para que la protena adopte su forma nativa se encuentra en la estructura primaria de la protena, y por lo tanto en el ADN que la codifica. Algunos ejemplos comunes: Cuando se cocina el alimento, algunas de sus protenas se desnaturalizan. Esta es la razn por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme. Un ejemplo clsico de desnaturalizacin de protenas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y lquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa slida intercomunicada. Esa misma desnaturalizacin puede producirse a travs de una desnaturalizacin qumica, por ejemplo volcndola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalizacin, que se produce por calentamiento de la lactoalbmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema) La protena de la leche se llama casena y se desnaturaliza cuando el pH de la leche se modifica. Esto se le conoce en lo cotidiano Se cort la leche. La casena se desnaturaliza cuando le agregas a un vaso de leche suficiente jugo de limn para modificar el pH de la leche. 5. Mtodos de purificacin de protenas y criterios de pureza.

6. Composicin de aminocidos de las protenas 7. Identificacion de N- terminal y del C-terminal